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消化酵素、その種類と機能について。 酵素の生化学

消化酵素、その種類と機能について。 酵素の生化学

どんな生物も、文字通り毎分、ある種の、そしてこれらのプロセスが酵素の関与なしには完了しない完璧なシステムです。 では、酵素とは何ですか？ 生物の生活における彼らの役割は何ですか？ 彼らは何でできていますか？ それらの影響のメカニズムは何ですか？ 以下は、これらすべての質問に対する回答です。

酵素とは何ですか？

酵素、または酵素とも呼ばれる酵素は、タンパク質複合体です。 これらは化学反応の触媒です。 実際、酵素の役割を過大評価することは困難です。なぜなら、生細胞内の単一のプロセスではなく、生物全体が酵素なしで実行できるからです。

「酵素」という用語自体は、17世紀にヘルモントによって提案されました。 そして、当時の偉大な科学者たちは、肉が存在すると消化され、でんぷんが唾液の影響で単糖に分解されることを理解していましたが、そのようなプロセスの原因を正確に知る人は誰もいませんでした。 しかし、すでに19世紀の初めに、キルヒホフは初めて唾液酵素であるアミラーゼを単離しました。 数年後、胃のペプシンが記載されました。 それ以来、酵素学の科学は活発に発展し始めました。

酵素とは何ですか？ 特性と作用機序

まず、すべての酵素が純粋なタンパク質またはタンパク質複合体のいずれかであることに注意してください。 これまで、人体のほとんどの酵素のアミノ酸配列が解読されてきました。

酵素の主な特性は高い特異性です。 各酵素は1種類の反応しか触媒できません。 たとえば、タンパク質分解酵素は、タンパク質分子のアミノ酸残基間の結合のみを切断できます。 1つの基質（酵素作用の対象）が、構造が類似している複数の酵素の影響を受ける場合があります。

しかし、酵素は反応に関してだけでなく、基質に関しても特異的である可能性があります。 最も一般的なのはグループです。これは、特定の酵素が同様の構造を持つ特定のグループの基質にのみ影響を与えることができることを意味します。

しかし、いわゆる絶対的な特異性がある場合もあります。 これは、酵素が1つの基質の活性部位にのみ結合できることを意味します。 もちろん、そのような特異性は本質的にまれです。 しかし、たとえば、尿素の加水分解を触媒することしかできない酵素ウレアーゼを思い出すことができます。

今、私たちは酵素が何であるかを発見しました。 しかし、これらの物質は完全に異なる可能性があります。 したがって、それらは分類されます。

酵素分類

現代科学は2000以上の酵素を知っていますが、これは決して正確な数ではありません。 便宜上、それらは触媒反応に応じて6つの主要なグループに分けられます。

  • 酸化還元酵素は、酸化還元反応に関与する酵素のグループです。 原則として、それらは電子と水素イオンのドナーまたはアクセプターとして機能します。 これらの酵素は、細胞呼吸とミトコンドリア呼吸のプロセスに関与しているため、非常に重要です。
  • トランスフェラーゼは、ある基質から別の基質に原子基を転移する酵素です。 中間代謝に参加します。
  • リアーゼ-このような酵素は、加水分解反応なしに基質から原子基を切断することができます。 原則として、そのようなプロセスの結果として、水または二酸化炭素の分子が形成されます。
  • 加水分解酵素は、を使用して基質の加水分解切断を触媒する酵素です。
  • イソメラーゼ-名前が示すように、これらの酵素は、ある異性体から別の異性体への物質の移行を触媒します。
  • リガーゼは、合成反応を触媒する酵素です。

ご覧のとおり、酵素は体にとって非常に重要な物質であり、それなしでは重要なプロセスは不可能です。

さまざまな化学プロセスは、あらゆる生物の生命の基礎です。 それらの中で酵素が主な役割を果たします。 酵素または酵素は天然の生体触媒です。 人体では、食物の消化、中枢神経系の機能、新しい細胞の成長の刺激に積極的に関与しています。 その性質上、酵素は体内のさまざまな生化学反応を加速するように設計されたタンパク質です。 タンパク質、脂肪、炭水化物、ミネラルの分解は、酵素が主要な活性成分の1つであるプロセスです。

酵素にはかなりの種類があり、それぞれが特定の物質に作用するように設計されています。 タンパク質分子は独特であり、互いに置き換えることはできません。 それらの活動には特定の温度範囲が必要です。 人間の酵素の場合、通常の体温が理想的です。 酸素と日光は酵素を破壊します。

酵素の一般的な特徴

酵素はタンパク質由来の有機物質であるため、無機触媒の原理に基づいて作用し、合成される細胞内で反応を促進します。 そのようなタンパク質分子の名前の同義語は酵素です。 細胞内のほとんどすべての反応は、特定の酵素の関与によって起こります。 それらは2つの部分に分かれています。 最初のものは直接タンパク質部分であり、三次構造のタンパク質によって表され、アポ酵素と呼ばれ、2番目は補酵素と呼ばれる酵素の活性中心です。 後者は有機/無機物質である可能性があり、細胞内の生化学反応の主要な「促進剤」として機能するのは彼です。 両方の部分は、ホロ酵素と呼ばれる単一のタンパク質分子を形成します。

各酵素は、基質と呼ばれる特定の物質に作用するように設計されています。 起こった反応の結果は製品と呼ばれます。 酵素自体の名前は、基質の名前に基づいて、末尾に「-aza」が追加されて形成されることがよくあります。 たとえば、コハク酸（コハク酸）を分解するように設計された酵素は、コハク酸デヒドロゲナーゼと呼ばれます。 さらに、タンパク質分子の名前は、それが提供する反応のタイプによって決定されます。 したがって、デヒドロゲナーゼは再生と酸化のプロセスに関与し、加水分解酵素は化学結合の切断に関与します。

さまざまな種類の酵素の作用は、特定の基質に向けられています。 つまり、特定の生化学反応へのタンパク質分子の関与は個人的なものです。 各酵素はその基質に関連付けられており、それでのみ機能します。 アポ酵素は、この接続の継続性に責任があります。

酵素は、細胞の細胞質に遊離状態で存在するか、より複雑な構造と相互作用する可能性があります。 細胞の外で作用するそれらの特定のタイプもあります。 これらには、例えば、タンパク質やデンプンを分解する酵素が含まれます。 さらに、酵素はさまざまな微生物によって生成される可能性があります。


酵素とそれらの参加に伴って発生するプロセスを研究するために、生化学科学の別の領域が意図されています-酵素学。 人体で起こる消化過程や発酵反応を研究した結果、触媒作用の原理に作用する特殊なタンパク質分子に関する情報が初めて登場しました。 現代の酵素の発展への重要な貢献は、L。パスツールに起因しています。L。パスツールは、体内のすべての生化学反応は、もっぱら生きている細胞の関与によって起こると信じていました。 そのような反応の無生物の「参加者」は、20世紀の初めにE.ブフナーによって最初に発表されました。 当時、研究者は、無細胞酵母エキスが、スクロースを発酵させた後、エチルアルコールと二酸化炭素を放出する過程で触媒として機能することを確認することができました。 この発見は、体内のさまざまな生化学的プロセスのいわゆる触媒の詳細な研究の決定的な推進力でした。

すでに1926年に、最初の酵素であるウレアーゼが単離されました。 発見の著者は、コーネル大学の従業員であるJ.Sumnerでした。 その後、10年以内に、科学者は他の多くの酵素を分離し、すべての有機触媒のタンパク質の性質が最終的に証明されました。 現在までに、世界は700以上の異なる酵素を知っています。 しかし同時に、現代の酵素学は、特定の種類のタンパク質分子の特性を積極的に研究、分離、研究し続けています。

酵素：タンパク質の性質

同様に、酵素は通常、単純なものと複雑なものに分けられます。 前者は、トリプシン、ペプシン、リゾチームなどのアミノ酸で構成される化合物です。 複雑な酵素は、前述のように、アミノ酸（アポ酵素）を含むタンパク質部分と、補因子と呼ばれる非タンパク質部分で構成されています。 複雑な酵素だけが生物反応に関与することができます。 さらに、タンパク質と同様に、酵素はモノおよびポリマーです。つまり、1つまたは複数のサブユニットで構成されています。

