За храносмилателните ензими, техните видове и функции. Биохимия на ензимите

Всеки жив организъм е перфектна система, в която буквално всяка минута, някакъв вид И тези процеси не са завършени без участието на ензими. И така, какво са ензимите? Каква е тяхната роля в живота на организма? от какво са направени? Какъв е механизмът на тяхното влияние? По-долу са отговорите на всички тези въпроси.

Какво представляват ензимите?

Ензимите или, както още се наричат, ензимите, са протеинови комплекси. Това са катализаторите на химичните реакции. Всъщност ролята на ензимите е трудно да се надценява, защото нито един процес в жива клетка и целият организъм не може да мине без тях.

Самият термин "ензим" е предложен през 17 век от Хелмонт. И въпреки че великите учени от онова време разбират, че месото се усвоява, когато присъства, и нишестето се разпада на прости захари под въздействието на слюнката, никой не знаеше какво точно причинява подобни процеси. Но още в началото на 19 век Кирхоф за първи път изолира ензима на слюнката - амилаза. Няколко години по-късно е описан стомашен пепсин. Оттогава науката ензимология започва да се развива активно.

Какво представляват ензимите? Свойства и механизъм на действие

Като начало си струва да се отбележи, че всички ензими са или чисти протеини, или протеинови комплекси. Към днешна дата е дешифрирана аминокиселинната последователност на повечето ензими в човешкото тяло.

Основното свойство на ензимите е висока специфичност. Всеки ензим може да катализира само един тип реакция. Например, протеолитичните ензими могат да разцепят само връзките между аминокиселинни остатъци на протеинова молекула. Понякога един субстрат (обект на ензимно действие) може да бъде засегнат от няколко сходни по структура ензими наведнъж.

Но ензимът може да бъде специфичен не само по отношение на реакцията, но и по отношение на субстрата. Най-често срещаният е групов.Това означава, че определен ензим може да въздейства само на определена група субстрати, които имат подобна структура.

Но понякога има така наречената абсолютна специфичност. Това означава, че ензимът може да се свърже с активното място само на един субстрат. Разбира се, подобна специфика е рядка в природата. Но например можем да си припомним ензима уреаза, който може да катализира само хидролизата на уреята.

Сега разбрахме какво представляват ензимите. Но тези вещества могат да бъдат напълно различни. Следователно те са класифицирани.

Ензимна класификация

Съвременната наука познава повече от две хиляди ензими, но това в никакъв случай не е точен брой. За по-голямо удобство те са разделени на шест основни групи в зависимост от катализираната реакция.

• Оксидоредуктазите са група ензими, които участват в редокс реакции. Като правило те действат или като донори, или като акцептори на електрони и водородни йони. Тези ензими са много важни, тъй като участват в процесите на клетъчното и митохондриалното дишане.
• Трансферазите са ензими, които пренасят атомни групи от един субстрат на друг. Участва в междинния метаболизъм.
• Лиази – такива ензими са способни да отцепват атомните групи от субстрата без хидролитична реакция. По правило в резултат на такъв процес се образува молекула вода или въглероден диоксид.
• Хидролазите са ензими, които катализират хидролитичното разцепване на субстрата
• Изомерази – както подсказва името, тези ензими катализират прехода на вещество от една изомерна форма в друга.
• Лигазите са ензими, които катализират синтетичните реакции.

Както можете да видите, ензимите са много важни вещества за тялото, без които жизнените процеси са просто невъзможни.

Различни химични процеси са в основата на живота на всеки организъм. Основната роля в тях играят ензимите. Ензимите или ензимите са естествени биокатализатори. В човешкото тяло те участват активно в процеса на смилане на храната, функционирането на централната нервна система и стимулиране на растежа на нови клетки. По своето естество ензимите са протеини, предназначени да ускорят различни биохимични реакции в организма. Разграждането на протеини, мазнини, въглехидрати и минерали са процеси, при които ензимите са едни от основните активни компоненти.

Има доста разновидности на ензими, всеки от които е предназначен да действа върху определено вещество. Протеиновите молекули са уникални и не могат да заменят една друга. Тяхната дейност изисква определен температурен диапазон. За човешките ензими нормалната телесна температура е идеална. Кислородът и слънчевата светлина унищожават ензимите.

Обща характеристика на ензимите

Като органични вещества с протеинов произход, ензимите действат на принципа на неорганични катализатори, ускорявайки реакциите в клетките, в които се синтезират. Синоним на името на такива протеинови молекули е ензимите. Почти всички реакции в клетките протичат с участието на специфични ензими. Те са разделени на две части. Първата е директно протеиновата част, представена от протеин с третична структура и наречена апоензим, втората е активният център на ензима, наречен коензим. Последните могат да бъдат органични / неорганични вещества и именно той действа като основен "ускорител" на биохимичните реакции в клетката. И двете части образуват една протеинова молекула, наречена холоензим.

Всеки ензим е предназначен да действа върху специфично вещество, наречено субстрат. Резултатът от настъпилата реакция се нарича продукт. Имената на самите ензими доста често се формират въз основа на името на субстрата с добавка на окончанието "-aza". Например, ензим, предназначен да разгражда янтарна киселина (сукцинат), се нарича сукцинат дехидрогеназа. Освен това името на протеиновата молекула се определя от вида на реакцията, чието изпълнение осигурява. Така дехидрогеназите са отговорни за процеса на регенерация и окисляване, а хидролазите са отговорни за разцепването на химичните връзки.

Действието на различни видове ензими е насочено към определени субстрати. Тоест участието на протеиновите молекули в определени биохимични реакции е индивидуално. Всеки ензим е свързан със своя субстрат и може да работи само с него. Апоензимът е отговорен за непрекъснатостта на тази връзка.

Ензимите могат да се намират в свободно състояние в цитоплазмата на клетката или да взаимодействат с по-сложни структури. Има и определени видове от тях, които действат извън клетката. Те включват например ензими, които разграждат протеините и нишестето. Освен това ензимите могат да се произвеждат от различни микроорганизми.

За изследване на ензимите и процесите, протичащи с тяхно участие, е предназначена отделна област на биохимичната наука - ензимология. За първи път информация за специални протеинови молекули, действащи на принципа на катализаторите, се появи в резултат на изследване на храносмилателните процеси и ферментационните реакции, които протичат в човешкото тяло. Значителен принос за развитието на съвременната ензимология се приписва на Л. Пастьор, който вярва, че всички биохимични реакции в организма протичат с участието на изключително живи клетки. Неодушевените „участници” в подобни реакции са обявени за първи път от Е. Бюхнер в началото на 20 век. По това време изследователят е в състояние да определи, че безклетъчен екстракт от дрожди действа като катализатор в процеса на ферментация на захарозата, последвано от освобождаване на етилов алкохол и въглероден диоксид. Това откритие е решаващ тласък за детайлно изследване на така наречените катализатори на различни биохимични процеси в организма.

Още през 1926 г. е изолиран първият ензим уреаза. Автор на откритието е Дж. Съмнър, служител на университета Корнел. След това, в рамките на едно десетилетие, учените изолират редица други ензими и най-накрая е доказана протеиновата природа на всички органични катализатори. Към днешна дата светът познава повече от 700 различни ензими. Но в същото време съвременната ензимология продължава активно да изучава, изолира и изучава свойствата на определени видове протеинови молекули.

Ензими: протеинова природа

Освен това ензимите обикновено се делят на прости и сложни. Първите са съединения, съставени от аминокиселини, като трипсин, пепсин или лизозим. Комплексните ензими, както бе споменато по-горе, се състоят от протеинова част с аминокиселини (апоензим) и непротеинова част, наречена кофактор. В биореакциите могат да участват само сложни ензими. Освен това, подобно на протеините, ензимите са моно- и полимери, тоест се състоят от една или повече субединици.

Общите свойства на ензимите като протеинови структури са:

• ефективност на действие, което предполага значително ускоряване на химичните реакции в организма;
• селективност към субстрата и вида на извършената реакция;
• чувствителност към температура, киселинно-алкален баланс и други неспецифични физико-химични фактори на средата, в която действат ензимите;
• чувствителност към действието на химични реагенти и др.

