A fehérjék típusai, funkcióik és szerkezetük. Miből áll a fehérje? Példák egyszerű és összetett fehérjékre

A fehérjék osztályozása.

Összetétel és szerkezet

peptid kötés

elemi összetétel

molekulatömeg

aminosavak

Kémiai és fizikai tulajdonságok.

A fehérjék értéke.

Felhasznált irodalom jegyzéke.

Bevezetés

fehérjeés - aminosavakból felépülő, nagy molekulájú nitrogéntartalmú szerves anyagok, amelyek alapvető szerepet játszanak a szervezetek felépítésében és életében. A fehérjék minden szervezet fő és szükséges összetevői. A fehérjék végzik az anyagcserét és az energiaátalakításokat, amelyek elválaszthatatlanul kapcsolódnak az aktív biológiai funkciókhoz. Az emberek és állatok legtöbb szervének és szövetének szárazanyaga, valamint a mikroorganizmusok többsége főként fehérjékből áll (40-50%), és a növényvilág ettől az átlagos értéktől lefelé hajlamos eltérni, az állati - növekszik. . A mikroorganizmusok általában gazdagabbak fehérjében (egyes vírusok szinte tiszta fehérjék). Így átlagosan feltételezhető, hogy a Földön a biomasszának 10%-át fehérje képviseli, vagyis mennyiségét 10 12 - 10 13 tonna nagyságrendben mérik. A fehérjeanyagok állnak a legfontosabb életfolyamatok hátterében. Így például az anyagcsere folyamatokat (emésztés, légzés, kiválasztás és mások) az enzimek aktivitása biztosítja, amelyek a természetben fehérjék. A fehérjék közé tartoznak a mozgás hátterében álló kontraktilis struktúrák is, például az izmok összehúzó fehérje (aktomiozin), a test támasztószövetei (csontok, porcok, inak kollagénje), a testrészek (bőr, haj, köröm stb.) , amely főleg kollagénekből, elasztinokból, keratinokból, valamint toxinokból, antigénekből és antitestekből, számos hormonból és más biológiailag fontos anyagból áll. A fehérjék szerepét az élő szervezetben már a „fehérjék” (a görög protos szóból fordítva – első, elsődleges) elnevezésük is hangsúlyozza, amelyet 1840-ben javasolt G. Mulder holland kémikus, aki felfedezte, hogy az állatok és növények szövetei tartalmaznak olyan anyagok, amelyek tulajdonságaikban hasonlítanak a tojásfehérjére. Fokozatosan bebizonyosodott, hogy a fehérjék változatos anyagok hatalmas osztályát jelentik, amelyek ugyanazon terv szerint épültek fel. Megállapítva a fehérjék életfolyamatokban betöltött kiemelkedő fontosságát, Engels megállapította, hogy az élet a fehérjetestek létezési módja, amely e testek kémiai összetevőinek állandó önmegújulásában áll.

A fehérjék osztályozása.

A fehérjemolekulák viszonylag nagy mérete, szerkezetük összetettsége, valamint a legtöbb fehérje szerkezetére vonatkozó kellően pontos adatok hiánya miatt továbbra sem létezik a fehérjék racionális kémiai osztályozása. A jelenlegi osztályozás nagyrészt feltételes, és főként a fehérjék fizikai-kémiai tulajdonságaira, termelési forrásaira, biológiai aktivitására és egyéb, gyakran véletlenszerű jellemzőkre épül. Így a fehérjéket fizikai-kémiai tulajdonságaik szerint fibrilláris és gömbölyű, hidrofil (oldható) és hidrofób (oldhatatlan) stb. Szerint a forrás megszerzése fehérjék osztva állati, növényi és bakteriális; izomfehérjéken, idegszöveten, vérszérumon stb.; biológiai aktivitás szerint - enzimfehérjék, hormonfehérjék, szerkezeti fehérjék, kontraktilis fehérjék, antitestek stb. Figyelembe kell azonban venni, hogy magának az osztályozásnak a tökéletlensége, valamint a fehérjék kivételes sokfélesége miatt az egyes fehérjék közül sok nem sorolható be az itt leírt csoportok egyikébe sem.

Az összes fehérjét általában egyszerű fehérjékre vagy fehérjékre és összetett fehérjékre vagy proteinekre (fehérjék komplexei nem fehérjevegyületekkel) osztják. Az egyszerű fehérjék csak aminosavak polimerei; komplexek az aminosavak mellett nem fehérjét, úgynevezett protetikus csoportokat is tartalmaznak.

Hisztonok

Viszonylag alacsony molekulatömegűek (12-13 ezer), túlsúlyban a lúgos tulajdonságok. Főleg a sejtmagokban lokalizálódnak. Gyenge savakban oldódik, ammóniával és alkohollal kicsapódik. Csak harmadlagos szerkezettel rendelkeznek. Természetes körülmények között erősen kapcsolódnak a DNS-hez, és a nukleoproteinek részét képezik. A fő funkció a genetikai információ átvitelének szabályozása a DNS-ből és RNS-ből (az átvitel blokkolása lehetséges).

Protaminok

A legalacsonyabb molekulatömeg (legfeljebb 12 ezer). Megmutatja a kifejezett alapvető tulajdonságokat. Vízben és gyenge savakban jól oldódik. Csírasejtekben található, és a kromatin fehérje nagy részét alkotják. Ahogy a hisztonok komplexet képeznek a DNS-sel, a funkciójuk a DNS kémiai stabilitása.

Glutelinek

Növényi fehérjék, amelyeket a gabonamagvak gluténje és néhány más növény zöld részei tartalmaznak. Vízben, sóban és etanolban oldhatatlan, de gyenge lúgos oldatokban jól oldódik. Minden esszenciális aminosavat tartalmaznak, és teljes értékű táplálék.

Prolaminok

növényi fehérjék. Gabonanövények gluténjében található. Csak 70%-os alkoholban oldódik (ez a magas prolin- és apoláris aminosav-tartalomnak köszönhető).

Proteinoidok

Támogatja a szöveti fehérjéket (csont, porc, szalagok, inak, köröm, haj). Vízben nem vagy nehezen oldódik, só és víz-alkohol keverékek, magas kéntartalmú fehérjék. A proteinoidok közé tartozik a keratin, kollagén, fibroin.

Albuminok

Alacsony molekulatömeg (15-17 ezer). Savas tulajdonságok jellemzik. Vízben és gyenge sóoldatban oldódik. Semleges sók által kicsapva 100%-os telítettségnél. Vegyen részt a vér ozmotikus nyomásának fenntartásában, szállítson különféle anyagokat a vérrel. Vérszérumban, tejben, tojásfehérjében található.

Globulinok

Molekulatömeg 100 ezerig Vízben nem oldódik, de gyenge sóoldatokban oldódik és kevésbé tömény oldatban kicsapódik (már 50%-os telítettségnél). Növénymagvak, különösen hüvelyesek és olajos magvak tartalmazzák; vérplazmában és néhány más biológiai folyadékban. Az immunvédelem funkcióját ellátva biztosítja a szervezet ellenálló képességét a vírusos fertőző betegségekkel szemben.

A komplex fehérjék a protéziscsoport természetétől függően számos osztályba sorolhatók.

Foszfoproteinek

Nem fehérje komponensként foszforsavat tartalmaznak. Ezeknek a fehérjéknek a képviselői a tejkazeinogén, a vitellin (tojássárgája fehérje). A foszfoproteineknek ez a lokalizációja jelzi fontosságukat a fejlődő szervezet számára. Felnőtt formákban ezek a fehérjék a csont- és idegszövetekben vannak jelen.

Lipoproteinek

Komplex fehérjék, amelyek protetikus csoportját lipidek alkotják. Szerkezetük szerint ezek kisméretű (150-200 nm) gömb alakú részecskék, amelyek külső héját fehérjék alkotják (amely lehetővé teszi számukra a vérben való mozgást), a belső részét pedig lipidek és származékaik. A lipoproteinek fő funkciója a lipidek szállítása a véren keresztül. A fehérje és a lipidek mennyiségétől függően a lipoproteineket kilomikronokra, alacsony sűrűségű lipoproteinekre (LDL) és nagy sűrűségű lipoproteinekre (HDL) osztják, amelyeket néha - és -lipoproteineknek is neveznek.

Metalloproteinek

Glikoproteinek

A protéziscsoportot a szénhidrátok és származékaik képviselik. A szénhidrát komponens kémiai szerkezete alapján 2 csoportot különböztetünk meg:

Igaz A monoszacharidok a leggyakoribb szénhidrátok. Proteoglikánok- nagyon sok ismétlődő, diszacharid jellegű egységből épül fel (hialuronsav, hiparin, kondroitin, karotin-szulfátok).

Funkciói: szerkezeti-mechanikus (elérhető a bőrben, porcokban, inakban); katalitikus (enzimek); védő; részt vesz a sejtosztódás szabályozásában.

Kromoproteinek

Számos funkciót látnak el: részt vesznek a fotoszintézis és a redox reakciók folyamatában, a C és a CO 2 szállításában. Ezek összetett fehérjék, amelyek protetikus csoportját színes vegyületek képviselik.