タンパク質構造としての酵素の一般的な特性は次のとおりです。

  • 作用の効率、体内の化学反応の大幅な加速を意味します。
  • 基質への選択性と実行される反応のタイプ。
  • 温度、酸塩基バランス、および酵素が作用する環境の他の非特異的な物理化学的要因に対する感受性。
  • 化学試薬等の作用に対する感受性


人体における酵素の主な役割は、ある物質を他の物質に、つまり基質を生成物に変換することです。 それらは4000以上の生化学的生命反応の触媒として機能します。 酵素の機能は、代謝プロセスを指示および調節することです。 無機触媒として、酵素は順方向および逆方向のバイオ反応を大幅に加速することができます。 それらの作用の間、化学平衡が乱されないことは注目に値する。 起こる反応は、細胞に入る栄養素の分解と酸化を確実にします。 各タンパク質分子は、1分間に膨大な数のアクションを実行できます。 同時に、さまざまな物質と反応する酵素のタンパク質は変化しません。 栄養素の酸化中に生成されたエネルギーは、有機化合物の合成に必要な物質の分解生成物と同じように細胞によって使用されます。

今日、医療目的の酵素製剤だけでなく、幅広い用途が見出されています。 酵素は、食品および繊維産業、現代の薬理学でも使用されています。

酵素分類

1961年にモスクワで開催されたVInternationalBiochemical Unionの会議で、酵素の最新の分類が採用されました。 この分類は、酵素が触媒として作用する反応のタイプに応じて、クラスに分類されることを意味します。 さらに、酵素の各クラスはサブクラスに分けられます。 それらを指定するために、ドットで区切られた4つの数字のコードが使用されます。

  • 最初の数字は、酵素が触媒として作用する反応メカニズムを示しています。
  • 2番目の数字は、酵素が属するサブクラスを示します。
  • 3番目の番号は記述された酵素のサブクラスです。
  • 4番目は、それが属するサブクラスの酵素のシリアル番号です。

合計で、6つのクラスの酵素が酵素の現代の分類で区別されます。

  • 酸化還元酵素は、細胞内で発生するさまざまな酸化還元反応の触媒として機能する酵素です。 このクラスには22のサブクラスが含まれます。
  • トランスフェラーゼは、9つのサブクラスを持つ酵素のクラスです。 これには、異なる基質間の輸送反応を提供する酵素、物質の相互変換の反応に関与する酵素、およびさまざまな有機化合物の中和が含まれます。
  • 加水分解酵素は、水分子を基質に結合させることにより、基質の分子内結合を切断する酵素です。 このクラスには13のサブクラスがあります。
  • リアーゼは、複雑な酵素のみを含むクラスです。 7つのサブクラスがあります。 このクラスに属する酵素は、C-O、C-C、C-Nおよび他のタイプの有機結合を切断する反応の触媒として機能します。 また、リアーゼクラスの酵素は、非加水分解的な方法で可逆的な生化学的切断反応に関与しています。
  • イソメラーゼは、1つの分子で発生する異性体変換の化学プロセスで触媒として機能する酵素です。 前のクラスのように、それらは複雑な酵素だけを含みます。
  • リガーゼは、シンテターゼとも呼ばれ、6つのサブクラスを含むクラスであり、ATPの影響下で2つの分子を結合するプロセスを触媒する酵素を表します。


酵素の組成は、特定の機能の実行に関与する別々の領域を組み合わせています。 したがって、酵素の組成では、原則として、活性中心とアロステリック中心が分離されます。 ちなみに、後者はすべてのタンパク質分子に見られるわけではありません。 活性部位は、基質との接触と触媒作用に関与するアミノ酸残基の組み合わせです。 次に、アクティブセンターは、アンカーと触媒の2つの部分に分けられます。 いくつかのモノマーからなる酵素は、複数の活性部位を含む場合があります。

アロステリックセンターは酵素の活性に責任があります。 酵素のこの部分は、その空間構成が基質分子とは何の関係もないという事実からその名前が付けられました。 酵素の関与によって起こる反応速度の変化は、アロステリック中心へのさまざまな分子の結合によって決定されます。 それらの組成にアロステリック中心を含む酵素は高分子タンパク質です。

酵素の作用機序

酵素の作用は、特に次のようないくつかの段階に分けることができます。

  • 最初の段階では、基質を酵素に付着させ、その結果、酵素-基質複合体が形成されます。
  • 第2段階では、結果として得られる複合体を1つまたは複数の遷移複合体に一度に変換します。
  • 第三段階は酵素-生成物複合体の形成です。
  • そして最後に、第4段階では、反応の最終生成物と酵素を分離しますが、これは変更されません。

さらに、酵素の作用は、触媒作用のさまざまなメカニズムの関与によって発生する可能性があります。 したがって、酸塩基および共有結合触媒作用が分離されます。 最初のケースでは、活性中心に特定のアミノ酸残基を含む酵素が反応に関与します。 このような酵素のグループは、体内の多くの反応のための優れた触媒です。 共有結合触媒作用は、基質と接触すると不安定な複合体を形成する酵素の作用を伴います。 このような反応の結果は、分子内転位による生成物の形成です。

酵素反応には主に3つのタイプがあります。

  • 「ピンポン」は、酵素が1つの基質と結合し、そこから特定の物質を借りて、別の基質と相互作用して、結果として生じる化学基を与える反応です。
  • 連続反応は、酵素への1つ、次に別の基質の連続的な添加を意味し、その結果、いわゆる「三重複合体」が形成され、そこで触媒作用が起こります。
  • ランダム相互作用は、基質が酵素とランダムに相互作用する反応であり、触媒作用の後、それらは同じ順序で分割されます。


酵素の活性は不安定であり、それらが作用しなければならないさまざまな環境要因に大きく依存します。 したがって、酵素の活性の主な指標は、細胞に対する内部および外部の影響の要因です。 酵素の活性はカタールで変化し、1秒あたりに相互作用する基質の1molを変換する酵素の量を示しています。 国際的な測定単位はEで、1分間に1 µmolの基質を変換できる酵素の量を示します。

酵素阻害：プロセス

特に現代医学と酵素学の主な方向性の1つは、酵素の関与によって発生する代謝反応の速度を制御する方法の開発です。 阻害は一般に、さまざまな化合物の使用による酵素活性の低下と呼ばれます。 したがって、タンパク質分子の活性を特異的に低下させる物質を阻害剤と呼びます。 抑制にはさまざまな種類があります。 したがって、酵素と阻害剤との結合強度に応じて、それらの相互作用のプロセスは可逆的であり、したがって不可逆的である可能性があります。 そして、阻害剤が酵素の活性部位にどのように作用するかに応じて、阻害のプロセスは競合的または非競合的である可能性があります。

体内の酵素活性化

阻害とは異なり、酵素の活性化は、進行中の反応におけるそれらの作用の増加を意味します。 望ましい結果を得ることができる物質は、活性剤と呼ばれます。 そのような物質は、本質的に有機または無機であり得る。 たとえば、胆汁酸、グルタチオン、エンテロキナーゼ、ビタミンC、さまざまな組織酵素などが有機活性剤として機能します。ペプシノーゲンとさまざまな金属のイオン（ほとんどの場合2価）は、無機活性剤として使用できます。


さまざまな酵素、それらの参加によって起こる反応、およびそれらの結果は、さまざまな分野で幅広い用途が見出されています。 長年にわたり、酵素の作用は、食品、皮革、繊維、製薬、その他多くの産業で積極的に使用されてきました。 たとえば、研究者は天然酵素の助けを借りて、アルコール飲料の製造におけるアルコール発酵の効率を高め、食品の品質を改善し、新しい減量方法を開発しようとしています。化学触媒の使用と比較して、さまざまな産業は大幅に失われます。 結局のところ、実際にそのようなタスクを実行する際の主な困難は、酵素の熱的不安定性とさまざまな要因に対する酵素の感受性の増加です。 また、酵素を反応の最終生成物から分離することが難しいため、酵素を生産に再利用することは不可能です。

