Az emésztőenzimekről, fajtáikról és funkcióikról. Az enzimek biokémiája

Minden élő szervezet egy tökéletes rendszer, amelyben szó szerint minden percben valamilyen És ezek a folyamatok nem teljesek az enzimek részvétele nélkül. Tehát mik azok az enzimek? Mi a szerepük a szervezet életében? Miből készültek? Mi a hatásmechanizmusuk? Az alábbiakban ezekre a kérdésekre adjuk meg a választ.

Mik azok az enzimek?

Az enzimek, vagy más néven enzimek fehérjekomplexek. Ezek a kémiai reakciók katalizátorai. Valójában az enzimek szerepét nehéz túlbecsülni, mert egy élő sejtben egyetlen folyamat és az egész szervezet sem nélkülözheti őket.

Magát az "enzim" kifejezést Helmont javasolta a 17. században. És bár az akkori nagy tudósok megértették, hogy a hús megemésztődik, ha jelen van, és a keményítő a nyál hatására egyszerű cukrokká bomlik, senki sem tudta pontosan, mi okozta az ilyen folyamatokat. De már a 19. század elején Kirchhoff először izolálta a nyál enzimet - amilázt. Néhány évvel később leírták a gyomor-pepszint. Azóta az enzimológia tudománya aktívan fejlődött.

Mik azok az enzimek? Tulajdonságok és hatásmechanizmus

Először is érdemes megjegyezni, hogy minden enzim vagy tiszta fehérje, vagy fehérjekomplex. A mai napig az emberi szervezet legtöbb enzimjének aminosavsorrendjét sikerült megfejteni.

Az enzimek fő tulajdonsága a nagy specificitás. Minden enzim csak egyfajta reakciót képes katalizálni. Például a proteolitikus enzimek csak a fehérjemolekula aminosav-maradékai közötti kötéseket képesek felhasítani. Előfordul, hogy egy szubsztrátot (az enzimműködés tárgyát) egyszerre több, hasonló szerkezetű enzim is befolyásolhatja.

De egy enzim nem csak a reakció, hanem a szubsztrát tekintetében is specifikus lehet. A legelterjedtebb a csoportos, ami azt jelenti, hogy egy bizonyos enzim csak a hasonló szerkezetű szubsztrátok bizonyos csoportjára képes hatni.

De néha ott van az úgynevezett abszolút sajátosság. Ez azt jelenti, hogy az enzim csak egy szubsztrát aktív helyéhez tud kötődni. Természetesen az ilyen specifikusság ritka a természetben. De például felidézhetjük az ureáz enzimet, amely csak a karbamid hidrolízisét képes katalizálni.

Most megtudtuk, mik azok az enzimek. De ezek az anyagok teljesen eltérőek lehetnek. Ezért minősítettek.

Az enzimek osztályozása

A modern tudomány több mint kétezer enzimet ismer, de ez korántsem pontos szám. A kényelem kedvéért a katalizált reakciótól függően hat fő csoportra oszthatók.

• Az oxidoreduktázok a redox reakciókban részt vevő enzimek csoportja. Általában elektronok és hidrogénionok donorai vagy akceptoraiként működnek. Ezek az enzimek nagyon fontosak, mivel részt vesznek a sejt- és mitokondriális légzés folyamataiban.
• A transzferázok olyan enzimek, amelyek atomi csoportokat visznek át egyik szubsztrátról a másikra. Részt vesz a köztes anyagcserében.
• Liázok - az ilyen enzimek hidrolitikus reakció nélkül képesek leválasztani az atomcsoportokat a szubsztrátról. Általában egy ilyen folyamat eredményeként víz vagy szén-dioxid molekula képződik.
• A hidrolázok olyan enzimek, amelyek katalizálják a szubsztrát hidrolitikus hasítását
• Izomerázok – ahogy a neve is sugallja, ezek az enzimek katalizálják az anyag átmenetét egyik izomer formából a másikba.
• A ligázok olyan enzimek, amelyek szintetikus reakciókat katalizálnak.

Mint látható, az enzimek nagyon fontos anyagok a szervezet számára, amelyek nélkül a létfontosságú folyamatok egyszerűen lehetetlenek.

A különféle kémiai folyamatok minden szervezet életének alapját képezik. Ezekben az enzimek játsszák a főszerepet. Az enzimek vagy enzimek természetes biokatalizátorok. Az emberi szervezetben aktívan részt vesznek a táplálék emésztési folyamatában, a központi idegrendszer működésében és az új sejtek növekedésének serkentésében. Az enzimek természetüknél fogva olyan fehérjék, amelyek célja a szervezet különböző biokémiai reakcióinak felgyorsítása. A fehérjék, zsírok, szénhidrátok és ásványi anyagok lebontása olyan folyamatok, amelyekben az enzimek az egyik fő aktív komponens.

Jó néhány fajta enzim létezik, amelyek mindegyike egy adott anyagra hat. A fehérjemolekulák egyediek, és nem helyettesíthetik egymást. Tevékenységükhöz bizonyos hőmérsékleti tartományra van szükség. Az emberi enzimek számára a normál testhőmérséklet ideális. Az oxigén és a napfény elpusztítja az enzimeket.

Az enzimek általános jellemzői

Mivel az enzimek fehérje eredetű szerves anyagok, a szervetlen katalizátorok elvén hatnak, felgyorsítva a reakciókat a sejtekben, amelyekben szintetizálódnak. Az ilyen fehérjemolekulák nevének szinonimája az enzimek. A sejtekben szinte minden reakció specifikus enzimek részvételével megy végbe. Két részre oszlanak. Az első közvetlenül a fehérje rész, amelyet egy harmadlagos szerkezetű fehérje képvisel, és az úgynevezett apoenzim, a második az enzim aktív központja, az úgynevezett koenzim. Ez utóbbiak lehetnek szerves / szervetlen anyagok, és ő az, aki a biokémiai reakciók fő "gyorsítója" a sejtben. Mindkét rész egyetlen fehérjemolekulát alkot, amelyet holoenzimnek neveznek.

Minden enzimet úgy terveztek, hogy egy adott anyagra, az úgynevezett szubsztrátra hatjon. A lezajlott reakció eredményét terméknek nevezzük. Maguk az enzimek nevei gyakran a szubsztrát neve alapján alakulnak ki, az "-aza" végződés hozzáadásával. Például a borostyánkősav (szukcinát) lebontására tervezett enzimet szukcinát-dehidrogenáznak nevezik. Ezenkívül a fehérje molekula nevét a reakció típusa határozza meg, amelynek végrehajtását biztosítja. Így a dehidrogenázok a regeneráció és az oxidáció folyamatáért, a hidrolázok pedig a kémiai kötések felszakadásáért.

A különféle típusú enzimek hatása bizonyos szubsztrátokra irányul. Vagyis a fehérjemolekulák részvétele bizonyos biokémiai reakciókban egyéni. Mindegyik enzim a szubsztrátjához kapcsolódik, és csak azzal tud működni. Ennek a kapcsolatnak a folytonosságáért az apoenzim a felelős.

Az enzimek szabad állapotban tartózkodhatnak a sejt citoplazmájában, vagy kölcsönhatásba léphetnek bonyolultabb struktúrákkal. Vannak bizonyos típusai is, amelyek a sejten kívül hatnak. Ide tartoznak például a fehérjéket és a keményítőt lebontó enzimek. Ezenkívül enzimeket különféle mikroorganizmusok is előállíthatnak.

Az enzimek és a részvételükkel lezajló folyamatok tanulmányozására a biokémiai tudomány külön területe - az enzimológia - irányul. Az emberi szervezetben lezajló emésztési folyamatok és fermentációs reakciók tanulmányozása eredményeként először jelentek meg információk a katalizátor elvén működő speciális fehérjemolekulákról. A modern enzimológia fejlődéséhez jelentős hozzájárulást tulajdonítanak L. Pasteurnek, aki úgy vélte, hogy a szervezetben minden biokémiai reakció kizárólag élő sejtek részvételével megy végbe. Az ilyen reakciók élettelen "résztvevőit" először E. Buchner jelentette be a 20. század elején. Ekkor a kutatónak sikerült megállapítania, hogy egy sejtmentes élesztőkivonat katalizátorként működik a szacharóz erjesztésének folyamatában, amit etil-alkohol és szén-dioxid felszabadulása követ. Ez a felfedezés döntő lendületet adott a szervezetben zajló különféle biokémiai folyamatok úgynevezett katalizátorainak részletes vizsgálatához.

Már 1926-ban izolálták az első enzimet, az ureázt. A felfedezés szerzője J. Sumner, a Cornell Egyetem munkatársa volt. Ezt követően egy évtizeden belül a tudósok számos más enzimet izoláltak, és végre bebizonyosodott az összes szerves katalizátor fehérjetermészete. A mai napig a világ több mint 700 különféle enzimet ismer. Ugyanakkor a modern enzimológia továbbra is aktívan tanulmányozza, izolálja és tanulmányozza bizonyos típusú fehérjemolekulák tulajdonságait.

Enzimek: fehérje természet

Az enzimeket általában egyszerű és összetett csoportokra osztják. Az előbbiek aminosavakból álló vegyületek, például tripszin, pepszin vagy lizozim. Az összetett enzimek, amint fentebb említettük, egy aminosavakat tartalmazó fehérje részből (apoenzim) és egy nem fehérje részből állnak, amelyet kofaktornak neveznek. A bioreakciókban csak összetett enzimek vehetnek részt. Ezenkívül a fehérjékhez hasonlóan az enzimek is mono- és polimerek, azaz egy vagy több alegységből állnak.

Az enzimek, mint fehérjeszerkezetek általános tulajdonságai a következők:

• a cselekvés hatékonysága, ami a kémiai reakciók jelentős felgyorsulását jelenti a szervezetben;
• szelektivitás a szubsztráttal és a végrehajtott reakció típusával szemben;
• érzékenység a hőmérsékletre, a sav-bázis egyensúlyra és az enzimek működési környezetének egyéb nem specifikus fizikai-kémiai tényezőire;
• érzékenység a kémiai reagensek hatására stb.