Основната роля на ензимите в човешкото тяло е превръщането на едни вещества в други, тоест субстрати в продукти. Те действат като катализатори в повече от 4 хиляди биохимични жизнени реакции. Функциите на ензимите са да насочват и регулират метаболитните процеси. Като неорганични катализатори, ензимите могат значително да ускорят предната и обратната биореакция. Струва си да се отбележи, че по време на тяхното действие химическото равновесие не се нарушава. Реакциите, които протичат, осигуряват разграждането и окисляването на хранителните вещества, които влизат в клетките. Всяка протеинова молекула може да извършва огромен брой действия в минута. В същото време протеинът на ензимите, реагиращ с различни вещества, остава непроменен. Енергията, генерирана при окисляването на хранителните вещества, се използва от клетката по същия начин, както продуктите от разпада на веществата, необходими за синтеза на органични съединения.

Днес не само ензимните препарати за медицински цели са намерили широко приложение. Ензимите се използват и в хранителната и текстилната промишленост, в съвременната фармакология.

Ензимна класификация

На срещата на V Международния биохимичен съюз, проведена в Москва през 1961 г., е приета съвременната класификация на ензимите. Тази класификация предполага тяхното разделяне на класове, в зависимост от вида на реакцията, при която ензимът действа като катализатор. Освен това всеки клас ензими е разделен на подкласове. За обозначаването им се използва код от четири числа, разделени с точки:

• първото число показва реакционния механизъм, при който ензимът действа като катализатор;
• второто число показва подкласа, към който принадлежи ензимът;
• третото число е подклас на описания ензим;
• а четвъртият е поредният номер на ензима в подкласа, към който принадлежи.

Общо в съвременната класификация на ензимите се разграничават шест класа ензими, а именно:

• Оксидоредуктазите са ензими, които действат като катализатори в различни редокс реакции, които протичат в клетките. Този клас включва 22 подкласа.
• Трансферазите са клас ензими с 9 подкласа. Той включва ензими, които осигуряват транспортни реакции между различни субстрати, ензими, които участват в реакциите на взаимното преобразуване на веществата, както и неутрализирането на различни органични съединения.
• Хидролазите са ензими, които разрушават вътрешномолекулните връзки на субстрата чрез прикрепване на водни молекули към него. Този клас има 13 подкласа.
• Лиазите са клас, който съдържа само сложни ензими. Има седем подкласа. Ензимите, принадлежащи към този клас, действат като катализатори в реакциите на разрушаване на C-O, C-C, C-N и други видове органични връзки. Също така, ензими от класа лиаза участват в обратими реакции на биохимично разцепване по нехидролитичен начин.
• Изомеразите са ензими, които действат като катализатори в химичните процеси на изомерни трансформации, протичащи в една молекула. Както и в предишния клас, те включват само сложни ензими.
• Лигазите, известни още като синтетази, са клас, който включва шест подкласа и представлява ензими, които катализират процеса на свързване на две молекули под въздействието на АТФ.

Съставът на ензимите съчетава отделни зони, отговорни за изпълнението на специфични функции. Така че, в състава на ензимите, като правило, са изолирани активни и алостерични центрове. Последният, между другото, не се намира във всички протеинови молекули. Активното място е комбинация от аминокиселинни остатъци, отговорни за контакта със субстрата и катализа. Активният център от своя страна е разделен на две части: котвен и каталитичен. Ензимите, състоящи се от няколко мономера, могат да съдържат повече от едно активно място.

Алостеричният център е отговорен за активността на ензимите. Тази част от ензимите получи името си поради факта, че нейната пространствена конфигурация няма нищо общо с молекулата на субстрата. Промяната в скоростта на реакцията, която протича с участието на ензима, се определя от свързването на различни молекули към алостеричния център. Ензимите, съдържащи алостерични центрове в състава си, са полимерни протеини.

Механизмът на действие на ензимите

Действието на ензимите може да бъде разделено на няколко етапа, по-специално:

• първият етап включва прикрепването на субстрата към ензима, в резултат на което се образува комплексът ензим-субстрат;
• вторият етап се състои в превръщане на получения комплекс в един или няколко преходни комплекса наведнъж;
• третият етап е образуването на комплекса ензим-продукт;
• и накрая, четвъртият етап включва отделянето на крайния продукт от реакцията и ензима, който остава непроменен.

В допълнение, действието на ензимите може да се осъществи с участието на различни механизми на катализа. По този начин се разграничават киселинно-алкалната и ковалентната катализа. В първия случай в реакцията участват ензими, които съдържат специфични аминокиселинни остатъци в активния си център. Такива групи ензими са отлични катализатори за множество реакции в организма. Ковалентната катализа включва действието на ензими, които образуват нестабилни комплекси при контакт със субстрати. Резултатът от такива реакции е образуването на продукти чрез вътрешномолекулни пренареждания.

Има също три основни типа ензимни реакции:

• „Пинг-понг“ е реакция, при която ензимът се комбинира с един субстрат, заимствайки определени вещества от него и след това взаимодейства с друг субстрат, като му дава получените химични групи.
• Последователните реакции предполагат последователно добавяне на един, а след това на друг субстрат към ензима, в резултат на което се образува т. нар. „троен комплекс“, при който се осъществява катализа.
• Случайните взаимодействия са реакции, при които субстратите взаимодействат с ензим произволно и след катализа те се отделят в същия ред.

Активността на ензимите е нестабилна и до голяма степен зависи от различни фактори на околната среда, в които те трябва да действат. Така че основните показатели за активността на ензимите са факторите на вътрешни и външни ефекти върху клетката. Активността на ензимите се променя в каталите, показвайки количеството ензим, което преобразува за секунда 1 mol от субстрата, с който взаимодейства. Международната мерна единица е E, показваща количеството ензим, способен да преобразува 1 µmol субстрат за 1 минута.

Ензимно инхибиране: процес

Едно от основните направления в съвременната медицина и в частност ензимологията е разработването на методи за контрол на скоростта на метаболитните реакции, протичащи с участието на ензими. Инхибирането обикновено се нарича намаляване на ензимната активност чрез използването на различни съединения. Съответно, вещество, което осигурява специфично намаляване на активността на протеиновите молекули, се нарича инхибитор. Има различни видове инхибиране. Така че, в зависимост от силата на свързване на ензима с инхибитора, процесът на тяхното взаимодействие може да бъде обратим и съответно необратим. И в зависимост от това как инхибиторът действа върху активното място на ензима, процесът на инхибиране може да бъде конкурентен или неконкурентен.

Активиране на ензими в тялото

За разлика от инхибирането, активирането на ензимите предполага засилване на тяхното действие в протичащите реакции. Веществата, които ви позволяват да получите желания резултат, се наричат ​​активатори. Такива вещества могат да бъдат органични или неорганични по природа. Например като органични активатори могат да действат жлъчни киселини, глутатион, ентерокиназа, витамин С, различни тъканни ензими и др. Като неорганични активатори могат да се използват пепсиноген и йони на различни метали, най-често двувалентни.

Различните ензими, реакциите, които протичат с тяхно участие, както и техният резултат, са намерили своето широко приложение в различни области. В продължение на много години действието на ензимите се използва активно в хранителната, кожената, текстилната, фармацевтичната и много други индустрии. Например, с помощта на естествени ензими, изследователите се опитват да увеличат ефективността на алкохолната ферментация при производството на алкохолни напитки, да подобрят качеството на храната, да разработят нови методи за отслабване и т.н. Но си струва да се отбележи, че използването на ензими в различни индустрии в сравнение с използването на химически катализатори губи значително. В крайна сметка основната трудност при прилагането на такава задача на практика е термичната нестабилност на ензимите и тяхната повишена чувствителност към различни фактори. Също така е невъзможно повторното използване на ензими в производството поради трудността при отделянето им от крайните продукти на извършените реакции.

Освен това действието на ензимите е намерило своето активно приложение в медицината, селскостопанската и химическата промишленост. Нека разгледаме по-подробно как и къде може да се използва действието на ензимите:

Хранително-вкусовата промишленост. Всеки знае, че хубавото тесто трябва да втаса и да набъбне при печене. Но не всеки разбира как точно се случва това. В брашното, от което се прави тестото, има много различни ензими. И така, амилазата в състава на брашното участва в процеса на разлагане на нишестето, при което въглеродният диоксид се отделя активно, допринасяйки за така нареченото "подуване" на тестото. Лепкавостта на тестото и задържането на CO2 в него се осигурява от действието на ензим, наречен протеаза, който се намира и в брашното. Оказва се, че такова, изглежда. простите неща, като приготвянето на тесто за печене, включват сложни химически процеси. Също така някои ензими, реакциите, които се случват с тяхно участие, придобиха специално търсене в областта на производството на алкохол. В дрождите се използват различни ензими, за да се гарантира качеството на процеса на алкохолна ферментация. Освен това някои ензими (като папаин или пепсин) помагат за разтварянето на утайката в алкохолните напитки. Ензимите се използват активно и в производството на ферментирали млечни продукти и сирене.