さらに、酵素の作用は、医学、農業および化学産業で積極的に使用されています。 酵素の作用をどこでどのように使用できるかをより詳細に考えてみましょう。

    食品業界。 誰もが、焼くときに良い生地が浮き上がって膨らむべきであることを知っています。 しかし、誰もがこれがどのように起こるかを正確に理解しているわけではありません。 生地を作る小麦粉には、さまざまな酵素があります。 そのため、小麦粉の組成に含まれるアミラーゼは、でんぷんの分解過程に関与し、二酸化炭素が活発に放出され、生地のいわゆる「膨潤」に寄与します。 生地のべたつきとCO2の保持は、小麦粉にも含まれるプロテアーゼと呼ばれる酵素の作用によってもたらされます。 そのようなことが判明し、それは思われるでしょう。 ベーキング用の生地を作るような単純なことは、複雑な化学プロセスを伴います。 また、一部の酵素、それらの参加によって発生する反応は、アルコール生産の分野で特別な需要を得ています。 酵母では、アルコール発酵プロセスの品質を確保するためにさまざまな酵素が使用されています。 さらに、一部の酵素（パパインやペプシンなど）は、アルコール飲料の沈殿物を溶解するのに役立ちます。 酵素は、発酵乳製品やチーズの製造にも積極的に使用されています。

    皮革産業では、酵素を使用してタンパク質を効率的に分解します。これは、さまざまな食品や血液などから持続的な汚れを取り除くときに最も重要です。

    セルラーゼは、洗濯洗剤の製造に使用できます。 しかし、そのような粉末を使用する場合、記載された結果を得るためには、洗浄の許容温度レジームを観察する必要があります。

さらに、飼料添加物の製造では、酵素を使用して栄養価を高め、タンパク質と非デンプン多糖類を加水分解します。 繊維産業では、酵素によって繊維の表面特性を変化させることができ、紙パルプ産業では、紙のリサイクル中にインクとトナーを除去することができます。

現代人の生活における酵素の大きな役割は否定できません。 現在、その特性はさまざまな分野で積極的に利用されていますが、酵素の独自の特性や機能の新たな応用も継続的に模索されています。

人間の酵素と遺伝性疾患

多くの病気は、酵素の機能の侵害である酵素障害を背景に発症します。 一次および二次酵素障害を割り当てます。 一次障害は遺伝性、二次性-後天性です。 遺伝性酵素障害は通常、代謝性疾患として分類されます。 遺伝的欠陥または酵素活性の低下の遺伝は、主に常染色体劣性の方法で発生します。 たとえば、フェニルケトン尿症などの病気は、フェニルアラニン-4-モノオキシゲナーゼなどの酵素の欠陥の結果です。 この酵素は通常、フェニルアラニンからチロシンへの変換に関与しています。 酵素の機能の違反の結果として、体に有毒であるフェニルアラニンの異常な代謝物の蓄積が起こります。

酵素障害も言及されており、その発症はプリン塩基の代謝の違反によって引き起こされ、その結果、血中の尿酸レベルの安定した増加が引き起こされます。 ガラクトース血症は、酵素の遺伝性機能障害によって引き起こされる別の病気です。 この病状は、体がガラクトースをブドウ糖に変換できない炭水化物代謝の違反が原因で発症します。 このような違反の結果、細胞内にガラクトースとその代謝産物が蓄積し、肝臓、中枢神経系、その他の重要な身体系に損傷を与えます。 ガラクトース血症の主な症状は、子供の誕生直後に現れる下痢、嘔吐、閉塞性黄疸、白内障、および身体的および知的発達の遅延です。

さまざまな糖原病およびリピドースも遺伝性酵素障害に属し、別名酵素病理学とも呼ばれます。 このような障害の発症は、人体の酵素活性が低いか、完全に欠如していることが原因です。 遺伝性代謝障害は、原則として、さまざまな程度の重症度の疾患の発症を伴います。 同時に、一部の酵素障害は無症候性である可能性があり、適切な診断手順が実行された場合にのみ決定されます。 しかし、一般的に、遺伝性代謝障害の最初の症状は幼児期にすでに現れています。 これは年長の子供ではあまり起こらず、大人ではさらに起こります。

遺伝性酵素障害の診断において、重要な役割は、研究の系図的方法によって果たされます。 同時に、専門家は実験室で酵素の反応をチェックします。 遺伝性発酵症は、ホルモンの産生に障害を引き起こす可能性があります。ホルモンは、体が完全に機能するために特に重要です。 たとえば、副腎皮質は、炭水化物代謝の調節に関与する糖質コルチコイド、水塩代謝に関与する鉱質コルチコイド、および青年期の第二次性徴の発症に直接影響を与えるアンドロゲンホルモンを産生します。 したがって、これらのホルモンの産生の違反は、さまざまな臓器系からの多数の病状の発症につながる可能性があります。


人体の食品加工のプロセスは、さまざまな消化酵素の関与によって発生します。 食物の消化の過程で、低分子量の化合物だけが腸壁に浸透して血流に吸収されることができるので、すべての物質は小分子に分解されます。 このプロセスにおける特別な役割は、タンパク質をアミノ酸、グリセロールと脂肪酸、デンプンを糖に分解する酵素に与えられています。 タンパク質の分解は、消化器系の主要な器官である胃に含まれている酵素ペプシンの作用によって確実に行われます。 消化酵素の一部は、膵臓によって腸で生成されます。 特に、これらには次のものが含まれます。

  • トリプシンとキモトリプシン。その主な目的はタンパク質の加水分解です。
  • アミラーゼ-脂肪を分解する酵素;
  • リパーゼ-でんぷんを分解する消化酵素。

トリプシン、ペプシン、キモトリプシンなどの消化酵素はプロ酵素の形で生成され、胃や腸に入って初めて活性化されます。 この機能は、胃や膵臓の組織を攻撃的な影響から保護します。 さらに、これらの臓器の内殻は粘液の層でさらに覆われているため、安全性がさらに高まります。

一部の消化酵素は小腸でも生成されます。 植物性食品と一緒に体内に入るセルロースの処理には、セルラーゼという子音の名前を持つ酵素が関与しています。 言い換えれば、消化管のほぼすべての部分が唾液腺から結腸まで消化酵素を生成します。 それぞれの種類の酵素がその機能を果たし、食物の高品質な消化と体内のすべての有用な物質の完全な吸収を一緒に提供します。

膵臓酵素

膵臓は混合分泌の器官です。つまり、内因性と外因性の両方の機能を果たします。 上記のように、膵臓は胆汁の影響下で活性化される多くの酵素を生成し、それは酵素と一緒に消化器官に入ります。 パンクレリパーゼ酵素は、脂肪、タンパク質、炭水化物を、細胞膜を通過して血流に入ることができる単純な分子に分解する役割を果たします。 したがって、膵臓の酵素のおかげで、食物と一緒に体内に入る有用な物質の完全な同化があります。 消化管のこの器官の細胞によって合成された酵素の作用をより詳細に考えてみましょう：

  • アミラーゼは、マルターゼ、インベルターゼ、ラクターゼなどの小腸酵素とともに、複雑な炭水化物の分解プロセスを提供します。
  • 人体ではタンパク質分解酵素とも呼ばれるプロテアーゼは、トリプシン、カルボキシペプチダーゼ、エラスターゼに代表され、タンパク質の分解に関与します。
  • ヌクレアーゼ-RNA、DNAのアミノ酸に作用する、デオキシリボヌクレアーゼおよびリボヌクレアーゼに代表される膵臓酵素。
  • リパーゼは、脂肪を脂肪酸に変換する役割を担う膵臓の酵素です。

膵臓はまた、ホスホリパーゼ、エステラーゼおよびアルカリホスファターゼを合成します。

活性型で最も危険なのは、体内で生成されるタンパク質分解酵素です。 それらの産生と消化器系の他の器官への放出のプロセスが妨げられると、酵素は膵臓で直接活性化され、急性膵炎と関連する合併症の発症につながります。 それらの作用を遅くすることができるタンパク質分解酵素の阻害剤は、膵臓ポリペプチドおよびグルカゴン、ソマトスタチン、ペプチドYY、エンケファリンおよびパンクレアスタチンである。 これらの阻害剤は、消化器系の活性要素に影響を与えることにより、膵臓酵素の産生を阻害することができます。


