Dom

Snabdijevanje hladnom vodom

Aktivno mjesto enzima. Sažeci državnih ispita za studente biologije

8.7.1. U ćelijskom sadržaju enzimi nisu raspoređeni nasumično, već strogo raspoređeni. Uz pomoć intracelularnih membrana, stanica se dijeli na odjeljke ili pretinci(Slika 8.18). U svakom od njih se odvijaju strogo određeni biohemijski procesi i koncentrišu se odgovarajući enzimi ili polienzimski kompleksi. Evo nekoliko tipičnih primjera.

Slika 8.18. Intracelularna distribucija enzima različitih metaboličkih puteva.

Lizosomi sadrže pretežno različite hidrolitičke enzime. Ovdje se odvijaju procesi cijepanja složenih organskih jedinjenja na njihove strukturne komponente.

Mitohondrije sadrže složene sisteme redoks enzima.

Enzimi za aktiviranje aminokiselina su raspoređeni u hijaloplazmi, ali su prisutni i u jezgru. Hijaloplazma sadrži brojne metabolone glikolize, strukturno kombinovane sa metabolonima pentozofosfatnog ciklusa, što osigurava vezu između dihotomnog i apotomskog puta razgradnje ugljikohidrata.

Istovremeno, enzimi koji ubrzavaju prijenos aminokiselinskih ostataka na rastući kraj polipeptidnog lanca i kataliziraju neke druge reakcije u procesu biosinteze proteina koncentrirani su u ribosomskom aparatu stanice.

U ćelijskom jezgru lokalizirane su uglavnom nukleotidiltransferaze koje ubrzavaju prijenos nukleotidnih ostataka tijekom formiranja nukleinskih kiselina.

8.7.2. Distribucija enzima u subćelijskim organelama proučava se nakon preliminarnog frakcionisanja ćelijskih homogenata centrifugiranjem velikom brzinom, određujući sadržaj enzima u svakoj frakciji.

Lokalizacija datog enzima u tkivu ili ćeliji često se može utvrditi in situ histohemijskim metodama ("histoenzimologija"). Da bi se to postiglo, tanki (od 2 do 10 µm) rezovi smrznutog tkiva tretiraju se otopinom supstrata za koji je ovaj enzim specifičan. Na onim mjestima gdje se enzim nalazi, nastaje produkt reakcije koju ovaj enzim katalizira. Ako je proizvod obojen i netopiv, ostaje na mjestu formiranja i omogućava lokalizaciju enzima. Histoenzimologija daje jasnu i, u određenoj mjeri, fiziološku sliku distribucije enzima.

Enzimski sistemi enzima koncentrisani u unutarćelijskim strukturama fino su međusobno usklađeni. Međusobna povezanost reakcija koje oni kataliziraju osigurava vitalnu aktivnost stanica, organa, tkiva i organizma u cjelini.

Proučavanjem aktivnosti različitih enzima u tkivima zdravog tijela može se dobiti slika o njihovoj distribuciji. Pokazalo se da su neki enzimi široko rasprostranjeni u mnogim tkivima, ali u različitim koncentracijama, dok su drugi vrlo aktivni u ekstraktima dobijenim iz jednog ili više tkiva, a praktički ih nema u drugim tkivima tijela.

Slika 8.19. Relativna aktivnost određenih enzima u ljudskim tkivima, izražena kao procenat aktivnosti u tkivu sa maksimalnom koncentracijom ovog enzima (Moss, Butterworth, 1978).

8.7.3. Koncept enzimopatija. Godine 1908. engleski liječnik Archibald Garrod sugerirao je da uzrok brojnih bolesti može biti odsustvo bilo kojeg od ključnih enzima uključenih u metabolizam. Uveo je koncept "urođenih grešaka metabolizma" (urođeni defekt metabolizma). Potom je ova teorija potvrđena novim podacima iz oblasti molekularne biologije i patološke biohemije.