Az enzimek fő szerepe az emberi szervezetben, hogy egyes anyagokat más anyagokká, azaz szubsztrátokat termékekké alakítanak át. Több mint 4 ezer biokémiai létfontosságú reakcióban működnek katalizátorként. Az enzimek feladata az anyagcsere folyamatok irányítása és szabályozása. Szervetlen katalizátorként az enzimek nagymértékben felgyorsíthatják az előre és a fordított bioreakciót. Érdemes megjegyezni, hogy hatásuk során a kémiai egyensúly nem bomlik. A lezajló reakciók biztosítják a sejtekbe kerülő tápanyagok lebontását, oxidációját. Minden fehérjemolekula rengeteg műveletet tud végrehajtani percenként. Ugyanakkor az enzimek fehérjéje, amely különféle anyagokkal reagál, változatlan marad. A tápanyagok oxidációja során keletkező energiát a sejt ugyanúgy hasznosítja, mint a szerves vegyületek szintéziséhez szükséges anyagok bomlástermékeit.

Manapság nemcsak az orvosi célra szolgáló enzimkészítmények széles körben alkalmazhatók. Az enzimeket az élelmiszer- és textiliparban, a modern farmakológiában is használják.

Az enzimek osztályozása

Az V. Nemzetközi Biokémiai Unió 1961-ben Moszkvában tartott ülésén elfogadták az enzimek modern osztályozását. Ez a besorolás azt jelenti, hogy osztályokra osztják, attól függően, hogy az enzim milyen reakcióban működik katalizátorként. Ezenkívül az enzimek minden osztálya alosztályokra oszlik. Jelölésükhöz négy, pontokkal elválasztott számból álló kódot használnak:

• az első szám azt a reakciómechanizmust jelöli, amelyben az enzim katalizátorként működik;
• a második szám azt az alosztályt jelöli, amelyhez az enzim tartozik;
• a harmadik szám a leírt enzim egy alosztálya;
• a negyedik pedig az enzim sorozatszáma abban az alosztályban, amelyhez tartozik.

Összesen hat enzimosztályt különböztetnek meg az enzimek modern osztályozásában, nevezetesen:

• Az oxidoreduktázok olyan enzimek, amelyek katalizátorként működnek a sejtekben előforduló különféle redox reakciókban. Ez az osztály 22 alosztályt foglal magában.
• A transzferázok az enzimek egy osztálya, amely 9 alosztályból áll. Tartalmaz olyan enzimeket, amelyek transzportreakciókat biztosítanak a különböző szubsztrátok között, olyan enzimeket, amelyek részt vesznek az anyagok egymás közötti átalakulásának reakcióiban, valamint a különböző szerves vegyületek semlegesítésében.
• A hidrolázok olyan enzimek, amelyek megbontják a szubsztrát intramolekuláris kötéseit azáltal, hogy vízmolekulákat kötnek hozzá. Ennek az osztálynak 13 alosztálya van.
• A liázok egy olyan osztály, amely csak összetett enzimeket tartalmaz. Hét alosztálya van. Az ebbe az osztályba tartozó enzimek katalizátorként működnek a C-O, C-C, C-N és más típusú szerves kötések felszakadási reakcióiban. Ezenkívül a liáz osztályba tartozó enzimek nem hidrolitikus módon vesznek részt reverzibilis biokémiai hasítási reakciókban.
• Az izomerázok olyan enzimek, amelyek katalizátorként működnek az egy molekulában végbemenő izomer átalakulások kémiai folyamataiban. Az előző osztályhoz hasonlóan csak összetett enzimeket tartalmaznak.
• A ligázok, más néven szintetázok egy olyan osztály, amely hat alosztályt foglal magában, és olyan enzimeket képvisel, amelyek katalizálják két molekula összekapcsolódási folyamatát az ATP hatására.

Az enzimek összetétele egyesíti a meghatározott funkciók ellátásáért felelős külön területeket. Tehát az enzimek összetételében általában az aktív és alloszterikus központok izolálódnak. Ez utóbbi egyébként nem minden fehérjemolekulában található meg. Az aktív hely a szubsztráttal való érintkezésért és a katalízisért felelős aminosavmaradékok kombinációja. Az aktív központ viszont két részre oszlik: horgonyzóra és katalitikusra. A több monomerből álló enzimek egynél több aktív helyet tartalmazhatnak.

Az alloszterikus központ felelős az enzimek aktivitásáért. Az enzimek ezen része a nevét arról kapta, hogy térbeli konfigurációjának semmi köze a szubsztrát molekulához. Az enzim részvételével végbemenő reakció sebességének változását a különböző molekulák alloszterikus centrumhoz való kötődése határozza meg. Az összetételükben alloszterikus centrumokat tartalmazó enzimek polimer fehérjék.

Az enzimek hatásmechanizmusa

Az enzimek hatása több szakaszra osztható, különösen:

• az első szakaszban a szubsztrát kötődik az enzimhez, melynek eredményeként kialakul az enzim-szubsztrát komplex;
• a második lépésben a kapott komplexet egy vagy több átmeneti komplexummá alakítjuk egyszerre;
• a harmadik szakasz az enzim-termék komplex kialakulása;
• és végül a negyedik szakasz a reakció végtermékének és az enzimnek az elválasztását foglalja magában, amely változatlan marad.

Ezen túlmenően, az enzimek hatása a katalízis különböző mechanizmusainak részvételével történhet. Így izolálják a sav-bázis és a kovalens katalízist. Az első esetben olyan enzimek vesznek részt a reakcióban, amelyek aktív központjában specifikus aminosavmaradékokat tartalmaznak. Az ilyen enzimcsoportok kiváló katalizátorok számos szervezeti reakcióhoz. A kovalens katalízis olyan enzimek működését foglalja magában, amelyek szubsztrátokkal érintkezve instabil komplexeket képeznek. Az ilyen reakciók eredményeként intramolekuláris átrendeződések révén termékek képződnek.

Az enzimreakcióknak három fő típusa van:

• A "ping-pong" egy olyan reakció, amelyben egy enzim egyesül az egyik szubsztráttal, abból bizonyos anyagokat kölcsönöz, majd kölcsönhatásba lép egy másik szubsztráttal, így a keletkező kémiai csoportokat adja.
• A szekvenciális reakciók egy, majd egy másik szubsztrát egymás utáni hozzáadását jelentik az enzimhez, melynek eredményeként létrejön az úgynevezett „hármas komplex”, amelyben katalízis megy végbe.
• A véletlenszerű kölcsönhatások olyan reakciók, amelyek során a szubsztrátok véletlenszerűen lépnek kölcsönhatásba egy enzimmel, és a katalízist követően ugyanabban a sorrendben hasadnak le.

Az enzimek aktivitása instabil, és nagymértékben függ különböző környezeti tényezőktől, amelyekben hatniuk kell. Tehát az enzimek aktivitásának fő mutatói a sejtre gyakorolt ​​belső és külső hatások tényezői. Az enzimek aktivitása megváltozik a katalákban, megmutatva az enzim mennyiségét, amely másodpercenként átalakítja 1 mol szubsztrátot, amellyel kölcsönhatásba lép. A nemzetközi mértékegység az E, amely azt az enzimmennyiséget mutatja, amely 1 µmol szubsztrátot képes 1 perc alatt átalakítani.

Enzimgátlás: folyamat

A modern orvostudomány és különösen az enzimológia egyik fő iránya az enzimek részvételével fellépő metabolikus reakciók sebességének szabályozására szolgáló módszerek kidolgozása. A gátlást általában az enzimaktivitás csökkenésének nevezik, különböző vegyületek alkalmazása révén. Ennek megfelelően azt az anyagot, amely specifikusan csökkenti a fehérjemolekulák aktivitását, inhibitornak nevezzük. A gátlásnak különböző típusai vannak. Tehát az enzim és az inhibitor kötődési erősségétől függően kölcsönhatásuk folyamata reverzibilis és ennek megfelelően irreverzibilis lehet. És attól függően, hogy az inhibitor hogyan hat az enzim aktív helyére, a gátlási folyamat lehet kompetitív vagy nem kompetitív.

Enzimaktiválás a szervezetben

A gátlással ellentétben az enzimek aktiválása a folyamatban lévő reakciókban fellépő hatásuk fokozódását jelenti. Azokat az anyagokat, amelyek lehetővé teszik a kívánt eredmény elérését, aktivátoroknak nevezzük. Az ilyen anyagok lehetnek szerves vagy szervetlen természetűek. Szerves aktivátorként működhetnek például epesavak, glutation, enterokináz, C-vitamin, különféle szöveti enzimek stb.. Szervetlen aktivátorként pepszinogén és különféle fémek ionjai, leggyakrabban kétértékűek, használhatók.

A különféle enzimek, a részvételükkel lezajló reakciók, valamint azok eredménye is széles körben alkalmazták a legkülönbözőbb területeken. Az enzimek hatását évek óta aktívan használják az élelmiszer-, bőr-, textil-, gyógyszeriparban és sok más iparágban. A kutatók például természetes enzimek segítségével próbálják növelni az alkoholos erjesztés hatékonyságát az alkoholtartalmú italok gyártása során, javítani az élelmiszerek minőségét, új fogyókúrás módszereket kidolgozni stb. De érdemes megjegyezni, hogy az enzimek felhasználása a különböző iparágak a kémiai katalizátorok használatához képest jelentősen veszítenek. Végül is az ilyen feladat gyakorlati megvalósításának fő nehézsége az enzimek termikus instabilitása és a különféle tényezők hatásaival szembeni fokozott érzékenységük. Az enzimek újrafelhasználása a gyártás során sem lehetséges, mivel nehéz elválasztani őket az elvégzett reakciók végtermékeitől.