体内に入る食物の消化の主なプロセスは小腸で起こります。 消化管のこのセクションでは、酵素も合成され、その活性化プロセスは膵臓と胆嚢の酵素と連動して起こります。 小腸は消化管の一部であり、食物と一緒に体内に入る栄養素の加水分解の最終段階が起こります。 オリゴとポリマーをモノマーに分解するさまざまな酵素を合成します。モノマーは小腸の粘膜に吸収されやすく、リンパや血流に入ることができます。

小腸酵素の影響下で、胃の中で予備的に変換されたタンパク質をアミノ酸に、複雑な炭水化物を単糖に、脂肪を脂肪酸に、そしてグリセロールに分解するプロセスが起こります。 腸液の組成には、食物の消化過程に関与する20種類以上の酵素があります。 膵臓と腸の酵素の関与により、粥状液（部分的に消化された食物）の完全な発達が保証されます。 小腸のすべてのプロセスは、粥状液が消化管のこのセクションに入ってから4時間以内に発生します。

小腸での食物の消化における重要な役割は、消化中に十二指腸に入る胆汁によって果たされます。 胆汁自体には酵素はありませんが、この生体液は酵素の作用を高めます。 最も重要な胆汁は、脂肪を分解して乳濁液に変えることです。 このような乳化脂肪は、酵素の影響下ではるかに速く分解されます。 胆汁酸と相互作用する脂肪酸は、難溶性の化合物に変換されます。 さらに、胆汁の分泌は、腸の運動性と膵臓による消化液の生成を刺激します。

腸液は、小腸の粘膜にある腺によって合成されます。 このような液体の組成には、トリプシンの作用を活性化するように設計された消化酵素とエンテロキナーゼが含まれています。 さらに、腸液には、タンパク質分解の最終段階に必要なエレプシンと呼ばれる酵素、さまざまな種類の炭水化物（アミラーゼやラクターゼなど）に作用する酵素、脂肪を変換するように設計されたリパーゼが含まれています。

胃の酵素

食物の消化のプロセスは、胃腸管の各セクションで段階的に発生します。 それで、それは食物が歯によって押しつぶされて唾液と混合される口腔で始まります。 唾液には、砂糖とでんぷんを分解する酵素が含まれています。 口腔の後、粉砕された食物は食道から胃に入り、そこで消化の次の段階が始まります。 主な胃の酵素はペプシンで、タンパク質をペプチドに変換するように設計されています。 また、胃の中にはゼラチナーゼがあります。これは、コラーゲンとゼラチンを分解する酵素であり、主なタスクです。 さらに、この器官の空洞内の食物は、デンプンと脂肪を分解するアミラーゼとリパーゼの作用にそれぞれさらされています。

必要なすべての栄養素を取得する体の能力は、消化プロセスの質に依存します。 複雑な分子を多くの単純な分子に分割することで、消化管の他の部分での消化の次の段階で、血液やリンパ液へのさらなる吸収が保証されます。 胃の酵素の不十分な生産は、さまざまな病気の発症を引き起こす可能性があります。


肝酵素は、体内のさまざまな生化学的プロセスの過程で非常に重要です。 この器官によって生成されるタンパク質分子の機能は非常に多く、多様であるため、すべての肝酵素は通常3つの主要なグループに分けられます。

  • 血液凝固のプロセスを調節するように設計された分泌酵素。 これらには、コリンエステラーゼとプロトロンビナーゼが含まれます。
  • ASTと略されるアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼ、対応する名称がALTのアラニンアミノトランスフェラーゼ、および乳酸デヒドロゲナーゼ、LDHを含む肝臓インジケーター酵素。 記載されている酵素は、肝細胞が破壊され、肝細胞を「離れ」て血流に入る臓器の組織への損傷を示します。
  • 排泄酵素は肝臓によって生成され、胆汁の汗を臓器に残します。 これらの酵素には、アルカリホスファターゼが含まれます。 臓器からの胆汁の流出に違反すると、アルカリホスファターゼのレベルが上昇します。

将来、特定の肝酵素の働きに違反すると、さまざまな病気の発症につながる可能性があり、現在のところそれらの存在を示す可能性があります。

肝疾患の最も有益な検査の1つは血液生化学であり、これにより指標酵素AST、ATLのレベルを決定することができます。 したがって、女性のアスパラギン酸アミノトランスフェラーゼの通常の指標は20〜40 U / lであり、より強い性別の場合は15〜31 U/lです。 この酵素の活性の増加は、機械的または壊死性の肝細胞への損傷を示している可能性があります。 標準のアラニンアミノトランスフェラーゼの含有量は、女性では12〜32 U / lを超えてはならず、男性の場合、10〜40 U/lの範囲のALT活性は正常と見なされます。 ALT活性の10倍の増加は、臓器の感染症の発症を示している可能性があり、最初の症状が現れるずっと前ですらあります。

肝酵素の活性に関する追加の研究は、原則として、鑑別診断に使用されます。 これを行うために、LDH、GGT、およびGlDHの分析を実行できます。

    乳酸デヒドロゲナーゼ活性の基準は、140〜350 U/lの範囲の指標です。

    GDHのレベルの上昇は、臓器のジストロフィー病変、重度の中毒、感染性の疾患、または腫瘍学の兆候である可能性があります。 このような酵素の最大許容指標は、女性の場合は3.0 U / l、男性の場合は4.0 U/lです。

    男性のGGT酵素活性の基準は最大55U/ l、女性の場合は最大38 U/lです。 この基準からの逸脱は、糖尿病の発症、および胆道の疾患を示している可能性があります。 この場合、酵素活性指数は10倍に増加する可能性があります。 さらに、現代医学のGGTは、アルコール依存症の判定に使用されます。

肝臓で合成される酵素にはさまざまな機能があります。 したがって、それらのいくつかは、胆汁と一緒に、胆管を通って体から排泄され、食物の消化の過程に積極的に参加します。 この顕著な例は、アルカリホスファターゼです。 血中のこの酵素の活性の通常の指標は、30-90 U/lの範囲でなければなりません。 男性では、この数値が120 U / lに達する可能性があることは注目に値します（集中的な代謝プロセスにより、数値が増加する可能性があります）。

血液酵素

体内の酵素の活性とその含有量を決定することは、さまざまな病気を決定する際の主要な診断方法の1つです。 したがって、その血漿に含まれる血液酵素は、肝臓の病状の発症、組織細胞の炎症および壊死過程、心血管系の疾患などを示している可能性があります。血液酵素は通常、2つのグループに分けられます。 最初のグループには、特定の臓器によって血漿に放出される酵素が含まれます。 たとえば、肝臓は、血液凝固系の機能に必要な酵素のいわゆる前駆体を生成します。

2番目のグループははるかに多くの血液酵素を持っています。 健康な人の体では、そのようなタンパク質分子は、それらが生成する器官および組織の細胞内レベルでのみ作用するため、血漿において生理学的重要性を持たない。 通常、そのような酵素の活性は低く一定でなければなりません。 さまざまな病気を伴う細胞が損傷すると、細胞に含まれる酵素が放出されて血流に入ります。 この理由は、炎症性および壊死性のプロセスである可能性があります。 最初のケースでは、酵素の放出は細胞膜の透過性の違反が原因で発生し、2番目のケースでは-細胞の完全性の違反が原因で発生します。 同時に、血中の酵素のレベルが高いほど、細胞の損傷の程度が大きくなります。

生化学的分析により、血漿中の特定の酵素の活性を測定することができます。 肝臓、心臓、骨格筋、その他の人体組織のさまざまな病気の診断に積極的に使用されています。 さらに、いわゆる酵素診断は、特定の疾患を決定するときに、酵素の細胞内局在を考慮に入れます。 そのような研究の結果は、私たちが体内でどのようなプロセスが起こっているかを正確に決定することを可能にします。 したがって、組織の炎症過程では、血液酵素は細胞質ゾルに局在し、壊死性病変では、核またはミトコンドリアの酵素の存在が決定されます。

血液中の酵素含有量の増加は、必ずしも組織の損傷によるものではないことに注意してください。 体内の組織の活発な病理学的増殖、特に癌、特定の酵素の産生の増加、または腎臓の排泄能力の侵害は、血液中の特定の酵素の含有量の増加によっても判断できます。