Nukleoproteinek

A proteista csoport szerepét a DNS vagy az RNS tölti be. A fehérje részt főleg hisztonok és protaminok képviselik. Az ilyen DNS-komplexek protaminokkal a spermiumokban, a hisztonokkal pedig a szomatikus sejtekben találhatók, ahol a DNS-molekula a hisztonfehérje molekulái körül „sebzik”. A nukleoproteinek természetüknél fogva a sejten kívüli vírusok - ezek a vírusos nukleinsav és egy fehérjeburkolat - kapszid komplexei.

Összetétel és szerkezet

Peptid kötés

A fehérjék α-aminosav-maradékokból felépülő szabálytalan polimerek, amelyek általános képlete vizes oldatban a semlegeshez közeli pH-értékeken NH 3 + CHRCOO - . A fehérjékben található aminosav-maradékokat amidkötés köti össze az α-amino- és α-karboxilcsoportok között. A két α-aminosav közötti kötést általában ún peptid kötés, a peptidkötésekkel összekapcsolt α-aminosav-maradékokból felépülő polimereket pedig ún. polipeptidek. Egy fehérje, mint biológiailag jelentős szerkezet, lehet egyetlen polipeptid vagy több olyan polipeptid, amelyek nem kovalens kölcsönhatások eredményeként egyetlen komplexet alkotnak.

A peptidkötésben szereplő összes atom ugyanabban a síkban helyezkedik el (sík konfiguráció).

A C és N atomok közötti távolság (a -CO-NH kötésben) 0,1325 nm, azaz kisebb, mint a -szénatom és az azonos lánc N atomja közötti normál távolság, 0,146 nm-ben kifejezve. Ugyanakkor meghaladja a kettős kötéssel összekapcsolt C és N atomok közötti távolságot (0,127 nm). Így a -CO-NH csoportban lévő C és N kötés az egyes és kettős kötés közötti intermediernek tekinthető, mivel a karbonilcsoport π-elektronjai konjugálnak a nitrogénatom szabad elektronjaival. Ez bizonyos módon befolyásolja a polipeptidek és fehérjék tulajdonságait: a tautomer átrendeződés könnyen végrehajtható a peptidkötés helyén, ami a peptidkötés enol formájának kialakulásához vezet, amelyet fokozott reaktivitás jellemez.

A fehérjék elemi összetétele

A fehérjék aminosav-összetételének vizsgálatára elsősorban a hidrolízis módszert alkalmazzák, vagyis a fehérjét 6-10 mol/l sósavval 100-110 0 C hőmérsékleten melegítik. α-aminosavak keverékét kapjuk. , amelyből az egyes aminosavak izolálhatók. Ennek a keveréknek a kvantitatív elemzéséhez jelenleg ioncserélő és papírkromatográfiát használnak. Speciális aminosav-analizátorokat terveztek.

A fehérje lépcsőzetes emésztésére szolgáló enzimes módszereket is kifejlesztettek. Egyes enzimek specifikusan lebontják a fehérje makromolekulát – csak egy bizonyos aminosav helyén. Így kapnak lépésenkénti hasítási termékeket - peptonokat és peptideket, amelyek későbbi elemzése meghatározza aminosav-maradékukat.

Különböző fehérjék hidrolízisének eredményeként legfeljebb 30 aminosavat izoláltak. Közülük húsz gyakoribb, mint mások.

A fehérje- vagy polipeptidmolekula kialakulása során az α-aminosavak eltérő sorrendben kombinálhatók. Nagyon sokféle kombináció lehetséges, például 20 α-aminosavból több mint 10 18 kombináció alakítható ki. A különböző típusú polipeptidek létezése gyakorlatilag korlátlan.

Az aminosavak szekvenciáját egy adott fehérjében lépésenkénti hasítással vagy röntgendiffrakciós analízissel határozzuk meg.

A fehérjék és polipeptidek azonosítására fehérjékre adott specifikus reakciókat alkalmaznak. Például:

a) xantoprotein reakció (sárga szín megjelenése koncentrált salétromsavval való kölcsönhatás során, amely ammónia jelenlétében narancssárgává válik; a reakció a fenilalanin és a tirozin nitrálásával jár);

b) biuret reakció a peptidkötésekre - a híg réz(II)-szulfát hatása enyhén lúgos fehérjeoldatra, amelyet az oldat lilás-kék színének megjelenése kísér, ami a réz és a polipeptidek közötti komplexképződés következménye.

c) Millon-reakció (sárgásbarna színképződés Hg(NO 3) 2 + HNO 3 + HNO 2 kölcsönhatás során;

Molekulatömeg

A fehérjék makromolekuláris vegyületek. Ezek több száz és több ezer aminosavból – monomerből – álló polimerek. Ennek megfelelően a fehérjék molekulatömege 10 000-1 000 000 tartományba esik. Tehát a ribonukleáz (az RNS-t lebontó enzim) 124 aminosavból áll, molekulatömege pedig körülbelül 14 000. A 153 aminosavból álló mioglobin (izomfehérje) molekulatömege 17 000, a hemoglobin pedig 64 4500 (57 450). aminosav-maradékok). Más fehérjék molekulatömege nagyobb: -a globulin (antitesteket képez) 1250 aminosavból áll, molekulatömege körülbelül 150 000, az influenzavírus fehérje molekulatömege 320 000 000.

Aminosavak

Jelenleg 200 különböző aminosavat találtak a vadon élő állatok különböző tárgyaiban. Az emberi szervezetben például körülbelül 60. A fehérjék azonban csak 20 aminosavat tartalmaznak, amelyeket néha természetesnek is neveznek.

Az aminosavak olyan szerves savak, amelyekben a szénatom hidrogénatomját -NH2 aminocsoport helyettesíti. A képletből látható, hogy az összes aminosav összetétele a következő általános csoportokat tartalmazza: -C-, -NH 2, -COOH. Az aminosavak oldalláncai (-R gyökök) eltérőek. A gyökök természete változatos: a hidrogénatomtól a ciklusos vegyületekig. A gyökök határozzák meg az aminosavak szerkezeti és funkcionális jellemzőit.

A legegyszerűbb aminoecetsav - a glicin (NH 3 + CH 2 COO) kivételével minden aminosavnak van egy királis atomja - C * -, és két enantiomer (optikai izomer) formájában létezhet: L-izomer és D-izomer.

Valamennyi jelenleg vizsgált fehérje csak L-sorozatú aminosavakat tartalmaz, amelyekben, ha a H atom felőli királis atomot vesszük figyelembe, az NH 3 +, COO csoportok és az -R gyök az óramutató járásával megegyező irányban helyezkednek el. Nyilvánvaló, hogy szigorúan meghatározott enantiomerből biológiailag jelentős polimer molekulát kell felépíteni – két enantiomer racém keverékéből a diasztereomerek elképzelhetetlenül bonyolult keverékét kapnánk. A kérdés, hogy a földi élet miért éppen L- és nem D-aminosavakból épült fehérjéken alapul, továbbra is érdekes rejtély marad. Meg kell jegyezni, hogy a D-aminosavak meglehetősen elterjedtek a természetben, és ráadásul biológiailag jelentős oligopeptidek részét képezik.

Kémiai és fizikai tulajdonságok

A külső különbségek ellenére a fehérjék különböző képviselőinek van néhány közös tulajdonsága.

Tehát, mivel minden fehérje kolloid részecske (a molekulák mérete 1 μm és 1 nm között van), vízben képződnek kolloid oldatok. Ezekre az oldatokra jellemző a nagy viszkozitás, a látható fénysugarak szórásának képessége, és nem jutnak át félig áteresztő membránokon.

Az oldat viszkozitása az oldott anyag molekulatömegétől és koncentrációjától függ. Minél nagyobb a molekulatömeg, annál viszkózusabb az oldat. A fehérjék mint makromolekuláris vegyületek viszkózus oldatokat képeznek. Például tojásfehérje vizes oldata.

A kolloid részecskék nem jutnak át félig áteresztő membránokon (celofán, kolloid film), mivel pórusaik kisebbek, mint a kolloid részecskéké. Minden biológiai membrán áthatolhatatlan a fehérjék számára. A fehérjeoldatok ezt a tulajdonságát széles körben használják az orvostudományban és a kémiában a fehérjekészítmények szennyeződésektől való megtisztítására. Ezt az elválasztási folyamatot dialízisnek nevezik. A dialízis jelensége a „mesterséges vese” készülék működésének hátterében áll, amelyet az orvostudományban széles körben alkalmaznak az akut veseelégtelenség kezelésére.

A fehérjék duzzadásra képesek, optikai aktivitásuk és elektromos térben való mobilitásuk jellemző, néhányuk vízben oldódik. A fehérjéknek izoelektromos pontjuk van.

A fehérjék legfontosabb tulajdonsága, hogy képesek savas és bázikus tulajdonságokat is felmutatni, azaz amfoter elektrolitok. Ezt az aminosavgyököket alkotó különféle disszociáló csoportok biztosítják. Például savas tulajdonságokat adnak a fehérjéknek az aszparaginsav és glutaminsav karboxilcsoportjai, míg a lúgos tulajdonságokat az arginin, a lizin és a hisztidin gyökök. Minél több dikarbonsav aminosavat tartalmaz egy fehérje, annál erősebbek a savas tulajdonságai, és fordítva.