Informacije o slijedu aminokiselina u polipeptidnom lancu proteina zabilježene su u odgovarajućem dijelu molekule DNK u obliku sekvence trinukleotidnih fragmenata - tripleta ili kodona. Svaki triplet kodira određenu aminokiselinu. Ova korespondencija se zove genetski kod. Štaviše, neke aminokiseline mogu biti kodirane s nekoliko kodona. Postoje i posebni kodoni koji su signali za početak sinteze polipeptidnog lanca i njegov završetak. Do danas je genetski kod potpuno dešifrovan. Univerzalno je za sve vrste živih organizama.

Realizacija informacija sadržanih u molekulu DNK uključuje nekoliko faza. Prvo, glasnička RNK (mRNA) se sintetiše u ćelijskom jezgru tokom transkripcije i ulazi u citoplazmu. Zauzvrat, mRNA služi kao šablon za translaciju - sintezu polipeptidnih lanaca na ribosomima. Dakle, priroda molekularnih bolesti određena je poremećajem strukture i funkcije nukleinskih kiselina i proteina koje one kontroliraju.

8.7.4. Budući da su informacije o strukturi svih proteina u ćeliji sadržane u nizu nukleotida DNK, a svaka aminokiselina je određena tripletom nukleotida, promjena primarne strukture DNK može u konačnici imati dubok utjecaj na sintetizirani protein . Takve promjene nastaju zbog grešaka u replikaciji DNK, kada se jedna dušična baza zamijeni drugom, bilo kao rezultat zračenja ili kemijske modifikacije. Sve naslijeđene mane koje su nastale na ovaj način nazivaju se mutacije. Mogu dovesti do pogrešnog čitanja koda i brisanja (gubitka) ključne aminokiseline, zamjene jedne aminokiseline drugom, preranog prestanka sinteze proteina ili dodavanja sekvenci aminokiselina. Uzimajući u obzir ovisnost prostornog pakiranja proteina o linearnom slijedu aminokiselina u njemu, može se pretpostaviti da takvi defekti mogu promijeniti strukturu proteina, a time i njegovu funkciju. Međutim, mnoge mutacije se nalaze samo u laboratoriji i ne utječu negativno na funkciju proteina. Dakle, ključna točka je lokalizacija promjena u primarnoj strukturi. Ako je položaj zamijenjene aminokiseline kritičan za formiranje tercijarne strukture i formiranje katalitičkog mjesta enzima, tada je mutacija ozbiljna i može se manifestirati kao bolest.

Posljedice nedostatka jednog enzima u lancu metaboličkih reakcija mogu se manifestirati na različite načine. Pretpostavljamo da je transformacija spoja A u vezu B katalizira enzim E i kakva veza C se dešava na alternativnom putu transformacije (slika 8.20):

Slika 8.20.Šema alternativnih načina biohemijskih transformacija.

Posljedice nedostatka enzima mogu biti sljedeće pojave:

insuficijencija proizvoda enzimske reakcije ( B). Kao primjer možemo ukazati na smanjenje glukoze u krvi kod nekih oblika glikogenoze;
akumulacija materije A), čiju konverziju katalizira enzim (na primjer, homogentizinska kiselina u alkaptonuriji). U mnogim lizosomskim bolestima skladištenja, tvari koje se normalno podvrgavaju hidrolizi u lizosomima akumuliraju se u njima zbog nedostatka jednog od enzima;
skretanje na alternativni put sa stvaranjem nekih biološki aktivnih jedinjenja ( C). Ova grupa fenomena uključuje izlučivanje fenilpirogrožđane i fenilmliječne kiseline u urinu, koje se formiraju u tijelu bolesnika s fenilketonurijom kao rezultat aktivacije pomoćnih puteva za razgradnju fenilalanina.

Ako se metabolička konverzija u cjelini reguliše principom povratne sprege krajnjeg proizvoda, tada će efekti posljednje dvije vrste anomalija biti značajniji. Tako se, na primjer, kod porfirija (urođenih poremećaja sinteze hema) eliminira nadmoćan učinak hema na početne reakcije sinteze, što dovodi do stvaranja prevelikih količina međuprodukata metaboličkog puta, koji imaju toksični učinak na ćelije kože i nervnog sistema.

Faktori okoline mogu pojačati ili čak potpuno odrediti kliničke manifestacije nekih urođenih metaboličkih poremećaja. Na primjer, mnogi pacijenti s nedostatkom glukoza-6-fosfat dehidrogenaze ne razviju bolest tek nakon uzimanja lijekova kao što je primakin. U nedostatku kontakta sa drogom, takvi ljudi odaju utisak zdravih.