Ezenkívül az enzimek hatását az orvostudományban, a mezőgazdaságban és a vegyiparban is aktívan használják. Vizsgáljuk meg részletesebben, hogyan és hol alkalmazható az enzimek hatása:

Élelmiszeripar. Mindenki tudja, hogy a jó tésztának sütéskor meg kell kelnie és megdagadnia. De nem mindenki érti pontosan, hogyan történik ez. A lisztben, amelyből a tészta készül, sok különböző enzim található. Tehát a liszt összetételében lévő amiláz részt vesz a keményítő bomlásának folyamatában, amelyben aktívan felszabadul a szén-dioxid, hozzájárulva a tészta úgynevezett "duzzadásához". A tészta ragadósságát és a benne lévő CO2 visszatartását a lisztben is megtalálható proteáz nevű enzim működése biztosítja. Kiderült, hogy ilyennek tűnik. Az egyszerű dolgok, mint például a sütéshez való tészta készítése, összetett kémiai folyamatokat igényelnek. Emellett egyes enzimek, a részvételükkel végbemenő reakciók különleges keresletre tettek szert az alkoholgyártás területén. Az élesztőben különféle enzimeket használnak az alkoholos fermentációs folyamat minőségének biztosítására. Ezenkívül egyes enzimek (például papain vagy pepszin) segítik az üledék feloldását az alkoholtartalmú italokban. Az enzimeket aktívan használják fermentált tejtermékek és sajtok gyártásában is.

A bőriparban enzimeket használnak a fehérjék hatékony lebontására, ami a legfontosabb a különféle élelmiszerek, vér stb. makacs foltjainak eltávolításakor.

A celluláz mosószerek előállításához használható. De ilyen porok használatakor a megadott eredmény elérése érdekében be kell tartani a mosás megengedett hőmérsékleti rendszerét.

Ezenkívül a takarmány-adalékanyagok előállítása során enzimeket használnak azok tápértékének növelésére, a fehérjék és a nem keményítő poliszacharidok hidrolizálására. A textiliparban az enzimek lehetővé teszik a textíliák felületi tulajdonságainak megváltoztatását, a cellulóz- és papíriparban pedig a tinta és a toner eltávolítását a papír újrahasznosítása során.

Az enzimek óriási szerepe a modern ember életében tagadhatatlan. Tulajdonságaikat ma is aktívan használják a különböző területek, de folyamatosan keresik az enzimek egyedi tulajdonságainak és funkcióinak új alkalmazásait is.

Humán enzimek és örökletes betegségek

Számos betegség alakul ki az enzimopátiák hátterében - az enzimek funkcióinak megsértése. Az elsődleges és másodlagos enzimpátiák felosztása. Az elsődleges rendellenességek örökletesek, másodlagosak - szerzettek. Az örökletes enzimpátiákat általában az anyagcsere-betegségek közé sorolják. A genetikai hibák vagy a csökkent enzimaktivitás öröklődése túlnyomórészt autoszomális recesszív módon fordul elő. Például egy olyan betegség, mint a fenilketonuria, egy enzim, például a fenilalanin-4-monooxigenáz hibájának a következménye. Ez az enzim általában felelős a fenilalanin tirozinná történő átalakulásáért. Az enzim funkcióinak megsértése következtében a fenilalanin kóros metabolitjai felhalmozódnak, amelyek mérgezőek a szervezetre.

Enzimpátiáknak is nevezik, amelyek kialakulását a purinbázisok metabolizmusának megsértése okozza, és ennek eredményeként a húgysav szintjének stabil emelkedése a vérben. A galaktoszémia egy másik betegség, amelyet az enzimek örökletes diszfunkciója okoz. Ez a patológia a szénhidrát-anyagcsere megsértése miatt alakul ki, amelyben a szervezet nem tudja átalakítani a galaktózt glükózzá. Az ilyen jogsértés következménye a galaktóz és anyagcseretermékeinek felhalmozódása a sejtekben, ami a máj, a központi idegrendszer és más létfontosságú testrendszerek károsodásához vezet. A galaktosémia fő megnyilvánulásai a hasmenés, a hányás, amelyek közvetlenül a gyermek születése után jelentkeznek, az obstruktív sárgaság, a szürkehályog, valamint a megkésett fizikai és értelmi fejlődés.

Különféle glikogenózisok és lipidózok is az örökletes enzimpátiák közé tartoznak, amelyeket más néven enzimpatológiáknak neveznek. Az ilyen rendellenességek kialakulása az emberi szervezet alacsony enzimaktivitásának vagy teljes hiányának köszönhető. Az örökletes anyagcsere-rendellenességek általában különböző súlyosságú betegségek kialakulásával járnak. Ugyanakkor egyes enzimopátiák tünetmentesek lehetnek, és csak megfelelő diagnosztikai eljárások elvégzése esetén határozzák meg őket. De általában az örökletes anyagcserezavarok első tünetei már kora gyermekkorban megjelennek. Ez ritkábban fordul elő idősebb gyermekeknél, és még inkább felnőtteknél.

Az örökletes enzimpátiák diagnosztizálásában fontos szerepet játszik a genealógiai kutatási módszer. Ugyanakkor a szakértők laboratóriumban ellenőrzik az enzimek reakcióit. Az örökletes fermentopátia hormontermelési zavarokhoz vezethet, amelyek különösen fontosak a szervezet teljes működése szempontjából. A mellékvesekéreg például a szénhidrát-anyagcsere szabályozásáért felelős glükokortikoidokat, a víz-só anyagcserében részt vevő mineralokortikoidokat, valamint androgén hormonokat termel, amelyek közvetlenül befolyásolják a serdülők másodlagos szexuális jellemzőinek kialakulását. Így e hormonok termelésének megsértése számos patológia kialakulásához vezethet a különböző szervrendszerekből.

Az emberi szervezetben az élelmiszer-feldolgozás folyamata különböző emésztőenzimek részvételével történik. A táplálék emésztésének folyamatában minden anyag kis molekulákra bomlik, mert csak a kis molekulatömegű vegyületek képesek áthatolni a bélfalon és felszívódni a véráramba. Ebben a folyamatban kiemelt szerepet kapnak azok az enzimek, amelyek a fehérjéket aminosavakra, glicerinre és zsírsavakra, a keményítőt pedig cukrokra bontják. A fehérjék lebontását a pepszin enzim működése biztosítja, amely az emésztőrendszer fő szervében - a gyomorban - található. Az emésztőenzimek egy részét a belekben termeli a hasnyálmirigy. Ezek különösen a következők:

• tripszin és kimotripszin, amelyek fő célja a fehérjék hidrolízise;
• amiláz - enzimek, amelyek lebontják a zsírokat;
• lipáz - emésztőenzimek, amelyek lebontják a keményítőt.

Az emésztőenzimek, mint a tripszin, pepszin, kimotripszin proenzimek formájában termelődnek, és csak a gyomorba és a belekbe jutva válnak aktívvá. Ez a tulajdonság megvédi a gyomor és a hasnyálmirigy szöveteit azok agresszív hatásaitól. Ezenkívül ezeknek a szerveknek a belső héját nyálkaréteg borítja, ami még nagyobb biztonságot nyújt.

Néhány emésztőenzim a vékonybélben is termelődik. A növényi táplálékkal együtt a szervezetbe kerülő cellulóz feldolgozásáért egy celluláz mássalhangzó nevű enzim a felelős. Más szavakkal, a gyomor-bél traktus gyakorlatilag minden része emésztőenzimeket termel, a nyálmirigyektől a vastagbélig. Mindegyik enzimtípus ellátja funkcióját, együtt biztosítva az élelmiszerek jó minőségű emésztését és az összes hasznos anyag teljes felszívódását a szervezetben.

hasnyálmirigy enzimek

A hasnyálmirigy vegyes szekréciójú szerv, azaz endo- és exogén funkciókat egyaránt ellát. A hasnyálmirigy, amint fentebb említettük, számos enzimet termel, amelyek az epe hatására aktiválódnak, és az enzimekkel együtt bejutnak az emésztőszervekbe. A hasnyálmirigy enzimek felelősek a zsírok, fehérjék és szénhidrátok egyszerű molekulákká történő lebontásáért, amelyek a sejtmembránon keresztül a véráramba juthatnak. Így a hasnyálmirigy enzimeinek köszönhetően teljes mértékben asszimilálódnak a hasznos anyagok, amelyek a táplálékkal együtt kerülnek a szervezetbe. Tekintsük részletesebben a gyomor-bél traktus ezen szervének sejtjei által szintetizált enzimek hatását:

• az amiláz a vékonybél enzimekkel, például a maltázzal, az invertázzal és a laktázzal együtt egy folyamatot biztosít az összetett szénhidrátok lebontására;
• a proteázokat, amelyeket az emberi szervezetben proteolitikus enzimeknek neveznek, a tripszin, a karboxipeptidáz és az elasztáz képviseli, és felelősek a fehérjék lebontásáért;
• nukleázok - a dezoxiribonukleáz és ribonukleáz által képviselt hasnyálmirigy enzimek, amelyek az RNS, DNS aminosavaira hatnak;
• a lipáz egy hasnyálmirigy-enzim, amely a zsírok zsírsavakká alakításáért felelős.

A hasnyálmirigy foszfolipázt, észterázt és alkalikus foszfatázt is szintetizál.

Az aktív formában a legveszélyesebbek a szervezet által termelt proteolitikus enzimek. Ha a termelés és az emésztőrendszer más szerveibe történő felszabadulás folyamata megzavarodik, az enzimek közvetlenül a hasnyálmirigyben aktiválódnak, ami akut hasnyálmirigy-gyulladás és a kapcsolódó szövődmények kialakulásához vezet. A proteolitikus enzimek hatásukat lelassító inhibitorai a hasnyálmirigy-polipeptid és a glukagon, a szomatosztatin, az YY peptid, az enkefalin és a pankreasztatin. Ezek az inhibitorok gátolhatják a hasnyálmirigy enzimek termelődését az emésztőrendszer aktív elemeire ható hatással.