現代医学では、診断および治療目的でのさまざまな酵素の使用に特別な場所が与えられています。 また、酵素は、さまざまな物質を正確に測定できる特定の試薬としての用途があります。 たとえば、尿と血清中のブドウ糖のレベルを決定するために分析を実行するとき、現代の研究所はブドウ糖オキシダーゼを使用します。 ウレアーゼは、尿および血液検査における尿素の定量的含有量を評価するために使用されます。 さまざまな種類のデヒドロゲナーゼにより、さまざまな基質（乳酸、ピルビン酸、エチルアルコールなど）の存在を正確に判断できます。

酵素の高い免疫原性は、治療目的でのそれらの使用を著しく制限します。 しかし、それにもかかわらず、いわゆる酵素療法は、補充療法または複雑な治療の要素の手段として、酵素（それらの内容を含む調製物）を使用して活発に開発されています。 補充療法は、消化管の不十分な生産によって発症する胃腸管の病気に使用されます。 膵臓酵素の欠乏により、それらの欠乏は、それらが存在する薬物の経口投与によって補うことができます。

複雑な治療の追加要素として、酵素はさまざまな病気に使用できます。 例えば、トリプシンやキモトリプシンなどのタンパク質分解酵素は、化膿性創傷の治療に使用されます。 酵素デオキシリボヌクレアーゼおよびリボヌクレアーゼを含む製剤は、アデノウイルス性結膜炎またはヘルペス性角膜炎の治療に使用されます。 酵素製剤は、血栓症や血栓塞栓症、腫瘍性疾患などの治療にも使用されます。それらの使用は、火傷拘縮や術後瘢痕の吸収に関連しています。

現代医学における酵素の使用は非常に多様であり、この分野は絶えず進化しているため、特定の疾患を治療するための新しくより効果的な方法を常に見つけることができます。

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酵素について何を知っていますか？ テレビでいつも宣伝されている薬が作られているのは彼らからですか？ 彼らはフライドチキンとパイの山を消化するのを助けますか？ あまり多くの情報はありません。 もっと知りたいですか？ この記事を読んでください。

酵素は、体内で多くのプロセスが不可能な物質です。 実際、酵素は食物の消化だけでなく、中枢神経系の働き、新しい細胞の成長の過程にも関与しています。
酵素はタンパク質です。 しかし、それらはミネラル塩も含んでいます。 酵素はたくさんあり、それぞれが狭い範囲の物質に対して完全にユニークな効果を持っています。 酵素は互いに置き換えることはできません。

酵素は54度を超えない温度でのみ作用することができます。 しかし、気温が低すぎることも彼らの活動に貢献しません。 結局のところ、酵素は人体で「働き」、それらに最適なのは体温です。 日光と酸素は酵素に有害です。 脂肪、タンパク質、ミネラル、炭水化物の代謝は、酵素の存在下でのみ起こります。

酵素は腸で働きます。 同時に、ビタミンEは酵素が変化しない状態で腸に到達するのを助けます。 酵素の働きは、食品加工のための体のエネルギーコストを大幅に削減します。 あなたが生の果物や野菜のファンでないなら、おそらくあなたの体は十分な酵素を生産していません。

すべての酵素は、アミラーゼ、リパーゼ、プロテアーゼの3つの主要なグループに分けられます。
エンザイム アミラーゼ炭水化物の処理に必要です。 アミラーゼの影響下で、炭水化物は破壊され、血液に容易に吸収されます。 アミラーゼは唾液と腸の両方に存在します。 アミラーゼも異なります。 砂糖の種類ごとに、この酵素の種類があります。

リパーゼ-これらは胃液に存在し、膵臓によって生成される酵素です。 リパーゼは、体が脂肪を吸収するために不可欠です。

プロテアーゼ-これは胃液に存在し、膵臓によっても生成される酵素のグループです。 さらに、プロテアーゼは腸にも存在します。 プロテアーゼはタンパク質の分解に不可欠です。

細胞内で代謝のプロセスを開始する酵素があります。 体内には、それ自体の酵素を生成しないようなシステムは実際にはありません。 独自の酵素を持っている食品もあります。 これらは、アボカド、パイナップル、パパイヤ、マンゴー、バナナ、およびさまざまな発芽穀物です。

体はまた、消化に関与するだけでなく、炎症を和らげる、いわゆるタンパク質分解酵素を生成します。 これらの酵素には、パンクレリパーゼ、ペプシン、レニン、トリプシン、およびキモトリプシンが含まれます。

剤形で最も一般的なのはパンクレリパーゼ酵素です。 体内の酵素が不足している場合に使用され、食物アレルギー、さまざまな重度の免疫障害、およびその他の複雑な内科疾患を伴う食物の消化を促進します。

酵素が不足している場合は、一度に複数の酵素を含む薬を使用することが望ましいです。 しかし、酵素を1つだけ含む製剤があります。 通常、酵素製剤は食物と一緒に摂取する必要がありますが、食後に摂取する方が効果的な場合もあります。 酵素を含む薬は冷蔵保存する必要があります。

酵素製剤は、安全に栄養補助食品（生物活性添加剤）と呼ぶことができます。 しかし、それでも長い間手に負えないほどそれらを使用する価値はありません。 医者に相談したほうがいいです。

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研究の歴史

期間 エンザイム消化のメカニズムを議論するときに化学者ヴァンヘルモントによって17世紀に提案されました。

詐欺で。 XVIII-早い。 19世紀 肉は胃液で消化され、でんぷんは唾液の作用で砂糖に変わることはすでに知られていました。 しかし、これらの現象のメカニズムは不明でした。

酵素分類

触媒反応の種類に応じて、酵素は酵素の階層的分類（KF、-酵素コミッションコード）に従って6つのクラスに分類されます。 この分類は、国際生化学分子生物学連合（International Union of Biochemistry and Molecular Biology）によって提案されました。 各クラスにはサブクラスが含まれているため、酵素はドットで区切られた4つの数字のセットで表されます。 たとえば、ペプシンの名前はEC3.4.23.1です。 最初の数字は、酵素によって触媒される反応のメカニズムを大まかに説明しています。

  • CF 1： オキシドレダクターゼ酸化または還元を触媒します。 例：カタラーゼ、アルコールデヒドロゲナーゼ。
  • CF 2： トランスフェラーゼこれは、ある基質分子から別の基質分子への化学基の移動を触媒します。 トランスフェラーゼの中で、キナーゼは特に区別され、原則として、ATP分子からリン酸基を転移します。
  • CF 3： 加水分解酵素化学結合の加水分解を触媒します。 例：エステラーゼ、ペプシン、トリプシン、アミラーゼ、リポタンパク質リパーゼ。
  • CF 4： リアーゼ、製品の1つに二重結合を形成して、加水分解せずに化学結合の切断を触媒します。
  • CF 5： イソメラーゼ、基質分子の構造的または幾何学的変化を触媒します。
  • CF 6： リガーゼ、ATP加水分解による基質間の化学結合の形成を触媒します。 例：DNAポリメラーゼ。

速度論的研究

最も簡単な説明 動力学単一基質酵素反応はミカエリスメンテン式です（図を参照）。 今日まで、酵素作用のいくつかのメカニズムが記載されてきた。 たとえば、多くの酵素の作用は、「ピンポン」メカニズムのスキームによって説明されます。

1972年から1973年。 酵素触媒作用の最初の量子力学的モデルが作成されました（著者M. V. Volkenshtein、R。R. Dogonadze、Z。D. Urushadzeなど）。

酵素の構造と作用機序

酵素の活性は、それらの三次元構造によって決定されます。

すべてのタンパク質と同様に、酵素は特定の方法で折りたたまれるアミノ酸の線形鎖として合成されます。 各アミノ酸配列は特定の方法で折りたたまれ、結果として生じる分子（タンパク質小球）は独自の特性を持っています。 いくつかのタンパク質鎖を組み合わせてタンパク質複合体にすることができます。 タンパク質の三次構造は、加熱したり特定の化学物質にさらしたりすると破壊されます。

酵素の活性部位

アクティブセンターでは、条件付きで以下を割り当てます。

  • 触媒中心-基質と直接化学的に相互作用します。
  • 結合中心（接触または「アンカー」部位）-基質に対する特異的親和性および酵素-基質複合体の形成を提供します。