Ezek a csoportok elektromos töltésekkel is rendelkeznek, amelyek a fehérjemolekula teljes töltését alkotják. Azokban a fehérjékben, ahol az aszparaginsav és a glutamin aminosavak vannak túlsúlyban, a fehérje töltése negatív lesz, a bázikus aminosavak feleslege pozitív töltést ad a fehérje molekulának. Ennek eredményeként elektromos térben a fehérjék a katód vagy az anód felé mozognak, teljes töltésük nagyságától függően. Tehát lúgos környezetben (pH 7-14) a fehérje protont adományoz és negatív töltésűvé válik (az anódra kerül), míg savas környezetben (pH 1-7) a savas csoportok disszociációja elnyomódik és a a fehérje kationná válik.

Tehát a fehérje kationként vagy anionként való viselkedését meghatározó tényező a közeg reakciója, amelyet a hidrogénionok koncentrációja határoz meg és a pH-érték fejez ki. Bizonyos pH-értékeknél azonban a pozitív és negatív töltések száma kiegyenlítődik, és a molekula elektromosan semleges lesz, vagyis nem fog elektromos térben mozogni. A tápközeg ezen pH-értékét a következőképpen határozzuk meg izoelektromos pont fehérjék. Ebben az esetben a fehérje a legkevésbé stabil állapotban van, és a pH enyhe változása esetén a savas vagy lúgos oldalra könnyen kicsapódik. A legtöbb természetes fehérje izoelektromos pontja enyhén savas környezetben van (pH 4,8-5,4), ami azt jelzi, hogy összetételükben túlsúlyban vannak a dikarbonsavak.

Az amfoter tulajdonság a fehérjék pufferelő tulajdonságainak és a vér pH szabályozásában való részvételének alapja. Az emberi vér pH-értéke állandó és 7,36-7,4 tartományban van, annak ellenére, hogy a különféle savas vagy lúgos természetű, táplálékkal rendszeresen bevitt vagy anyagcsere-folyamatokban képződő anyagok vannak, ezért speciális mechanizmusok vannak a sav-bázis szabályozására. a szervezet belső környezetének egyensúlya .

A fehérjék aktívan részt vesznek a kémiai reakciókban. Ez a tulajdonság annak köszönhető, hogy a fehérjéket alkotó aminosavak különböző funkciós csoportokat tartalmaznak, amelyek reakcióba léphetnek más anyagokkal. Fontos, hogy ilyen kölcsönhatások a fehérjemolekulán belül is fellépjenek, ami peptid-, hidrogén-, diszulfid- és más típusú kötések kialakulását eredményezi. Az aminosavak és ennek következtében a fehérjék gyököihez különféle vegyületek és ionok kapcsolódhatnak.

A fehérjéknek nagy affinitásuk van a vízhez, vagyis azok hidrofil. Ez azt jelenti, hogy a fehérjemolekulák, akárcsak a töltött részecskék, magukhoz vonzzák a vízdipólusokat, amelyek a fehérjemolekula körül helyezkednek el, és víz- vagy hidrátburkot képeznek. Ez a héj megvédi a fehérjemolekulákat az összetapadástól és a kicsapódástól. A hidratáló héj mérete a fehérje szerkezetétől függ. Például az albuminok könnyebben kötődnek a vízmolekulákhoz, és viszonylag nagy vízhéjjal rendelkeznek, míg a globulinok, a fibrinogén rosszabbul kötik meg a vizet, és a hidratáló héj kisebb. Így egy fehérje vizes oldatának stabilitását két tényező határozza meg: a fehérjemolekulán és a körülötte lévő vízhéjon lévő töltés jelenléte. Ha ezeket a tényezőket eltávolítják, a fehérje kicsapódik. Ez a folyamat lehet visszafordítható és visszafordíthatatlan.

A fehérjék értéke

A fehérjék funkciói rendkívül sokrétűek. Minden adott fehérje, mint bizonyos kémiai szerkezetű anyag, egy rendkívül speciális funkciót lát el, és csak néhány egyedi esetben - több, egymással összefüggő funkciót. Például a mellékvese velőhormon, adrenalin a vérbe kerülve növeli az oxigénfogyasztást és a vérnyomást, a vércukorszintet, serkenti az anyagcserét, és a hidegvérű állatok idegrendszerének közvetítője is.

Az élő szervezetekben számos biokémiai reakció megy végbe enyhe körülmények között, 40 C-hoz közeli hőmérsékleten és semlegeshez közeli pH-értéken. Ilyen körülmények között a legtöbb reakció sebessége elhanyagolható, ezért elfogadható megvalósításukhoz speciális biológiai katalizátorokra - enzimekre - van szükség. . Még egy olyan egyszerű reakció is, mint a szénsav dehidratálása:

CO 2 + H 2 O HCO 3 - + H +

a karboanhidráz enzim katalizálja . Általában minden reakciót, kivéve a víz fotolízis 2H 2 O4H + + 4e - + O 2 reakcióját, az élő szervezetekben enzimek katalizálják (a szintézis reakciókat szintetáz enzimek segítségével hajtják végre, a hidrolízis reakciókat - hidrolázok segítségével, oxidáció - oxidázok segítségével, redukció kötéssel - hidrogenázok segítségével stb.). Az enzimek általában fehérjék vagy fehérjék komplexei valamilyen kofaktorral - fémionnal vagy speciális szerves molekulával. Az enzimek nagy, néha egyedi hatásúak. Például azok az enzimek, amelyek katalizálják az α-aminosavak hozzáadását a megfelelő tRNS-ekhez a fehérjebioszintézis során, csak az L-aminosavak hozzáadását katalizálják, és nem katalizálják a D-aminosavak hozzáadását.

A fehérjék szállítási funkciója

Számos anyagnak kell bejutnia a sejtbe, építőanyaggal és energiával ellátva. Ugyanakkor az összes biológiai membrán egyetlen elv szerint épül fel - egy kettős lipidréteg, amelybe különféle fehérjéket merítenek, és a makromolekulák hidrofil régiói a membránok felületén koncentrálódnak, és a hidrofób „farok” a membrán vastagságában vannak. Ez a szerkezet áthatolhatatlan olyan fontos komponensek számára, mint a cukrok, aminosavak, alkálifém-ionok. A sejtbe való behatolásukat a sejtmembránba ágyazott speciális transzportfehérjék segítségével végzik. Például a baktériumoknak van egy speciális fehérje, amely a tejcukrot, a laktózt a külső membránon keresztül szállítja. A nemzetközi nómenklatúra szerint a laktózt -galatkoziddal jelölik, ezért a transzportfehérjét -galaktozidpermeáznak nevezik.

Az anyagoknak a biológiai membránokon keresztül történő szállítására koncentrációgradiens ellenében fontos példa a K/Na pumpa. Munkája során a sejtből minden két pozitív K + ion után három pozitív Na + ion kerül a sejtbe. Ezt a munkát az elektromos potenciálkülönbség felhalmozódása kíséri a sejtmembránon. Ugyanakkor az ATP lebomlik, energiát adva. Nemrég fedezték fel a nátrium-kálium pumpa molekuláris alapját, kiderült, hogy az ATP-t - kálium-nátrium-függő ATP-áz - lebontó enzim.

A többsejtű szervezeteknek van egy rendszerük az anyagok egyik szervből a másikba történő szállítására. Az első a hemoglobin. Ezenkívül a vérplazmában folyamatosan jelen van egy transzportfehérje, a szérumalbumin. Ez a fehérje egyedülálló képességgel rendelkezik, hogy erős komplexeket képezzen a zsírok emésztése során képződő zsírsavakkal, egyes hidrofób aminosavakkal a szteroid hormonokkal, valamint számos gyógyszerrel, mint például aszpirin, szulfonamidok és néhány penicillin.

Receptor funkció

Különösen a többsejtű élőlények működése szempontjából nagy jelentőséggel bírnak a sejtek plazmamembránjába ágyazott receptorfehérjék, amelyek a sejtbe érkező különböző, a környezetből és más sejtekből érkező jelek érzékelését és átalakítását szolgálják. A sejtmembránon számos interneuronális kontaktusban, köztük az agykéregben és a neuromuszkuláris csomópontokban elhelyezkedő acetilkolin-receptorok említhetők a legtöbbet tanulmányozottként. Ezek a fehérjék specifikusan kölcsönhatásba lépnek a CH 3 C (O) - OCH 2 CH 2 N + (CH 3) 3 acetilkolinnal, és erre a sejten belüli jelátvitellel reagálnak. A jel vétele és átalakítása után a neurotranszmittert el kell távolítani, hogy a sejt felkészülhessen a következő jel érzékelésére. Ehhez egy speciális enzimet használnak - acetilkolinészterázt, amely katalizálja az acetilkolin hidrolízisét acetáttá és kolinná.

Sok hormon nem hatol be a célsejtekbe, hanem e sejtek felszínén lévő specifikus receptorokhoz kötődik. Az ilyen kötődés olyan jel, amely élettani folyamatokat indít el a sejtben.