В кожената индустрия ензимите се използват за ефективно разграждане на протеини, което е най-важно при премахване на устойчиви петна от различни хранителни продукти, кръв и др.

Целулазата може да се използва при производството на перилни препарати. Но когато използвате такива прахове, за да получите посочения резултат, е необходимо да спазвате допустимия температурен режим на пране.

Освен това при производството на фуражни добавки се използват ензими за повишаване на тяхната хранителна стойност, хидролизиране на протеини и нескорбялни полизахариди. В текстилната промишленост ензимите позволяват да се променят повърхностните свойства на текстила, а в целулозно-хартиената промишленост за отстраняване на мастило и тонери по време на рециклиране на хартия.

Огромната роля на ензимите в живота на съвременния човек е неоспорима. Още днес техните свойства се използват активно от различни области, но непрекъснато се търсят нови приложения на уникалните свойства и функции на ензимите.

Човешки ензими и наследствени заболявания

Много заболявания се развиват на фона на ензимопатии - нарушения на функциите на ензимите. Разпределете първични и вторични ензимопатии. Първичните нарушения са наследствени, вторичните - придобити. Наследствените ензимопатии обикновено се класифицират като метаболитни заболявания. Наследяването на генетични дефекти или намалена ензимна активност протича предимно по автозомно рецесивен начин. Например, заболяване като фенилкетонурия е резултат от дефект в ензим като фенилаланин-4-монооксигеназа. Този ензим обикновено е отговорен за превръщането на фенилаланин в тирозин. В резултат на нарушения на функциите на ензима се получава натрупване на анормални метаболити на фенилаланин, които са токсични за организма.

Наричани също ензимопатии, чието развитие се причинява от нарушение на метаболизма на пуриновите бази и в резултат на това стабилно повишаване на нивото на пикочната киселина в кръвта. Галактоземията е друго заболяване, причинено от наследствена дисфункция на ензимите. Тази патология се развива поради нарушение на въглехидратния метаболизъм, при което тялото не може да преобразува галактозата в глюкоза. Последствието от такова нарушение е натрупването на галактоза и нейните метаболитни продукти в клетките, което води до увреждане на черния дроб, централната нервна система и други жизненоважни системи на тялото. Основните прояви на галактоземия са диария, повръщане, които се появяват непосредствено след раждането на дете, обструктивна жълтеница, катаракта и забавено физическо и интелектуално развитие.

Различни гликогенози и липидози също принадлежат към наследствени ензимопатии, наричани иначе ензимопатологии. Развитието на такива нарушения се дължи на ниска ензимна активност в човешкото тяло или на пълното й отсъствие. Наследствените метаболитни дефекти, като правило, са придружени от развитие на заболявания с различна степен на тежест. В същото време някои ензимопатии могат да бъдат асимптоматични и се определят само при провеждане на подходящи диагностични процедури. Но като цяло първите симптоми на наследствени метаболитни нарушения се появяват още в ранна детска възраст. Това се случва по-рядко при по-големите деца и още повече при възрастните.

При диагностицирането на наследствени ензимопатии важна роля играе генеалогичният метод на изследване. В същото време експертите проверяват реакциите на ензимите в лабораторията. Наследствената ферментопатия може да доведе до нарушения в производството на хормони, които са от особено значение за пълноценното функциониране на организма. Например, кората на надбъбречната жлеза произвежда глюкокортикоиди, отговорни за регулирането на въглехидратния метаболизъм, минералокортикоиди, участващи във водно-солевия метаболизъм, както и андрогенни хормони, които пряко влияят върху развитието на вторичните полови характеристики при подрастващите. По този начин, нарушението на производството на тези хормони може да доведе до развитие на множество патологии от различни системи на органи.

Процесът на преработка на храната в човешкото тяло протича с участието на различни храносмилателни ензими. В процеса на смилане на храната всички вещества се разграждат на малки молекули, тъй като само съединения с ниско молекулно тегло са в състояние да проникнат през чревната стена и да се абсорбират в кръвния поток. Специална роля в този процес имат ензимите, които разграждат протеините до аминокиселини, до глицерол и мастни киселини и нишестето до захари. Разграждането на протеините се осигурява от действието на ензима пепсин, който се съдържа в основния орган на храносмилателната система - стомаха. Част от храносмилателните ензими се произвеждат в червата от панкреаса. По-специално, те включват:

• трипсин и химотрипсин, чиято основна цел е хидролизата на протеини;
• амилаза - ензими, които разграждат мазнините;
• липаза - храносмилателни ензими, които разграждат нишестето.

Храносмилателните ензими като трипсин, пепсин, химотрипсин се произвеждат под формата на проензими и едва след като попаднат в стомаха и червата, се активират. Тази функция предпазва тъканите на стомаха и панкреаса от техните агресивни ефекти. Освен това вътрешната обвивка на тези органи е допълнително покрита със слой слуз, което гарантира тяхната още по-голяма безопасност.

Някои храносмилателни ензими също се произвеждат в тънките черва. За преработката на целулозата, която влиза в тялото заедно с растителните храни, е отговорен ензим със съзвучното име целулаза. С други думи, почти всяка част от стомашно-чревния тракт произвежда храносмилателни ензими, от слюнчените жлези до дебелото черво. Всеки вид ензим изпълнява своите функции, като заедно осигурява висококачествено усвояване на храната и пълното усвояване на всички полезни вещества в организма.

панкреатични ензими

Панкреасът е орган със смесена секреция, тоест изпълнява както ендо-, така и екзогенни функции. Панкреасът, както бе споменато по-горе, произвежда редица ензими, които се активират под въздействието на жлъчката, която влиза в храносмилателните органи заедно с ензимите. Ензимите на панкреаса са отговорни за разграждането на мазнини, протеини и въглехидрати до прости молекули, които могат да преминат през клетъчната мембрана в кръвния поток. По този начин, благодарение на ензимите на панкреаса, има пълно усвояване на полезни вещества, които влизат в тялото заедно с храната. Нека разгледаме по-подробно действието на ензимите, синтезирани от клетките на този орган на стомашно-чревния тракт:

• амилаза, заедно с ензими в тънките черва като малтаза, инвертаза и лактаза, осигуряват процес за разграждане на сложни въглехидрати;
• протеазите, наричани иначе протеолитични ензими в човешкото тяло, са представени от трипсин, карбоксипептидаза и еластаза и са отговорни за разграждането на протеините;
• нуклеази - панкреатични ензими, представени от дезоксирибонуклеаза и рибонуклеаза, действащи върху аминокиселините на РНК, ДНК;
• липазата е ензим на панкреаса, отговорен за превръщането на мазнините в мастни киселини.

Панкреасът също така синтезира фосфолипаза, естераза и алкална фосфатаза.

Най-опасните в активната форма са протеолитичните ензими, произвеждани от организма. Ако процесът на тяхното производство и освобождаване в други органи на храносмилателната система е нарушен, ензимите се активират директно в панкреаса, което води до развитие на остър панкреатит и свързаните с него усложнения. Инхибитори на протеолитичните ензими, които могат да забавят тяхното действие, са панкреатичният полипептид и глюкагон, соматостатин, пептид YY, енкефалин и панкреастатин. Тези инхибитори могат да инхибират производството на панкреасни ензими, като повлияват активните елементи на храносмилателната система.

Основните процеси на храносмилане на постъпващата в тялото храна се извършват в тънките черва. В този участък на стомашно-чревния тракт също се синтезират ензими, чийто процес на активиране протича във връзка с ензимите на панкреаса и жлъчния мехур. Тънките черва са частта от храносмилателния тракт, където се извършват последните етапи на хидролиза на хранителните вещества, които влизат в тялото заедно с храната. Той синтезира различни ензими, които разграждат олиго- и полимерите до мономери, които могат лесно да се абсорбират от лигавицата на тънките черва и да попаднат в лимфата и кръвта.