8.7.5. Nedostatak enzima se obično procjenjuje posredno povećanjem koncentracije polazne tvari, koja normalno prolazi kroz transformacije pod djelovanjem ovog enzima (na primjer, fenilalanin kod fenilketonurije). Direktno određivanje aktivnosti takvih enzima provodi se samo u specijaliziranim centrima, ali ako je moguće, ovom metodom treba potvrditi dijagnozu. Prenatalna (antenatalna) dijagnoza nekih kongenitalnih metaboličkih poremećaja moguća je ispitivanjem ćelija amnionske tečnosti dobijenih u ranim fazama trudnoće i uzgojenih in vitro.

Neki urođeni metabolički poremećaji mogu se liječiti isporukom nedostajućeg metabolita u tijelo ili ograničavanjem unosa prekursora poremećenih metaboličkih procesa u gastrointestinalni trakt. Akumulirani produkti (npr. gvožđe u hemohromatozi) se ponekad mogu ukloniti.

Slika 8.18. Intracelularna distribucija enzima različitih metaboličkih puteva.

Lizosomi sadrže pretežno različite hidrolitičke enzime. Ovdje se odvijaju procesi cijepanja složenih organskih jedinjenja na njihove strukturne komponente.

Mitohondrije sadrže složene sisteme redoks enzima.

U ćelijskom jezgru lokalizirane su uglavnom nukleotidiltransferaze koje ubrzavaju prijenos nukleotidnih ostataka tijekom formiranja nukleinskih kiselina.

Slika 8.19. Relativna aktivnost određenih enzima u ljudskim tkivima, izražena kao procenat aktivnosti u tkivu sa maksimalnom koncentracijom ovog enzima (Moss, Butterworth, 1978).

Slika 8.20.Šema alternativnih načina biohemijskih transformacija.

Posljedice nedostatka enzima mogu biti sljedeće pojave:

insuficijencija proizvoda enzimske reakcije ( B). Kao primjer možemo ukazati na smanjenje glukoze u krvi kod nekih oblika glikogenoze;
akumulacija materije A), čiju konverziju katalizira enzim (na primjer, homogentizinska kiselina u alkaptonuriji). U mnogim lizosomskim bolestima skladištenja, tvari koje se normalno podvrgavaju hidrolizi u lizosomima akumuliraju se u njima zbog nedostatka jednog od enzima;
skretanje na alternativni put sa stvaranjem nekih biološki aktivnih jedinjenja ( C). Ova grupa fenomena uključuje izlučivanje fenilpirogrožđane i fenilmliječne kiseline u urinu, koje se formiraju u tijelu bolesnika s fenilketonurijom kao rezultat aktivacije pomoćnih puteva za razgradnju fenilalanina.

Biološka hemija Lelevič Vladimir Valerijanovič

Aktivno mjesto enzima

Dio molekule enzima koji specifično stupa u interakciju sa supstratom naziva se aktivno mjesto. Aktivni centar je jedinstvena kombinacija aminokiselinskih ostataka u molekulu enzima, koja osigurava njegovu direktnu interakciju sa molekulom supstrata i direktno je uključena u čin katalize. U kompleksnim enzimima, aktivni centar uključuje i kofaktor. U aktivnom centru konvencionalno se razlikuju katalitičko mjesto koje direktno ulazi u kemijsku interakciju sa supstratom i mjesto vezivanja koje obezbjeđuje specifičan afinitet za supstrat i formiranje njegovog kompleksa sa enzimom.

Svojstva aktivnih mesta enzima:

1. Aktivni centar čini relativno mali dio ukupne zapremine enzima.

2. Aktivni centar ima oblik uskog udubljenja ili proreza u globuli enzima.

3. Aktivni centar je trodimenzionalna formacija, u čijem formiranju učestvuju funkcionalne grupe aminokiselina međusobno linearno udaljene.

4. Supstrati se relativno slabo vezuju za aktivno mjesto.

5. Specifičnost vezivanja supstrata zavisi od striktno definisanog rasporeda atoma i funkcionalnih grupa na aktivnom mestu.