Védő funkció

Az immunrendszer képes reagálni az idegen részecskék megjelenésére azáltal, hogy hatalmas számú limfocitát termel, amelyek specifikusan károsíthatják ezeket a részecskéket, amelyek lehetnek idegen sejtek, például patogén baktériumok, rákos sejtek, szupramolekuláris részecskék, például vírusok, makromolekulák. , beleértve az idegen fehérjéket is. A limfociták egyik csoportja - a B-limfociták - speciális fehérjéket termel, amelyek a keringési rendszerbe szekretálódnak, amelyek felismerik az idegen részecskéket, miközben nagyon specifikus komplexet képeznek a pusztulás ezen szakaszában. Ezeket a fehérjéket immunglobulinoknak nevezik. Az immunválaszt kiváltó idegen anyagokat antigéneknek, a megfelelő immunglobulinokat pedig antitesteknek nevezzük.

A sejt élettevékenysége olyan biokémiai folyamatokon alapul, amelyek molekuláris szinten játszódnak le, és a biokémia tanulmányozásának tárgyát képezik. Ennek megfelelően az öröklődés és a változékonyság jelenségei is a szerves anyagok molekuláihoz, elsősorban a nukleinsavakhoz és fehérjékhez kapcsolódnak.

Fehérje összetétel

A fehérjék nagy molekulák, amelyek több száz és több ezer elemi egységből - aminosavakból állnak. Az ilyen ismétlődő elemi egységekből - monomerekből álló anyagokat polimereknek nevezik. Ennek megfelelően a fehérjéket polimereknek nevezhetjük, amelyek monomerjei aminosavak.

Összesen 20 féle aminosav ismert egy élő sejtben. Az aminosav elnevezése a bázikus tulajdonságokkal rendelkező NHy aminocsoport és a savas tulajdonságokkal rendelkező COOH karboxilcsoport összetételének köszönhető. Minden aminosavnak ugyanaz az NH2-CH-COOH csoportja, és egymástól egy kémiai csoporttal különböznek, amelyeket R gyöknek neveznek. Az aminosavak polimer láncba kapcsolódása egy peptidkötés (CO - NH) kialakulásának köszönhető. az egyik aminosav karboxilcsoportja és egy másik aminosav aminocsoportja között. Ez vízmolekulát szabadít fel. Ha a kapott polimer lánc rövid, akkor oligopeptidnek, ha hosszú, akkor polipeptidnek nevezzük.

A fehérjék szerkezete

A fehérjék szerkezetének figyelembevételekor megkülönböztetünk primer, másodlagos és harmadlagos struktúrákat.

Elsődleges szerkezet a láncban lévő aminosavak sorrendje határozza meg. Egyetlen aminosav elrendeződésének megváltozása egy teljesen új fehérjemolekula kialakulásához vezet. A 20 különböző aminosav kombinálásával létrejövő fehérjemolekulák száma csillagászati ​​értéket jelent.

Ha a fehérje nagy molekulái (makromolekulái) megnyúlt állapotban helyezkednének el a sejtben, akkor túl sok helyet foglalnának el benne, ami megnehezítené a sejt működését. Ebben a tekintetben a fehérjemolekulákat csavarják, hajlítják, különféle konfigurációkba hajtogatják. Tehát az elsődleges szerkezet alapján keletkezik másodlagos szerkezet - a fehérjelánc egyenletes fordulatokból álló hélixbe illeszkedik. A szomszédos fordulatokat gyenge hidrogénkötések kötik össze, amelyek sokszori ismétlődéssel stabilitást adnak az ilyen szerkezetű fehérjemolekuláknak.

A másodlagos szerkezet spirálja tekercsbe illeszkedik, kialakul harmadlagos szerkezet. A tekercs alakja minden fehérjetípusban szigorúan specifikus, és teljes mértékben függ az elsődleges szerkezettől, azaz a láncban lévő aminosavak sorrendjétől. A harmadlagos szerkezetet sok gyenge elektrosztatikus kötés tartja össze: a pozitív és negatív töltésű aminosavcsoportok vonzzák és összehozzák a fehérjelánc még egymástól távol eső szakaszait is. A fehérjemolekula más részei, amelyek például hidrofób (víztaszító) csoportokat hordoznak, szintén közelednek egymáshoz.

Egyes fehérjék, mint például a hemoglobin, több láncból állnak, amelyek primer szerkezetükben különböznek egymástól. Együtt kombinálva egy komplex fehérjét hoznak létre, amely nemcsak harmadlagos, hanem egyben kvaterner szerkezet(2. ábra).

A fehérjemolekulák szerkezetében a következő mintázat figyelhető meg: minél magasabb a szerkezeti szint, annál gyengébbek az őket támogató kémiai kötések. A kvaterner, harmadlagos, másodlagos szerkezetet alkotó kötések rendkívül érzékenyek a környezet fizikai-kémiai viszonyaira, hőmérsékletére, sugárzására stb. Hatásukra a fehérjemolekulák szerkezete az elsődleges - az eredeti szerkezetig - tönkremegy. A fehérjemolekulák természetes szerkezetének ilyen megsértését nevezik denaturáció. Ha a denaturálószert eltávolítják, sok fehérje képes spontán helyreállítani eredeti szerkezetét. Ha a természetes fehérje magas hőmérsékletnek vagy más tényezők intenzív hatásának van kitéve, akkor visszafordíthatatlanul denaturálódik. A sejtfehérjék visszafordíthatatlan denaturációjának jelenléte magyarázza az élet lehetetlenségét nagyon magas hőmérsékleten.

A fehérjék biológiai szerepe a sejtben

Fehérjék, más néven fehérjék(görög protos - az első), az állatok és növények sejtjeiben változatos és nagyon fontos funkciókat lát el, amelyek a következőket foglalják magukban.

katalitikus. Természetes katalizátorok - enzimek teljesen vagy majdnem teljes egészében fehérjék. Az enzimeknek köszönhetően az élő szövetekben végbemenő kémiai folyamatok százezerszeres vagy milliószorosára gyorsulnak fel. Működésük során minden folyamat azonnal lezajlik „puha” körülmények között: normál testhőmérsékleten, az élő szövetek számára semleges környezetben. Az enzimek sebessége, pontossága és szelektivitása összehasonlíthatatlan a mesterséges katalizátorok egyikével sem. Például egy enzimmolekula egy perc alatt 5 millió hidrogén-peroxid (H202) molekula lebontását hajtja végre. Az enzimek szelektívek. Tehát a zsírokat egy speciális enzim bontja le, amely nem hat a fehérjékre és poliszacharidokra (keményítő, glikogén). A csak keményítőt vagy glikogént lebontó enzim viszont nem hat a zsírokra.

A sejtben lévő bármely anyag felosztásának vagy szintézisének folyamata általában számos kémiai műveletre oszlik. Minden műveletet külön enzim hajt végre. Az ilyen enzimek egy csoportja biokémiai csővezetéket alkot.

Úgy gondolják, hogy a fehérjék katalitikus funkciója harmadlagos szerkezetüktől függ, ha elpusztul, az enzim katalitikus aktivitása megszűnik.

Védő. Bizonyos típusú fehérjék megvédik a sejtet és a test egészét a kórokozók és idegen testek behatolásától. Az ilyen fehérjéket ún antitestek. Az antitestek a szervezet számára idegen baktériumok és vírusok fehérjéihez kötődnek, ami gátolja szaporodásukat. Minden idegen fehérjéhez a szervezet speciális "anti-fehérjéket" - antitesteket - termel. A kórokozókkal szembeni rezisztencia ezen mechanizmusát ún immunitás.

A betegségek megelőzése érdekében az embereket és az állatokat legyengített vagy elpusztult kórokozókkal (vakcinákkal) fecskendezik be, amelyek nem okoznak betegséget, hanem speciális testsejteket állítanak elő e kórokozók elleni antitestek termelésére. Ha egy idő után patogén vírusok és baktériumok bejutnak egy ilyen szervezetbe, akkor az antitestek erős védőgátjával találkoznak.

Hormonális. Sok hormon egyben fehérje is. Az idegrendszerrel együtt a hormonok kémiai reakciórendszeren keresztül szabályozzák a különböző szervek (és az egész test) munkáját.

Fényvisszaverő. A sejtfehérjék a kívülről érkező jelek vételét végzik. Ugyanakkor különböző környezeti tényezők (hőmérséklet, kémiai, mechanikai stb.) változásokat okoznak a fehérjék szerkezetében - reverzibilis denaturáció, ami viszont hozzájárul a kémiai reakciók előfordulásához, amelyek sejtválaszt biztosítanak a külső irritációra. A fehérjék ezen képessége alapozza meg az idegrendszer, az agy munkáját.

Motor. A sejt és a test minden típusú mozgását: a csillók villogását a protozoákban, az izomösszehúzódást magasabb rendű állatoknál és egyéb motoros folyamatokat - egy speciális típusú fehérje termeli.

Energia. A fehérjék energiaforrásként szolgálhatnak a sejt számára. Szénhidrátok vagy zsírok hiányában az aminosavmolekulák oxidálódnak. Az ebben a folyamatban felszabaduló energia a szervezet létfontosságú folyamatainak támogatására szolgál.

Szállítás. A vérben lévő hemoglobin fehérje képes megkötni a levegőből származó oxigént, és azt az egész szervezetben szállítani. Ez a fontos funkció néhány más fehérjére is jellemző.