Под въздействието на ензими в тънките черва протича процесът на разделяне на протеини, които са претърпели предварителна трансформация в стомаха в аминокиселини, сложните въглехидрати в монозахариди, мазнините в мастни киселини и глицерол. В състава на чревния сок има над 20 вида ензими, участващи в процеса на храносмилане на храната. С участието на панкреатични и чревни ензими се осигурява пълното развитие на химуса (частично смляна храна). Всички процеси в тънките черва се случват в рамките на 4 часа след навлизането на химуса в тази част на храносмилателния тракт.

Важна роля в храносмилането на храната в тънките черва играе жлъчката, която по време на храносмилането навлиза в дванадесетопръстника. В самата жлъчка няма ензими, но тази биологична течност засилва действието на ензимите. Най-значимата жлъчка е за разграждането на мазнините, превръщайки ги в емулсия. Такава емулгирана мазнина се разгражда много по-бързо под въздействието на ензими. Мастните киселини, взаимодействайки с жлъчните киселини, се превръщат в лесно разтворими съединения. Освен това отделянето на жлъчка стимулира чревната подвижност и производството на храносмилателен сок от панкреаса.

Чревният сок се синтезира от жлези, разположени в лигавицата на тънките черва. Съставът на такава течност съдържа храносмилателни ензими, както и ентерокиназа, предназначени да активират действието на трипсина. В допълнение, чревният сок съдържа ензим, наречен ерепсин, необходим за последната стъпка в разграждането на протеини, ензими, които действат върху различни видове въглехидрати (например амилаза и лактаза) и липаза, предназначена да преобразува мазнините.

стомашни ензими

Процесът на храносмилане на храната протича на етапи във всеки отдел на стомашно-чревния тракт. И така, започва в устната кухина, където храната се смачква от зъбите и се смесва със слюнката. Слюнката съдържа ензими, които разграждат захарта и нишестето. След устната кухина натрошената храна навлиза в хранопровода в стомаха, където започва следващият етап от нейното храносмилане. Основният стомашен ензим е пепсин, предназначен да превръща протеините в пептиди. Също така в стомаха има желатиназа - ензим, процесът на разделяне на колаген и желатин, за който е основната задача. Освен това храната в кухината на този орган е изложена на действието съответно на амилаза и липаза, които разграждат нишестето и мазнините.

Способността на тялото да получава всички необходими хранителни вещества зависи от качеството на храносмилателния процес. Разделянето на сложни молекули на много прости осигурява по-нататъшното им усвояване в кръвния и лимфния поток на следващите етапи на храносмилане в други части на стомашно-чревния тракт. Недостатъчното производство на стомашни ензими може да причини развитието на различни заболявания.

Чернодробните ензими са от голямо значение за протичането на различни биохимични процеси в организма. Функциите на протеиновите молекули, произведени от този орган, са толкова многобройни и разнообразни, че всички чернодробни ензими обикновено се разделят на три основни групи:

• Секреторни ензими, предназначени да регулират процеса на съсирване на кръвта. Те включват холинестераза и протромбиназа.
• Чернодробни индикаторни ензими, включително аспартат аминотрансфераза, съкратена като AST, аланин аминотрансфераза, със съответното обозначение ALT, и лактат дехидрогеназа, LDH. Изброените ензими сигнализират за увреждане на тъканите на органа, при което хепатоцитите се разрушават, „напускат“ чернодробните клетки и влизат в кръвния поток;
• Екскреторните ензими се произвеждат от черния дроб и напускат органа с жлъчна пот. Тези ензими включват алкална фосфатаза. При нарушения на изтичането на жлъчка от органа нивото на алкалната фосфатаза се повишава.

Нарушаването на работата на определени чернодробни ензими в бъдеще може да доведе до развитие на различни заболявания или да сигнализира за тяхното присъствие в момента.

Един от най-информативните тестове за чернодробни заболявания е биохимията на кръвта, която ви позволява да определите нивото на индикаторните ензими AST, ATL. И така, нормалните показатели на аспартат аминотрансферазата за жена са 20-40 U / l, а за силния пол - 15-31 U / l. Повишаването на активността на този ензим може да показва увреждане на хепатоцитите от механичен или некротичен характер. Съдържанието на аланин аминотрансфераза в нормата не трябва да надвишава 12-32 U / l при жените, а при мъжете активността на ALT в диапазона от 10-40 U / l се счита за нормална. Десеткратното увеличение на активността на ALT може да показва развитието на инфекциозни заболявания на органа и дори много преди появата на първите им симптоми.

Допълнителни изследвания на активността на чернодробните ензими се използват като правило за диференциална диагноза. За да направите това, може да се направи анализ за LDH, GGT и GlDH:

Нормата на активността на лактат дехидрогеназата е индикатор, вариращ от 140-350 U / l.

Повишените нива на GDH могат да бъдат признак на дистрофични лезии на органа, тежка интоксикация, заболявания от инфекциозен характер или онкология. Максимално допустимият показател за такъв ензим за жените е 3,0 U / l, а за мъжете - 4,0 U / l.

Нормата на GGT ензимната активност за мъжете е до 55 U / l, за жените - до 38 U / l. Отклоненията от тази норма могат да показват развитието на диабет, както и заболявания на жлъчните пътища. В този случай индексът на ензимната активност може да се увеличи десетократно. В допълнение, GGT в съвременната медицина се използва за определяне на алкохолна хепатоза.

Ензимите, синтезирани от черния дроб, имат различни функции. И така, някои от тях, заедно с жлъчката, се отделят от тялото през жлъчните пътища и участват активно в процеса на храносмилане на храната. Ярък пример за това е алкалната фосфатаза. Нормалният индикатор за активността на този ензим в кръвта трябва да бъде в диапазона от 30-90 U / l. Струва си да се отбележи, че при мъжете тази цифра може да достигне 120 U / l (при интензивни метаболитни процеси цифрата може да се увеличи).

Кръвни ензими

Определянето на активността на ензимите и тяхното съдържание в организма е един от основните диагностични методи при определяне на различни заболявания. По този начин кръвните ензими, съдържащи се в плазмата му, могат да показват развитието на чернодробни патологии, възпалителни и некротични процеси в тъканните клетки, заболявания на сърдечно-съдовата система и др. Кръвните ензими обикновено се разделят на две групи. Първата група включва ензими, освободени в кръвната плазма от определени органи. Например, черният дроб произвежда така наречените предшественици на ензими, необходими за функционирането на системата за коагулация на кръвта.

Втората група има много по-голям брой кръвни ензими. В тялото на здрав човек такива протеинови молекули нямат физиологично значение в кръвната плазма, тъй като действат изключително на вътреклетъчно ниво в органите и тъканите, които произвеждат. Обикновено активността на такива ензими трябва да бъде ниска и постоянна. При увреждане на клетките, което е придружено от различни заболявания, съдържащите се в тях ензими се освобождават и навлизат в кръвния поток. Причината за това може да са възпалителни и некротични процеси. В първия случай освобождаването на ензими възниква поради нарушение на пропускливостта на клетъчната мембрана, във втория - поради нарушение на целостта на клетките. В същото време, колкото по-високо е нивото на ензимите в кръвта, толкова по-голяма е степента на увреждане на клетките.

Биохимичният анализ ви позволява да определите активността на определени ензими в кръвната плазма. Използва се активно в диагностиката на различни заболявания на черния дроб, сърцето, скелетната мускулатура и други видове тъкани в човешкото тяло. Освен това така наречената ензимна диагностика при определяне на определени заболявания отчита субклетъчната локализация на ензимите. Резултатите от подобни изследвания ни позволяват да определим какви точно процеси протичат в тялото. Така че при възпалителни процеси в тъканите кръвните ензими имат цитозолна локализация, а при некротични лезии се определя наличието на ядрени или митохондриални ензими.

Трябва да се отбележи, че повишаването на съдържанието на ензими в кръвта не винаги се дължи на увреждане на тъканите. Активната патологична пролиферация на тъканите в тялото, по-специално при рак, повишено производство на определени ензими или нарушение на екскреторната способност на бъбреците също може да се определи от повишено съдържание на определени ензими в кръвта.

