Видове протеини, техните функции и структура. От какво се състои протеинът? Примери за прости и сложни протеини

Класификация на протеините.

Състав и структура

пептидна връзка

елементарен състав

молекулна маса

аминокиселини

Химични и физични свойства.

Стойността на протеините.

Списък на използваната литература.

Въведение

протеини -високомолекулни азотни органични вещества, изградени от аминокиселини, които играят основна роля в структурата и живота на организмите. Протеините са основният и необходим компонент на всички организми. Именно протеините осъществяват метаболизма и енергийните трансформации, които са неразривно свързани с активните биологични функции. Сухото вещество на повечето органи и тъкани на хора и животни, както и повечето микроорганизми, се състоят предимно от протеини (40-50%), като растителният свят има тенденция да се отклонява от тази средна стойност надолу, а животинският - нараства. . Микроорганизмите обикновено са по-богати на протеини (някои вируси са почти чисти протеини). Така средно може да се предположи, че 10% от биомасата на Земята е представена от протеин, тоест количеството му се измерва в порядъка на 10 12 - 10 13 тона. Протеиновите вещества са в основата на най-важните жизнени процеси. Така например метаболитните процеси (храносмилане, дишане, екскреция и други) се осигуряват от активността на ензими, които в природата са протеини. Протеините включват също контрактилни структури, които са в основата на движението, например контрактилния протеин на мускулите (актомиозин), поддържащите тъкани на тялото (колаген на костите, хрущялите, сухожилията), обвивките на тялото (кожа, коса, нокти и др.) , състояща се предимно от колагени, еластини, кератини, както и токсини, антигени и антитела, много хормони и други биологично важни вещества. Ролята на протеините в живия организъм вече се подчертава от самото им наименование „протеини” (в превод от гръцки protos – първи, първичен), предложено през 1840 г. от холандския химик Г. Мълдер, който открива, че тъканите на животните и растенията съдържат вещества, които наподобяват по своите свойства яйчен белтък. Постепенно се установява, че протеините са огромен клас от разнообразни вещества, изградени по един и същ план. Отбелязвайки първостепенното значение на протеините за жизнените процеси, Енгелс определя, че животът е начинът на съществуване на протеиновите тела, който се състои в постоянното самообновяване на химичните съставки на тези тела.

Класификация на протеините.

Поради относително големия размер на протеиновите молекули, сложността на тяхната структура и липсата на достатъчно точни данни за структурата на повечето протеини, все още няма рационална химическа класификация на протеините. Съществуващата класификация е до голяма степен условна и се изгражда главно на базата на физикохимичните свойства на протеините, източниците на тяхното производство, биологичната активност и други, често случайни характеристики. Така, според физикохимичните си свойства, протеините се делят на фибриларни и глобуларни, хидрофилни (разтворими) и хидрофобни (неразтворими) и т.н. Според източника на получаване протеините се разделят на животински, растителни и бактериални; върху мускулни протеини, нервна тъкан, кръвен серум и др.; според биологичната активност - ензимни протеини, хормонални протеини, структурни протеини, контрактилни протеини, антитела и др. Трябва обаче да се има предвид, че поради несъвършенството на самата класификация, както и поради изключителното разнообразие от протеини, много от отделните протеини не могат да бъдат причислени към нито една от групите, описани тук.

Всички протеини обикновено се разделят на прости протеини, или протеини, и сложни протеини, или протеиди (комплекси от протеини с непротеинови съединения).Простите протеини са полимери само на аминокиселини; комплекс, освен аминокиселинни остатъци, съдържат и непротеинови, така наречените простетични групи.

хистони

Те имат относително ниско молекулно тегло (12-13 хиляди), с преобладаване на алкални свойства. Те са локализирани главно в ядрата на клетките. Разтворим в слаби киселини, утаен с амоняк и алкохол. Те имат само третична структура. При естествени условия те са силно свързани с ДНК и са част от нуклеопротеините. Основната функция е регулирането на трансфера на генетична информация от ДНК и РНК (възможно е блокиране на предаването).

Протамини

Най-ниското молекулно тегло (до 12 хиляди). Показва изразените основни свойства. Силно разтворим във вода и слаби киселини. Съдържа се в зародишните клетки и съставляват по-голямата част от хроматиновия протеин. Подобно на хистоните образуват комплекс с ДНК, функцията е да придадат химическа стабилност на ДНК.

Глутелини

Растителни протеини, съдържащи се в глутена на зърнените семена и някои други, в зелените части на растенията. Неразтворим във вода, сол и разтвори на етанол, но силно разтворим в слаби алкални разтвори. Те съдържат всички незаменими аминокиселини и са пълноценна храна.

Проламини

растителни протеини. Съдържа се в глутена на житните растения. Разтворим само в 70% алкохол (това се дължи на високото съдържание на пролин и неполярни аминокиселини).

Протеиноиди

Поддържа тъканните протеини (кости, хрущяли, връзки, сухожилия, нокти, коса). Неразтворим или трудно разтворим във вода, солни и водно-алкохолни смеси, протеини с високо съдържание на сяра. Протеиноидите включват кератин, колаген, фиброин.

Албумини

Ниско молекулно тегло (15-17 хиляди). Характеризира се с киселинни свойства. Разтворим във вода и слаби солеви разтвори. Утаява се от неутрални соли при 100% насищане. Участват в поддържането на осмотичното налягане на кръвта, транспортират различни вещества с кръвта. Съдържа се в кръвен серум, мляко, яйчен белтък.

Глобулини

Молекулно тегло до 100 хил. Неразтворим във вода, но разтворим в слаби солеви разтвори и утаен в по-малко концентрирани разтвори (вече при 50% насищане). Съдържа се в семената на растенията, особено в бобовите и маслодайните култури; в кръвната плазма и в някои други биологични течности. Изпълнявайки функцията на имунна защита, осигуряват устойчивост на организма към вирусни инфекциозни заболявания.

Сложните протеини се разделят на редица класове в зависимост от естеството на протетичната група.

Фосфопротеини

Те имат фосфорна киселина като непротеинов компонент. Представители на тези протеини са млечен казеиноген, вителин (белтък на яйчен жълтък). Тази локализация на фосфопротеините показва тяхното значение за развиващия се организъм. При възрастни форми тези протеини присъстват в костната и нервната тъкан.

липопротеини

Сложни протеини, чиято простетична група се образува от липиди. По структура това са малки (150-200 nm) сферични частици, чиято външна обвивка е образувана от протеини (което им позволява да се движат през кръвта), а вътрешната част - от липиди и техните производни. Основната функция на липопротеините е транспортирането на липиди през кръвта. В зависимост от количеството протеин и липиди, липопротеините се разделят на хиломикрони, липопротеини с ниска плътност (LDL) и липопротеини с висока плътност (HDL), които понякога се наричат ​​- и -липопротеини.

Металопротеини

гликопротеини

Протетичната група е представена от въглехидрати и техните производни. Въз основа на химичната структура на въглехидратния компонент се разграничават 2 групи:

ВярноМонозахаридите са най-разпространеният въглехидратен компонент. Протеогликани- изграден от много голям брой повтарящи се единици, които имат дизахариден характер (хиалуронова киселина, хипарин, хондроитин, каротин сулфати).

Функции: структурно-механични (наличен в кожата, хрущялите, сухожилията); каталитични (ензими); защитно; участва в регулирането на клетъчното делене.

Хромопротеини

Те изпълняват редица функции: участие в процеса на фотосинтеза и редокс реакции, транспорт на C и CO 2. Те са сложни протеини, чиято простетична група е представена от оцветени съединения.