Műanyag. A fehérjék a sejtek (membránjaik) és az élőlények (ereik, idegeik, emésztőrendszerük stb.) fő építőanyagai. Ugyanakkor a fehérjék egyéni specifikussággal rendelkeznek, azaz az egyes emberek szervezetei tartalmaznak néhány olyan fehérjét, amelyek csak rá jellemzőek -

Így a fehérjék a sejt legfontosabb alkotóelemei, amelyek nélkül az élet tulajdonságainak megnyilvánulása lehetetlen. Az élők szaporodása, az öröklődés jelensége azonban, mint a későbbiekben látni fogjuk, a nukleinsavak molekuláris szerkezetével függ össze. Ez a felfedezés a biológia legújabb vívmányainak eredménye. Ma már ismert, hogy egy élő sejt szükségszerűen kétféle polimerrel rendelkezik - fehérjéket és nukleinsavakat. Kölcsönhatásuk az élet jelenségének legmélyebb aspektusait tartalmazza.

De az élet bolygónkon egy koacervátum cseppből ered. Ez is fehérje molekula volt. Vagyis az a következtetés következik, hogy ezek a kémiai vegyületek képezik minden ma létező élet alapját. De mik is azok a fehérjeszerkezetek? Milyen szerepet töltenek be a mai testben és az emberek életében? Milyen típusú fehérjék léteznek? Próbáljuk meg kitalálni.

Fehérjék: általános fogalom

Ebből a szempontból a kérdéses anyag molekulája peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavak sorozata.

Minden aminosavnak két funkciós csoportja van:

• karboxil-COOH;
• aminocsoport -NH2.

Közöttük jön létre a kötések kialakulása a különböző molekulákban. így a peptidkötés -CO-NH formájú. Egy fehérjemolekula több száz vagy több ezer ilyen csoportot tartalmazhat, ez az adott anyagtól függ. A fehérjék fajtái nagyon változatosak. Vannak köztük olyanok is, amelyek a szervezet számára esszenciális aminosavakat tartalmaznak, ami azt jelenti, hogy táplálékkal kell bevenni őket. Vannak olyan fajták, amelyek fontos funkciókat látnak el a sejtmembránban és annak citoplazmájában. Biológiai katalizátorokat is izolálnak - enzimeket, amelyek szintén fehérjemolekulák. Széles körben használják az emberi életben, és nem csak az élőlények biokémiai folyamataiban vesznek részt.

A vizsgált vegyületek molekulatömege több tíztől millióig változhat. Végül is egy nagy polipeptidláncban a monomer egységek száma korlátlan, és az adott anyag típusától függ. A fehérje tiszta formájában, natív konformációjában egy csirketojás vizsgálatakor látható világossárga, átlátszó, sűrű kolloid masszában, amelyben a sárgája található - ez a kívánt anyag. Ugyanez mondható el a zsírmentes túróról is, ez a termék is szinte tiszta fehérje természetes formájában.

Azonban nem minden vizsgált vegyületnek azonos a térszerkezete. Összességében a molekulának négy szervezetét különböztetjük meg. A fajok határozzák meg tulajdonságait, és a szerkezet összetettségéről beszélnek. Az is ismert, hogy a térben jobban összefonódott molekulák kiterjedt feldolgozáson mennek keresztül emberekben és állatokban.

A fehérjeszerkezetek típusai

Összesen négy van belőlük. Vessünk egy pillantást mindegyikre.

1. Elsődleges. A peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavak szokásos lineáris szekvenciáját képviseli. Nincsenek térbeli fordulatok, nincs spiralizáció. A polipeptidben található linkek száma elérheti a több ezret is. A hasonló szerkezetű fehérjék típusai a glicilalanin, az inzulin, a hisztonok, az elasztin és mások.
2. Másodlagos. Két polipeptid láncból áll, amelyek spirál alakban vannak csavarodva, és egymás felé orientálódnak formált fordulatokkal. Ilyenkor hidrogénkötések képződnek közöttük, összetartva őket. Így jön létre egyetlen fehérjemolekula. Az ilyen típusú fehérjék típusai a következők: lizozim, pepszin és mások.
3. Tercier konformáció. Ez egy sűrűn csomagolt és kompaktan tekercselt másodlagos szerkezet. Itt a hidrogénkötéseken kívül más típusú kölcsönhatások is megjelennek - ez a van der Waals kölcsönhatás és az elektrosztatikus vonzás, a hidrofil-hidrofób kontaktus erői. Példák a struktúrákra az albumin, a fibroin, a selyemfehérje és mások.
4. negyedidőszak. A legbonyolultabb szerkezet, amely több polipeptid láncból áll, amelyek spirálba csavarodnak, golyóvá tekerve és gömbölyűvé egyesülve. Példák, mint például az inzulin, a ferritin, a hemoglobin, a kollagén, éppen ilyen fehérjekonformációt mutatnak be.

Ha az összes megadott molekulaszerkezetet kémiai szempontból részletesen megvizsgáljuk, akkor az elemzés hosszú ideig tart. Valójában minél magasabb a konfiguráció, annál összetettebb és bonyolultabb a szerkezete, annál többféle kölcsönhatás figyelhető meg a molekulában.

A fehérjemolekulák denaturációja

A polipeptidek egyik legfontosabb kémiai tulajdonsága, hogy bizonyos körülmények vagy kémiai ágensek hatására képesek lebomlani. Például a fehérjedenaturáció különféle típusai széles körben elterjedtek. Mi ez a folyamat? A fehérje natív szerkezetének megsemmisítéséből áll. Vagyis ha kezdetben a molekulának harmadlagos szerkezete volt, akkor speciális szerek hatására összeomlik. Az aminosavak sorrendje azonban változatlan marad a molekulában. A denaturált fehérjék gyorsan elveszítik fizikai és kémiai tulajdonságaikat.

Milyen reagensek vezethetnek a konformáció pusztulási folyamatához? Több is van.

1. Hőfok. Hevítéskor a molekula kvaterner, harmadlagos, másodlagos szerkezete fokozatos tönkremegy. Vizuálisan ez megfigyelhető például egy közönséges csirke tojás sütésekor. A kapott "fehérje" a nyers termékben lévő albumin polipeptid elsődleges szerkezete.
2. Sugárzás.
3. Erős vegyi anyagok hatása: savak, lúgok, nehézfémek sói, oldószerek (például alkoholok, éterek, benzol és mások).

Ezt a folyamatot néha a molekula megolvadásának is nevezik. A fehérjedenaturáció típusai attól függnek, hogy melyik ágens hatására történt. Sőt, bizonyos esetekben fordított folyamat megy végbe. Ez a renaturáció. Nem minden fehérje képes visszaállítani a szerkezetét, de jelentős részük képes erre. Tehát Ausztráliából és Amerikából származó vegyészek néhány reagens és centrifugálási módszer segítségével végezték el a főtt csirke tojás renaturálását.

Ez a folyamat fontos az élő szervezetek számára a polipeptidláncok riboszómák és rRNS általi szintézisében a sejtekben.

Fehérje molekula hidrolízise

A denaturáció mellett a fehérjéket egy másik kémiai tulajdonság is jellemzi - a hidrolízis. Ez egyben a natív konformáció tönkretétele is, de nem az elsődleges szerkezetre, hanem teljesen az egyes aminosavakra. Az emésztés fontos része a fehérjehidrolízis. A polipeptidek hidrolízisének típusai a következők.

1. Kémiai. Savak vagy lúgok hatásán alapul.
2. Biológiai vagy enzimatikus.

A folyamat lényege azonban változatlan marad, és nem függ attól, hogy milyen típusú fehérjehidrolízis megy végbe. Ennek eredményeként aminosavak képződnek, amelyek minden sejtben, szervben és szövetben eljutnak. További átalakulásuk az új polipeptidek szintézisében való részvételből áll, amelyek már egy adott szervezet számára szükségesek.

Az iparban a fehérjemolekulák hidrolízisét csak a kívánt aminosavak előállítására használják.

A fehérjék funkciói a szervezetben

A különböző típusú fehérjék, szénhidrátok, zsírok létfontosságúak bármely sejt normális működéséhez. Ez pedig az egész szervezet egészét jelenti. Ezért szerepük nagyrészt az élőlényeken belüli jelentőségük és mindenütt jelenlétüknek köszönhető. A polipeptid molekuláknak számos fő funkciója van.

1. katalitikus. Olyan enzimek végzik, amelyek fehérjeszerkezettel rendelkeznek. Majd később beszélünk róluk.
2. Szerkezeti. A fehérjék fajtái és funkcióik a szervezetben elsősorban magának a sejtnek a szerkezetét, alakját befolyásolják. Ezenkívül az ezt a szerepet betöltő polipeptidek hajat, körmöket, puhatestűhéjakat és madártollakat alkotnak. Egy bizonyos armatúrát is képeznek a sejt testében. A porc is ilyen típusú fehérjékből áll. Példák: tubulin, keratin, aktin és mások.
3. Szabályozó. Ez a funkció a polipeptidek részvételében nyilvánul meg olyan folyamatokban, mint: transzkripció, transzláció, sejtciklus, splicing, mRNS-olvasás és mások. Mindegyikben fontos szabályozó szerepet töltenek be.
4. Jel. Ezt a funkciót a sejtmembránon elhelyezkedő fehérjék látják el. Különböző jeleket továbbítanak egyik egységről a másikra, és ez kommunikációhoz vezet a szövetek között. Példák: citokinek, inzulin, növekedési faktorok és mások.
5. Szállítás. Bizonyos típusú fehérjék és az általuk ellátott funkcióik egyszerűen létfontosságúak. Ez történik például a hemoglobin fehérjével. A vérben sejtről sejtre szállítja az oxigént. Egy ember számára pótolhatatlan.
6. Tartalék vagy tartalék. Az ilyen polipeptidek felhalmozódnak a növényekben és az állati tojásokban, mint kiegészítő táplálék- és energiaforrás. Ilyen például a globulinok.
7. Motor. Nagyon fontos funkció, különösen a legegyszerűbb szervezetek és baktériumok számára. Végül is csak a flagellák vagy csillók segítségével tudnak mozogni. És ezek az organellumok természetüknél fogva nem mások, mint fehérjék. Ilyen polipeptidek például a következők: miozin, aktin, kinezin és mások.