В съвременната медицина специално място се отделя на използването на различни ензими за диагностични и терапевтични цели. Също така ензимите са намерили своето приложение като специфични реагенти, които позволяват точното определяне на различни вещества. Например, при извършване на анализ за определяне на нивото на глюкоза в урината и кръвния серум, съвременните лаборатории използват глюкоза оксидаза. Уреазата се използва за оценка на количественото съдържание на урея в урината и кръвните изследвания. Различните видове дехидрогенази позволяват точно да се определи наличието на различни субстрати (лактат, пируват, етилов алкохол и др.).

Високата имуногенност на ензимите значително ограничава използването им за терапевтични цели. Но въпреки това, така наречената ензимна терапия се развива активно, като се използват ензими (препарати с тяхното съдържание), като средство за заместваща терапия или елемент от комплексно лечение. Заместителната терапия се използва при заболявания на стомашно-чревния тракт, чието развитие е причинено от недостатъчно производство на храносмилателен сок. При дефицит на панкреасни ензими, техният дефицит може да бъде компенсиран чрез перорално приложение на лекарства, в които те присъстват.

Като допълнителен елемент в комплексното лечение ензимите могат да се използват при различни заболявания. Например, такива протеолитични ензими като трипсин и химотрипсин се използват при лечението на гнойни рани. Препаратите с ензимите дезоксирибонуклеаза и рибонуклеаза се използват при лечение на аденовирусен конюнктивит или херпетичен кератит. Ензимните препарати се използват и при лечение на тромбози и тромбоемболии, онкологични заболявания и др. Използването им е от значение за резорбция на контрактури от изгаряне и следоперативни белези.

Използването на ензими в съвременната медицина е много разнообразно и тази област непрекъснато се развива, което ни позволява постоянно да намираме нови и по-ефективни методи за лечение на определени заболявания.

>>> Ензими

Какво знаете за ензимите? От тях ли се правят хапчетата, които винаги се рекламират по телевизията? Помагат ли за смилането на планина от пържено пиле и пайове? Не твърде много информация. Искате ли да знаете повече? Прочетете тази статия.

Ензимите са вещества, без които много процеси в организма са невъзможни. Всъщност ензимите участват не само в храносмилането на храната, но и в работата на централната нервна система, в процесите на растеж на нови клетки.
Ензимите са протеини. Но те съдържат и минерални соли. Има много ензими и всеки има напълно уникален ефект върху тесен кръг от вещества. Ензимите не могат да се заменят един друг.

Ензимите могат да действат само при температури, които не надвишават петдесет и четири градуса. Но твърде ниските температури също не допринасят за тяхната активност. В крайна сметка ензимите „работят“ в човешкото тяло и телесната температура е оптимална за тях. Слънчевата светлина и кислородът са вредни за ензимите. Метаболизмът на мазнини, протеини, минерали и въглехидрати се осъществява само в присъствието на ензими.

Ензимите работят в червата. В същото време витамин Е помага на ензимите да достигнат до червата в непроменено състояние. Работата на ензимите значително намалява енергийните разходи на организма за преработка на храната. Ако не сте фен на суровите плодове и зеленчуци, тогава най-вероятно тялото ви не произвежда достатъчно ензими.

Всички ензими са разделени на три основни групи: амилаза, липаза и протеаза.
Ензим амилазанеобходими за преработката на въглехидратите. Под въздействието на амилаза въглехидратите се разрушават и лесно се абсорбират в кръвта. Амилазата присъства както в слюнката, така и в червата. Амилазата също варира. Всеки вид захар има свой собствен вид на този ензим.

липаза- Това са ензими, които присъстват в стомашния сок и се произвеждат от панкреаса. Липазата е от съществено значение за усвояването на мазнините от тялото.

протеаза- Това е група ензими, които присъстват в стомашния сок и също се произвеждат от панкреаса. В допълнение, протеазата също присъства в червата. Протеазата е от съществено значение за разграждането на протеините.

Има ензими, които стартират процесите на метаболизъм вътре в клетките. Практически няма такава система в тялото, която да не произвежда собствени ензими. Има и храни, които имат свои собствени ензими. Това са авокадо, ананаси, папая, манго, банани и различни покълнали зърна.

Тялото произвежда и така наречените протеолитични ензими, които не само участват в храносмилането, но и облекчават възпалението. Тези ензими включват панкреатин, пепсин, ренин, трипсин и химотрипсин.

Най-разпространеният в дозираната форма е ензимът панкреатин. Използва се при липса на ензими в организма, за улесняване на храносмилането на храната, при хранителни алергии, различни тежки имунни нарушения, както и други сложни вътрешни заболявания.

Ако страдате от ензимен дефицит, тогава е за предпочитане да използвате лекарства, които съдържат няколко ензима наведнъж. Но има препарати, съдържащи само един от всеки ензим. Обикновено ензимните препарати трябва да се приемат с храна, но понякога е по-ефективно да се приемат след хранене. Лекарствата, които съдържат ензими, трябва да се съхраняват в хладилник.

Ензимните препарати могат спокойно да се нарекат хранителни добавки (биологично активни добавки). Но все пак не си струва да ги използвате безконтролно дълго време. По-добре е да се консултирате с лекар.

История на обучението

Срок ензимпредложен през 17-ти век от химика ван Хелмонт при обсъждането на механизмите на храносмилането.

В кон. XVIII - ранен. 19 век вече беше известно, че месото се усвоява от стомашния сок, а нишестето се превръща в захар под действието на слюнката. Механизмът на тези явления обаче беше неизвестен.

Ензимна класификация

Според вида на катализираните реакции ензимите се разделят на 6 класа според йерархичната класификация на ензимите (KF, - Enzyme Comission code). Класификацията е предложена от Международния съюз по биохимия и молекулярна биология (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Всеки клас съдържа подкласове, така че ензимът се описва с набор от четири числа, разделени с точки. Например, пепсинът има името EC 3.4.23.1. Първото число описва грубо механизма на реакцията, катализирана от ензима:

• CF 1: Оксидоредуктазакоито катализират окисляване или редукция. Пример: каталаза, алкохол дехидрогеназа.
• CF 2: Трансферазикоито катализират прехвърлянето на химични групи от една молекула на субстрата към друга. Сред трансферазите се отличават особено киназите, пренасящи фосфатна група, като правило, от молекула на АТФ.
• CF 3: Хидролазикоито катализират хидролизата на химичните връзки. Пример: естерази, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеин липаза.
• CF 4: Liase, като катализира разкъсването на химични връзки без хидролиза с образуване на двойна връзка в един от продуктите.
• CF 5: Изомерази, които катализират структурни или геометрични промени в молекулата на субстрата.
• CF 6: Лигази, като катализира образуването на химични връзки между субстратите поради хидролиза на АТФ. Пример: ДНК полимераза.

Кинетично изследване

Най-простото описание кинетикаензимните реакции с един субстрат е уравнението на Michaelis-Menten (виж фиг.). Към днешна дата са описани няколко механизма на действие на ензима. Например, действието на много ензими се описва със схемата на механизма "пинг-понг".

През 1972-1973г. е създаден първият квантово-механичен модел на ензимна катализа (автори M. V. Volkenshtein, R. R. Dogonadze, Z. D. Urushadze и др.).

Структура и механизъм на действие на ензимите

Активността на ензимите се определя от тяхната триизмерна структура.

Както всички протеини, ензимите се синтезират като линейна верига от аминокиселини, която се нагъва по специфичен начин. Всяка аминокиселинна последователност се сгъва по специфичен начин и получената молекула (протеинова глобула) има уникални свойства. Няколко протеинови вериги могат да бъдат комбинирани в протеинов комплекс. Третичната структура на протеините се разрушава при нагряване или излагане на определени химикали.

Активно място на ензими

В активния център условно разпределете:

• каталитичен център - директно химическо взаимодействащ със субстрата;
• свързващ център (контактен или "котвен" сайт) - осигурява специфичен афинитет към субстрата и образуването на ензим-субстратен комплекс.

За да катализира реакция, ензимът трябва да се свърже с един или повече субстрати. Протеиновата верига на ензима е нагъната по такъв начин, че на повърхността на глобулата се образува празнина или депресия, където субстратите се свързват. Тази област се нарича субстратно свързващо място. Обикновено той съвпада с активния център на ензима или се намира близо до него. Някои ензими също съдържат свързващи места за кофактори или метални йони.