Нуклеопротеини

Ролята на протеистичната група се изпълнява от ДНК или РНК. Белтъчната част е представена главно от хистони и протамини. Такива комплекси от ДНК с протамини се намират в сперматозоидите, а с хистони - в соматичните клетки, където молекулата на ДНК е „навита“ около молекулите на хистоновия протеин. Нуклеопротеините по своята природа са вируси извън клетката - това са комплекси от вирусна нуклеинова киселина и протеинова обвивка - капсид.

Състав и структура

Пептидна връзка

Протеините са неправилни полимери, изградени от α-аминокиселинни остатъци, чиято обща формула във воден разтвор при стойности на рН близки до неутрални може да се запише като NH 3 + CHRCOO - . Аминокиселинните остатъци в протеините са свързани чрез амидна връзка между α-амино и α-карбоксилови групи. Връзката между два α-аминокиселинни остатъка обикновено се нарича пептидна връзка, а полимерите, изградени от α-аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки, се наричат полипептиди.Протеинът като биологично значима структура може да бъде или единичен полипептид, или няколко полипептида, които образуват единичен комплекс в резултат на нековалентни взаимодействия.

Всички атоми, включени в пептидната връзка, са разположени в една и съща равнина (планарна конфигурация).

Разстоянието между C и N атомите (в -CO-NH връзката) е 0,1325 nm, тоест по-малко от нормалното разстояние между -въглеродния атом и N атома на същата верига, изразено като 0,146 nm. В същото време той надвишава разстоянието между C и N атомите, свързани с двойна връзка (0,127 nm). По този начин, връзката C и N в -CO-NH групата може да се разглежда като междинна между единична и двойна връзка поради конюгирането на π-електроните на карбонилната група със свободните електрони на азотния атом. Това по определен начин се отразява на свойствата на полипептидите и протеините: тавтомерното пренареждане се извършва лесно на мястото на пептидните връзки, което води до образуването на енолната форма на пептидната връзка, която се характеризира с повишена реактивност.

Елементарен състав на протеини

За изследване на аминокиселинния състав на протеините се използва основно методът на хидролиза, тоест нагряване на протеина с 6-10 mol / литър солна киселина при температура 100-110 0 C. Получава се смес от α-аминокиселини , от които могат да се изолират отделни аминокиселини. За количествения анализ на тази смес в момента се използват йонообменна и хартиена хроматография. Разработени са специални автоматични анализатори на аминокиселини.

Разработени са и ензимни методи за поетапно усвояване на протеини. Някои ензими разграждат белтъчна макромолекула специално - само на местата на определена аминокиселина. Така се получават стъпаловидни продукти на разцепване - пептони и пептиди, чийто последващ анализ определя аминокиселинния им остатък.

В резултат на хидролизата на различни протеини са изолирани не повече от 30 аминокиселини. Двадесет от тях са по-чести от други.

По време на образуването на протеинова или полипептидна молекула, α-аминокиселините могат да бъдат комбинирани в различна последователност. Възможни са огромен брой различни комбинации, например повече от 10 18 комбинации могат да се образуват от 20 α-аминокиселини. Съществуването на различни видове полипептиди е практически неограничено.

Последователността на аминокиселините в конкретен протеин се установява чрез поетапно разделяне или рентгенов дифракционен анализ.

За идентифициране на протеини и полипептиди се използват специфични реакции към протеини. Например:

а) ксантопротеинова реакция (появата на жълт цвят при взаимодействие с концентрирана азотна киселина, която става оранжева в присъствието на амоняк; реакцията е свързана с нитриране на остатъци от фенилаланин и тирозин);

б) биуретна реакция към пептидни връзки - действието на разреден меден (II) сулфат върху слабо алкален протеинов разтвор, придружено от появата на виолетово-син цвят на разтвора, което се дължи на комплексно образуване между мед и полипептиди.

в) Реакция на Millon (образуване на жълто-кафяв цвят при взаимодействие с Hg(NO 3) 2 + HNO 3 + HNO 2 ;

Молекулна маса

Протеините са макромолекулни съединения. Това са полимери, състоящи се от стотици и хиляди аминокиселинни остатъци – мономери. Съответно, молекулното тегло на протеините е в диапазона от 10 000-1 000 000. И така, рибонуклеазата (ензим, който разгражда РНК) съдържа 124 аминокиселинни остатъка и нейното молекулно тегло е приблизително 14 000. Миоглобинът (мускулен протеин), състоящ се от 153 аминокиселинни остатъка, има молекулно тегло 17 000, а хемоглобинът - 6574500 аминокиселинни остатъци). Молекулните тегла на другите протеини са по-високи: -глобулин (образува антитела) се състои от 1250 аминокиселини и има молекулно тегло около 150 000, а молекулното тегло на протеина на грипния вирус е 320 000 000.

Аминокиселини

В момента в различни обекти от дивата природа са открити до 200 различни аминокиселини. В човешкото тяло например има около 60. Протеините обаче съдържат само 20 аминокиселини, наричани понякога естествени.

Аминокиселините са органични киселини, в които водородният атом на въглеродния атом е заменен с аминогрупа -NH2. От формулата се вижда, че съставът на всички аминокиселини включва следните общи групи: -C-, -NH 2, -COOH. Страничните вериги (радикали –R) на аминокиселините се различават. Природата на радикалите е разнообразна: от водороден атом до циклични съединения. Именно радикалите определят структурните и функционални характеристики на аминокиселините.

Всички аминокиселини, с изключение на най-простата аминооцетна киселина - глицин (NH 3 + CH 2 COO) имат хирален атом - C * - и могат да съществуват под формата на два енантиомера (оптични изомера): L-изомер и D-изомер.

Всички изследвани в момента протеини съдържат само аминокиселини от L-серията, в която, ако разгледаме хиралния атом от страната на Н атома, групите NH 3 + , COO и радикалът -R са разположени по посока на часовниковата стрелка. Необходимостта от изграждане на биологично значима полимерна молекула от строго определен енантиомер е очевидна – от рацемична смес от два енантиомера би се получила невъобразимо сложна смес от диастереоизомери. Въпросът защо животът на Земята се основава на протеини, изградени точно от L-, а не от D-аминокиселини, все още остава интригуваща загадка. Трябва да се отбележи, че D-аминокиселините са доста широко разпространени в природата и освен това са част от биологично значими олигопептиди.

Химични и физични свойства

Въпреки външното несходство, различните представители на протеините имат някои общи свойства.

И така, тъй като всички протеини са колоидни частици (размерът на молекулите е в диапазона от 1 μm до 1 nm), във вода те образуват колоидни разтвори. Тези разтвори се характеризират с висок вискозитет, способност да разсейват видимите светлинни лъчи и не преминават през полупропускливи мембрани.

Вискозитетът на разтвора зависи от молекулното тегло и концентрацията на разтвореното вещество. Колкото по-високо е молекулното тегло, толкова по-вискозен е разтворът. Протеините като макромолекулни съединения образуват вискозни разтвори. Например разтвор на яйчен белтък във вода.

Колоидните частици не преминават през полупропускливи мембрани (целофан, колоиден филм), тъй като порите им са по-малки от колоидните частици. Всички биологични мембрани са непроницаеми за протеини. Това свойство на протеиновите разтвори се използва широко в медицината и химията за пречистване на протеинови препарати от примеси. Този процес на разделяне се нарича диализа. Феноменът диализа е в основата на работата на апарата за "изкуствен бъбрек", който се използва широко в медицината за лечение на остра бъбречна недостатъчност.

Протеините са способни да набъбват, характеризират се с оптична активност и подвижност в електрическо поле, някои са разтворими във вода. Протеините имат изоелектрична точка.

Най-важното свойство на протеините е способността им да проявяват както киселинни, така и основни свойства, тоест да действат като амфотерни електролити. Това се осигурява от различни дисоцииращи групи, които съставляват аминокиселинните радикали. Например, киселинни свойства се придават на протеин от карбоксилни групи на аспарагинова и глутаминова аминокиселини, докато алкалните свойства се придават от аргинин, лизин и хистидинови радикали. Колкото повече дикарбоксилни аминокиселини съдържа един протеин, толкова по-силни са неговите киселинни свойства и обратно.