Neki regulatorni enzimi imaju drugi centar koji se zove alosterični ili regulatorni. Prostorno je odvojen od aktivnog mjesta.

Alosterički centar je dio molekule enzima za koji se vežu određene tvari obično niske molekularne težine (alosterički regulatori), čiji molekuli nisu slični po strukturi supstratu. Vezanje regulatora za alosterični centar dovodi do promjene tercijarne i kvartarne strukture molekula enzima i, shodno tome, konformacije aktivnog centra, uzrokujući smanjenje ili povećanje enzimske aktivnosti.

Iz knjige Prošireni fenotip [Daleki utjecaj gena] autor Dawkins Clinton Richard

POGLAVLJE 5 Aktivni replikator zametne linije Godine 1957. Beezer je dokazao da se "gen" više ne može smatrati jedinstvenim, jedinstvenim konceptom. On ga je razložio na tri hipostaze: muton - minimalna jedinica mutacijskih promjena; recon - najmanja jedinica

Iz knjige Najnovija knjiga činjenica. Tom 1 [Astronomija i astrofizika. Geografija i druge nauke o Zemlji. biologija i medicina] autor

Iz knjige Farmaceutska i prehrambena mafija by Brower Louis

Iz knjige Najnovija knjiga činjenica. Tom 1. Astronomija i astrofizika. Geografija i druge nauke o Zemlji. Biologija i medicina autor Kondrašov Anatolij Pavlovič

Centar za farmakološki nadzor „Pariz, 4. februara 1977. NCPP, osnovan januara 1974., sastao se na Generalnoj skupštini 2. februara, zajedno sa delegatima iz Nacionalne povelje lekara i farmaceuta, kojima se pridružila grupa centara za kontrolu od intoksikacije i

Iz knjige Čitanje između linija DNK [Drugi kod našeg života, ili Knjiga koju svako treba da pročita] autor Shpork Peter

Gdje je centar mase sistema Zemlja-Mjesec? Centar mase sistema Zemlja-Mjesec, takozvani baricentar, nalazi se na udaljenosti od 4672 kilometra od centra Zemlje prema Mjesecu, odnosno na dubini od približno 1700 kilometara ispod površine Zemlje. Strogo govoreći, do

Iz knjige Tajna Boga i nauka o mozgu [Neurobiologija vjere i religijskog iskustva] od Newberg Andrew

Šta je centar zadovoljstva i gde se nalazi u telu? Jedan od dijelova mozga je hipotalamus, koji je dio diencefalona i nalazi se ispod vidnih tuberkula (talamusa). Hipotalamus, u kojem se nalaze autonomni centri

Iz knjige Porijeklo mozga autor Saveljev Sergej Vjačeslavovič

Od Berlina do centra buduće revolucije Ne vrijeđa se kada ga zamijene za studenta ili doktorskog kandidata. I to se 32-godišnjem genetičaru stalno dešava. Alexander Meissner - sivo-plave oči, tamnoplava nemarno začešljana kosa, trodnevni strnjik - ne samo mlad,

Iz knjige U potrazi za pamćenjem [Pojava nove nauke o ljudskoj psihi] autor Kandel Eric Richard

Aktivni pristup Aktivni tip meditacije ne počinje s namjerom da očisti um od misli, već sa željom da se maksimalno fokusirana pažnja usmjeri na neku misao ili neki predmet. Tako, recimo, budista može pjevati mantru ili gledati u sjaj svijeće ili u

Iz knjige Šta ako je Lamarck u pravu? Imunogenetika i evolucija autor Steele Edward

§ 37. Asocijativni centar mozga gmizavaca Uzimajući u obzir opšti plan strukture nervnog sistema, treba se posebno zadržati na novim principima organizacije i rada mozga, prvi put ostvarenim kod gmizavaca. Nervni sistem arhaičnih amniota postao je logičan razvoj strukture

Iz knjige Psihopate. Pouzdana priča o ljudima bez sažaljenja, bez savjesti, bez grižnje savjesti autor Keel Kent A.