A szervezetbe kerülő élelmiszerek emésztésének fő folyamatai a vékonybélben zajlanak. A gyomor-bél traktus ezen szakaszán enzimek is szintetizálódnak, amelyek aktiválási folyamata a hasnyálmirigy és az epehólyag enzimjeivel együtt megy végbe. A vékonybél az emésztőrendszer azon része, ahol a táplálékkal együtt a szervezetbe kerülő tápanyagok hidrolízisének végső szakasza zajlik. Különféle enzimeket szintetizál, amelyek az oligo- és polimereket monomerekké bontják, amelyek könnyen felszívódnak a vékonybél nyálkahártyájában, és bejutnak a nyirokba és a véráramba.

A vékonybél enzimek hatására a gyomorban előzetesen átalakult fehérjék aminosavakká, összetett szénhidrátok monoszacharidokká, zsírok zsírsavakká és glicerinné hasadnak. A bélnedv összetételében több mint 20 féle enzim vesz részt az élelmiszer emésztési folyamatában. A hasnyálmirigy- és bélenzimek részvételével biztosított a chyme (részben emésztett táplálék) teljes kifejlődése. A vékonybélben minden folyamat 4 órán belül megtörténik, miután a chyme belép az emésztőrendszer ezen szakaszába.

A vékonybélben a táplálék emésztésében fontos szerepet játszik az epe, amely az emésztés során a nyombélbe jut. Magában az epében nincsenek enzimek, de ez a biológiai folyadék fokozza az enzimek hatását. A legjelentősebb epe a zsírok lebontására, emulzióvá alakítására szolgál. Az ilyen emulgeált zsírok sokkal gyorsabban bomlanak le enzimek hatására. Az epesavakkal kölcsönhatásba lépő zsírsavak könnyen oldódó vegyületekké alakulnak. Ezenkívül az epe szekréciója serkenti a bélmozgást és a hasnyálmirigy emésztőnedv-termelését.

A bélnedvet a vékonybél nyálkahártyájában található mirigyek szintetizálják. Az ilyen folyadék összetétele emésztőenzimeket, valamint enterokinázt tartalmaz, amelyet a tripszin hatásának aktiválására terveztek. Ezenkívül a bélnedv tartalmaz egy erepszin nevű enzimet, amely a fehérjék lebontásának utolsó lépéséhez szükséges, olyan enzimeket, amelyek különböző típusú szénhidrátokra (például amilázra és laktázra) hatnak, valamint lipázt, amelyet a zsírok átalakítására terveztek.

gyomor enzimek

Az élelmiszer emésztési folyamata szakaszosan megy végbe a gyomor-bél traktus minden szakaszában. Tehát a szájüregben kezdődik, ahol az ételt a fogak összezúzzák, és összekeverik a nyállal. A nyál olyan enzimeket tartalmaz, amelyek lebontják a cukrot és a keményítőt. A szájüreg után a zúzott táplálék a nyelőcsőbe jut a gyomorba, ahol megkezdődik emésztésének következő szakasza. A fő gyomor enzim a pepszin, amelyet a fehérjék peptidekké történő átalakítására terveztek. Szintén a gyomorban van zselatináz - egy enzim, a kollagén és a zselatin felosztásának folyamata, amelynek fő feladata. Ráadásul ennek a szervnek az üregében az élelmiszer az amiláz és a lipáz hatásának van kitéve, amelyek lebontják a keményítőt és a zsírokat.

Az emésztési folyamat minőségétől függ, hogy a szervezet képes-e megszerezni az összes szükséges tápanyagot. Az összetett molekulák sok egyszerűre való felosztása biztosítja azok további felszívódását a vérbe és a nyirokáramlást az emésztés későbbi szakaszaiban a gyomor-bél traktus más részein. A gyomorenzimek elégtelen termelése különféle betegségek kialakulását idézheti elő.

A májenzimek nagy jelentőséggel bírnak a szervezet különböző biokémiai folyamataiban. Az e szerv által termelt fehérjemolekulák funkciói olyan sokrétűek és változatosak, hogy az összes májenzimet általában három fő csoportra osztják:

• Kiválasztó enzimek, amelyek a véralvadás folyamatát szabályozzák. Ezek közé tartozik a kolinészteráz és a protrombináz.
• Májindikátor enzimek, beleértve az aszpartát-aminotranszferázt, rövidítve AST, alanin-aminotranszferázt, a megfelelő jelöléssel ALT, és laktát-dehidrogenázt, LDH-t. A felsorolt ​​enzimek jelzik a szerv szöveteinek károsodását, amelyben a hepatociták elpusztulnak, "elhagyják" a májsejteket és bejutnak a véráramba;
• A kiválasztó enzimeket a máj termeli, és az epével együtt távozik a szervből. Ezen enzimek közé tartozik az alkalikus foszfatáz. Az epe szervből való kiáramlásának megsértése esetén az alkalikus foszfatáz szintje nő.

Bizonyos májenzimek munkájának megsértése a jövőben különféle betegségek kialakulásához vezethet, vagy jelezheti jelenlétüket.

A májbetegségek egyik leginformatívabb tesztje a vér biokémiája, amely lehetővé teszi az AST, ATL indikátor enzimek szintjének meghatározását. Tehát az aszpartát-aminotranszferáz normál mutatói egy nőknél 20-40 U / l, az erősebb nemnél pedig 15-31 U / l. Ennek az enzimnek az aktivitásának növekedése jelezheti a hepatociták mechanikai vagy nekrotikus természetű károsodását. Az alanin-aminotranszferáz tartalma a normában nem haladhatja meg a 12-32 U / l-t nőknél, és a férfiaknál a 10-40 U / l tartományban lévő ALT-aktivitás normálisnak tekinthető. Az ALT aktivitás tízszeres növekedése jelezheti a szerv fertőző betegségeinek kialakulását, és még jóval az első tünetek megjelenése előtt is.

A májenzimek aktivitásának további vizsgálatait általában a differenciáldiagnózishoz használják. Ehhez az LDH, a GGT és a GlDH elemzése végezhető el:

A laktát-dehidrogenáz aktivitás normája 140-350 U / l közötti mutató.

A megnövekedett GDH szint a szerv disztrófiás elváltozásainak, súlyos mérgezésnek, fertőző természetű betegségeknek vagy onkológiának a jele lehet. Az ilyen enzim maximális megengedett mutatója nőknél 3,0 U / l, férfiaknál pedig 4,0 U / l.

A GGT enzimaktivitás normája férfiaknál legfeljebb 55 U / l, nőknél - 38 U / l-ig. Ettől a normától való eltérések jelezhetik a cukorbetegség kialakulását, valamint az epeúti betegségeket. Ebben az esetben az enzimaktivitási index tízszeresére nőhet. Ezenkívül a modern gyógyászatban a GGT-t az alkoholos hepatosis meghatározására használják.

A máj által szintetizált enzimek különböző funkciókat látnak el. Tehát néhányuk az epével együtt az epevezetékeken keresztül ürül ki a szervezetből, és aktívan részt vesz az élelmiszer emésztési folyamatában. Ennek szembetűnő példája az alkalikus foszfatáz. Az enzim aktivitásának normál mutatója a vérben 30-90 U / l tartományban kell, hogy legyen. Érdemes megjegyezni, hogy a férfiaknál ez a szám elérheti a 120 U / l-t (intenzív anyagcsere-folyamatokkal ez a szám növekedhet).

Vérenzimek

Az enzimek aktivitásának és szervezetben lévő tartalmának meghatározása a különböző betegségek meghatározásának egyik fő diagnosztikai módszere. Így a plazmájában található vérenzimek májpatológiák kialakulását, gyulladásos és nekrotikus folyamatokat a szövetsejtekben, a szív- és érrendszeri betegségeket stb. jelezhetik. A vérenzimeket általában két csoportra osztják. Az első csoportba azok az enzimek tartoznak, amelyeket bizonyos szervek bocsátanak ki a vérplazmába. Például a máj termeli a véralvadási rendszer működéséhez szükséges enzimek úgynevezett prekurzorait.

A második csoportban sokkal nagyobb a vérenzimek száma. Egészséges ember szervezetében az ilyen fehérjemolekuláknak nincs fiziológiai jelentősége a vérplazmában, mivel kizárólag intracelluláris szinten hatnak az általuk termelt szervekben és szövetekben. Normális esetben az ilyen enzimek aktivitásának alacsonynak és állandónak kell lennie. Amikor a sejtek károsodnak, amit különféle betegségek kísérnek, a bennük lévő enzimek felszabadulnak és bejutnak a véráramba. Ennek oka lehet gyulladásos és nekrotikus folyamatok. Az első esetben az enzimek felszabadulása a sejtmembrán permeabilitásának megsértése miatt következik be, a másodikban - a sejtek integritásának megsértése miatt. Ugyanakkor minél magasabb az enzimek szintje a vérben, annál nagyobb a sejtkárosodás mértéke.

A biokémiai elemzés lehetővé teszi bizonyos enzimek aktivitásának meghatározását a vérplazmában. Aktívan használják a máj, a szív, a vázizmok és más típusú szövetek különböző betegségeinek diagnosztizálására az emberi testben. Emellett az úgynevezett enzimdiagnosztika bizonyos betegségek meghatározásakor figyelembe veszi az enzimek szubcelluláris lokalizációját. Az ilyen vizsgálatok eredményei lehetővé teszik, hogy pontosan meghatározzuk, milyen folyamatok mennek végbe a szervezetben. Tehát a szövetek gyulladásos folyamataiban a vérenzimek citoszolos lokalizációval rendelkeznek, és nekrotikus elváltozásokban a nukleáris vagy mitokondriális enzimek jelenlétét határozzák meg.

Meg kell jegyezni, hogy a vér enzimtartalmának növekedése nem mindig a szövetkárosodás következménye. A szervezetben a szövetek aktív patológiás burjánzása, különösen a rákos megbetegedések, bizonyos enzimek fokozott termelése vagy a vesék kiválasztó képességének megsértése a vér bizonyos enzimeinek megnövekedett tartalmával is meghatározható.