Тези групи също имат електрически заряди, които формират цялостния заряд на протеиновата молекула. В протеини, където преобладават аспарагиновата и глутаминовата аминокиселини, зарядът на протеина ще бъде отрицателен; излишъкът от основни аминокиселини дава положителен заряд на протеиновата молекула. В резултат на това в електрическо поле протеините ще се движат към катода или анода, в зависимост от големината на общия им заряд. Така в алкална среда (рН 7–14) протеинът отдава протон и става отрицателно зареден (движение към анода), докато в кисела среда (рН 1–7) дисоциацията на киселинните групи се потиска и протеинът се превръща в катион.

По този начин факторът, който определя поведението на протеин като катион или анион, е реакцията на средата, която се определя от концентрацията на водородните йони и се изразява чрез стойността на рН. Въпреки това, при определени стойности на pH броят на положителните и отрицателните заряди се изравняват и молекулата става електрически неутрална, тоест няма да се движи в електрическо поле. Тази стойност на pH на средата се определя като изоелектрична точкапротеини. В този случай протеинът е в най-малко стабилно състояние и при леки промени в pH към киселинната или алкална страна той лесно се утаява. За повечето естествени протеини изоелектричната точка е в слабо кисела среда (рН 4,8–5,4), което показва преобладаването на дикарбоксилни аминокиселини в техния състав.

Амфотерното свойство е в основата на буферните свойства на протеините и тяхното участие в регулирането на рН на кръвта. Стойността на pH на човешката кръв е постоянна и е в диапазона 7,36-7,4, въпреки различни вещества с киселинно или основно естество, редовно доставяни с храна или образуващи се в метаболитни процеси, следователно има специални механизми за регулиране на киселинно-алкалната. баланс на вътрешната среда на тялото.

Протеините участват активно в химичните реакции. Това свойство се дължи на факта, че аминокиселините, които изграждат протеините, съдържат различни функционални групи, които могат да реагират с други вещества. Важно е такива взаимодействия да се случват и вътре в протеиновата молекула, което води до образуването на пептидни, водородни, дисулфидни и други видове връзки. Различни съединения и йони могат да се прикрепят към радикалите на аминокиселините и следователно на протеините.

Протеините имат висок афинитет към водата, тоест те хидрофилен. Това означава, че протеиновите молекули, подобно на заредените частици, привличат водни диполи, които са разположени около протеиновата молекула и образуват водна или хидратна обвивка. Тази обвивка предпазва протеиновите молекули от слепване и утаяване. Размерът на хидратиращата обвивка зависи от структурата на протеина. Например, албумините по-лесно се свързват с водните молекули и имат относително голяма водна обвивка, докато глобулините, фибриногенът свързват водата по-лошо, а хидратиращата обвивка е по-малка. По този начин стабилността на воден разтвор на протеин се определя от два фактора: наличието на заряд върху протеиновата молекула и водната обвивка около нея. Когато тези фактори се отстранят, протеинът се утаява. Този процес може да бъде обратим и необратим.

Стойността на протеините

Функциите на протеините са изключително разнообразни. Всеки даден протеин, като вещество с определена химична структура, изпълнява една високоспециализирана функция и само в няколко отделни случая - няколко взаимосвързани. Например, хормонът на надбъбречната медула адреналин, навлизайки в кръвта, повишава консумацията на кислород и кръвното налягане, кръвната захар, стимулира метаболизма, а също така е медиатор на нервната система при хладнокръвните животни.

Множество биохимични реакции в живите организми протичат при меки условия при температури близки до 40С и стойности на рН близки до неутрални. При тези условия скоростите на повечето реакции са незначителни, следователно за тяхното приемливо изпълнение са необходими специални биологични катализатори - ензими. . Дори такава проста реакция като дехидратацията на въглеродната киселина:

CO 2 + H 2 O HCO 3 - + H +

катализира се от ензима карбоанхидраза . Като цяло всички реакции, с изключение на реакцията на фотолиза на вода 2H 2 O4H + + 4e - + O 2, в живите организми се катализират от ензими (реакциите на синтез се извършват с помощта на ензими синтетаза, реакциите на хидролиза - с с помощта на хидролази, окисление - с помощта на оксидази, редукция с прикрепване - с помощта на хидрогенази и др.). По правило ензимите са или протеини, или комплекси от протеини с някакъв кофактор - метален йон или специална органична молекула. Ензимите имат висока, понякога уникална селективност на действие. Например, ензими, които катализират добавянето на α-аминокиселини към съответните tRNAs по време на биосинтеза на протеини, катализират добавянето само на L-аминокиселини и не катализират добавянето на D-аминокиселини.

Транспортна функция на протеините

В клетката трябва да влязат множество вещества, осигурявайки й строителен материал и енергия. В същото време всички биологични мембрани са изградени по един-единствен принцип - двоен слой от липиди, в който са потопени различни протеини, а хидрофилните области на макромолекулите са концентрирани върху повърхността на мембраните, а хидрофобните „опашки“ са в дебелината на мембраната. Тази структура е непроницаема за такива важни компоненти като захари, аминокиселини, йони на алкални метали. Проникването им в клетката се осъществява с помощта на специални транспортни протеини, вградени в клетъчната мембрана. Например, бактериите имат специален протеин, който транспортира млечната захар, лактозата, през външната мембрана. Съгласно международната номенклатура лактозата се означава с -галаткозид, следователно транспортният протеин се нарича -галактозидпермеаза.

Важен пример за транспортиране на вещества през биологични мембрани срещу градиент на концентрация е K/Na помпата. В хода на неговата работа три положителни Na ​​+ йона се прехвърлят от клетката за всеки два положителни K + йона в клетката. Тази работа е придружена от натрупване на електрическа потенциална разлика върху клетъчната мембрана. В същото време АТФ се разгражда, давайки енергия. Молекулната основа на натриево-калиевата помпа беше открита наскоро, оказа се, че е ензим, който разгражда АТФ - калий-натриево-зависима АТФаза.

Многоклетъчните организми имат система за транспортиране на вещества от един орган към друг. Първият е хемоглобинът. Освен това в кръвната плазма постоянно присъства транспортен протеин, серумен албумин. Този протеин има уникалната способност да образува силни комплекси с мастни киселини, образувани при усвояването на мазнините, с някои хидрофобни аминокиселини със стероидни хормони, както и с много лекарства, като аспирин, сулфонамиди и някои пеницилини.

Рецепторна функция

От голямо значение, особено за функционирането на многоклетъчните организми, са рецепторните протеини, вградени в плазмената мембрана на клетките и служещи за възприемане и трансформиране на различни сигнали, постъпващи в клетката, както от околната среда, така и от други клетки. Като най-проучени могат да се посочат ацетилхолиновите рецептори, разположени върху клетъчната мембрана в редица междуневронални контакти, включително тези в кората на главния мозък и в нервно-мускулните връзки. Тези протеини взаимодействат специфично с ацетилхолин CH 3 C (O) - OCH 2 CH 2 N + (CH 3) 3 и реагират на това чрез предаване на сигнал вътре в клетката. След получаване и преобразуване на сигнала, невротрансмитерът трябва да бъде отстранен, за да може клетката да се подготви за възприемането на следващия сигнал. За това се използва специален ензим - ацетилхолинестераза, който катализира хидролизата на ацетилхолин до ацетат и холин.

Много хормони не проникват в целевите клетки, а се свързват със специфични рецептори на повърхността на тези клетки. Такова свързване е сигнал, който задейства физиологични процеси в клетката.