Nyilvánvaló, hogy a fehérjék funkciói az emberi szervezetben és más élőlényekben nagyon sokrétűek és fontosak. Ez ismét megerősíti, hogy az általunk vizsgált vegyületek nélkül az élet bolygónkon lehetetlen.

A fehérjék védő funkciója

A polipeptidek különféle hatások ellen védhetnek: kémiai, fizikai, biológiai. Például, ha a szervezet veszélyben van vírus vagy idegen természetű baktériumok formájában, akkor az immunglobulinok (antitestek) harcba lépnek velük, és védő szerepet töltenek be.

Ha már fizikai hatásokról beszélünk, akkor itt fontos szerepe van a fibrinnek és a fibrinogénnek, amelyek a véralvadásban vesznek részt.

Élelmiszer fehérjék

Az étrendi fehérje típusai a következők:

• teljes - azok, amelyek tartalmazzák a szervezet számára szükséges összes aminosavat;
• hiányos - azok, amelyekben hiányos aminosav-összetétel van.

Mindkettő fontos azonban az emberi szervezet számára. Főleg az első csoport. Minden embernek, különösen az intenzív fejlődés (gyermek- és serdülőkor) és a pubertás időszakában, állandó fehérjeszintet kell fenntartania magában. Hiszen már átgondoltuk, milyen funkciókat látnak el ezek a csodálatos molekulák, és tudjuk, hogy gyakorlatilag egyetlen folyamat, egyetlen biokémiai reakció sem megy bennünk polipeptidek részvétele nélkül.

Ezért minden nap el kell fogyasztani a napi fehérjék normáját, amelyeket a következő termékek tartalmaznak:

• tojás;
• tej;
• túró;
• hús és hal;
• bab;
• bab;
• földimogyoró;
• búza;
• zab;
• lencse és mások.

Ha valaki naponta 0,6 g polipeptidet fogyaszt testtömeg-kilogrammonként, akkor ezekből a vegyületekből soha nem lesz hiány. Ha a szervezet hosszú ideig nem kapja meg a szükséges fehérjéket, akkor olyan betegség lép fel, amelynek neve aminosav-éhezés. Ez súlyos anyagcserezavarokhoz, és ennek következtében sok más betegséghez vezet.

Fehérjék a sejtben

Az összes élőlény legkisebb szerkezeti egységében - a sejtekben - fehérjék is vannak. Sőt, a fenti funkciók szinte mindegyikét ellátják ott. Először is kialakul a sejt citoszkeletonja, amely mikrotubulusokból, mikrofilamentumokból áll. Az alak megtartására, valamint az organellumok közötti belső szállításra szolgál. Különféle ionok és vegyületek mozognak a fehérjemolekulák mentén, például csatornák vagy sínek mentén.

A membránba merülő és annak felszínén elhelyezkedő fehérjék szerepe is fontos. Itt receptor- és jelfunkciókat is ellátnak, részt vesznek magának a membránnak a felépítésében. Őrséget állnak, ami azt jelenti, hogy védő szerepet töltenek be. Milyen típusú fehérjék tulajdoníthatók ebbe a csoportba a sejtben? Sok példa van, íme néhány.

1. aktin és miozin.
2. Elasztin.
3. Keratin.
4. Kollagén.
5. Tubulin.
6. Hemoglobin.
7. Inzulin.
8. transzkobalamin.
9. Transzferrin.
10. Tojásfehérje.

Összességében több száz különböző van, amelyek folyamatosan mozognak az egyes sejtekben.

A fehérjék típusai a szervezetben

Természetesen óriási a választékuk. Ha megpróbálja valahogyan az összes létező fehérjét csoportokra osztani, akkor valami ehhez hasonló osztályozást kaphat.

Általában sok jellemzőt lehet alapul venni a szervezetben található fehérjék osztályozásához. Egy még nem létezik.

Enzimek

Fehérje természetű biológiai katalizátorok, amelyek jelentősen felgyorsítják az összes folyamatban lévő biokémiai folyamatot. A normális csere nem lehetséges ezen vegyületek nélkül. A szintézis és a bomlás, a molekulák összeállítása és replikációjuk, a transzláció és transzkripció és egyebek minden folyamata egy adott típusú enzim hatására történik. Példák ezekre a molekulákra:

• oxidoreduktázok;
• transzferázok;
• kataláz;
• hidrolázok;
• izomerázok;
• lyasok és mások.

Ma az enzimeket a mindennapi életben használják. Tehát a mosóporok gyártása során gyakran használnak úgynevezett enzimeket - ezek biológiai katalizátorok. Javítják a mosás minőségét, miközben betartják a megadott hőmérsékleti rendszert. Könnyen megköti a szennyeződésrészecskéket és eltávolítja azokat a szövetek felületéről.

Az enzimek azonban fehérje természetükből adódóan nem tolerálják a túl forró vizet vagy a lúgos vagy savas gyógyszerek közelségét. Valójában ebben az esetben a denaturáció folyamata megtörténik.

A fehérjék fontosságának elképzeléséhez elég felidézni Friedrich Engels jól ismert mondatát: "Az élet a fehérjetestek létezésének módja." Valójában a Földön ezek az anyagok a nukleinsavakkal együtt meghatározzák az élő anyag minden megnyilvánulását. Ebben a munkában megtudjuk, miből áll egy fehérje, megvizsgáljuk, milyen funkciót lát el, és meghatározzuk a különböző fajok szerkezeti jellemzőit is.

A peptidek erősen szervezett polimerek

Valójában egy élő sejtben, mind a növényi, mind az állati, a fehérjék mennyiségileg túlsúlyban vannak más szerves anyagokkal szemben, és a legtöbb különféle funkciót is ellátják. Részt vesznek számos különböző nagyon fontos sejtfolyamatban, mint például a mozgás, a védekezés, a jelzések és így tovább. Például az állatok és az emberek izomszövetében a peptidek a szárazanyag tömegének 85% -át, a csontokban és a dermisben pedig 15-50% -át teszik ki.

Minden sejt- és szövetfehérje fajokból áll). Számuk az élő szervezetekben mindig húsz fajnak felel meg. A peptid monomerek különféle kombinációi a természetben különféle fehérjéket alkotnak. 2x10 18 lehetséges faj csillagászati ​​számaként számítják ki. A biokémiában a polipeptideket nagy molekulatömegű biológiai polimereknek – makromolekuláknak – nevezik.

Aminosavak - fehérje monomerek

Ezeknek a kémiai vegyületeknek mind a 20 típusa fehérjék szerkezeti egysége, és általános képletük NH2-R-COOH. Amfoter szerves anyagok, amelyek bázikus és savas tulajdonságokat is képesek felmutatni. Nemcsak az egyszerű fehérjék, hanem a komplexek is tartalmaznak úgynevezett nem esszenciális aminosavakat. De pótolhatatlan monomerek, mint például a valin, lizin, metionin, csak egyes, teljesnek nevezett fehérjékben találhatók meg.

Ezért egy polimer jellemzésekor nem csak azt kell figyelembe venni, hogy egy fehérje hány aminosavból áll, hanem azt is, hogy mely monomerek kapcsolódnak peptidkötésekkel makromolekulává. Tegyük hozzá, hogy az olyan nem esszenciális aminosavak, mint az aszparagin, glutaminsav, cisztein, egymástól függetlenül szintetizálhatók emberi és állati sejtekben. Pótolhatatlanok képződnek a baktériumok, növények és gombák sejtjeiben. A heterotróf szervezetekbe csak táplálékkal jutnak be.

Hogyan jön létre a polipeptid?

Mint tudják, 20 különböző aminosav sokféle fehérjemolekulává kombinálható. Hogyan történik a monomerek egymáshoz kötődése? Kiderült, hogy a szomszédos aminosavak karboxil- és amincsoportjai kölcsönhatásba lépnek egymással. Úgynevezett peptidkötések jönnek létre, és a polikondenzációs reakció melléktermékeként vízmolekulák szabadulnak fel. Az így létrejövő fehérjemolekulák aminosav-maradékokból és ismétlődő peptidkötésekből állnak. Ezért ezeket polipeptideknek is nevezik.

A fehérjék gyakran nem egy, hanem több polipeptidláncot tartalmazhatnak egyszerre, és sok ezer aminosavból állnak. Ezenkívül az egyszerű fehérjék, valamint a fehérjék bonyolíthatják térbeli konfigurációjukat. Ez nemcsak elsődleges, hanem másodlagos, harmadlagos, sőt negyedleges struktúrát is létrehoz. Tekintsük ezt a folyamatot részletesebben. Folytatva a kérdés tanulmányozását: miből áll egy fehérje, nézzük meg, milyen konfigurációval rendelkezik ez a makromolekula. Fentebb megállapítottuk, hogy a polipeptidlánc sok kovalens kémiai kötést tartalmaz. Ezt a struktúrát nevezzük elsődlegesnek.