反応を触媒するには、酵素が1つまたは複数の基質に結合する必要があります。 酵素のタンパク質鎖は、基質が結合する小球の表面にギャップまたはくぼみが形成されるように折りたたまれています。 この領域は基質結合部位と呼ばれます。 通常、それは酵素の活性部位と一致するか、その近くにあります。 一部の酵素には、補因子または金属イオンの結合部位も含まれています。

酵素は基質に結合します：

  • 水「毛皮のコート」から下地をきれいにします
  • 反応が進行するのに必要な方法で、反応する基質分子を空間に配置します
  • 反応の準備をします（たとえば、分極します）。

通常、酵素の基質への付着は、イオン結合または水素結合が原因で発生しますが、共有結合が原因で発生することはめったにありません。 反応の終わりに、その生成物（または複数の生成物）が酵素から分離されます。

その結果、酵素は反応の活性化エネルギーを低下させます。 これは、酵素の存在下では、反応が異なる経路をたどる（実際には、異なる反応が発生する）ためです。たとえば、次のようになります。

酵素がない場合：

  • A + B = AB

酵素の存在下で：

  • A + F = AF
  • AF + V = AVF
  • AVF \ u003d AV + F

ここで、A、B-基質、AB-反応生成物、F-酵素。

酵素は、それ自体では吸エルゴン反応（エネルギーを必要とする）にエネルギーを提供することはできません。 したがって、そのような反応を実行する酵素は、より多くのエネルギーの放出を進める発エルゴン反応とそれらを結合します。 たとえば、生体高分子合成反応は、ATP加水分解反応と組み合わされることがよくあります。

いくつかの酵素の活性中心は、協同性の現象によって特徴付けられます。

特異性

酵素は通常、それらの基質に対して高い特異性（基質特異性）を示します。 これは、基質分子および酵素の基質結合部位の形状、電荷分布、および疎水性領域の部分的な相補性によって達成されます。 酵素はまた、通常、高レベルの立体特異性（生成物として可能な立体異性体の1つのみを形成するか、基質として1つの立体異性体のみを使用する）、位置選択性（基質の可能な位置の1つのみで化学結合を形成または切断する）を示します。これらの条件のいくつかの可能な条件の化学選択性（1つの化学反応のみを触媒する）。 一般的に高レベルの特異性にもかかわらず、酵素の基質および反応特異性の程度は異なる可能性があります。 たとえば、エンドペプチダーゼトリプシンは、プロリンが後に続く場合を除いて、アルギニンまたはリジンの後にのみペプチド結合を切断します。ペプシンは特異性がはるかに低く、多くのアミノ酸に続くペプチド結合を切断できます。

キーロックモデル

コシュランドの誘導適合予想

より現実的な状況は、誘導されたマッチングの場合です。 正しくない基質（大きすぎるまたは小さすぎる）が活性部位に適合しない

1890年、エミールフィッシャーは、酵素の特異性は酵素の形態と基質の間の正確な対応によって決定されることを示唆しました。 この仮定は、ロックアンドキーモデルと呼ばれます。 酵素は基質に結合して、短命の酵素-基質複合体を形成します。 しかし、このモデルは酵素の高い特異性を説明していますが、実際に観察される遷移状態の安定化の現象を説明していません。

誘導適合モデル

1958年、ダニエルコシュランドはキーロックモデルの修正を提案しました。 酵素は一般的に剛体ではありませんが、柔軟な分子です。 酵素の活性部位は、基質に結合した後、コンフォメーションを変化させる可能性があります。 活性部位のアミノ酸の側基は、酵素がその触媒機能を実行できるようにする位置を取ります。 場合によっては、基質分子も活性部位に結合した後にコンフォメーションを変化させます。 キーロックモデルとは対照的に、誘導適合モデルは、酵素の特異性だけでなく、遷移状態の安定化も説明します。 このモデルは「ハンドグローブ」と呼ばれていました。

変更

多くの酵素は、タンパク質鎖の合成後に修飾を受けますが、それがないと、酵素はその活性を十分に発揮しません。 このような変更は、翻訳後変更（処理）と呼ばれます。 最も一般的なタイプの修飾の1つは、ポリペプチド鎖の側残基への化学基の付加です。 たとえば、リン酸残基の付加はリン酸化と呼ばれ、酵素キナーゼによって触媒されます。 多くの真核生物の酵素はグリコシル化されています。つまり、炭水化物オリゴマーで修飾されています。

翻訳後修飾のもう1つの一般的なタイプは、ポリペプチド鎖の切断です。 例えば、キモトリプシン（消化に関与するプロテアーゼ）は、キモトリプシノーゲンからポリペプチド領域を切断することによって得られます。 キモトリプシノーゲンはキモトリプシンの不活性な前駆体であり、膵臓で合成されます。 不活性型は胃に運ばれ、そこでキモトリプシンに変換されます。 このメカニズムは、酵素が胃に入る前に膵臓や他の組織の分裂を避けるために必要です。 不活性な酵素前駆体は「チモーゲン」とも呼ばれます。

酵素補因子

一部の酵素は、追加の成分なしで、それ自体で触媒機能を実行します。 ただし、触媒作用のために非タンパク質成分を必要とする酵素があります。 補因子は、無機分子（金属イオン、鉄硫黄クラスターなど）または有機分子（フラビンやヘムなど）のいずれかです。 酵素と強く関連している有機補因子は、補欠分子族とも呼ばれます。 酵素から分離できる有機補因子は補酵素と呼ばれます。

触媒活性を示すために補因子を必要とするが、それに結合していない酵素は、アポ酵素と呼ばれます。 補因子と組み合わせたアポ酵素はホロ酵素と呼ばれます。 ほとんどの補因子は、非共有結合ですがかなり強い相互作用によって酵素と関連しています。 ピルビン酸デヒドロゲナーゼのチアミンピロリン酸など、酵素に共有結合している補欠分子族もあります。

酵素調節

一部の酵素には小分子結合部位があり、酵素が入る代謝経路の基質または産物である可能性があります。 それらは酵素の活性を減少または増加させ、フィードバックの機会を生み出します。

最終製品の阻害

代謝経路-連続する酵素反応の連鎖。 多くの場合、代謝経路の最終生成物は、その代謝経路の最初の反応を加速する酵素の阻害剤です。 最終生成物が多すぎる場合、それは最初の酵素の阻害剤として作用し、その後、最終生成物が小さすぎる場合、最初の酵素が再び活性化されます。 したがって、負のフィードバックの原理に従った最終製品による抑制は、恒常性（体内環境の状態の相対的な一定性）を維持するための重要な方法です。

酵素活性に対する環境条件の影響

酵素の活性は、細胞または生物の状態（圧力、環境の酸性度、温度、溶解した塩の濃度（溶液のイオン強度）など）によって異なります。

酵素の複数の形態

酵素の複数の形態は2つのカテゴリーに分けることができます：

  • アイソザイム
  • 適切な複数形（true）

アイソザイム-これらは酵素であり、その合成は異なる遺伝子によってコードされており、異なる一次構造と異なる特性を持っていますが、同じ反応を触媒します。 アイソザイムの種類：

  • 有機-肝臓と筋肉の解糖系酵素。
  • 細胞-細胞質およびミトコンドリアのリンゴ酸デヒドロゲナーゼ（酵素は異なりますが、同じ反応を触媒します）。
  • ハイブリッド-四次構造を持つ酵素は、個々のサブユニット（乳酸デヒドロゲナーゼ-2種類の4つのサブユニット）の非共有結合の結果として形成されます。
  • 突然変異体-遺伝子の単一の突然変異の結果として形成されます。
  • 同種酵素-同じ遺伝子の異なる対立遺伝子によってコードされています。

適切な複数形（true）は、同じ遺伝子の同じ対立遺伝子によって合成がコードされる酵素であり、同じ一次構造と特性を持っていますが、リボソームで合成した後、同じ反応を触媒しますが、修飾を受けて異なります。