Защитна функция

Имунната система има способността да реагира на появата на чужди частици, като произвежда огромен брой лимфоцити, които могат специфично да увредят тези частици, които могат да бъдат чужди клетки, като патогенни бактерии, ракови клетки, супрамолекулни частици, като вируси, макромолекули , включително чужди протеини. Една от групите лимфоцити - В-лимфоцитите, произвежда специални протеини, които се секретират в кръвоносната система, които разпознават чужди частици, като същевременно образуват високоспецифичен комплекс на този етап на унищожаване. Тези протеини се наричат ​​имуноглобулини. Чужди вещества, които предизвикват имунен отговор, се наричат ​​антигени, а съответните имуноглобулини се наричат ​​антитела.

Жизнената активност на клетката се основава на биохимични процеси, които протичат на молекулярно ниво и служат като обект на изследване на биохимията. Съответно явленията на наследственост и изменчивост се свързват и с молекулите на органичните вещества и преди всичко с нуклеиновите киселини и протеините.

Състав на протеин

Протеините са големи молекули, състоящи се от стотици и хиляди елементарни единици – аминокиселини. Такива вещества, състоящи се от повтарящи се елементарни единици - мономери, се наричат ​​полимери. Съответно протеините могат да се нарекат полимери, мономерите на които са аминокиселини.

Общо в жива клетка са известни 20 вида аминокиселини. Името на аминокиселината се дължи на съдържанието в състава на аминогрупата NHy, която има основни свойства, и карбоксилната група COOH, която има киселинни свойства. Всички аминокиселини имат една и съща NH2-CH-COOH група и се различават една от друга по химична група, наречена радикал - R. Връзката на аминокиселини в полимерна верига се осъществява поради образуването на пептидна връзка (CO - NH) между карбоксилната група на една аминокиселина и аминогрупата на друга аминокиселина. Това освобождава водна молекула. Ако получената полимерна верига е къса, тя се нарича олигопептид, ако е дълга, се нарича полипептид.

Структурата на протеините

При разглеждане на структурата на протеините се разграничават първични, вторични, третични структури.

Първична структурасе определя от реда на аминокиселините във веригата. Промяната в подредбата дори на една аминокиселина води до образуването на изцяло нова протеинова молекула. Броят на протеиновите молекули, които се образуват чрез комбиниране на 20 различни аминокиселини, достига астрономическа цифра.

Ако големи молекули (макромолекули) на протеина бяха разположени в клетката в удължено състояние, те биха заели твърде много място в нея, което би затруднило функционирането на клетката. В тази връзка протеиновите молекули са усукани, огънати, сгънати в различни конфигурации. Така въз основа на първичната структура възниква вторична структура -протеиновата верига се вписва в спирала, състояща се от еднородни завои. Съседните завои са свързани помежду си със слаби водородни връзки, които при многократно повтаряне придават стабилност на протеиновите молекули с тази структура.

Спиралата на вторичната структура се вписва в намотка, образувайки третична структура.Формата на намотката във всеки вид протеин е строго специфична и изцяло зависи от първичната структура, тоест от реда на аминокиселините във веригата. Третична структура се държи заедно от много слаби електростатични връзки: положително и отрицателно заредени групи от аминокиселини привличат и обединяват дори широко разположени участъци от протеиновата верига. Други части на протеиновата молекула, носещи например хидрофобни (водоотблъскващи) групи, също се приближават една към друга.

Някои протеини, като хемоглобина, се състоят от няколко вериги, които се различават по първична структура. Комбинирайки се заедно, те създават сложен протеин, който има не само третичен, но и третичен кватернерна структура(фиг. 2).

В структурите на протеиновите молекули се наблюдава следната закономерност: колкото по-високо е структурното ниво, толкова по-слаби са химичните връзки, които ги поддържат. Връзките, които образуват кватернерната, третичната, вторичната структура са изключително чувствителни към физикохимичните условия на околната среда, температурата, радиацията и пр. Под тяхно влияние структурите на белтъчните молекули се разрушават до първичната – първоначалната структура. Такова нарушение на естествената структура на протеиновите молекули се нарича денатурация.Когато денатуриращото средство се отстрани, много протеини са в състояние спонтанно да възстановят първоначалната си структура. Ако естественият протеин е подложен на действието на висока температура или интензивно действие на други фактори, тогава той е необратимо денатуриран. Фактът за наличието на необратима денатурация на клетъчните протеини обяснява невъзможността за живот при много високи температури.

Биологичната роля на протеините в клетката

Протеини, наричани още протеини(гръцки протос - първо),в клетките на животните и растенията изпълняват разнообразни и много важни функции, които включват следното.

каталитичен.Естествени катализатори - ензимиса изцяло или почти изцяло протеини. Благодарение на ензимите химичните процеси в живите тъкани се ускоряват стотици хиляди или милиони пъти. Под тяхното действие всички процеси протичат мигновено в "меки" условия: при нормална телесна температура, в неутрална среда за живата тъкан. Скоростта, точността и селективността на ензимите са несравними с нито един от изкуствените катализатори. Например, една ензимна молекула за една минута извършва разлагането на 5 милиона молекули водороден прекис (H202). Ензимите са селективни. И така, мазнините се разграждат от специален ензим, който не действа върху протеини и полизахариди (нишесте, гликоген). От своя страна ензим, който разгражда само нишестето или гликогена, не действа върху мазнините.

Процесът на разделяне или синтез на всяко вещество в клетката, като правило, се разделя на редица химични операции. Всяка операция се извършва от отделен ензим. Група от такива ензими представлява биохимичен тръбопровод.

Смята се, че каталитичната функция на протеините зависи от тяхната третична структура; когато тя се разруши, каталитичната активност на ензима изчезва.

Защитен.Някои видове протеини предпазват клетката и тялото като цяло от навлизането на патогени и чужди тела. Такива протеини се наричат антитела.Антителата се свързват с протеини на бактерии и вируси, които са чужди за тялото, което инхибира тяхното възпроизвеждане. За всеки чужд протеин тялото произвежда специални „антипротеини“ – антитела. Този механизъм на резистентност към патогени се нарича имунитет.

За да се предотврати заболяване, хората и животните се инжектират с отслабени или убити патогени (ваксини), които не причиняват заболяване, но карат специални телесни клетки да произвеждат антитела срещу тези патогени. Ако след известно време в такъв организъм попаднат патогенни вируси и бактерии, те се сблъскват със силна защитна бариера от антитела.

Хормонална.Много хормони също са протеини. Заедно с нервната система, хормоните контролират работата на различни органи (и цялото тяло) чрез система от химични реакции.

Рефлективна.Клетъчните протеини осъществяват приемането на сигнали, идващи отвън. В същото време различни фактори на околната среда (температура, химични, механични и др.) причиняват промени в структурата на протеините - обратима денатурация, което от своя страна допринася за възникването на химични реакции, които осигуряват клетъчен отговор на външно дразнене. Тази способност на протеините е в основата на работата на нервната система, мозъка.

Мотор.Всички видове движения на клетката и тялото: трептене на ресничките в протозоите, мускулно свиване при висши животни и други двигателни процеси - се произвеждат от специален вид протеин.

Енергия.Протеините могат да служат като източник на енергия за клетката. При липса на въглехидрати или мазнини, молекулите на аминокиселините се окисляват. Освободената при този процес енергия се използва за подпомагане на жизнените процеси на тялото.

Транспорт.Протеинът хемоглобин в кръвта е в състояние да свързва кислорода от въздуха и да го транспортира в тялото. Тази важна функция е характерна и за някои други протеини.