Iz knjige autora

Centar za uzgoj: somatska hipermutacija preuređenih V(D)J gena Svi dostupni dokazi sugeriraju da su samo preuređeni V(D)J geni koji kodiraju protein antitijela mutirani u B limfocitima. Drugim riječima, varijabilni geni koji ostaju u konfiguraciji zametne linije

Iz knjige autora

Centar za rehabilitaciju maloljetnika Mendota Početkom 1990-ih, prava epidemija tinejdžerskog nasilja zahvatila je Sjedinjene Države. Broj zločina koje su počinili maloljetnici skoro se udvostručio između 1980. i 1993. godine. Činilo se kao da ništa ne može zaustaviti ovo

Enzimi su makromolekularne supstance čija molekulska masa dostiže nekoliko miliona.Molekuli supstrata koji su u interakciji sa enzimima obično imaju mnogo manju veličinu. Stoga je prirodno pretpostaviti da sa supstratom ne stupa u interakciju cijela molekula enzima kao cjelina, već samo neki njegov dio, takozvani “aktivni centar” enzima.

Aktivni centar enzima je dio njegove molekule koji direktno stupa u interakciju sa supstratima i učestvuje u činu katalize.

Aktivni centar enzima formira se na nivou tercijarne strukture. Stoga, tokom denaturacije, kada je tercijarna struktura poremećena, enzim gubi svoju katalitičku aktivnost. !

Aktivni centar se zauzvrat sastoji od:

- katalitičkog centra koji vrši hemijsku transformaciju supstrata;

- centar supstrata (“sidro” ili kontaktno područje), koje osigurava vezivanje supstrata za enzim, formiranje kompleksa enzim-supstrat.

Nije uvijek moguće povući jasnu liniju između katalitičkog i supstratnog centra; kod nekih enzima oni se poklapaju ili preklapaju.

Pored aktivnog centra, u molekuli enzima postoji i tzv. alosterični centar . Ovo je dio molekule enzima, kao rezultat dodavanja određene tvari male molekularne težine ( efektor ), mijenja se tercijarna struktura enzima. To dovodi do promjene u konfiguraciji aktivnog mjesta i, posljedično, do promjene aktivnosti enzima. Ovo je fenomen alosterične regulacije aktivnosti enzima.

Mnogi enzimi su multimeri (ili oligomeri ), tj. sastavljena od dvije ili više podjedinica protomeri(slično kvaternarnoj strukturi proteina).

Veze između podjedinica su uglavnom nekovalentne. Enzim pokazuje maksimalnu katalitičku aktivnost upravo u obliku multimera. Disocijacija na protomere naglo smanjuje aktivnost enzima.

Enzimi – multimeri obično sadrže jasan broj podjedinica (2-4), tj. su di- i tetrameri. Iako su poznati heksa- i oktameri (6-8), a trimeri i pentameri (3-5) su izuzetno rijetki.

Multimerni enzimi mogu biti izgrađeni od istih ili različitih podjedinica.

Ako se multimerni enzimi formiraju iz različitih tipova podjedinica, oni mogu postojati kao više izomera. Višestruki oblici enzima nazivaju se izoenzimi (izoenzimi ili izozimi).

Na primjer, enzim se sastoji od 4 podjedinice tipa A i B. Može formirati 5 izomera: AAAA, AAAB, AABB, ABBB, BBBB. Ovi izomerni enzimi su izoenzimi.

Izoenzimi kataliziraju istu kemijsku reakciju, obično djeluju na isti supstrat, ali se razlikuju po nekim fizičko-hemijskim svojstvima (molekularna težina, sastav aminokiselina, elektroforetska pokretljivost itd.), lokalizaciji u organima i tkivima.

Posebnu grupu enzima čine tzv. multimerni kompleksi. To su sistemi enzima koji kataliziraju uzastopne faze transformacije supstrata. Ovakve sisteme karakteriše čvrstoća veze i striktna prostorna organizacija enzima, koja obezbeđuje minimalan put za prolazak supstrata i maksimalnu brzinu njegove transformacije.

Primjer je multienzimski kompleks koji vrši oksidativnu dekarboksilaciju pirogrožđane kiseline. Kompleks se sastoji od 3 vrste enzima (M.v. = 4.500.000).