Fontos szerepet játszik az aminosavak mennyiségi és minőségi összetételében, valamint kapcsolódásuk sorrendjében. A másodlagos szerkezet a hélix kialakulásának pillanatában keletkezik. Sok újonnan kialakult hidrogénkötés stabilizálja.

A fehérje szerveződés magasabb szintje

A harmadlagos struktúra egy spirál golyó - például gömb alakú - összecsomagolásának eredményeként jelenik meg, például a mioglobinszövetnek éppen ilyen térbeli szerkezete van. Mind az újonnan képződött hidrogénkötések, mind a diszulfidhidak támogatják (ha több ciszteinmaradék is szerepel a fehérjemolekulában). A kvaterner forma több fehérjegömböcske egyetlen struktúrává egyesülésének eredménye új típusú, például hidrofób vagy elektrosztatikus kölcsönhatások révén. A kvaterner szerkezet a peptidekkel együtt nem fehérje részeket is tartalmaz. Lehetnek magnézium-, vas-, rézionok vagy ortofoszfát- vagy nukleinsavmaradékok, valamint lipidek.

A fehérje bioszintézis jellemzői

Korábban megtudtuk, miből áll a fehérje. Aminosavak sorozatából épül fel. Polipeptidláncba való összeállításuk a riboszómákban – a növényi és állati sejtek nem membránszervecskéiben – történik. Az információs molekulák magában a bioszintézis folyamatában is részt vesznek, és az előbbiek a fehérje-összeállítás mátrixai, míg az utóbbiak különféle aminosavakat szállítanak. A sejtbioszintézis során felmerül egy dilemma, nevezetesen, hogy egy fehérje nukleotidokból vagy aminosavakból áll? A válasz egyértelmű – az egyszerű és összetett polipeptidek amfoter szerves vegyületekből – aminosavakból – állnak. A sejt életciklusában vannak olyan időszakok, amikor a fehérjeszintézis különösen aktív. Ezek az interfázis úgynevezett J1 és J2 szakaszai. Ebben az időben a sejt aktívan növekszik, és nagy mennyiségű építőanyagra van szüksége, amely fehérje. Ráadásul a két leánysejt kialakulásával végződő mitózis következtében mindegyiknek nagy mennyiségű szerves anyagra van szüksége, ezért a sima endoplazmatikus retikulum csatornáin aktív lipid- és szénhidrátszintézis megy végbe, ill. fehérje bioszintézis a szemcsés ER-en megy végbe.

A fehérjék funkciói

Tudva, hogy miből áll a fehérje, meg lehet magyarázni mind a típusuk nagy változatosságát, mind az ezekben az anyagokban rejlő egyedi tulajdonságokat. A fehérjék sokféle funkciót látnak el a sejtben, például építenek, mivel minden sejt és organellum membránjának részét képezik: mitokondriumok, kloroplasztiszok, lizoszómák, a Golgi-komplex stb. A peptidek, például a hamoglobulinok vagy az antitestek olyan egyszerű fehérjék példái, amelyek védő funkciót látnak el. Más szóval, a sejtes immunitás ezen anyagok hatásának eredménye. Egy összetett fehérje - a hemocianin a hemoglobinnal együtt szállító funkciót lát el állatokban, azaz oxigént szállít a vérben. A sejtmembrán részét képező jelfehérjék információt szolgáltatnak magának a sejtnek azokról az anyagokról, amelyek megpróbálnak bejutni a citoplazmájába. Az albuminpeptid felelős a vér fő paramétereiért, például a véralvadási képességéért. A tojásfehérje, az ovalbumin a sejtben raktározódik, és a tápanyagok fő forrásaként szolgál.

A fehérjék képezik a sejt citoszkeleton alapját

A peptidek egyik fontos funkciója a támogatás. Nagyon fontos az élő sejtek alakjának és térfogatának megőrzéséhez. Az úgynevezett szubmembrán struktúrák - mikrotubulusok és mikrofilamentumok egymásba fonódva alkotják a sejt belső vázát. Az összetételüket alkotó fehérjék, például a tubulin, könnyen összenyomhatók és nyújthatók. Ez segít a sejtnek megőrizni alakját különböző mechanikai deformációk mellett.

A növényi sejtekben a hialoplazmatikus fehérjékkel együtt a citoplazma szálai - plazmodezma - is támogató funkciót látnak el. A sejtfal pórusain áthaladva meghatározzák a növényi szövetet alkotó szomszédos sejtstruktúrák közötti kapcsolatot.

Enzimek - fehérje természetű anyagok

A fehérjék egyik legfontosabb tulajdonsága a kémiai reakciók sebességére gyakorolt ​​hatásuk. Az alapfehérjék képesek részleges denaturációra - a makromolekula tercier vagy kvaterner szerkezetben történő feltekercselésére. Maga a polipeptidlánc nem pusztul el. A részleges denaturáció mind a jelátvitel mögött áll, és az utolsó tulajdonság az enzimek azon képessége, hogy befolyásolják a biokémiai reakciók sebességét a sejtmagban és a citoplazmában. A peptideket, amelyek éppen ellenkezőleg, csökkentik a kémiai folyamatok sebességét, általában inkább inhibitoroknak, mint enzimeknek nevezik. Például az egyszerű protein kataláz egy olyan enzim, amely felgyorsítja a mérgező anyag, a hidrogén-peroxid lebomlását. Számos kémiai reakció végtermékeként keletkezik. A kataláz felgyorsítja a semleges anyagok: víz és oxigén hasznosulását.

Fehérje tulajdonságai

A peptideket számos kritérium szerint osztályozzák. Például a vízzel kapcsolatban hidrofilre és hidrofóbra oszthatók. A hőmérséklet különböző módon befolyásolja a fehérjemolekulák szerkezetét és tulajdonságait is. Például a keratin fehérje, a köröm és a haj összetevője, ellenáll az alacsony és magas hőmérsékletnek is, vagyis termolabilis. De a korábban már említett ovalbumin fehérje 80-100 ° C-ra melegítve teljesen elpusztul. Ez azt jelenti, hogy elsődleges szerkezete aminosavmaradékokra bomlik. Ezt a folyamatot pusztításnak nevezik. Nem számít, milyen feltételeket teremtünk, a fehérje nem tud visszatérni eredeti formájába. Az aktin és a mylosin motorfehérjék az izomrostokban jelen vannak. Változó összehúzódásuk és ellazulásuk az izomszövetek munkájának hátterében.

Sziasztok kedves olvasóim. Veled vagyok, Galina Baeva, és ma a fehérjemolekulák szerkezetéről és funkcióiról fogunk beszélni.

Miért van szükség erre a fehérjére? Megvagyunk nélküle?

Nem, nem fogunk. A dialektikus materializmus szakállas megalapítója, Friedrich Engels azt mondta: az élet a fehérjetestek létmódja. Más szóval, a fehérje az élet, nincs fehérje – jaj, ah. Általában a fehérje az 50%, azok. a sejt száraz tömegének fele, az emberi test száraz tömegéből pedig től 45% .

A fehérjék szerkezeti jellemzői lehetővé teszik számukra, hogy különböző tulajdonságokat mutassanak, ami meghatározza sokrétű biológiai funkciójukat.

A fehérjéket másképpen fehérjéknek nevezik, ezek egy és ugyanazok.

Mit csinálnak a fehérjék a szervezetben?

1. A fehérjék testünk építőkövei. Ezek a sejtmembránok (lipoproteinek, glikoproteinek) és extracelluláris struktúrák szerkezeti elemei. A kollagén inakat képez, a bőr rugalmasságáért is felelős, a keratin hajat és körmöket formál.
2. A fehérjék szállítják az alapvető elemeket az egész szervezetben. A hemoglobin a tüdőből az oxigént minden szervbe, szövetbe szállítja, és onnan elvonja a szén-dioxidot, az albumin fehérje a zsírsavakat, a speciális fehérjék pedig a koleszterint. A sejtmembránok olyan fehérjéket tartalmaznak, amelyek biztosítják bizonyos anyagok és ionok átvitelét a sejtből az extracelluláris térbe és fordítva.
3. A hormonok - speciális anyagok, amelyek szabályozzák az anyagcsere folyamatait - fehérje jellegűek. Például az inzulin hormon a cukrot a vérplazmából a sejtekbe juttatja.
4. A fehérjék megvédik a szervezetet az idegen anyagoktól. A gamma-globulinok semlegesítik a mikrobákat, az interferonok elnyomják a vírusok szaporodását. A fibrin megállítja a vérzést.
5. A fehérjék biztosítják a motoros izmok és más összehúzódó szövetek összehúzódását. Az aktin és a miozin a test izmainak része, a troponin, a tropomiozin - a szív izmai.
6. A fehérjék jeleket fogadnak a külső környezetből, és parancsokat továbbítanak a sejtnek. A környezeti tényezők hatására a jelzőfehérjék megváltoztatják harmadlagos szerkezetüket, ami viszont biokémiai folyamatok láncolatát indítja el. A rodopszin így reagál a fényre, a fényenergiát elektromos energiává alakítja, amely az idegsejteken keresztül az agyba jut, ahol vizuális kép alakul ki.
7. A fehérjék enzimek - katalizátorok, amelyeknek köszönhetően alacsony hőmérsékleten (37 0 C) biokémiai reakciók léphetnek fel.
8. A fehérjék – a szabályozók be- és kikapcsolják a sejtgéneket, ezáltal elnyomják vagy aktiválják a biokémiai folyamatokat.
9. A fehérjék általában nem halmozódnak fel a szervezetben, kivéve a tojásalbumint és a tejkazeint. Nincsenek extra fehérjék a szervezetben. Azonban kombinálhatók más anyagokkal és nyomelemekkel, megakadályozva azok eltávolítását a szervezetből. A ferritin tehát komplexet képez a vassal, amely a hemoglobin lebomlása során szabadul fel, és újra beépíti a biológiai folyamatokba.
10. A fehérjék energiát adhatnak. 1 g fehérje lebontásával 4 kcal (17,6 kJ) szabadul fel. A fehérjéket energiaforrásként akkor használjuk fel, ha más, normatív források – szénhidrátok és zsírok – kimerülnek. D.I. Mengyelejev átfogalmazásával azt mondhatjuk, hogy a fehérjékkel való fulladás olyan, mint a bankjegyekkel való fulladás, olyan értékesek a szervezet számára.