Пластмасов.Протеините са основният градивен материал на клетките (техните мембрани) и организмите (техните кръвоносни съдове, нерви, храносмилателен тракт и др.). В същото време протеините имат индивидуална специфичност, тоест организмите на отделните хора съдържат някои протеини, които са характерни само за него -

По този начин протеините са най-важният компонент на клетката, без който е невъзможно проявлението на свойствата на живота. Въпреки това, възпроизвеждането на живите, феноменът на наследствеността, както ще видим по-късно, е свързан с молекулярните структури на нуклеиновите киселини. Това откритие е резултат от най-новите постижения в биологията. Вече е известно, че жива клетка непременно притежава два вида полимери - протеини и нуклеинови киселини. Тяхното взаимодействие съдържа най-дълбоките аспекти на феномена на живота.

Но животът на нашата планета произхожда от коацерватна капчица. Това също беше протеинова молекула. Тоест следва изводът, че именно тези химични съединения са в основата на целия живот, който съществува днес. Но какви са протеиновите структури? Каква роля играят те в тялото и живота на хората днес? Какви видове протеини има? Нека се опитаме да го разберем.

Протеини: общо понятие

От гледна точка, молекулата на разглежданото вещество е последователност от аминокиселини, свързани помежду си чрез пептидни връзки.

Всяка аминокиселина има две функционални групи:

• карбоксил -COOH;
• аминогрупа -NH2.

Именно между тях възниква образуването на връзки в различни молекули. По този начин пептидната връзка има формата -CO-NH. Една протеинова молекула може да съдържа стотици или хиляди такива групи, това ще зависи от конкретното вещество. Видовете протеини са много разнообразни. Сред тях има и такива, които съдържат незаменими за организма аминокиселини, което означава, че трябва да се приемат с храната. Има разновидности, които изпълняват важни функции в клетъчната мембрана и нейната цитоплазма. Изолират се и биологични катализатори – ензими, които също са протеинови молекули. Те намират широко приложение в човешкия живот, а не само участват в биохимичните процеси на живите същества.

Молекулното тегло на разглежданите съединения може да варира от няколко десетки до милиони. В края на краищата броят на мономерните единици в голяма полипептидна верига е неограничен и зависи от вида на определено вещество. Протеинът в чиста форма, в естествената му форма, може да се види при изследване на пилешко яйце в светложълта, прозрачна, плътна колоидна маса, вътре в която се намира жълтъкът - това е желаното вещество. Същото може да се каже и за обезмаслената извара.Този продукт също е почти чист протеин в естествената си форма.

Въпреки това, не всички разглеждани съединения имат една и съща пространствена структура. Общо се разграничават четири организации на молекулата. Видовете определят неговите свойства и говорят за сложността на структурата. Известно е също, че по-пространствено заплетените молекули се подлагат на обширна обработка при хора и животни.

Видове протеинови структури

Общо са четири от тях. Нека да разгледаме какво представлява всеки от тях.

1. Основен. Представлява обичайната линейна последователност от аминокиселини, свързани с пептидни връзки. Няма пространствени обрати, спирализация. Броят на връзките, включени в полипептида, може да достигне няколко хиляди. Видове протеини с подобна структура са глицилаланин, инсулин, хистони, еластин и др.
2. Втори. Състои се от две полипептидни вериги, които са усукани под формата на спирала и ориентирани една към друга чрез образувани завои. В този случай между тях се образуват водородни връзки, които ги държат заедно. Така се образува единична протеинова молекула. Видовете протеини от този тип са както следва: лизозим, пепсин и др.
3. Третична конформация. Това е плътно опакована и компактно навита вторична структура. Тук се появяват и други видове взаимодействие, в допълнение към водородните връзки - това е взаимодействието на Ван дер Ваалс и силите на електростатично привличане, хидрофилно-хидрофобен контакт. Примери за структури са албумин, фиброин, копринен протеин и други.
4. кватернерен. Най-сложната структура, която представлява няколко полипептидни вериги, усукани в спирала, навити на топка и обединени в една глобула. Примери като инсулин, феритин, хемоглобин, колаген илюстрират точно такава протеинова конформация.

Ако разгледаме подробно всички дадени структури на молекули от химическа гледна точка, тогава анализът ще отнеме много време. Всъщност, колкото по-висока е конфигурацията, толкова по-сложна и сложна е нейната структура, толкова повече видове взаимодействия се наблюдават в молекулата.

Денатурация на протеинови молекули

Едно от най-важните химични свойства на полипептидите е способността им да се разпадат под въздействието на определени условия или химични агенти. Например, различни видове протеинова денатурация са широко разпространени. Какъв е този процес? Състои се в разрушаването на естествената структура на протеина. Тоест, ако първоначално молекулата е имала третична структура, след действието на специални агенти тя ще се срине. Въпреки това, последователността на аминокиселинните остатъци остава непроменена в молекулата. Денатурираните протеини бързо губят своите физични и химични свойства.

Какви реагенти могат да доведат до процеса на разрушаване на конформацията? Има няколко.

1. температура. При нагряване се наблюдава постепенно разрушаване на кватернерната, третичната, вторичната структура на молекулата. Визуално това може да се наблюдава, например, при пържене на обикновено пилешко яйце. Полученият "протеин" е първичната структура на албуминовия полипептид, който е бил в суровия продукт.
2. радиация.
3. Действие от силни химични агенти: киселини, основи, соли на тежки метали, разтворители (например алкохоли, етери, бензол и други).

Този процес понякога се нарича още топене на молекулата. Видовете протеинова денатурация зависят от агента, под чието действие е настъпила. Освен това в някои случаи протича обратният процес. Това е ренатурация. Не всички протеини са в състояние да възстановят структурата си обратно, но значителна част от тях могат да направят това. И така, химици от Австралия и Америка извършиха ренатурирането на варено пилешко яйце, използвайки някои реагенти и метод на центрофугиране.

Този процес е важен за живите организми при синтеза на полипептидни вериги от рибозоми и рРНК в клетките.

Хидролиза на протеинова молекула

Заедно с денатурацията, протеините се характеризират и с друго химично свойство - хидролиза. Това също е разрушаване на нативната конформация, но не до първичната структура, а изцяло до отделните аминокиселини. Важна част от храносмилането е протеиновата хидролиза. Видовете хидролиза на полипептидите са както следва.

1. Химически. Въз основа на действието на киселини или основи.
2. Биологичен или ензимен.

Същността на процеса обаче остава непроменена и не зависи от това какви видове протеинова хидролиза се извършват. В резултат на това се образуват аминокиселини, които се транспортират до всички клетки, органи и тъкани. По-нататъшната им трансформация се състои в участието в синтеза на нови полипептиди, които вече са необходими за определен организъм.

В индустрията процесът на хидролиза на протеинови молекули се използва само за получаване на желаните аминокиселини.

Функции на протеините в организма

Различните видове протеини, въглехидрати, мазнини са жизненоважни компоненти за нормалното функциониране на всяка клетка. А това означава целия организъм като цяло. Следователно тяхната роля до голяма степен се дължи на високата степен на значимост и повсеместност в живите същества. Има няколко основни функции на полипептидните молекули.

1. каталитичен. Осъществява се от ензими, които имат протеинова структура. Ще говорим за тях по-късно.
2. Структурни. Видовете протеини и техните функции в организма засягат преди всичко структурата на самата клетка, нейната форма. В допълнение, полипептидите, които изпълняват тази роля, образуват коса, нокти, черупки на мекотели и птичи пера. Те също са определена арматура в тялото на клетката. Хрущялът също се състои от тези видове протеини. Примери: тубулин, кератин, актин и други.
3. Регулаторни. Тази функция се проявява в участието на полипептидите в такива процеси като: транскрипция, транслация, клетъчен цикъл, сплайсинг, разчитане на иРНК и др. Във всички тях те играят важна роля като регулатор.
4. Сигнал. Тази функция се изпълнява от протеини, разположени върху клетъчната мембрана. Те предават различни сигнали от една единица на друга и това води до комуникация между тъканите. Примери: цитокини, инсулин, растежни фактори и други.
5. Транспорт. Някои видове протеини и техните функции, които изпълняват, са просто жизненоважни. Това се случва например с протеина хемоглобин. Той транспортира кислород от клетка до клетка в кръвта. За човек е незаменим.
6. Резервни или резервни. Такива полипептиди се натрупват в растенията и животинските яйца като източник на допълнително хранене и енергия. Пример за това са глобулините.
7. Мотор. Много важна функция, особено за най-простите организми и бактерии. В края на краищата те са в състояние да се движат само с помощта на флагели или реснички. И тези органели по своята природа не са нищо повече от протеини. Примери за такива полипептиди са следните: миозин, актин, кинезин и други.