アイソザイムは遺伝子レベルで異なり、一次配列とは異なり、真の複数の形態は翻訳後レベルで異なります。

医学的意義

酵素と遺伝性代謝性疾患との関連が最初に確立されました A.ギャロドム 1910年代に ギャロッドは、酵素の欠陥に関連する病気を「先天性代謝異常症」と呼んだ。

特定の酵素をコードする遺伝子に変異が生じた場合、その酵素のアミノ酸配列が変化する可能性があります。 同時に、ほとんどの突然変異の結果として、その触媒活性は低下するか、完全に消失します。 生物がこれらの突然変異遺伝子のうちの2つ（各親から1つ）を受け取ると、その酵素によって触媒される化学反応は体内で進行しなくなります。 たとえば、アルビノの出現は、暗い色素メラニンの合成の段階の1つに関与するチロシナーゼ酵素の生成の停止に関連しています。 フェニルケトン尿症は、肝臓での酵素フェニルアラニン-4-ヒドロキシラーゼの活性の低下または欠如に関連しています。

現在、酵素の欠陥に関連する何百もの遺伝性疾患が知られています。 これらの病気の多くを治療および予防するための方法が開発されてきた。

実用

酵素は、食品、繊維産業、薬理学、医学など、国民経済で広く使用されています。 ほとんどの薬は、体内の酵素プロセスの過程に影響を及ぼし、特定の反応を開始または停止します。

科学研究や医学における酵素の使用範囲はさらに広いです。

ノート

文学

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    • ビッグメディカル百科事典

    酵素-（緯度発酵、サワードウから）、酵素、生体触媒、特定。 タンパク質はすべての生細胞に存在し、バイオールの役割を果たしています。 触媒。 それらを通して、遺伝が実現されます。 情報とすべての交換プロセスが実行されます...... 生物学的百科事典辞書

    酵素-（lat。Fermentumパン種、fervereから高温になるまで）。 他の有機体を腐敗させることなく発酵させる有機物質。 ロシア語に含まれる外国語の辞書。 Chudinov A.N.、1910年。酵素......。 ロシア語の外国語の辞書

    酵素-（lat.fermentumパン種から）（酵素）すべての生細胞に存在する生物学的触媒。 体内の物質の変換を実行し、それによってその代謝を指示および調整します。 タンパク質の化学的性質。 酵素...... ビッグ百科事典辞書

    酵素-（ラテン語の発酵膨張剤から）、すべての生細胞に存在する生物学的触媒。 体内の物質の変換（代謝）を実行します。 タンパク質の化学的性質。 細胞内の多数の生化学反応に参加しています...... 現代百科事典

    酵素-名詞、同義語の数：2つの生体触媒（1）酵素（2）ASIS同義語辞書。 V.N. トリシン。 2013..。 同義語辞書

    酵素-酵素。 酵素を参照してください。 （（

多くの場合、人体に役立つビタミン、ミネラル、その他の要素とともに、酵素と呼ばれる物質が言及されています。 酵素とは何ですか、そしてそれらは体内でどのような機能を果たしますか、それらの性質は何ですか、そしてそれらはどこにありますか？

これらはタンパク質の性質の物質、生体触媒です。 それらがなければ、離乳食、既製のシリアル、クワス、チーズ、チーズ、ヨーグルト、ケフィアはありません。 それらは人体のすべてのシステムの機能に影響を与えます。 これらの物質の不十分または過剰な活動は健康に悪影響を与えるので、それらの欠如によって引き起こされる問題を回避するために、あなたは酵素が何であるかを知る必要があります。

それは何ですか？

酵素は生細胞によって合成されるタンパク質分子です。 各セルには100以上あります。 これらの物質の役割は巨大です。 それらは、与えられた生物に適した温度での化学反応の速度の過程に影響を与えます。 酵素の別名は生物学的触媒です。 化学反応の速度の増加は、その進行を促進することによって発生します。 触媒として、それらは反応中に消費されず、その方向を変えません。 酵素の主な機能は、酵素がないと、すべての反応が生体内で非常にゆっくりと進行し、これが生存率に著しく影響することです。

たとえば、でんぷんを含む食品（じゃがいも、ご飯）を噛むと、唾液に含まれるでんぷんを分解する酵素であるアミラーゼの働きに関連して、甘い味が口の中に現れます。 でんぷんは多糖類であるため、それ自体は無味です。 その切断生成物（単糖）は、ブドウ糖、マルトース、デキストリンなどの甘い味がします。

すべてが単純なものと複雑なものに分けられます。 前者はタンパク質のみで構成され、後者はタンパク質（アポ酵素）と非タンパク質（補酵素）の部分で構成されています。 グループB、E、Kのビタミンは補酵素である可能性があります。

酵素クラス

伝統的に、これらの物質は6つのグループに分けられます。 もともとは、特定の酵素が作用する基質に応じて、その根にエンディング-aseを付加することで名前が付けられました。 したがって、タンパク質（タンパク質）を加水分解する酵素は、プロテイナーゼ、脂肪（リポ）-リパーゼ、デンプン（アミロン）-アミラーゼと呼ばれるようになりました。 次に、同様の反応を触媒する酵素は、対応する反応のタイプを示す名前を受け取りました-アシラーゼ、デカルボキシラーゼ、オキシダーゼ、デヒドロゲナーゼなど。 これらの名前のほとんどは、今日でも使用されています。

その後、国際生化学連合は、酵素の名前と分類が、触媒される化学反応のタイプとメカニズムに対応する必要があるという命名法を導入しました。 このステップにより、代謝のさまざまな側面に関連するデータの体系化が容易になりました。 反応とそれを触媒する酵素は6つのクラスに分けられます。 各クラスは、いくつかのサブクラス（4〜13）で構成されています。 酵素の名前の最初の部分は基質の名前に対応し、2番目の部分は-アザで終わる触媒反応のタイプに対応します。 分類（CF）による各酵素には、独自のコード番号があります。 最初の桁はリアクションクラスに対応し、次の桁はサブクラスに対応し、3番目の桁はサブサブクラスに対応します。 4桁目は、サブクラスの順番で酵素の番号を示します。 たとえば、ECが2.7.1.1の場合、酵素は2番目のクラス、7番目のサブクラス、1番目のサブクラスに属します。 最後の数字は酵素ヘキソキナーゼを指します。

意味

酵素とは何かというと、現代における酵素の重要性の問題を無視することはできません。 それらは人間の活動のほとんどすべての分野で広く使われています。 そのようなそれらの有病率は、それらが生細胞の外でそれらの独特の特性を保存することができるという事実によるものです。 たとえば、医学では、リパーゼ、プロテアーゼ、アミラーゼのグループの酵素が使用されます。 それらは脂肪、たんぱく質、でんぷんを分解します。 原則として、このタイプはPanzinorm、Festalなどの薬の一部です。 これらの資金は、主に消化管の病気を治療するために使用されます。 一部の酵素は血管内の血栓を溶解することができ、化膿性の傷の治療に役立ちます。 酵素療法は、腫瘍性疾患の治療において特別な位置を占めています。

でんぷんを分解する能力があるため、酵素アミラーゼは食品業界で広く使用されています。 同じ地域では、脂肪を分解するリパーゼとタンパク質を分解するプロテアーゼが使用されています。 アミラーゼ酵素は、醸造、ワイン製造、製パンに使用されます。 既製の穀物の調製や肉を柔らかくするために、プロテアーゼが使用されます。 チーズの製造には、リパーゼとレンネットが使用されます。 化粧品業界もそれらなしでは成し遂げられません。 それらは洗浄粉末、クリームの一部です。 例えば、粉末の洗浄には、でんぷんを分解するアミラーゼが添加されています。 タンパク質の不純物とタンパク質はプロテアーゼによって分解され、リパーゼは組織の油脂を取り除きます。

体内での酵素の役割

人体の代謝には、同化作用と異化作用の2つのプロセスが関与しています。 1つ目はエネルギーと必須物質の吸収を保証し、2つ目は廃棄物の分解です。 これらのプロセスの絶え間ない相互作用は、炭水化物、タンパク質、脂肪の吸収と体の重要な機能の維持に影響を与えます。 代謝プロセスは、神経、内分泌、循環の3つのシステムによって制御されています。 それらは酵素の連鎖の助けを借りて正常に機能することができ、それは次に人が外部および内部環境の条件の変化に適応することを確実にします。 酵素には、タンパク質製品と非タンパク質製品の両方が含まれています。