Ензимът се свързва със субстрата:

• почиства субстрата от водното "кожено палто"
• подрежда реагиращите молекули на субстрата в пространството по начина, необходим за протичане на реакцията
• подготвя за реакцията (например поляризира) субстратни молекули.

Обикновено прикрепването на ензим към субстрат се случва поради йонни или водородни връзки, рядко поради ковалентни връзки. В края на реакцията неговият продукт (или продукти) се отделя от ензима.

В резултат на това ензимът понижава енергията на активиране на реакцията. Това е така, защото в присъствието на ензима реакцията протича по различен път (всъщност се получава различна реакция), например:

При липса на ензим:

• A+B = AB

В присъствието на ензим:

• A+F = AF
• AF+V = AVF
• AVF \u003d AV + F

където A, B - субстрати, AB - реакционен продукт, F - ензим.

Ензимите не могат да осигурят енергия за ендергонични реакции (които изискват енергия) сами. Следователно ензимите, които извършват такива реакции, ги свързват с екзергонични реакции, които протичат с освобождаване на повече енергия. Например, реакциите на биополимерен синтез често са съчетани с реакцията на хидролиза на АТФ.

Активните центрове на някои ензими се характеризират с феномена на кооперативността.

Специфичност

Ензимите обикновено проявяват висока специфичност за своите субстрати (субстратна специфичност). Това се постига чрез частична комплементарност на формата, разпределението на заряда и хидрофобните участъци върху молекулата на субстрата и на мястото на свързване на субстрата върху ензима. Ензимите също така обикновено проявяват високи нива на стереоспецифичност (образуват само един от възможните стереоизомери като продукт или използват само един стереоизомер като субстрат), региоселективност (образуват или разрушават химическа връзка само в една от възможните позиции на субстрата) и хемоселективност (катализира само една химична реакция).на няколко възможни условия за тези условия). Въпреки общото високо ниво на специфичност, степента на субстратна и реакционна специфичност на ензимите могат да бъдат различни. Например, ендопептидазата трипсин разрушава само пептидна връзка след аргинин или лизин, освен ако не са последвани от пролин, а пепсинът е много по-малко специфичен и може да разруши пептидна връзка след много аминокиселини.

Модел с ключово заключване

Предположението за индуцирано прилягане на Кошланд

По-реалистична ситуация е в случай на индуцирано съвпадение. Неправилните субстрати - твърде големи или твърде малки - не пасват на активното място

През 1890 г. Емил Фишер предполага, че специфичността на ензимите се определя от точното съответствие между формата на ензима и субстрата. Това предположение се нарича модел на заключване и ключ. Ензимът се свързва със субстрата, за да образува краткотраен комплекс ензим-субстрат. Въпреки това, въпреки че този модел обяснява високата специфичност на ензимите, той не обяснява феномена на стабилизиране на преходно състояние, който се наблюдава на практика.

Модел с индуцирано прилягане

През 1958 г. Даниел Кошланд предлага модификация на модела с ключово заключване. Ензимите обикновено не са твърди, а гъвкави молекули. Активното място на ензима може да промени конформацията след свързване на субстрата. Страничните групи на аминокиселините на активното място заемат позиция, която позволява на ензима да изпълнява каталитичната си функция. В някои случаи, молекулата на субстрата също променя конформацията след свързване с активното място. За разлика от модела с ключово заключване, моделът на индуцираното прилягане обяснява не само спецификата на ензимите, но и стабилизирането на преходното състояние. Този модел беше наречен "ръкавица".

Модификации

Много ензими претърпяват модификации след синтеза на протеиновата верига, без които ензимът не проявява своята активност в пълна степен. Такива модификации се наричат ​​посттранслационни модификации (обработка). Един от най-често срещаните видове модификация е добавянето на химични групи към страничните остатъци на полипептидната верига. Например, добавянето на остатък от фосфорна киселина се нарича фосфорилиране и се катализира от ензима киназа. Много еукариотни ензими са гликозилирани, т.е. модифицирани с въглехидратни олигомери.

Друг често срещан тип пост-транслационни модификации е разцепването на полипептидната верига. Например, химотрипсин (протеаза, участваща в храносмилането) се получава чрез разцепване на полипептидна област от химотрипсиноген. Химотрипсиногенът е неактивен предшественик на химотрипсин и се синтезира в панкреаса. Неактивната форма се транспортира в стомаха, където се превръща в химотрипсин. Този механизъм е необходим, за да се избегне разцепването на панкреаса и други тъкани преди ензимът да влезе в стомаха. Неактивният ензимен предшественик се нарича още "зимоген".

Ензимни кофактори

Някои ензими изпълняват каталитичната функция самостоятелно, без допълнителни компоненти. Въпреки това, има ензими, които изискват непротеинови компоненти за катализа. Кофакторите могат да бъдат или неорганични молекули (метални йони, клъстери желязо-сяра и др.), или органични (например флавин или хем). Органичните кофактори, които са силно свързани с ензима, също се наричат ​​​​протетични групи. Органичните кофактори, които могат да бъдат отделени от ензима, се наричат ​​коензими.

Ензим, който изисква кофактор, за да проявява каталитична активност, но не е свързан с него, се нарича апо-ензим. Апо-ензим в комбинация с кофактор се нарича холо-ензим. Повечето от кофакторите са свързани с ензима чрез нековалентни, но доста силни взаимодействия. Има и такива простетични групи, които са ковалентно свързани с ензима, например тиамин пирофосфат в пируват дехидрогеназа.

Ензимна регулация

Някои ензими имат места за свързване на малки молекули и могат да бъдат субстрати или продукти на метаболитния път, в който ензимът навлиза. Те намаляват или повишават активността на ензима, което създава възможност за обратна връзка.

Инхибиране на крайния продукт

Метаболитен път - верига от последователни ензимни реакции. Често крайният продукт на метаболитен път е инхибитор на ензим, който ускорява първата от реакциите в този метаболитен път. Ако крайният продукт е твърде много, тогава той действа като инхибитор на първия ензим, а ако след това крайният продукт стане твърде малък, тогава първият ензим се активира отново. По този начин инхибирането от крайния продукт съгласно принципа на отрицателната обратна връзка е важен начин за поддържане на хомеостазата (относителното постоянство на условията на вътрешната среда на тялото).

Влияние на условията на околната среда върху ензимната активност

Активността на ензимите зависи от условията в клетката или организма – налягане, киселинност на средата, температура, концентрация на разтворени соли (йонна сила на разтвора) и др.

Множество форми на ензими

Множеството форми на ензими могат да бъдат разделени на две категории:

• Изоензими
• Правилни форми за множествено число (вярно)

Изоензими- Това са ензими, чийто синтез е кодиран от различни гени, имат различни първични структури и различни свойства, но катализират една и съща реакция. Видове изоензими:

• Органични - ензими на гликолиза в черния дроб и мускулите.
• Клетъчна - цитоплазмена и митохондриална малат дехидрогеназа (ензимите са различни, но катализират една и съща реакция).
• Хибридни – ензими с кватернерна структура, се образуват в резултат на нековалентно свързване на отделни субединици (лактат дехидрогеназа – 4 субединици от 2 вида).
• Мутант - образуват се в резултат на единична мутация на ген.
• Алоензими – кодирани от различни алели на един и същи ген.

Правилни форми за множествено число(вярно) са ензими, чийто синтез е кодиран от един и същ алел на един и същи ген, те имат еднаква първична структура и свойства, но след синтез върху рибозоми претърпяват модификация и стават различни, въпреки че катализират една и съща реакция.

Изоензимите са различни на генетично ниво и се различават от първичната последователност, а истинските множествени форми стават различни на пост-транслационно ниво.

медицинско значение

Връзката между ензимите и наследствените метаболитни заболявания е установена за първи път A. Garrodomпрез 1910-те години Гарод нарече заболяванията, свързани с ензимни дефекти, „вродени грешки в метаболизма“.

Ако възникне мутация в гена, кодиращ конкретен ензим, аминокиселинната последователност на ензима може да се промени. В същото време, в резултат на повечето мутации, каталитичната му активност намалява или напълно изчезва. Ако един организъм получи два от тези мутантни гена (по един от всеки родител), химическата реакция, катализирана от този ензим, престава да се случва в тялото. Например появата на албиноси се свързва със спирането на производството на ензима тирозиназа, който е отговорен за един от етапите в синтеза на тъмния пигмент меланин. Фенилкетонурия е свързана с намалена или отсъстваща активност на ензима фенилаланин-4-хидроксилаза в черния дроб.