A modern gyógyászatban különleges helyet kap a különféle enzimek diagnosztikai és terápiás felhasználása. Ezenkívül az enzimek speciális reagensekként is alkalmazhatók, amelyek lehetővé teszik a különböző anyagok pontos meghatározását. Például a vizelet és a vérszérum glükózszintjének meghatározására irányuló elemzés során a modern laboratóriumok glükóz-oxidázt használnak. Az ureázt a karbamid mennyiségi meghatározására használják a vizeletben és a vérvizsgálatokban. A különböző típusú dehidrogenázok lehetővé teszik a különböző szubsztrátok (laktát, piruvát, etil-alkohol stb.) jelenlétének pontos meghatározását.

Az enzimek nagy immunogenitása jelentősen korlátozza terápiás célú felhasználásukat. Ennek ellenére az úgynevezett enzimterápia aktívan fejlődik, enzimeket (tartalmukkal rendelkező készítményeket) használva helyettesítő terápiaként vagy komplex kezelés elemeként. A helyettesítő terápiát olyan gyomor-bélrendszeri betegségek esetén alkalmazzák, amelyek kialakulását az elégtelen emésztőnedv-termelés okozza. A hasnyálmirigy enzimek hiánya esetén ezek hiánya kompenzálható olyan gyógyszerek orális adagolásával, amelyekben jelen vannak.

A komplex kezelés kiegészítő elemeként az enzimek különféle betegségekben alkalmazhatók. Például olyan proteolitikus enzimeket, mint a tripszin és a kimotripszin használják gennyes sebek kezelésére. A dezoxiribonukleáz és ribonukleáz enzimeket tartalmazó készítményeket adenovírusos kötőhártya-gyulladás vagy herpetikus keratitis kezelésére használják. Az enzimkészítményeket trombózis és thromboembolia, onkológiai betegségek stb. kezelésére is használják. Alkalmazásuk égési kontraktúrák és posztoperatív hegek reszorpciója szempontjából lényeges.

Az enzimek felhasználása a modern gyógyászatban nagyon sokrétű és ez a terület folyamatosan fejlődik, ami lehetővé teszi, hogy folyamatosan új és hatékonyabb módszereket találjunk bizonyos betegségek kezelésében.

>>> Enzimek

Mit tudsz az enzimekről? Tőlük készülnek a tévében mindig reklámozott tabletták? Segítenek megemészteni egy hegynyi sült csirkét és pitéket? Nem túl sok információ. Szeretne többet tudni? Olvassa el ezt a cikket.

Az enzimek olyan anyagok, amelyek nélkül a szervezetben számos folyamat lehetetlen. Valójában az enzimek nemcsak az élelmiszerek emésztésében vesznek részt, hanem a központi idegrendszer munkájában, az új sejtek növekedési folyamataiban is.
Az enzimek fehérjék. De ásványi sókat is tartalmaznak. Nagyon sok enzim létezik, és mindegyik teljesen egyedi hatással van az anyagok egy szűk körére. Az enzimek nem helyettesíthetik egymást.

Az enzimek csak ötvennégy fokot meg nem haladó hőmérsékleten tudnak hatni. De a túl alacsony hőmérséklet sem járul hozzá tevékenységükhöz. Hiszen az enzimek „dolgoznak” az emberi szervezetben, és a testhőmérséklet az optimális számukra. A napfény és az oxigén káros az enzimekre. A zsírok, fehérjék, ásványi anyagok és szénhidrátok anyagcseréje csak enzimek jelenlétében megy végbe.

Az enzimek a belekben dolgoznak. Az E-vitamin ugyanakkor elősegíti, hogy az enzimek változatlan állapotban juthassanak el a belekben. Az enzimek munkája jelentősen csökkenti a szervezet élelmiszer-feldolgozás energiaköltségét. Ha nem rajong a nyers gyümölcsökért és zöldségekért, akkor valószínűleg a szervezete nem termel elegendő enzimet.

Minden enzim három fő csoportra osztható: amiláz, lipáz és proteáz.
Enzim amiláz szükséges a szénhidrátok feldolgozásához. Az amiláz hatására a szénhidrátok elpusztulnak és könnyen felszívódnak a vérben. Az amiláz a nyálban és a bélben egyaránt jelen van. Az amiláz is változó. Minden cukortípusnak megvan a saját típusa ennek az enzimnek.

Lipáz- Ezek olyan enzimek, amelyek a gyomornedvben jelen vannak, és a hasnyálmirigy termeli. A lipáz elengedhetetlen a zsírok szervezet általi felszívódásához.

Proteáz- Ez a gyomornedvben jelen lévő enzimek egy csoportja, amelyet a hasnyálmirigy is termel. Ezenkívül proteáz is jelen van a bélben. A proteáz nélkülözhetetlen a fehérjék lebontásához.

Vannak enzimek, amelyek beindítják az anyagcsere folyamatokat a sejtekben. Gyakorlatilag nincs olyan rendszer a szervezetben, amely ne termelné saját enzimeit. Vannak olyan élelmiszerek is, amelyek saját enzimekkel rendelkeznek. Ezek az avokádó, ananász, papaya, mangó, banán és különféle csíráztatott szemek.

A szervezet termeli az úgynevezett proteolitikus enzimeket is, amelyek nemcsak az emésztésben vesznek részt, hanem enyhítik a gyulladást is. Ezen enzimek közé tartozik a pankreatin, a pepszin, a renin, a tripszin és a kimotripszin.

Az adagolási formában a leggyakoribb a pankreatin enzim. Enzimhiány esetén alkalmazzák a szervezetben, a táplálék emésztésének elősegítésére, ételallergia, különféle súlyos immunrendszeri zavarok, valamint egyéb összetett belső betegségek esetén.

Ha enzimhiányban szenved, akkor célszerű olyan gyógyszereket használni, amelyek több enzimet tartalmaznak egyszerre. De vannak olyan készítmények, amelyek csak egy enzimet tartalmaznak. Általában az enzimkészítményeket étkezés közben kell bevenni, de néha hatásosabb étkezés után. Az enzimeket tartalmazó gyógyszereket hűtőszekrényben kell tárolni.

Az enzimkészítményeket nyugodtan nevezhetjük étrend-kiegészítőknek (biológiailag aktív adalékanyagok). De továbbra sem érdemes hosszú ideig ellenőrizetlenül használni őket. Jobb orvoshoz fordulni.

Tanulmánytörténet

Term enzim században javasolta van Helmont kémikus, amikor az emésztés mechanizmusait tárgyalta.

In con. XVIII - korai. 19. század már korábban is tudták, hogy a húst a gyomornedv emészti fel, a keményítő pedig a nyál hatására alakul cukorrá. Ezeknek a jelenségeknek a mechanizmusa azonban ismeretlen volt.

Az enzimek osztályozása

A katalizált reakciók típusa szerint az enzimeket 6 osztályba sorolják az enzimek hierarchikus besorolása szerint (KF, - Enzyme Comission kód). Az osztályozást a Biokémia és Molekuláris Biológia Nemzetközi Szövetsége (International Union of Biochemistry and Molecular Biology) javasolta. Minden osztály alosztályokat tartalmaz, így egy enzimet négy, pontokkal elválasztott számból álló halmaz ír le. Például a pepszin neve EC 3.4.23.1. Az első szám nagyjából az enzim által katalizált reakció mechanizmusát írja le:

• CF 1: Oxidoreduktáz amelyek katalizálják az oxidációt vagy a redukciót. Példa: kataláz, alkohol-dehidrogenáz.
• CF 2: Transzferázok amelyek katalizálják a kémiai csoportok átvitelét egyik szubsztrátmolekuláról a másikra. A transzferázok közül különösen megkülönböztethetők a kinázok, amelyek általában egy foszfátcsoportot visznek át egy ATP-molekuláról.
• CF 3: Hidrolázok amelyek katalizálják a kémiai kötések hidrolízisét. Példa: észterázok, pepszin, tripszin, amiláz, lipoprotein lipáz.
• CF 4: Liase, katalizálja a kémiai kötések hidrolízis nélküli felszakítását kettős kötés képződésével az egyik termékben.
• CF 5: Izomerázok, amelyek katalizálják a szubsztrát molekula szerkezeti vagy geometriai változásait.
• CF 6: Ligázok, katalizálja a szubsztrátok közötti kémiai kötések kialakulását az ATP hidrolízis következtében. Példa: DNS polimeráz.

Kinetikai kutatás

A legegyszerűbb leírás kinetika Az egyszubsztrát enzimreakciók a Michaelis-Menten egyenlet (lásd ábra). A mai napig számos enzimhatásmechanizmust írtak le. Például számos enzim hatását a „ping-pong” mechanizmus séma írja le.

1972-1973-ban. létrejött az enzimatikus katalízis első kvantummechanikai modellje (a szerzők: M. V. Volkenshtein, R. R. Dogonadze, Z. D. Urushadze és mások).

Az enzimek szerkezete és hatásmechanizmusa

Az enzimek aktivitását háromdimenziós szerkezetük határozza meg.

Mint minden fehérje, az enzimek aminosavak lineáris láncaként szintetizálódnak, amelyek meghatározott módon hajtogatnak. Minden aminosav szekvencia meghatározott módon hajtódik össze, és az így létrejövő molekula (fehérjegömb) egyedi tulajdonságokkal rendelkezik. Több fehérjelánc kombinálható fehérjekomplexbe. A fehérjék harmadlagos szerkezete tönkremegy, ha hevítik vagy bizonyos vegyszerek hatásának teszik ki.

Az enzimek aktív helye

Az aktív központban feltételesen kiosztani:

• katalitikus központ - közvetlenül kémiai kölcsönhatásba lép a szubsztrátummal;
• kötőközpont (kontaktus vagy "horgonyzó" hely) - specifikus affinitást biztosít a szubsztráthoz és az enzim-szubsztrát komplex kialakulását.