Mi az élet molekulája?

Ez egy hosszú lánc, pl. polimer, amely monomerekből - aminosavakból áll. Miért aminosavak? Mivel minden molekulának van egy C-O-OH szerves sav farka és egy NH 2 aminocsoport. A polimer láncban minden aminosav monomer egy másik monomer aminocsoportjához kapcsolja a savmaradékát, ami egy erős kötést eredményez, ún. peptid.

A fehérje és a peptid fogalma közel áll egymáshoz, de nem egyenértékű. A peptidekre általában aminosavak bizonyos szekvenciájának nevezik. Az oligopeptideket izolálják - 10-15 aminosavból álló rövid láncok és polipeptidek - aminosavszekvenciák hosszú láncai. A fehérje olyan polipeptid, amelynek speciális térszervezési formája van.

Az aminosavak, mint a gyöngyök nyakláncba fűzésével, a a fehérje elsődleges szerkezete azok. aminosavak szekvenciája.\

Az űrben a fehérje nem hosszúkás szál formájában létezik, hanem spirálban felkunkorodik, azaz. formák másodlagos szerkezet.

A spirál golyóvá változik – gömbölyűvé, ez már az a fehérje harmadlagos szerkezete.

Néhány fehérje (nem mindegyik) rendelkezik kvaterner szerkezetösszetételében több molekulát egyesít, amelyek mindegyike saját elsődleges, másodlagos és harmadlagos szerkezettel rendelkezik.

Miért kell tudnod? Mivel a fehérje emésztése és asszimilációja közvetlenül függ a szerkezetétől: minél sűrűbben van a fehérje az élelmiszer összetételében, annál nehezebben emészthető, annál több energiát kell az asszimilációjára fordítani.

A fehérjemolekulában lévő kötések felbomlását ún denaturáció. A denaturáció lehet reverzibilis, amikor a fehérje visszaállítja a szerkezetét, és visszafordíthatatlan. A fehérjék visszafordíthatatlan denaturáción mennek keresztül, még akkor is, ha magas hőmérsékletnek vannak kitéve - egy embernél ez 42 0 C felett van, ezért a láz életveszélyes.

A fehérjéket szabályozott denaturációnak vetjük alá a főzési folyamat során, amikor húst vagy halat főzünk, tejet főzünk, tojást sütünk vagy főzünk, gabonaféléket főzünk és kenyeret sütünk. Enyhe hőmérsékleti expozíció esetén a megszakadt kötésekkel rendelkező fehérjék hozzáférhetőbbé válnak az emésztőenzimek számára, és jobban felszívódnak a szervezetben. Hosszan tartó és durva hőmérsékleti expozíció esetén - faszénen sütés, hosszan tartó főzés - a fehérje másodlagos denaturációja emészthetetlen vegyületek képződésével történik.

Aminosavak

Több mint kétszáz különböző aminosav létezik, de csak húsz található folyamatosan a fehérjék - polimerek - összetételében. Ez a 20 "varázslatos" aminosav két egyenlőtlen csoportra oszlik: nem esszenciális, azaz nem. azokat, amelyeket a szervezet maga is elő tud állítani, és pótolhatatlanok (esszenciálisak), azokat nem az emberi szervezet állítja elő, és ezeket feltétlenül táplálékkal kell megkapnunk.

A nem esszenciális aminosavak a következők: alanin, arginin, aszpargin, aszparaginsav, glicin, glutamin, glutaminsav, prolin, szerin, tirozin, cisztin.

Esszenciális aminosavak: valin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, trionin, triptofán, fenilalanin

A gyermekek számára esszenciális aminosavak az arginin és a hisztidin.

Az aminosavak külön poszt lesz.

A fehérjék osztályozása

A teljes fehérje összetételében tartalmazza az összes szükséges aminosavat, a nem teljes fehérje ennek megfelelően nem tartalmaz aminosavat.

Az összes testfehérje felépítéséhez nemcsak az összes aminosav jelenléte fontos, hanem azok aránya is az élelmiszerben. Az emberi szervezet fehérjéihez aminosav-összetételében legközelebb álló élelmiszer az optimális. Ha egy aminosav hiányzik, más aminosavakat a szervezet nem tud hasznosítani, sőt, a hiány pótlására a saját fehérjék, elsősorban a fehérjék - a bioszintézis folyamatokban részt vevő enzimek, valamint az izomfehérjék - lebomlásnak indulnak. Egy vagy másik esszenciális aminosav hiánya esetén más aminosavak túlzottnak bizonyulnak, bár ez a felesleg viszonylagos. A lebomló izomfehérjék rendkívül mérgező anyagcseretermékeket képeznek, és intenzíven kiválasztódnak a szervezetből, negatív nitrogénmérleg. Az ember gyengülni kezd, bár őszintén elhiheti, hogy táplálkozásával minden rendben van.

Eredetük szerint a fehérjéket állati és növényi csoportokra osztják.

Az állati fehérjék közé tartoznak a tojás, a tej és tejtermékek, a halak és a tenger gyümölcsei, az állatok és a madarak húsának fehérjéi.

A növényi fehérjék közé tartoznak a gabonából, hüvelyesekből, diófélékből és gombákból származó fehérjék.

Az élelmiszer akkor tekinthető fehérjének, ha legalább 15% fehérjét tartalmaz.

Minden állati fehérje teljes, azaz. teljes aminosavkészletet tartalmaznak. A legtöbb növényi fehérje hiányos.

Az élelmiszerből származó fehérje elégtelen bevitelével a szervezetben degeneratív folyamatok alakulnak ki, amelyek a szükséges funkciók elvégzésének képtelenségével járnak. Először is az immunitás szenved. Az ember hajlamossá válik a vírusos és bakteriális fertőzésekre, a betegségek elhúzódóvá, krónikussá válnak. A haj hullani kezd, a bőr petyhüdtté, ráncossá válik. Az akarati szféra szenved, az apátia borítja az embert, a semmire való teljes nem hajlandóság, a depresszió csatlakozik. Az izomtömeg csökken, az anyagcsere lelassul. Megkezdődnek az emésztési problémák, az ún. "irritábilis bél szindróma", amikor az étkezést puffadás kíséri, a hasmenést székrekedés váltja fel és fordítva. A reproduktív funkció elnyomott, a menstruáció leáll a nőknél. Súlyos esetekben szerkezeti változások kezdődnek a szervekben és szövetekben, látható kimerültség. A fehérjeéhezés a gyermekeknél mentális retardációhoz vezet.

Korunkban a súlyos fehérjeéhezés a civilizált országokban, ahová hazánkat is beleszámítjuk, ha kizárjuk az olyan betegségeket, mint a tuberkulózis vagy az onkológia, olyan embereknél fordul elő, akik őrült éhezési diétát folytatnak mániákus fogyási vágyban.

Az utolsó üzenet Angelina Jolie-ra vonatkozott, 35 kg-os súllyal került kórházba - így találták a náci koncentrációs táborok foglyainak szovjet felszabadítói. Nem valószínű, hogy az élő csontvázak a szépség példái voltak.

A fehérjehiány azonban nem olyan ritka állapot, a fehérjetermékek viszonylag magas ára miatt kialakult egészségtelen táplálkozási minta miatt. Pénzmegtakarítás céljából az emberek szénhidrát-zsír étrendre váltanak hibás növényi fehérje fogyasztásával. A helyettesítőkből készült félkész termékek és a nem fehérjetartalmú termékek hozzájárulnak. Tehát aki kész szeletet, kolbászt, virslit vásárol, őszintén elhiheti, hogy elegendő fehérjét fogyaszt. Ne véts hibát.

A következő cikkből megtudhatja, mennyi és milyen fehérjére van szüksége egy embernek az egészség megőrzéséhez.

Hagyjon megjegyzéseket, ossza meg információkat a közösségi hálózatokon. Galina Bayeva.