В момента са известни стотици наследствени заболявания, свързани с ензимни дефекти. Разработени са методи за лечение и профилактика на много от тези заболявания.

Практическа употреба

Ензимите намират широко приложение в националната икономика - хранително-вкусовата, текстилната промишленост, фармакологията и медицината. Повечето лекарства влияят на протичането на ензимните процеси в организма, като започват или спират определени реакции.

Обхватът на използването на ензимите в научните изследвания и в медицината е още по-широк.

Бележки

литература

• Волкенщайн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. За теорията на ензимната катализа.- Молекулярна биология, том 6, бр. 3, 1972 г., чл. 431-439.
• Диксън, М. Ензими / М. Диксън, Е. Уеб. - В 3 тома - Пер. от английски. - Т.1-2. - М.: Мир, 1982. - 808 с.
Голяма медицинска енциклопедия

ЕНЗИМИ- (от лат. fermentum ферментация, закваска), ензими, биокатализатори, специфичен. протеини, присъстващи във всички живи клетки и играещи ролята на биол. катализатори. Чрез тях се реализира генетично. информация и всички обменни процеси се извършват ... ... Биологичен енциклопедичен речник

ЕНЗИМИ- (лат. Fermentum закваска, от fervere да бъда горещ). Органични вещества, които ферментират други органични тела, без да се разлагат. Речник на чужди думи, включени в руския език. Чудинов А.Н., 1910 г. ЕНЗИМИ ... ... Речник на чужди думи на руския език

ЕНЗИМИ- (от лат. fermentum закваска) (ензими) биологични катализатори, присъстващи във всички живи клетки. Извършва трансформацията на веществата в тялото, като насочва и регулира по този начин неговия метаболизъм. Химичната природа на протеините. Ензими ... ... Голям енциклопедичен речник

ЕНЗИМИ- (от латински fermentum закваска), биологични катализатори, присъстващи във всички живи клетки. Извършва трансформации (метаболизъм) на веществата в тялото. Химичната природа на протеините. Участва в множество биохимични реакции в клетката ... ... Съвременна енциклопедия

ензими- съществително, брой синоними: 2 биокатализатора (1) ензими (2) ASIS Synonym Dictionary. В.Н. Тришин. 2013 ... Синонимен речник

ензими- ензими. Вижте ензими. (

Често наред с витамини, минерали и други полезни за човешкото тяло елементи се споменават вещества, наречени ензими. Какво представляват ензимите и каква функция изпълняват в организма, каква е тяхната природа и къде се намират?

Това са вещества от протеинова природа, биокатализатори. Без тях нямаше да има бебешка храна, готови зърнени храни, квас, сирене, сирене, кисело мляко, кефир. Те засягат функционирането на всички системи на човешкото тяло. Недостатъчната или прекомерната активност на тези вещества се отразява неблагоприятно на здравето, така че трябва да знаете какви са ензимите, за да избегнете проблеми, причинени от липсата им.

Какво е?

Ензимите са протеинови молекули, синтезирани от живи клетки. Във всяка клетка има повече от сто. Ролята на тези вещества е колосална. Те влияят върху протичането на скоростта на химичните реакции при температура, която е подходяща за даден организъм. Друго име на ензимите са биологични катализатори. Увеличаването на скоростта на химическата реакция се осъществява чрез улесняване на нейния ход. Като катализатори те не се изразходват по време на реакцията и не променят нейната посока. Основните функции на ензимите са, че без тях всички реакции биха протичали много бавно в живите организми и това значително би повлияло на жизнеспособността.

Например, при дъвчене на храни, които съдържат нишесте (картофи, ориз), в устата се появява сладникав вкус, който се свързва с работата на амилазата, ензим, който разгражда нишестето, присъстващо в слюнката. Само по себе си нишестето е безвкусно, тъй като е полизахарид. Продуктите на неговото разцепване (монозахариди) имат сладък вкус: глюкоза, малтоза, декстрини.

Всички са разделени на прости и сложни. Първите се състоят само от протеин, докато вторите се състоят от протеинови (апоензим) и непротеинови (коензим) части. Витамините от групи В, Е, К могат да бъдат коензими.

Ензимни класове

Традиционно тези вещества са разделени на шест групи. Първоначално името им е дадено в зависимост от субстрата, върху който действа даден ензим, като към корена му се добавя окончанието -ase. И така, тези ензими, които хидролизират протеини (протеини), започнаха да се наричат ​​протеинази, мазнини (липос) - липази, нишесте (амилон) - амилази. Тогава ензимите, които катализират подобни реакции, получават имена, които показват вида на съответната реакция - ацилази, декарбоксилази, оксидази, дехидрогенази и др. Повечето от тези имена все още се използват днес.

По-късно Международният биохимичен съюз въвежда номенклатура, според която името и класификацията на ензимите трябва да съответстват на вида и механизма на катализираната химична реакция. Тази стъпка донесе облекчение в систематизирането на данни, които се отнасят до различни аспекти на метаболизма. Реакциите и ензимите, които ги катализират, са разделени на шест класа. Всеки клас се състои от няколко подкласа (4-13). Първата част от името на ензима съответства на името на субстрата, втората - на типа на катализираната реакция с окончание -aza. Всеки ензим според класификацията (CF) има свой собствен кодов номер. Първата цифра съответства на реакционния клас, следващата на подкласа, а третата на подкласа. Четвъртата цифра показва номера на ензима по ред в неговия подклас. Например, ако EC е 2.7.1.1, тогава ензимът принадлежи към 2-ри клас, 7-ми подклас, 1-ви подклас. Последното число се отнася до ензима хексокиназа.

смисъл

Ако говорим за това какво представляват ензимите, не можем да пренебрегнем въпроса за тяхното значение в съвременния свят. Те намират широко приложение в почти всички клонове на човешката дейност. Такова тяхното разпространение се дължи на факта, че те са в състояние да запазят уникалните си свойства извън живите клетки. В медицината например се използват ензими от групите липази, протеази и амилази. Те разграждат мазнините, протеините, нишестето. По правило този вид е част от такива лекарства като Panzinorm, Festal. Тези средства се използват предимно за лечение на заболявания на стомашно-чревния тракт. Някои ензими са в състояние да разтварят кръвни съсиреци в кръвоносните съдове, те помагат при лечението на гнойни рани. Ензимната терапия заема особено място в лечението на онкологични заболявания.

Поради способността си да разгражда нишестето, ензимът амилаза се използва широко в хранително-вкусовата промишленост. В същата област се използват липази, които разграждат мазнините и протеази, които разграждат протеините. Ензимите амилаза се използват в пивоварството, винопроизводството и печенето. При приготвянето на готови зърнени храни и за омекотяване на месото се използват протеази. При производството на сирене се използват липази и сирище. Козметичната индустрия също не може без тях. Те са част от прахове за пране, кремове. В праховете за пране например се добавя амилаза, която разгражда нишестето. Протеиновите примеси и протеините се разграждат от протеазите, а липазите почистват тъканта от масло и мазнини.

Ролята на ензимите в организма

Два процеса са отговорни в човешкото тяло за метаболизма: анаболизъм и катаболизъм. Първият осигурява усвояването на енергия и основни вещества, вторият - разграждането на отпадните продукти. Постоянното взаимодействие на тези процеси влияе върху усвояването на въглехидратите, протеините и мазнините и поддържането на жизнените функции на организма. Метаболитните процеси се регулират от три системи: нервна, ендокринна и кръвоносна. Те могат да функционират нормално с помощта на верига от ензими, които от своя страна гарантират, че човек се адаптира към промените в условията на външната и вътрешната среда. Ензимите съдържат както протеинови, така и непротеинови продукти.

В процеса на биохимични реакции в организма, в хода на които участват ензими, самите те не се консумират. Всеки от тях има своя собствена химическа структура и своя уникална роля, така че всеки инициира само определена реакция. Биохимичните катализатори помагат на ректума, белите дробове, бъбреците, черния дроб да премахнат токсините и отпадните продукти от тялото. Те също така допринасят за изграждането на кожата, костите, нервните клетки, мускулните тъкани. За окисляване на глюкозата се използват специфични ензими.