A reakció katalizálásához egy enzimnek egy vagy több szubsztráthoz kell kötődnie. Az enzim fehérjelánca úgy hajtódik fel, hogy a gömböcske felületén rés, vagy mélyedés képződik, ahol a szubsztrátok megkötődnek. Ezt a régiót szubsztrátkötő helynek nevezik. Általában egybeesik az enzim aktív helyével, vagy annak közelében található. Egyes enzimek kötőhelyeket is tartalmaznak kofaktorokhoz vagy fémionokhoz.

Az enzim a szubsztrátumhoz kötődik:

• megtisztítja az aljzatot a víz "bundától"
• a reagáló szubsztrát molekulákat a térben a reakció lezajlásához szükséges módon rendezi el
• előkészíti a reakciót (például polarizálja) a szubsztrát molekulákat.

Általában egy enzim szubsztráthoz kötődése ionos vagy hidrogénkötések, ritkán kovalens kötések következtében történik. A reakció végén terméke (vagy termékei) elválik az enzimtől.

Ennek eredményeként az enzim csökkenti a reakció aktiválási energiáját. Ennek az az oka, hogy az enzim jelenlétében a reakció más úton megy végbe (sőt, más reakció megy végbe), például:

Enzim hiányában:

• A+B = AB

Enzim jelenlétében:

• A+F = AF
• AF+V = AVF
• AVF \u003d AV + F

ahol A, B - szubsztrátok, AB - reakciótermék, F - enzim.

Az enzimek önmagukban nem képesek energiát biztosítani az endergon reakciókhoz (amelyekhez energiára van szükség). Ezért az ilyen reakciókat végrehajtó enzimek exergonikus reakciókkal párosítják őket, amelyek több energia felszabadulásával járnak. Például a biopolimer szintézis reakciói gyakran kapcsolódnak az ATP hidrolízis reakciójához.

Egyes enzimek aktív központjait a kooperativitás jelensége jellemzi.

Specificitás

Az enzimek általában nagy specifitást mutatnak szubsztrátjaikra (szubsztrátspecifitás). Ez a szubsztrát molekulán és az enzim szubsztrátkötő helyén lévő alak, töltéseloszlás és hidrofób régiók részleges komplementaritása révén érhető el. Az enzimek jellemzően magas sztereospecificitást is mutatnak (termékként a lehetséges sztereoizomerek közül csak egyet alkotnak, vagy csak egy sztereoizomert használnak szubsztrátként), regioszelektivitást (a szubsztrát lehetséges pozíciói közül csak egy kémiai kötést képeznek vagy szakítanak meg), és kemoszelektivitás (csak egy kémiai reakciót katalizál). ezeknek a feltételeknek több lehetséges feltétele). Az általánosan magas specifitás ellenére az enzimek szubsztrát- és reakcióspecifitása eltérő lehet. Például az endopeptidáz-tripszin csak az arginin vagy a lizin után bontja meg a peptidkötést, hacsak nem prolin követi őket, és a pepszin sokkal kevésbé specifikus, és számos aminosav után képes megszakítani a peptidkötést.

Kulcszáras modell

Koshland indukált illeszkedési sejtése

Reálisabb helyzet az indukált párosítás esetén. A nem megfelelő aljzatok - túl nagy vagy túl kicsi - nem illeszkednek az aktív helyre

1890-ben Emil Fischer azt javasolta, hogy az enzimek specificitását az enzim formája és a szubsztrát pontos megfeleltetése határozza meg. Ezt a feltevést hívjuk zár és kulcs modellnek. Az enzim a szubsztráthoz kötve rövid életű enzim-szubsztrát komplexet képez. Ez a modell azonban megmagyarázza az enzimek magas specificitását, de nem magyarázza meg a gyakorlatban megfigyelhető átmeneti állapot stabilizáció jelenségét.

Indukált illeszkedési modell

1958-ban Daniel Koshland javasolta a kulcsos zármodell módosítását. Az enzimek általában nem merev, hanem rugalmas molekulák. Egy enzim aktív helye megváltoztathatja a konformációt a szubsztrát megkötése után. Az aktív hely aminosavainak oldalsó csoportjai olyan pozíciót foglalnak el, amely lehetővé teszi az enzim számára katalitikus funkciójának ellátását. Egyes esetekben a szubsztrát molekula is megváltoztatja a konformációt az aktív helyhez való kötődés után. A kulcszáras modellel ellentétben az indukált illeszkedési modell nemcsak az enzimek specificitását magyarázza, hanem az átmeneti állapot stabilizálását is. Ezt a modellt "kézkesztyűnek" hívták.

Módosítások

Sok enzim a fehérjelánc szintézise után olyan módosulásokon megy keresztül, amelyek nélkül az enzim nem mutatja ki teljes mértékben aktivitását. Az ilyen módosításokat poszttranszlációs módosításoknak (feldolgozásnak) nevezzük. A módosítások egyik leggyakoribb típusa a kémiai csoportok hozzáadása a polipeptid lánc oldalmaradékaihoz. Például egy foszforsav-maradék hozzáadását foszforilációnak nevezik, és a kináz enzim katalizálja. Sok eukarióta enzim glikozilált, azaz szénhidrát oligomerekkel módosított.

A poszttranszlációs módosítások másik gyakori típusa a polipeptidlánc hasítása. Például a kimotripszint (az emésztésben szerepet játszó proteázt) úgy állítják elő, hogy a kimotripszinogénből egy polipeptid régiót lehasítanak. A kimotripszinogén a kimotripszin inaktív prekurzora, és a hasnyálmirigyben szintetizálódik. Az inaktív forma a gyomorba kerül, ahol kimotripszinné alakul. Ez a mechanizmus azért szükséges, hogy elkerüljük a hasnyálmirigy és más szövetek felhasadását, mielőtt az enzim bejutna a gyomorba. Az inaktív enzim-prekurzort „zimogénnek” is nevezik.

Enzim kofaktorok

Egyes enzimek a katalitikus funkciót önállóan látják el, további komponensek nélkül. Vannak azonban olyan enzimek, amelyek katalíziséhez nem fehérje komponensekre van szükség. A kofaktorok lehetnek szervetlen molekulák (fémionok, vas-kén klaszterek stb.) vagy szervesek (például flavin vagy hem). Az enzimhez erősen kapcsolódó szerves kofaktorokat protetikus csoportoknak is nevezik. Az enzimtől elválasztható szerves kofaktorokat koenzimeknek nevezzük.

Apo-enzimnek nevezzük azt az enzimet, amely kofaktort igényel a katalitikus aktivitás kifejtéséhez, de nem kötődik hozzá. Az apo-enzimet egy kofaktorral kombinálva holoenzimnek nevezzük. A kofaktorok többsége nem kovalens, de meglehetősen erős kölcsönhatások révén kapcsolódik az enzimhez. Vannak olyan protetikus csoportok is, amelyek kovalensen kapcsolódnak az enzimhez, ilyen például a tiamin-pirofoszfát a piruvát-dehidrogenázban.

Enzimszabályozás

Egyes enzimek kis molekulájú kötőhelyekkel rendelkeznek, és szubsztrátjai vagy termékei lehetnek annak az anyagcsereútnak, amelybe az enzim belép. Csökkentik vagy növelik az enzim aktivitását, ami lehetőséget teremt a visszacsatolásra.

A végtermék gátlása

Anyagcsereút - egymást követő enzimatikus reakciók láncolata. Gyakran egy anyagcsereút végterméke egy enzim inhibitora, amely felgyorsítja az adott anyagcsereútban az első reakciót. Ha a végtermék túl sok, akkor a legelső enzim gátlásaként működik, ha pedig ezután a végtermék túl kicsi lesz, akkor az első enzim ismét aktiválódik. Így a végtermék általi gátlás a negatív visszacsatolás elve szerint fontos módja a homeosztázis (a szervezet belső környezetének relatív állandósága) fenntartásának.

A környezeti feltételek hatása az enzimaktivitásra

Az enzimek aktivitása függ a sejtben vagy szervezetben uralkodó körülményektől - nyomás, a környezet savassága, hőmérséklet, az oldott sók koncentrációja (az oldat ionerőssége) stb.

Az enzimek többféle formája

Az enzimek többféle formája két kategóriába sorolható:

• Izoenzimek
• Helyes többes számú alakok (igaz)

Izoenzimek- Ezek olyan enzimek, amelyek szintézisét más-más gének kódolják, eltérő primer szerkezetűek, eltérő tulajdonságokkal rendelkeznek, de ugyanazt a reakciót katalizálják. Az izoenzimek típusai:

• Szerves - glikolízis enzimek a májban és az izmokban.
• Celluláris - citoplazmatikus és mitokondriális malát-dehidrogenáz (az enzimek különbözőek, de ugyanazt a reakciót katalizálják).
• Hibrid - kvaterner szerkezetű enzimek, az egyes alegységek (laktát-dehidrogenáz - 4 2 típusú alegység) nem kovalens kötődése eredményeként jönnek létre.
• Mutánsok - egy gén egyetlen mutációja eredményeként jönnek létre.
• Alloenzimek - ugyanazon gén különböző alléljai kódolják.

Helyes többes számú alakok(igaz) olyan enzimek, amelyek szintézisét ugyanannak a génnek ugyanaz az allélja kódolja, azonos primer szerkezettel és tulajdonságokkal rendelkeznek, de a riboszómákon történő szintézis után módosulnak és különbözővé válnak, bár ugyanazt a reakciót katalizálják.

Az izoenzimek genetikai szinten különböznek és eltérnek az elsődleges szekvenciától, és a valódi többszörös formák eltérőek lesznek a poszttranszlációs szinten.

orvosi jelentősége

Először állapították meg az enzimek és az örökletes anyagcsere-betegségek közötti kapcsolatot A. Garrodom az 1910-es években Garrod az enzimhibákkal kapcsolatos betegségeket "az anyagcsere veleszületett hibáinak" nevezte.