Kraj rada -

Ova tema pripada:

Predavanja iz predmeta: biohemija peptida, proteina: njihova struktura, svojstva, značaj u organizmu, metode istraživanja. Fizičko-hemijska svojstva proteina.10

Federalna agencija za školstvo .. državna obrazovna ustanova visokog stručnog ..

Ako vam je potreban dodatni materijal na ovu temu, ili niste pronašli ono što ste tražili, preporučujemo da koristite pretragu u našoj bazi radova:

Šta ćemo sa primljenim materijalom:

Ako vam se ovaj materijal pokazao korisnim, možete ga spremiti na svoju stranicu na društvenim mrežama:

Sve teme u ovoj sekciji:

RNA dna
H3PO4 H3PO4 Riboza Deoksiriboza Azotne baze (A, G, C, U) (A, G, C, T) Tabela 1 prikazuje sastav

Primarna struktura RNA i DNK
Primarna struktura RNK i DNK je ista - to je linearni polinukleotidni lanac u kojem su nukleotidi međusobno povezani 3/5/fosfodiestarskim vezama koje čine ostatak

Sekundarna struktura DNK
Sekundarnu strukturu DNK karakteriše pravilo E. Chargaffa (regularnost kvantitativnog sadržaja azotnih baza): 1. DNK ima molarne frakcije purina i pirimidina

Tercijarna struktura DNK
Tercijarna struktura DNK je spirala i superzavojnica u kompleksu sa proteinima. DNK može postojati u linearnom obliku (u eukariotskim hromozomima) iu kružnom obliku (u prokariotima i mitohondrijima). Spiralizacija

Struktura i funkcije RNK
Za razliku od DNK, RNK molekul se sastoji od jednog polinukleotidnog lanca koji je namotan na sebe, tj. formira sve vrste "petlji" i "ukosnica" zbog interakcije komplementarnog dušika

Izmjena nukleinskih kiselina i nukleotida u ljudskom tijelu
Metabolizam nukleotida u tijelu uključuje procese anabolizma (biosinteza purina - glavni i rezervni put - i pirimidinskih nukleotida) i katabolizma (razgradnja nukleinskih kiselina).

Transkripcija
Transkripcija - biosinteza molekula RNK na DNK šablonu, lokalizovanom u ćelijskom jezgru, odvija se neprekidno, bez obzira na ćelijski ciklus. Supstrati i izvori energije za biosintetiku

Biosinteza proteina
Biosinteza (translacija) proteina se dešava u polisomima i dovodi do izgradnje polipeptidnog lanca od aminokiselina (primarna struktura proteina). Za proces prevođenja potrebne su vam: matrice

regulacija transkripcije. Teorija operona
Operaon je dio DNK koji kodira strukturu jedne vrste proteina, koji sadrži regulatornu zonu koja kontrolira sintezu ovih proteina. Regulacija transkripcije mRNA uključuje indukciju

Ciklus limunske kiseline - CTC - Krebsov ciklus
Ciklus limunske kiseline je niz reakcija koje se dešavaju u mitohondrijima, tokom kojih se kataboliziraju acetilne grupe (do 2CO2) i formira se reanimacija.

Regulacija Krebsovog ciklusa
Ograničavajuća reakcija cijelog Krebsovog ciklusa je reakcija sinteze citrata (enzim citrat sintaze). Regulatorni enzimi Krebsovog ciklusa: piruvat dehidrogenaza (inhibitori: ATP, NADH +

Uloga kiseonika u metabolizmu
Ljudsko tijelo funkcionira u aerobnim uvjetima: 90% svoje energije prima uz sudjelovanje kisika. Kisik obavlja dvije bitne funkcije u metabolizmu života.

Toksičnost kiseonika
Za ljudsko tijelo, toksičnost kisika je posljedica toksičnosti njegovih aktivnih oblika, koji se mogu formirati tijekom prijenosa elektrona sa oksidiranih supstrata na kisik.