Всички ензими в тялото се делят на метаболитни и храносмилателни. Метаболитните участват в неутрализирането на токсините, производството на протеини и енергия и ускоряват биохимичните процеси в клетките. Така например супероксид дисмутазата е най-силният антиоксидант, който се намира естествено в повечето зелени растения, бяло зеле, брюкселско зеле и броколи, в пшеничен зародиш, зеленина, ечемик.

Ензимна активност

За да могат тези вещества да изпълняват пълноценно своите функции, са необходими определени условия. Тяхната активност се влияе основно от температурата. С увеличаване, скоростта на химичните реакции се увеличава. В резултат на увеличаването на скоростта на молекулите е по-вероятно те да се сблъскат помежду си и следователно възможността за реакция се увеличава. Оптималната температура осигурява най-голяма активност. Поради денатурацията на протеините, която се случва, когато оптималната температура се отклони от нормата, скоростта на химическата реакция намалява. При достигане на температурата на замръзване ензимът не денатурира, а се инактивира. Методът на бързо замразяване, който се използва широко за дългосрочно съхранение на продуктите, спира растежа и развитието на микроорганизмите, последвано от инактивиране на ензимите, които се намират вътре. В резултат на това храната не се разлага.

Активността на ензимите се влияе и от киселинността на околната среда. Те работят при неутрално pH. Само някои от ензимите работят в алкална, силно алкална, киселинна или силно кисела среда. Например, сирището разгражда протеините в силно киселинната среда на човешкия стомах. Ензимът може да бъде повлиян от инхибитори и активатори. Някои йони, например метали, ги активират. Други йони имат потискащ ефект върху активността на ензимите.

Хиперактивност

Прекомерната активност на ензимите има своите последствия за функционирането на целия организъм. Първо, той провокира увеличаване на скоростта на действие на ензима, което от своя страна причинява дефицит на реакционния субстрат и образуването на излишък от продукта на химичната реакция. Дефицитът на субстрати и натрупването на тези продукти значително влошава здравословното състояние, нарушава жизнената дейност на организма, причинява развитие на заболявания и може да доведе до смърт на човек. Натрупването на пикочна киселина например води до подагра и бъбречна недостатъчност. Поради липсата на субстрат няма да има излишен продукт. Това работи само ако едното и другото могат да бъдат премахнати.

Има няколко причини за прекомерната активност на ензимите. Първата е генна мутация; тя може да бъде вродена или придобита под въздействието на мутагени. Вторият фактор е излишък на витамин или микроелемент във вода или храна, който е необходим за функционирането на ензима. Излишъкът от витамин С, например, чрез повишената активност на ензимите за синтез на колаген, нарушава механизмите на заздравяване на рани.

Хипоактивност

Както повишената, така и намалената активност на ензимите се отразява негативно върху дейността на организма. Във втория случай е възможно пълно прекратяване на дейността. Това състояние драстично намалява скоростта на химичната реакция на ензима. В резултат на това натрупването на субстрата се допълва от дефицит на продукта, което води до сериозни усложнения. На фона на смущения в жизнената активност на тялото се влошава здравословното състояние, развиват се заболявания и може да има фатален изход. Натрупването на амоняк или дефицит на АТФ води до смърт. Олигофренията се развива поради натрупването на фенилаланин. Тук също важи принципът, че при липса на ензимен субстрат няма да има натрупване на реакционния субстрат. Лош ефект върху тялото има състояние, при което кръвните ензими не изпълняват функциите си.

Разглеждат се няколко причини за хипоактивност. Мутация на гени, вродена или придобита - това е първото. Състоянието може да се коригира с помощта на генна терапия. Можете да опитате да изключите субстратите на липсващия ензим от храната. В някои случаи това може да помогне. Вторият фактор е липсата на витамин или микроелемент в храната, необходими за функционирането на ензима. Следните причини са нарушено активиране на витамини, дефицит на аминокиселини, ацидоза, поява на инхибитори в клетката, денатурация на протеина. Ензимната активност също намалява с понижаване на телесната температура. Някои фактори влияят върху функцията на всички видове ензими, докато други влияят само върху работата на определени видове.

Храносмилателни ензими

Човек се наслаждава на процеса на хранене и понякога пренебрегва факта, че основната задача на храносмилането е превръщането на храната във вещества, които могат да се превърнат в източник на енергия и строителен материал за тялото, като се абсорбират в червата. Протеиновите ензими допринасят за този процес. Храносмилателните вещества се произвеждат от храносмилателните органи, които участват в процеса на разделяне на храната. Действието на ензимите е необходимо, за да се набавят от храната необходимите въглехидрати, мазнини, аминокиселини, които са необходимите хранителни вещества и енергия за нормалното функциониране на организма.

За да се нормализира нарушеното храносмилане, се препоръчва едновременното използване на необходимите протеинови вещества с храната. При преяждане можете да приемате 1-2 таблетки след или по време на хранене. В аптеките се продават голям брой различни ензимни препарати, които помагат за подобряване на храносмилането. Те трябва да се запасят, когато приемат един вид хранително вещество. При проблеми с дъвченето или преглъщането на храна е необходимо да се приемат ензими по време на хранене. Значителни причини за тяхното използване могат да бъдат и заболявания като придобита и вродена ферментопатия, синдром на раздразнените черва, хепатит, холангит, холецистит, панкреатит, колит, хроничен гастрит. Ензимните препарати трябва да се приемат заедно с лекарства, които влияят на храносмилателния процес.

Ензимопатология

В медицината има цял раздел, който се занимава с търсенето на връзка между заболяване и липсата на синтез на определен ензим. Това е областта на ензимологията – ензимопатология. Трябва да се има предвид и недостатъчен ензимен синтез. Например, наследственото заболяване фенилкетонурия се развива на фона на загубата на способността на чернодробните клетки да синтезират това вещество, което катализира превръщането на фенилаланин в тирозин. Симптомите на това заболяване са нарушения на умствената дейност. Поради постепенното натрупване на токсични вещества в тялото на пациента, смущават симптоми като повръщане, тревожност, повишена раздразнителност, липса на интерес към каквото и да било, силна умора.

При раждането на дете патологията не се проявява. Първичните симптоми могат да бъдат забелязани на възраст между два и шест месеца. Втората половина от живота на бебето се характеризира с изразено изоставане в умственото развитие. При 60% от пациентите се развива идиотизъм, по-малко от 10% са ограничени до лека степен на олигофрения. Клетъчните ензими не се справят с функциите си, но това може да се коригира. Навременното диагностициране на патологичните промени може да спре развитието на заболяването до пубертета. Лечението се състои в ограничаване приема на фенилаланин с храна.

Ензимни препарати

Отговаряйки на въпроса какво представляват ензимите, могат да се отбележат две определения. Първият е биохимични катализатори, а вторият са препарати, които ги съдържат. Те са в състояние да нормализират състоянието на околната среда в стомаха и червата, да осигурят разграждането на крайните продукти до микрочастици и да подобрят процеса на усвояване. Те също така предотвратяват появата и развитието на гастроентерологични заболявания. Най-известният от ензимите е лекарството Mezim Forte. В състава си има липаза, амилаза, протеаза, които помагат за намаляване на болката при хроничен панкреатит. Капсулите се приемат като заместително лечение при недостатъчно производство на необходимите ензими от панкреаса.

Тези лекарства се приемат главно по време на хранене. Броят на капсулите или таблетките се предписва от лекаря въз основа на установените нарушения на абсорбционния механизъм. По-добре е да ги съхранявате в хладилник. При продължителна употреба на храносмилателни ензими не се появява пристрастяване и това не се отразява на работата на панкреаса. Когато избирате лекарство, трябва да обърнете внимание на датата, съотношението на качество и цена. Ензимните препарати се препоръчват при хронични заболявания на храносмилателната система, преяждане, периодични стомашни проблеми, хранителни отравяния. Най-често лекарите предписват таблетката Mezim, която се е доказала добре на вътрешния пазар и уверено заема позицията си. Има и други аналози на това лекарство, не по-малко известни и повече от достъпни. По-специално, мнозина предпочитат таблетки Pacreatin или Festal, които имат същите свойства като по-скъпите аналози.