Очевидно функциите на протеините в човешкото тяло и другите живи същества са много многобройни и важни. Това още веднъж потвърждава, че без съединенията, които разглеждаме, животът на нашата планета е невъзможен.

Защитна функция на протеините

Полипептидите могат да предпазват от различни влияния: химични, физически, биологични. Например, ако тялото е в опасност под формата на вирус или бактерия с извънземна природа, тогава имуноглобулините (антитела) влизат в битка с тях, изпълнявайки защитна роля.

Ако говорим за физически ефекти, тук важна роля играят фибринът и фибриногенът, които участват в коагулацията на кръвта.

Хранителни протеини

Видовете диетични протеини са както следва:

• пълноценни - тези, които съдържат всички необходими за организма аминокиселини;
• непълни - тези, в които има непълен аминокиселинен състав.

И двете обаче са важни за човешкото тяло. Особено първата група. Всеки човек, особено в периоди на интензивно развитие (детство и юношество) и пубертет, трябва да поддържа постоянно ниво на протеини в себе си. В крайна сметка вече разгледахме функциите, които изпълняват тези невероятни молекули, и знаем, че практически нито един процес, нито една биохимична реакция в нас не може да мине без участието на полипептиди.

Ето защо е необходимо всеки ден да се консумира дневната норма на протеини, които се съдържат в следните продукти:

• яйце;
• мляко;
• извара;
• месо и риба;
• боб;
• боб;
• фъстък;
• пшеница;
• овесени ядки;
• леща и други.

Ако човек консумира 0,6 g от полипептида на килограм тегло на ден, тогава на човек никога няма да му липсват тези съединения. Ако дълго време тялото не получава необходимите протеини, тогава възниква заболяване, което има името на аминокиселинно гладуване. Това води до тежки метаболитни нарушения и в резултат на това много други заболявания.

Протеини в клетката

Вътре в най-малката структурна единица на всички живи същества - клетките - също има протеини. Освен това там изпълняват почти всички горепосочени функции. На първо място се формира цитоскелетът на клетката, състоящ се от микротубули, микрофиламенти. Той служи за поддържане на формата, както и за транспортиране вътре между органелите. Различни йони и съединения се движат по протежение на протеиновите молекули, като по канали или релси.

Важна е и ролята на протеините, потопени в мембраната и разположени на нейната повърхност. Тук те изпълняват както рецепторни, така и сигнални функции, участват в изграждането на самата мембрана. Те стоят на стража, което означава, че играят защитна роля. Какви видове протеини в клетката могат да бъдат отнесени към тази група? Има много примери, ето няколко.

1. актин и миозин.
2. Еластин.
3. кератин.
4. Колаген.
5. тубулин.
6. хемоглобин.
7. Инсулин.
8. Транскобаламин.
9. трансферин.
10. Албумен.

Общо има няколкостотин различни, които постоянно се движат във всяка клетка.

Видове протеини в тялото

Разбира се, те имат огромно разнообразие. Ако се опитате по някакъв начин да разделите всички съществуващи протеини на групи, тогава можете да получите нещо подобно на тази класификация.

Като цяло, много характеристики могат да бъдат взети като основа за класифициране на протеините, открити в тялото. Един все още не съществува.

Ензими

Биологични катализатори с протеинова природа, които значително ускоряват всички протичащи биохимични процеси. Нормалният обмен е невъзможен без тези съединения. Всички процеси на синтез и разпад, сглобяване на молекули и тяхната репликация, транслация и транскрипция и други се извършват под въздействието на специфичен вид ензими. Примери за тези молекули са:

• оксидоредуктази;
• трансферази;
• каталаза;
• хидролази;
• изомерази;
• lyases и други.

Днес ензимите се използват в ежедневието. Така че при производството на прахове за пране често се използват така наречените ензими - това са биологични катализатори. Те подобряват качеството на пране при спазване на посочения температурен режим. Лесно се свързва с частиците мръсотия и ги отстранява от повърхността на тъканите.

Въпреки това, поради тяхната протеинова природа, ензимите не понасят твърде гореща вода или близостта до алкални или киселинни лекарства. Всъщност в този случай ще настъпи процесът на денатурация.

За да си представим значението на протеините, достатъчно е да си припомним добре познатата фраза на Фридрих Енгелс: „Животът е начин на съществуване на протеиновите тела“. Всъщност на Земята тези вещества, заедно с нуклеиновите киселини, определят всички прояви на живата материя. В тази работа ще разберем от какво се състои протеинът, ще проучим каква функция изпълнява, както и ще определим структурните особености на различните видове.

Пептидите са високоорганизирани полимери

Всъщност в жива клетка, както растителна, така и животинска, протеините количествено преобладават над други органични вещества, а също така изпълняват най-голям брой различни функции. Те участват в много различни много важни клетъчни процеси като движение, защита, сигнализиране и така нататък. Например, в мускулната тъкан на животните и хората пептидите съставляват до 85% от масата на сухото вещество, а в костите и дермата - от 15-50%.

Всички клетъчни и тъканни протеини са съставени от видове). Техният брой в живите организми винаги е равен на двадесет вида. Различни комбинации от пептидни мономери образуват разнообразие от протеини в природата. Изчислява се като астрономическо число от 2x10 18 възможни вида. В биохимията полипептидите се наричат ​​високомолекулярни биологични полимери - макромолекули.

Аминокиселини - белтъчни мономери

Всичките 20 вида от тези химични съединения са структурни единици на протеини и имат общата формула NH 2 -R-COOH. Те са амфотерни органични вещества, способни да проявяват както основни, така и киселинни свойства. Не само простите протеини, но и сложните съдържат така наречените неесенциални аминокиселини. Но незаменими мономери, например, като валин, лизин, метионин, могат да бъдат намерени само в някои протеини, наречени пълноценни.

Следователно, когато се характеризира полимер, се взема предвид не само от колко аминокиселини се състои протеинът, но и кои мономери са свързани чрез пептидни връзки в макромолекула. Нека добавим, че несъществени аминокиселини като аспарагин, глутаминова киселина, цистеин могат да се синтезират независимо в човешки и животински клетки. Незаменими се образуват в клетките на бактерии, растения и гъбички. Те навлизат в хетеротрофни организми само с храна.

Как се образува полипептид?

Както знаете, 20 различни аминокиселини могат да бъдат комбинирани в много различни протеинови молекули. Как се осъществява свързването на мономерите един с друг? Оказва се, че карбоксилните и аминогрупите на съседните аминокиселини взаимодействат помежду си. Образуват се така наречените пептидни връзки и водните молекули се освобождават като страничен продукт от реакцията на поликондензация. Получените протеинови молекули се състоят от аминокиселинни остатъци и многократно повтарящи се пептидни връзки. Следователно те се наричат ​​още полипептиди.