体内の生化学反応の過程で、酵素が関与する過程で、それら自体は消費されません。 それぞれが独自の化学構造と独自の役割を持っているため、それぞれが特定の反応のみを開始します。 生化学的触媒は、直腸、肺、腎臓、肝臓が毒素や老廃物を体から取り除くのを助けます。 それらはまた、皮膚、骨、神経細胞、筋肉組織の構築に貢献します。 ブドウ糖を酸化するために特定の酵素が使用されます。

体内のすべての酵素は、代謝と消化に分けられます。 代謝は毒素の中和、タンパク質とエネルギーの生成に関与し、細胞内の生化学的プロセスを加速します。 したがって、たとえば、スーパーオキシドジスムターゼは最も強力な抗酸化物質であり、ほとんどの緑の植物、白キャベツ、芽キャベツ、ブロッコリー、小麦胚芽、緑、大麦に自然に含まれています。

酵素活性

これらの物質が完全に機能するためには、特定の条件が必要です。 それらの活動は主に温度の影響を受けます。 増加すると、化学反応の速度が増加します。 分子の速度が上がると、分子同士が衝突しやすくなり、反応の可能性が高まります。 最適な温度が最大の活動を提供します。 最適温度が標準から外れるとタンパク質が変性するため、化学反応の速度が低下します。 凝固点温度に達すると、酵素は変性しませんが、不活性化されます。 製品の長期保存に広く使用されている急速凍結法は、微生物の成長と発達を停止させ、その後、内部にある酵素を不活性化します。 その結果、食品は分解しません。

酵素の活性は、環境の酸性度にも影響されます。 それらは中性pHで機能します。 一部の酵素のみが、アルカリ性、強アルカリ性、酸性、または強酸性の環境で機能します。 たとえば、レンネットは、人間の胃の非常に酸性の環境でタンパク質を分解します。 酵素は阻害剤や活性剤の影響を受ける可能性があります。 金属などの一部のイオンは、それらを活性化します。 他のイオンは酵素の活性を抑制する効果があります。

多動性

酵素の過剰な活性は、生物全体の機能に影響を及ぼします。 第一に、それは酵素作用の速度の増加を引き起こし、それは次に反応基質の欠乏および過剰の化学反応生成物の形成を引き起こす。 基質の欠乏とこれらの製品の蓄積は、健康状態を著しく悪化させ、体の活力を乱し、病気を発症させ、人を死に至らしめる可能性があります。 たとえば、尿酸の蓄積は痛風や腎不全につながります。 基質が不足しているため、余分な製品はありません。 これは、一方と他方を省略できる場合にのみ機能します。

酵素の過剰な活性にはいくつかの理由があります。 1つ目は遺伝子変異であり、先天性または変異原性物質の影響下で獲得される可能性があります。 2番目の要因は、酵素が機能するために必要な、水または食品中のビタミンまたは微量元素の過剰です。 たとえば、コラーゲン合成酵素の活性の増加による過剰なビタミンCは、創傷治癒のメカニズムを破壊します。

活動低下

酵素の活性の増加と減少の両方が体の活動に悪影響を及ぼします。 2番目のケースでは、アクティビティを完全に停止することができます。 この状態は、酵素の化学反応の速度を劇的に低下させます。 その結果、基質の蓄積は製品の欠乏によって補完され、深刻な合併症を引き起こします。 身体の生命活動の乱れを背景に、健康状態が悪化し、病気が進行し、致命的な結果を招く可能性があります。 アンモニアの蓄積またはATPの欠乏は死につながります。 フェニルアラニンの蓄積により、オリゴフレニアが発症します。 ここでも、酵素基質がない場合、反応基質の蓄積がないという原則が適用されます。 体への悪影響は、血液酵素がその機能を果たさない状態です。

活動低下のいくつかの原因が考えられます。 先天性または後天性の遺伝子の突然変異-これは最初のものです。 状態は遺伝子治療の助けを借りて修正することができます。 あなたは食物から不足している酵素の基質を排除することを試みることができます。 場合によっては、これが役立つことがあります。 2番目の要因は、酵素が機能するために必要な食品中のビタミンまたは微量元素の不足です。 次の原因は、ビタミンの活性化の障害、アミノ酸の欠乏、アシドーシス、細胞内の阻害剤の出現、タンパク質の変性です。 酵素活性も体温の低下とともに低下します。 いくつかの要因はすべてのタイプの酵素の機能に影響を及ぼしますが、他の要因は特定のタイプの働きにのみ影響を及ぼします。

消化酵素

人は食べる過程を楽しんでおり、消化の主な仕事が食物をエネルギー源や体の建築材料になり、腸に吸収される物質に変換することであるという事実を無視することがあります。 タンパク質酵素がこのプロセスに寄与しています。 消化物質は、食物を分割するプロセスに関与する消化器官によって生成されます。 食物から必要な炭水化物、脂肪、アミノ酸を得るには、酵素の作用が必要です。これは、体が正常に機能するために必要な栄養素とエネルギーです。

消化不良を正常化するために、食事と同時に必要なタンパク質物質を使用することをお勧めします。 食べ過ぎの場合は、食後または食中に1〜2錠を服用できます。 薬局では、消化を改善するのに役立つさまざまな酵素製剤を販売しています。 ある種類の栄養素を摂取するときは、それらを備蓄する必要があります。 食べ物を噛んだり飲み込んだりする際の問題については、食事と一緒に酵素を摂取する必要があります。 それらの使用の重要な理由はまた、後天性および先天性発酵障害、過敏性腸症候群、肝炎、胆管炎、胆嚢炎、膵炎、大腸炎、慢性胃炎などの疾患である可能性があります。 酵素の準備は、消化過程に影響を与える薬と一緒に服用する必要があります。

酵素病理学

医学では、病気と特定の酵素の合成の欠如との間の関係の調査を扱うセクション全体があります。 これは酵素学の分野です-酵素病理学。 不十分な酵素合成も考慮されるべきである。 たとえば、遺伝性疾患のフェニルケトン尿症は、フェニルアラニンのチロシンへの変換を触媒するこの物質を合成する肝細胞の能力の喪失を背景に発症します。 この病気の症状は精神活動の障害です。 患者の体内に毒性物質が徐々に蓄積するため、嘔吐、不安、神経過敏の増加、何にも興味がない、重度の倦怠感などの症状が気になります。

子供の誕生時に、病状は現れません。 主な症状は、2〜6か月の年齢の間に気付くことができます。 赤ちゃんの人生の後半は、精神発達の顕著な遅れが特徴です。 患者の60％で白痴が発生し、10％未満が軽度のオリゴフレニアに限定されます。 細胞酵素はそれらの機能に対処しませんが、これは修正することができます。 病理学的変化のタイムリーな診断は、思春期まで病気の発症を止めることができます。 治療は、食物と一緒にフェニルアラニンの摂取を制限することにあります。

酵素の準備

酵素とは何かという質問に答えると、2つの定義に注意することができます。 1つは生化学的触媒であり、2つ目はそれらを含む製剤です。 それらは胃と腸の環境の状態を正常化し、最終製品の微粒子への分解を確実にし、吸収プロセスを改善することができます。 それらはまた、胃腸病の出現と発症を防ぎます。 最も有名な酵素はMezimForteという薬です。 その組成には、慢性膵炎の痛みを軽減するのに役立つリパーゼ、アミラーゼ、プロテアーゼが含まれています。 カプセルは、膵臓による必要な酵素の不十分な生産のための代替治療として取られます。

これらの薬は主に食物と一緒に摂取されます。 カプセルまたは錠剤の数は、吸収メカニズムの特定された違反に基づいて、医師によって処方されます。 冷蔵庫に保管することをお勧めします。 消化酵素を長期間使用すると、依存症は発生せず、これは膵臓の働きに影響を与えません。 薬を選ぶときは、日付、品質と価格の比率に注意を払う必要があります。 酵素製剤は、消化器系の慢性疾患、過食、定期的な胃の問題、および食中毒に推奨されます。 ほとんどの場合、医師はメジム錠の製剤を処方します。これは国内市場で十分に証明されており、自信を持ってその地位を維持しています。 この薬の他の類似体がありますが、それほど有名ではなく、手頃な価格以上のものがあります。 特に、多くの人がパクレアチンまたはフェスタル錠を好みます。これらはより高価な錠剤と同じ特性を持っています。



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