Ha egy bizonyos enzimet kódoló génben mutáció lép fel, az enzim aminosavszekvenciája megváltozhat. Ugyanakkor a legtöbb mutáció következtében katalitikus aktivitása csökken vagy teljesen eltűnik. Ha egy szervezet két mutáns gént kap (mindegyik szülőtől egyet), akkor az enzim által katalizált kémiai reakció megszűnik a szervezetben. Például az albínók megjelenése összefügg a tirozináz enzim termelésének leállásával, amely a sötét pigment melanin szintézisének egyik szakaszáért felelős. A fenilketonuria a fenilalanin-4-hidroxiláz enzim aktivitásának csökkenésével vagy hiányával jár a májban.

Jelenleg több száz enzimhibával összefüggő örökletes betegség ismert. Sok ilyen betegség kezelésére és megelőzésére módszereket dolgoztak ki.

Gyakorlati használat

Az enzimeket széles körben használják a nemzetgazdaságban - élelmiszeriparban, textiliparban, gyógyszerészetben és gyógyászatban. A legtöbb gyógyszer befolyásolja az enzimatikus folyamatok lefolyását a szervezetben, bizonyos reakciókat elindítva vagy leállítva.

Az enzimek tudományos kutatási és orvosi felhasználási köre még szélesebb.

Megjegyzések

Irodalom

• Volkenstein M. V., Dogonadze R. R., Madumarov A. K., Urushadze Z. D., Kharkats Yu. I. Az enzimatikus katalízis elméletéről. - Molekuláris biológia, 6. köt. 3, 1972, art. 431-439.
• Dixon, M. Enzymes / M. Dixon, E. Webb. - 3 kötetben - Per. angolról. - V.1-2. - M.: Mir, 1982. - 808 p.
Nagy Orvosi Enciklopédia

ENZIMEK- (lat. fermentum fermentációból, kovász), enzimek, biokatalizátorok, specifikus. fehérjék, amelyek minden élő sejtben jelen vannak, és a biol. katalizátorok. Rajtuk keresztül valósul meg a genetika. információ és minden cserefolyamat végrehajtásra kerül ...... Biológiai enciklopédikus szótár

ENZIMEK- (lat. Fermentum kovász, fervere-ből forró legyen). Szerves anyagok, amelyek más szerves testeket erjesztenek anélkül, hogy maguk rothadnának. Az orosz nyelvben szereplő idegen szavak szótára. Chudinov A.N., 1910. ENZIMEK ...... Orosz nyelv idegen szavak szótára

ENZIMEK- (a lat. fermentum kovász szóból) (enzimek) minden élő sejtben jelenlévő biológiai katalizátorok. Végezze el az anyagok átalakítását a szervezetben, ezáltal irányítja és szabályozza az anyagcserét. A fehérjék kémiai természete. Enzimek...... Nagy enciklopédikus szótár

ENZIMEK- (a latin fermentum kovász szóból), biológiai katalizátorok, amelyek minden élő sejtben jelen vannak. Végezze el az anyagok átalakulását (anyagcseréjét) a szervezetben. A fehérjék kémiai természete. Számos biokémiai reakcióban vesz részt a sejtben ... Modern Enciklopédia

enzimek- főnév, szinonimák száma: 2 biokatalizátor (1) enzim (2) ASIS Synonym Dictionary. V.N. Trishin. 2013... Szinonima szótár

enzimek- enzimek. Lásd az enzimeket. (

A vitaminokkal, ásványi anyagokkal és más, az emberi szervezet számára hasznos elemekkel együtt gyakran említik az enzimeknek nevezett anyagokat. Mik azok az enzimek és milyen funkciót töltenek be a szervezetben, mi a természetük és hol találhatók?

Ezek fehérje természetű anyagok, biokatalizátorok. Nélkülük nem lenne bébiétel, kész gabonafélék, kvas, sajt, sajt, joghurt, kefir. Befolyásolják az emberi test összes rendszerének működését. Ezeknek az anyagoknak az elégtelen vagy túlzott aktivitása káros hatással van az egészségre, ezért tudnia kell, hogy mik azok az enzimek, hogy elkerülje a hiányuk okozta problémákat.

Ami?

Az enzimek élő sejtek által szintetizált fehérjemolekulák. Minden cellában több mint száz van belőlük. Ezeknek az anyagoknak a szerepe kolosszális. Befolyásolják a kémiai reakciók sebességét az adott szervezet számára megfelelő hőmérsékleten. Az enzimek másik neve biológiai katalizátor. A kémiai reakció sebességének növekedése azáltal következik be, hogy megkönnyíti annak lefolyását. Katalizátorként nem fogynak el a reakció során, és nem változtatják meg annak irányát. Az enzimek fő funkciója, hogy nélkülük minden reakció nagyon lassan menne végbe az élő szervezetekben, és ez észrevehetően befolyásolná az életképességet.

Például keményítőt tartalmazó ételek (burgonya, rizs) rágásakor édeskés íz jelenik meg a szájban, ami a nyálban jelenlévő keményítőt lebontó enzim, az amiláz munkájához kapcsolódik. Önmagában a keményítő íztelen, mivel poliszacharid. Hasadási termékei (monoszacharidok) édes ízűek: glükóz, maltóz, dextrinek.

Mindegyik egyszerű és összetett. Az előbbi csak fehérjéből, míg az utóbbi fehérje (apoenzim) és nem fehérje (koenzim) részekből áll. A B, E, K csoportba tartozó vitaminok koenzimek lehetnek.

Enzim osztályok

Hagyományosan ezeket az anyagokat hat csoportra osztják. A nevet eredetileg attól függően adták nekik, hogy egy bizonyos enzim milyen szubsztrátra hat, az -ase végződés hozzáadásával a gyökeréhez. Tehát azokat az enzimeket, amelyek a fehérjéket (fehérjéket) hidrolizálják, proteinázoknak, zsíroknak (liposoknak) - lipázoknak, keményítőknek (amilon) - amilázoknak nevezték. Ezután a hasonló reakciókat katalizáló enzimek neveket kaptak, amelyek jelzik a megfelelő reakció típusát - acilázok, dekarboxilázok, oxidázok, dehidrogenázok és mások. E nevek többsége ma is használatos.

Később a Nemzetközi Biokémiai Unió bevezetett egy nómenklatúrát, amely szerint az enzimek nevének és osztályozásának meg kell felelnie a katalizált kémiai reakció típusának és mechanizmusának. Ez a lépés megkönnyebbülést hozott az anyagcsere különböző aspektusaira vonatkozó adatok rendszerezésében. A reakciókat és az azokat katalizáló enzimeket hat osztályba soroljuk. Minden osztály több alosztályból áll (4-13). Az enzim nevének első része a szubsztrát nevének felel meg, a második - a katalizált reakció típusának -aza végződéssel. Az osztályozás (CF) szerinti minden enzimnek saját kódszáma van. Az első számjegy a reakcióosztálynak, a következő az alosztálynak, a harmadik pedig az alosztálynak felel meg. A negyedik számjegy az enzim sorszámát jelzi az alosztályában. Például, ha az EC 2.7.1.1, akkor az enzim a 2. osztályba, 7. alosztályba, 1. alosztályba tartozik. Az utolsó szám a hexokináz enzimre utal.

Jelentése

Ha arról beszélünk, hogy mik is az enzimek, nem hagyhatjuk figyelmen kívül a modern világban betöltött jelentőségük kérdését. Széles körben használják az emberi tevékenység szinte minden ágában. Elterjedtségük annak köszönhető, hogy képesek megőrizni egyedi tulajdonságaikat az élő sejteken kívül. Az orvostudományban például a lipázok, proteázok és amilázok csoportjába tartozó enzimeket használnak. Lebontják a zsírokat, fehérjéket, keményítőt. Általában ez a típus olyan gyógyszerek része, mint a Panzinorm, a Festal. Ezeket az alapokat elsősorban a gyomor-bél traktus betegségeinek kezelésére használják. Egyes enzimek képesek feloldani a vérrögöket az erekben, segítenek a gennyes sebek kezelésében. Az enzimterápia különleges helyet foglal el az onkológiai betegségek kezelésében.

A keményítő lebontó képessége miatt az amiláz enzimet széles körben használják az élelmiszeriparban. Ugyanezen a területen lipázokat használnak, amelyek lebontják a zsírokat és proteázokat, amelyek lebontják a fehérjéket. Az amiláz enzimeket sörfőzésben, borkészítésben és sütésben használják. A kész gabonafélék elkészítéséhez és a hús lágyításához proteázokat használnak. A sajtgyártás során lipázokat és oltót használnak. A kozmetikai ipar sem nélkülözheti őket. A mosóporok, krémek részét képezik. A mosóporokhoz például amilázt adnak, amely lebontja a keményítőt. A fehérjeszennyeződéseket és a fehérjéket a proteázok lebontják, a lipázok pedig megtisztítják a szövetet az olajtól és a zsírtól.

Az enzimek szerepe a szervezetben

Az emberi szervezetben két folyamat felelős az anyagcseréért: az anabolizmus és a katabolizmus. Az első biztosítja az energia és az alapvető anyagok felszívódását, a második - a salakanyagok lebontását. E folyamatok állandó kölcsönhatása befolyásolja a szénhidrátok, fehérjék és zsírok felszívódását és a szervezet létfontosságú funkcióinak fenntartását. Az anyagcsere folyamatokat három rendszer szabályozza: idegrendszer, endokrin és keringési rendszer. Egy enzimlánc segítségével képesek normálisan működni, ami viszont biztosítja, hogy az ember alkalmazkodjon a külső és belső környezet körülményeinek változásaihoz. Az enzimek fehérjét és nem fehérjeterméket is tartalmaznak.

A szervezetben zajló biokémiai reakciók folyamatában, amelyekben az enzimek részt vesznek, maguk nem fogyasztódnak el. Mindegyiknek megvan a maga kémiai szerkezete és egyedi szerepe, így mindegyik csak egy bizonyos reakciót indít el. A biokémiai katalizátorok segítik a végbélt, a tüdőt, a vesét, a májat a méreganyagok és salakanyagok eltávolításában a szervezetből. Ezenkívül hozzájárulnak a bőr, a csontok, az idegsejtek, az izomszövetek felépítéséhez. A glükóz oxidálására speciális enzimeket használnak.