Често протеините могат да съдържат не една, а няколко полипептидни вериги наведнъж и да се състоят от много хиляди аминокиселинни остатъци. Освен това, простите протеини, както и протеидите, могат да усложнят тяхната пространствена конфигурация. Това създава не само първична, но и вторична, третична и дори четвъртична структура. Нека разгледаме този процес по-подробно. Продължавайки да изучаваме въпроса: от какво се състои протеинът, нека да разберем каква конфигурация има тази макромолекула. По-горе установихме, че полипептидната верига съдържа много ковалентни химични връзки. Именно тази структура се нарича първична.

Той играе важна роля в количествения и качествения състав на аминокиселините, както и последователността на тяхното свързване. Вторичната структура възниква в момента на образуване на спиралата. Стабилизира се от много новообразувани водородни връзки.

По-високи нива на протеинова организация

Третичната структура се появява в резултат на опаковане на спирала под формата на топка - глобула, например, миоглобиновата тъкан има точно такава пространствена структура. Той се поддържа както от новообразувани водородни връзки, така и от дисулфидни мостове (ако в протеиновата молекула са включени няколко цистеинови остатъка). Кватернерната форма е резултат от комбинирането на няколко протеинови глобули в една структура наведнъж чрез нови видове взаимодействия, например хидрофобни или електростатични. Наред с пептидите, кватернерната структура включва и непротеинови части. Те могат да бъдат магнезиеви, железни, медни йони или остатъци от ортофосфат или нуклеинови киселини, както и липиди.

Характеристики на биосинтеза на протеини

По-рано разбрахме от какво се състои протеинът. Той е изграден от последователност от аминокиселини. Сглобяването им в полипептидна верига става в рибозомите - немембранни органели на растителни и животински клетки. В самия процес на биосинтеза участват и информационните молекули, като първите са матрица за сглобяване на протеини, докато вторите транспортират различни аминокиселини. В процеса на клетъчен биосинтез възниква дилема, а именно, протеинът се състои от нуклеотиди или аминокиселини? Отговорът е недвусмислен – полипептидите, както прости, така и сложни, се състоят от амфотерни органични съединения – аминокиселини. В жизнения цикъл на клетката има периоди на нейната активност, когато протеиновият синтез е особено активен. Това са така наречените J1 и J2 етапи на интерфазата. По това време клетката расте активно и се нуждае от голямо количество строителен материал, който е протеин. Освен това, в резултат на митоза, която завършва с образуването на две дъщерни клетки, всяка от тях се нуждае от голямо количество органични вещества, следователно активният синтез на липиди и въглехидрати се извършва по каналите на гладкия ендоплазмен ретикулум и протеиновата биосинтеза се осъществява върху гранулирания ER.

Функции на протеините

Знаейки от какво се състои протеинът, е възможно да се обясни както огромното разнообразие от техните видове, така и уникалните свойства, присъщи на тези вещества. Протеините изпълняват голямо разнообразие от функции в клетката, например изграждане, тъй като са част от мембраните на всички клетки и органели: митохондрии, хлоропласти, лизозоми, комплекса на Голджи и т.н. Пептиди като хемоглобулини или антитела са примери за прости протеини, които изпълняват защитна функция. С други думи, клетъчният имунитет е резултат от действието на тези вещества. Сложен протеин - хемоцианин, заедно с хемоглобина, изпълнява транспортна функция при животните, тоест пренася кислород в кръвта. Сигналните протеини, които са част от клетъчните мембрани, предоставят информация на самата клетка за вещества, които се опитват да влязат в нейната цитоплазма. Албуминният пептид е отговорен за основните параметри на кръвта, например за способността му да коагулира. Яйчният протеин овалбумин се съхранява в клетката и служи като основен източник на хранителни вещества.

Протеините са в основата на клетъчния цитоскелет

Една от важните функции на пептидите е поддържането. Той е много важен за поддържане на формата и обема на живите клетки. Така наречените субмембранни структури - микротубули и микрофиламенти, преплитащи се, образуват вътрешния скелет на клетката. Протеините, които съставляват техния състав, например тубулин, са в състояние лесно да се компресират и разтягат. Това помага на клетката да поддържа формата си при различни механични деформации.

В растителните клетки, наред с хиалоплазмените протеини, нишките на цитоплазмата - плазмодесми - изпълняват и поддържаща функция. Преминавайки през порите в клетъчната стена, те определят връзката между съседни клетъчни структури, които образуват растителна тъкан.

Ензими - вещества от протеинова природа

Едно от най-важните свойства на протеините е тяхното влияние върху скоростта на химичните реакции. Основните протеини са способни на частична денатурация - процес на развиване на макромолекула в третична или четвъртична структура. Самата полипептидна верига не се разрушава. Частичната денатурация е в основата както на сигнализирането, така и на последното свойство е способността на ензимите да влияят върху скоростта на биохимичните реакции в ядрото и цитоплазмата на клетката. Пептидите, които, напротив, намаляват скоростта на химичните процеси, обикновено се наричат ​​инхибитори, а не ензими. Например, простата протеинова каталаза е ензим, който ускорява разграждането на токсичното вещество водороден прекис. Образува се като краен продукт от много химични реакции. Каталазата ускорява нейното използване до неутрални вещества: вода и кислород.

Протеинови свойства

Пептидите се класифицират по много критерии. Например, по отношение на водата, те могат да бъдат разделени на хидрофилни и хидрофобни. Температурата също влияе върху структурата и свойствата на протеиновите молекули по различни начини. Например, протеинът кератин, компонент на ноктите и косата, може да издържи както на ниски, така и на високи температури, тоест е термолабилен. Но протеинът овалбумин, вече споменат по-рано, се разрушава напълно при нагряване до 80-100 ° C. Това означава, че неговата първична структура е разбита на аминокиселинни остатъци. Този процес се нарича унищожаване. Без значение какви условия създаваме, протеинът не може да се върне в естествената си форма. Моторните протеини актин и милозин присъстват в мускулните влакна. Алтернативното им свиване и отпускане е в основата на работата на мускулната тъкан.

Здравейте скъпи мои читатели. Аз съм с вас, Галина Баева, и днес ще говорим за структурата и функциите на протеиновите молекули.

Защо е необходим този протеин? Можем ли без него?

Не, няма да го направим. Брадатият основател на диалектическия материализъм Фридрих Енгелс каза: животът е начин на съществуване на протеиновите тела. С други думи, протеинът е живот, няма протеин - уви, ах. Обикновено протеинът е 50%, тези. половината от сухата маса на клетката, а от сухата маса на човешкото тяло те варират от 45% .

Структурните особености на протеините им позволяват да проявяват различни свойства, което определя техните разнообразни биологични функции.

Протеините иначе се наричат ​​протеини, те са едно и също.

Какво правят протеините в тялото?

1. Протеините са градивните елементи на нашето тяло. Те са структурни елементи на клетъчните мембрани (липопротеини, гликопротеини) и извънклетъчни структури. Колагенът образува сухожилия, той е отговорен и за еластичността на кожата, кератинът образува косата и ноктите.
2. Протеините транспортират основните елементи в тялото. Хемоглобинът пренася кислород от белите дробове до всички органи и тъкани и от тях отнема въглеродния диоксид, албуминовият протеин пренася мастни киселини, а специалните протеини – холестерола. Клетъчните мембрани съдържат протеини, които осигуряват преноса на определени вещества и йони от клетката в извънклетъчното пространство и обратно.
3. Хормоните - специални вещества, които регулират метаболитните процеси - имат протеинова природа. Например, хормонът инсулин задвижва захарта от кръвната плазма в клетките.
4. Протеините предпазват тялото от чужди агенти. Гама глобулините неутрализират микробите, интерфероните потискат възпроизвеждането на вируси. Фибринът спира кървенето.
5. Протеините осигуряват свиване на двигателните мускули и други свиващи се тъкани. Актин и миозин са част от мускулите на тялото, тропонин, тропомиозин - мускулите на сърцето.
6. Протеините приемат сигнали от външната среда и предават команди към клетката. Под влияние на факторите на околната среда сигналните протеини променят своята третична структура, което от своя страна задейства верига от биохимични процеси. Така родопсинът реагира на светлината, превръщайки светлинната енергия в електрическа енергия, която се предава чрез нервните клетки до мозъка, където се формира визуален образ.
7. Протеините са ензими - катализатори, поради които при ниски температури (37 0 С) могат да протичат биохимични реакции.
8. Протеини - регулатори включват и изключват клетъчните гени, като по този начин потискат или активират биохимичните процеси.
9. Протеините, като правило, не се натрупват в тялото, с изключение на яйчния албумин и млечния казеин. В тялото няма допълнителни протеини. Те обаче могат да се комбинират с други вещества и микроелементи, предотвратявайки отстраняването им от тялото. Така феритинът образува комплекс с желязо, освободен при разграждането на хемоглобина, и го включва отново в биологичните процеси.
10. Протеините могат да осигурят енергия. При разграждането на 1 g протеин се освобождават 4 kcal (17,6 kJ). Като източник на енергия протеините се използват, когато други, нормативни източници - въглехидрати и мазнини - са изчерпани. За да перифразираме Д. И. Менделеев, можем да кажем, че удавянето с протеини е като удавяне с банкноти, те са толкова ценни за тялото.