Nukleozid trifosfati
Najčešći međuprodukti visoke energije su nukleozidni trifosfati (NTP), koji mogu prenijeti svoj terminalni visokoenergetski

Proučavanje mehanizma kemijske reakcije katalizirane enzimom, uz određivanje međuprodukta i konačnih proizvoda u različitim fazama reakcije, podrazumijeva precizno poznavanje geometrije tercijarne strukture enzima, prirode funkcionalnog grupe njegovog molekula, koje obezbeđuju specifičnost delovanja i visoku katalitičku aktivnost na datom supstratu, kao i hemijsku prirodu mesta(a). ) molekul enzima koji obezbeđuje visoku brzinu katalitičke reakcije. Obično su molekuli supstrata uključeni u enzimske reakcije relativno mali u poređenju sa molekulima enzima. Dakle, tokom formiranja kompleksa enzim-supstrat, samo ograničeni fragmenti aminokiselinske sekvence polipeptidnog lanca ulaze u direktnu hemijsku interakciju - "aktivni centar" - jedinstvenu kombinaciju aminokiselinskih ostataka u molekulu enzima, koji obezbeđuje direktnu interakciju. sa molekulom supstrata i direktnim učešćem u činu katalize

U aktivnom centru, uslovno dodijelite

katalitički centar - u direktnoj hemijskoj interakciji sa supstratom;

centar vezivanja (kontaktno ili "sidro" mjesto) - pruža specifičan afinitet za supstrat i formiranje kompleksa enzim-supstrat.

Da bi katalizirao reakciju, enzim se mora vezati za jedan ili više supstrata. Proteinski lanac enzima je presavijen na takav način da se na površini globule formira praznina, odnosno udubljenje, gdje se supstrati vezuju. Ovo područje se naziva mjesto vezivanja supstrata. Obično se podudara s aktivnim mjestom enzima ili se nalazi blizu njega. Neki enzimi također sadrže vezna mjesta za kofaktore ili ione metala.

Enzim se vezuje za supstrat:

čisti podlogu od vodenog "krznenog kaputa"

raspoređuje reakcione molekule supstrata u prostoru na način koji je neophodan da bi se reakcija odvijala

priprema za reakciju (na primjer, polarizira) molekule supstrata.

Obično se vezivanje enzima za supstrat događa zbog jonskih ili vodoničnih veza, rijetko zbog kovalentnih veza. Na kraju reakcije, njen proizvod (ili proizvodi) se odvaja od enzima.

Kao rezultat toga, enzim smanjuje energiju aktivacije reakcije. To je zato što u prisustvu enzima reakcija ide drugim putem (u stvari, dolazi do drugačije reakcije), na primjer:

U nedostatku enzima:

U prisustvu enzima:

AF+V = AVF
AVF \u003d AV + F

gdje je A, B - supstrati, AB - produkt reakcije, F - enzim.

Enzimi ne mogu sami osigurati energiju za endergonske reakcije (koje zahtijevaju energiju). Stoga, enzimi koji provode takve reakcije spajaju ih s eksergonijskim reakcijama koje se nastavljaju oslobađanjem više energije. Na primjer, reakcije sinteze biopolimera često su povezane s reakcijom hidrolize ATP-a.

Aktivni centri nekih enzima karakteriziraju se fenomenom kooperativnosti.

Specifičnost

Enzimi obično pokazuju visoku specifičnost za svoje supstrate (specifičnost supstrata). Ovo se postiže djelomičnom komplementarnošću oblika, raspodjele naboja i hidrofobnih regija na molekulu supstrata i na mjestu vezivanja supstrata na enzimu. Enzimi takođe obično pokazuju visoke nivoe stereospecifičnosti (formiraju samo jedan od mogućih stereoizomera kao proizvod ili koriste samo jedan stereoizomer kao supstrat), regioselektivnost (formiraju ili prekidaju hemijsku vezu samo u jednoj od mogućih pozicija supstrata) i hemoselektivnost (katalizuju samo jednu hemijsku reakciju) nekoliko mogućih uslova za ove uslove). Uprkos opštem visokom nivou specifičnosti, stepen specifičnosti supstrata i reakcije enzima može biti različit. Na primjer, endopeptidaza tripsin razbija peptidnu vezu tek nakon arginina ili lizina, ako ih ne prati prolin, a pepsin je mnogo manje specifičan i može razbiti peptidnu vezu nakon mnogih aminokiselina.

Sekcije