A szervezetben lévő összes enzim metabolikus és emésztőrendszerre oszlik. A metabolikusok részt vesznek a toxinok semlegesítésében, a fehérje- és energiatermelésben, valamint felgyorsítják a sejtekben a biokémiai folyamatokat. Így például a szuperoxid-diszmutáz a legerősebb antioxidáns, amely természetesen megtalálható a legtöbb zöld növényben, a fehér káposztában, a kelbimbóban és a brokkoliban, a búzacsírában, a zöldekben, az árpában.

Enzimaktivitás

Ahhoz, hogy ezek az anyagok teljes mértékben elláthassák funkcióikat, bizonyos feltételek szükségesek. Tevékenységüket elsősorban a hőmérséklet befolyásolja. A növekedéssel a kémiai reakciók sebessége nő. A molekulák sebességének növekedése következtében nagyobb eséllyel ütköznek egymással, és ezért megnő a reakció lehetősége. Az optimális hőmérséklet biztosítja a legnagyobb aktivitást. A fehérjék denaturációja miatt, amely akkor következik be, amikor az optimális hőmérséklet eltér a normától, a kémiai reakció sebessége csökken. A fagyáspont elérésekor az enzim nem denaturálódik, hanem inaktiválódik. A termékek hosszú távú tárolására széles körben alkalmazott gyorsfagyasztási módszer leállítja a mikroorganizmusok szaporodását és fejlődését, majd inaktiválja a benne lévő enzimeket. Ennek eredményeként az élelmiszer nem bomlik le.

Az enzimek aktivitását a környezet savassága is befolyásolja. Semleges pH-n dolgoznak. Az enzimek közül csak néhány működik lúgos, erősen lúgos, savas vagy erősen savas környezetben. Például a tejoltó lebontja a fehérjéket az emberi gyomor erősen savas környezetében. Az enzimet gátlók és aktivátorok befolyásolhatják. Egyes ionok, például fémek, aktiválják őket. Más ionok elnyomják az enzimek aktivitását.

Hiperaktivitás

Az enzimek túlzott aktivitása az egész szervezet működésére kihat. Először is, az enzimhatás sebességének növekedését váltja ki, ami viszont a reakciószubsztrát hiányát és a kémiai reakciótermék feleslegének képződését okozza. A szubsztrátok hiánya és ezeknek a termékeknek a felhalmozódása jelentősen rontja az egészségi állapotot, megzavarja a szervezet létfontosságú tevékenységét, betegségek kialakulását idézi elő, és az ember halálához is vezethet. A húgysav felhalmozódása például köszvényhez és veseelégtelenséghez vezet. Az aljzathiány miatt nem lesz felesleges termék. Ez csak akkor működik, ha az egyik és a másik nélkülözhető.

Az enzimek túlzott aktivitásának több oka is van. Az első egy génmutáció, amely lehet veleszületett vagy mutagén hatására szerzett. A második tényező a vitamin vagy nyomelem feleslege a vízben vagy az élelmiszerben, amely szükséges az enzim működéséhez. A C-vitamin feleslege, például a kollagénszintézis enzimek fokozott aktivitása révén, megzavarja a sebgyógyulási mechanizmusokat.

Hipoaktivitás

Az enzimek fokozott és csökkent aktivitása egyaránt negatívan befolyásolja a szervezet aktivitását. A második esetben a tevékenység teljes leállítása lehetséges. Ez az állapot drámaian csökkenti az enzim kémiai reakciójának sebességét. Ennek eredményeként az aljzat felhalmozódását a termék hiánya egészíti ki, ami súlyos szövődményekhez vezet. A szervezet létfontosságú tevékenységében fellépő zavarok hátterében az egészségi állapot romlik, betegségek alakulnak ki, és halálos kimenetelű lehet. Az ammónia felhalmozódása vagy az ATP hiánya halálhoz vezet. Az oligofrénia a fenilalanin felhalmozódása miatt alakul ki. Itt is érvényes az az elv, hogy enzimszubsztrát hiányában a reakciószubsztrát nem halmozódik fel. A szervezetre gyakorolt ​​rossz hatás olyan állapot, amelyben a vérenzimek nem látják el funkcióikat.

A hipoaktivitás számos okát figyelembe veszik. Gének mutációja, veleszületett vagy szerzett - ez az első. Az állapot génterápia segítségével korrigálható. Megpróbálhatja kizárni a hiányzó enzim szubsztrátjait az élelmiszerekből. Bizonyos esetekben ez segíthet. A második tényező az enzim működéséhez szükséges vitamin vagy nyomelem hiánya az élelmiszerben. A következő okok: károsodott vitaminaktiváció, aminosavhiány, acidózis, inhibitorok megjelenése a sejtben, fehérjedenaturáció. A testhőmérséklet csökkenésével az enzimaktivitás is csökken. Egyes tényezők minden típusú enzim működését befolyásolják, míg mások csak bizonyos típusok működését.

Emésztőenzimek

Az ember élvezi az evés folyamatát, és néha figyelmen kívül hagyja azt a tényt, hogy az emésztés fő feladata az élelmiszerek olyan anyagokká történő átalakítása, amelyek energiaforrássá és építőanyaggá válhatnak a szervezet számára, felszívódva a belekben. A fehérje enzimek hozzájárulnak ehhez a folyamathoz. Az emésztőanyagokat az emésztőszervek termelik, amelyek részt vesznek a táplálék felosztásának folyamatában. Az enzimek működése szükséges ahhoz, hogy a táplálékból a szükséges szénhidrátokat, zsírokat, aminosavakat nyerjük, amelyek a szervezet normális működéséhez szükséges tápanyagok és energia.

A károsodott emésztés normalizálása érdekében ajánlatos a szükséges fehérjeanyagokat étkezés közben egyidejűleg használni. Túlevés esetén étkezés után vagy közben 1-2 tablettát is bevehet. A gyógyszertárak nagyszámú különféle enzimkészítményt árulnak, amelyek elősegítik az emésztést. Egy-egy tápanyag bevitelekor készletezni kell. Az ételek rágásával vagy lenyelésével kapcsolatos problémák esetén az enzimeket étkezés közben kell bevenni. Alkalmazásuk jelentős okai lehetnek olyan betegségek is, mint a szerzett és veleszületett fermentopátia, irritábilis bél szindróma, hepatitis, cholangitis, epehólyag-gyulladás, hasnyálmirigy-gyulladás, vastagbélgyulladás, krónikus gyomorhurut. Az enzimkészítményeket az emésztési folyamatot befolyásoló gyógyszerekkel együtt kell bevenni.

Enzimopatológia

Az orvostudományban van egy teljes rész, amely egy betegség és egy bizonyos enzim szintézisének hiánya közötti kapcsolat keresésével foglalkozik. Ez az enzimológia – enzimopatológia – területe. Figyelembe kell venni az elégtelen enzimszintézist is. Például a fenilketonuria örökletes betegség a májsejtek azon képességének elvesztése miatt alakul ki, hogy szintetizálják ezt az anyagot, ami katalizálja a fenilalanin tirozinná történő átalakulását. Ennek a betegségnek a tünetei a mentális aktivitás zavarai. A mérgező anyagoknak a beteg szervezetében történő fokozatos felhalmozódása miatt zavaróak az olyan tünetek, mint a hányás, szorongás, fokozott ingerlékenység, érdeklődés hiánya, erős fáradtság.

A gyermek születésekor a patológia nem nyilvánul meg. Az elsődleges tünetek két és hat hónapos kor között észlelhetők. A baba életének második felét a mentális fejlődés kifejezett lemaradása jellemzi. A betegek 60%-ában idiotizmus alakul ki, kevesebb mint 10%-uk korlátozódik enyhe fokú oligofréniára. A sejtenzimek nem képesek megbirkózni funkcióikkal, de ez korrigálható. A kóros elváltozások időben történő diagnosztizálása a pubertásig megállíthatja a betegség kialakulását. A kezelés a fenilalanin étkezéssel történő bevitelének korlátozásából áll.

Enzimkészítmények

Arra a kérdésre válaszolva, hogy mik is azok az enzimek, két definíciót lehet megjegyezni. Az első a biokémiai katalizátorok, a második pedig az ezeket tartalmazó készítmények. Képesek a gyomor és a belek környezeti állapotának normalizálására, a végtermékek mikrorészecskékké történő lebontásának biztosítására, a felszívódási folyamat javítására. Megakadályozzák a gasztroenterológiai betegségek kialakulását és kialakulását is. Az enzimek közül a leghíresebb a Mezim Forte gyógyszer. Összetételében lipázt, amilázt, proteázt tartalmaz, amelyek segítenek csökkenteni a fájdalmat krónikus hasnyálmirigy-gyulladásban. A kapszulákat helyettesítő kezelésként alkalmazzák, ha a hasnyálmirigy nem termel elegendő enzimet.

Ezeket a gyógyszereket főként étkezés közben veszik be. A kapszulák vagy tabletták számát az orvos írja elő, az abszorpciós mechanizmus azonosított megsértése alapján. Jobb a hűtőszekrényben tárolni őket. Az emésztőenzimek hosszan tartó használata esetén a függőség nem fordul elő, és ez nem befolyásolja a hasnyálmirigy munkáját. A gyógyszer kiválasztásakor ügyelni kell a dátumra, a minőség és az ár arányára. Az enzimkészítmények az emésztőrendszer krónikus betegségei, túlevés, időszakos gyomorproblémák, ételmérgezés esetén javasoltak. Leggyakrabban az orvosok a Mezim tabletta készítményt írják fel, amely jól bevált a hazai piacon, és magabiztosan tartja pozícióját. Ennek a gyógyszernek más analógjai is vannak, nem kevésbé híresek és több mint megfizethetőek. Különösen sokan kedvelik a Pacreatin vagy Festal tablettákat, amelyek ugyanolyan tulajdonságokkal rendelkeznek, mint a drágább társaik.