Каква е молекулата на живота?

Това е дълга верига, т.е. полимер, състоящ се от мономери - аминокиселини. Защо аминокиселини? Тъй като всяка молекула има C-O-OH опашка от органична киселина и NH2 аминогрупа. В полимерната верига всеки аминокиселинен мономер прикрепя своя киселинен остатък към аминогрупата на друг мономер, което води до силна връзка, наречена пептид.

Понятията за протеин и пептид са близки, но не еквивалентни. Пептидите обикновено се означават като определена последователност от аминокиселинни остатъци. Изолират се олигопептиди - къси вериги от 10-15 аминокиселини и полипептиди - дълги вериги от аминокиселинни последователности. Протеинът е полипептид, който има специална форма на пространствена организация.

Чрез нанизване на аминокиселини като мъниста в огърлица, a първична структура на протеинатези. последователност от аминокиселинни остатъци.\

В космоса протеинът не съществува под формата на удължена нишка, а се извива в спирала, т.е. форми вторична структура.

Спиралата се превръща в топка - глобула, това вече е третична структура на протеина.

Някои протеини (не всички) имат кватернерна структура, съчетаващ в състава си няколко молекули, всяка със собствена първична, вторична и третична структура.

Защо трябва да знаете? Тъй като храносмилането и усвояването на протеина пряко зависи от неговата структура: колкото по-плътен е протеинът в състава на хранителния продукт, толкова по-трудно се усвоява, толкова повече енергия трябва да се изразходва за неговото усвояване.

Разрушаването на връзките в протеиновата молекула се нарича денатурация. Денатурацията може да бъде обратима, когато протеинът възстановява структурата, и необратима. Протеините претърпяват необратима денатурация, включително при излагане на високи температури – за човек е над 42 0 С, поради което треската е животозастрашаваща.

Подлагаме протеините на контролирана денатурация по време на процеса на готвене, когато готвим месо или риба, варим мляко, пържим или варим яйца, варим зърнени храни и печем хляб. При леко излагане на температура, протеините с нарушени връзки стават по-достъпни за храносмилателните ензими и се усвояват по-добре от тялото. При продължително и тежко температурно излагане - пържене на дървени въглища, продължително готвене - настъпва вторична денатурация на протеина с образуване на несмилаеми съединения.

Аминокиселини

Има повече от двеста различни аминокиселини, но само двадесет се намират постоянно в състава на протеини - полимери. Тези 20 "магически" аминокиселини са разделени на две неравностойни групи: несъществени, т.е. тези, които могат да се произвеждат от самото тяло, и незаменими (есенциални), те не се произвеждат от човешкото тяло и ние задължително трябва да ги получаваме с храната.

Неесенциалните аминокиселини включват: аланин, аргинин, аспаргин, аспарагинова киселина, глицин, глутамин, глутаминова киселина, пролин, серин, тирозин, цистин.

Незаменими аминокиселини: валин, изолевцин, левцин, лизин, метионин, трионин, триптофан, фенилаланин

За децата незаменими аминокиселини са аргинин и хистидин.

Аминокиселините ще бъдат отделен пост.

Класификация на протеини

Пълният протеин съдържа всички необходими аминокиселини в състава си, а непълният протеин, съответно, не съдържа никакви аминокиселини.

За изграждането на всички телесни протеини е важно не само наличието на всички аминокиселини, но и техните пропорции в хранителния продукт. Оптимална е храната, която е най-близка по аминокиселинен състав до протеините на човешкото тяло. Ако една аминокиселина липсва, други аминокиселини не могат да бъдат използвани от тялото, освен това, за да компенсират недостига, ще започнат да се разграждат собствените им протеини, предимно протеини - ензими, участващи в процесите на биосинтеза, и мускулни протеини. В условията на дефицит на една или друга есенциална аминокиселина другите аминокиселини се оказват прекомерни, въпреки че този излишък е относителен. Разлагащите се мускулни протеини образуват силно токсични метаболитни продукти и се екскретират интензивно от тялото, създавайки отрицателен азотен баланс.Човек започва да отслабва, въпреки че може искрено да вярва, че всичко е наред с неговото хранене.

Според произхода си протеините се делят на животински и растителни.

Животинските протеини включват протеини от яйца, мляко и млечни продукти, риба и морски дарове, месо от животни и птици.

Растителните протеини включват протеини от зърнени храни, бобови растения, ядки и гъби.

Храната се счита за протеин, ако съдържа най-малко 15% протеин.

Всички животински протеини са пълноценни, т.е. съдържа пълен набор от аминокиселини. Повечето растителни протеини са непълни.

При недостатъчен прием на протеин от храната се развиват дегенеративни процеси в организма, свързани с невъзможността да изпълнява необходимите функции. На първо място, имунитетът страда. Човек става предразположен към вирусни и бактериални инфекции, болестите стават продължителни, хронични. Косата започва да пада, кожата става отпусната, набръчкана. Страда волевата сфера, апатията обхваща човек, пълно нежелание да се прави каквото и да е, депресията се присъединява. Мускулната маса намалява, метаболизмът се забавя. Започват проблеми с храносмилането, т.нар. "синдром на раздразнените черва", когато храненето е придружено от метеоризъм, диарията се заменя със запек и обратно. Репродуктивната функция е потисната, менструацията спира при жените. При тежки случаи започват структурни промени в органите и тъканите, видимо изтощение. Протеиновият глад при децата води до умствена изостаналост.

Тежкото протеиново гладуване в наше време в цивилизованите страни, където включваме и нашата страна, ако изключим заболявания като туберкулоза или онкология, се среща при хора, практикуващи луди гладни диети в маниакално желание да отслабнат.

Последното съобщение се отнасяше до Анджелина Джоли, тя беше хоспитализирана с тегло от 35 кг - така откриха съветските освободители на затворници от нацистки концентрационни лагери. Малко вероятно е живите скелети да са били пример за красота.

Липсата на протеини обаче не е толкова рядко състояние, поради нездравословен режим на хранене, който се е развил поради относително високата цена на протеиновите продукти. В опит да спестят пари, хората преминават към диета с въглехидрати и мазнини с консумация на дефектен растителен протеин. Своя принос имат полуфабрикатите, произведени от сурогати и непротеиновите продукти. Така че човек, който купува готови котлети, колбаси, колбаси, може искрено да вярва, че консумира достатъчно протеин. Не се заблуждавайте.

В следващата статия ще научите колко и какви протеини са необходими на човек, за да остане здрав.

Оставете коментари, споделяйте информация в социалните мрежи. Галина Баева.