Definiția citoscheletului. Citoscheletul este o componentă importantă a celulei
Citoscheletul este un set de structuri proteice asemănătoare firului - microtubuli și microfilamente care alcătuiesc sistemul musculo-scheletic al celulei. Doar celulele eucariote au un citoschelet; celulele procariote (bacteriene) nu îl au, ceea ce este o diferență importantă între aceste două tipuri de celule. Citoscheletul conferă celulei o anumită formă chiar și în absența unui perete celular rigid. Acesta organizează mișcarea organitelor din citoplasmă (așa-numitul flux al protoplasmei), care stă la baza mișcării amoeboidului. Citoscheletul este ușor de reconstruit, asigurând, dacă este necesar, o schimbare a formei celulei. Capacitatea celulelor de a-și schimba forma determină mișcarea straturilor celulare în stadiile incipiente Dezvoltarea embrionară. În timpul diviziunii celulare ( mitoză) citoscheletul „se dezasambla” (se disociază), iar autoasamblarea lui are loc din nou în celulele fiice.
Citoscheletul îndeplinește trei funcții principale.
1. Servește ca un cadru mecanic pentru celulă, care conferă celulei forma sa tipică și asigură comunicarea între membrană și organele. Cadrul este o structură dinamică care este actualizată constant pe măsură ce condițiile externe și starea celulei se schimbă.
2. Acționează ca un „motor” pentru mișcarea celulară. Proteinele motorii (contractile) se găsesc nu numai în celulele musculare, ci și în alte țesuturi. Componentele citoscheletului determină direcția și coordonează mișcarea, diviziunea, schimbarea formei celulei în timpul creșterii, mișcarea organelelor și mișcarea citoplasmei.
3. Servește drept „șine” pentru transportul organelelor și al altor complexe mari în interiorul celulei.
24. Rolul metodei imunocitochimiei în studiul citoscheletului. Caracteristici ale organizării citoscheletului în celulele musculare.
Analiza imunocitochimică este o metodă care permite analiza imunologică a materialului citologic, menținând în același timp morfologia celulară. ICC este unul dintre multele tipuri de metode imunochimice: imunotest enzimatic, imunofluorescență, radioimună etc. Baza metodei ICC este reacția imunologică a antigenului și a anticorpului.
Citoplasma celulelor eucariote este pătrunsă de o rețea tridimensională de fire de proteine (filamente), numită citoschelet. În funcție de diametrul lor, filamentele sunt împărțite în trei grupe: microfilamente (6-8 nm), fibre intermediare (aproximativ 10 nm) și microtubuli (aproximativ 25 nm). Toate aceste fibre sunt polimeri formați din subunități de proteine globulare speciale.
Microfilamentele (filamentele de actină) sunt compuse din actină, o proteină cea mai abundentă în celulele eucariote. Actina poate exista ca monomer (G-actină, „actină globulară”) sau polimer (F-actină, „actină fibrilă”). G-actina este o proteină globulară asimetrică (42 kDa), constând din două domenii. Pe măsură ce puterea ionică crește, G-actina se agregează reversibil pentru a forma un polimer liniar, în spirală, F-actina. Molecula de G-actină poartă o moleculă de ATP strâns legată, care, atunci când este transformată în F-actină, este lent hidrolizată la ADP, adică. F-actina prezintă proprietățile ATPazei.
B. Proteine din fibre intermediare
Elementele structurale ale fibrelor intermediare sunt proteine aparținând a cinci familii înrudite și care prezintă un grad ridicat de specificitate celulară. Reprezentanții tipici ai acestor proteine sunt citocheratinele, desminul, vimentina, proteina acidă fibrilară glială [GFAP] și neurofilamentul. Toate aceste proteine au o structură de bază de bază în partea centrală, care se numește α-helix supercoiled. Astfel de dimeri asociază antiparalelul pentru a forma un tetramer. Agregarea tetramerilor într-o manieră cap la cap produce un protofilament. Opt protofilamente formează fibra intermediară.
Spre deosebire de microfilamente și microtubuli, monomerii de fibre intermediare libere se găsesc cu greu în citoplasmă. Polimerizarea lor duce la formarea de molecule stabile de polimer nepolar.
V. Tubulin
Microtubulii sunt formați din tubulina proteică globulară, care este un dimer de subunități α și β. Monomerii tubulinei leagă GTP, care este lent hidrolizat de GDP și GTP. Două tipuri de proteine sunt asociate cu microtubuli: proteinele translocatoare structurale.
Citoscheletul este format din mai multe componente. Sunt microtubuli, i-am pomenit cand am discutat despre fagocitoza.
Microtubuli se ridică complet pe numele lor. Acestea sunt tuburi microscopice drepte (diametrul exterior 28 nm, diametrul interior 14 nm), constând din două proteine similare a-tubulină(„alfa-tubulină”) și b-tubulină(„beta-tubulină”). Cele două capete ale unui microtubul diferă unele de altele prin unele proprietăți importante (se numesc "+" Și „-”-se termină). Există două gene diferite în ADN-ul unei celule care conțin informații despre secvența de aminoacizi. A- tubulina si b- tubulina.
După sinteza pe ribozomi din citoplasmă, a- și b- tubulina se combină pentru a forma dimeri(„di” - „două”, „meros” - „parte”). În anumite condiții, dimerii de tubulină se pot atașa la capătul „+” al microtubulului, iar microtubulul se alungește. De la capătul „-”, microtubulii pot fi dezasamblați (adică dimerii de tubulină sunt separați de acesta, iar microtubulul se scurtează).
Prin schimbarea condițiilor în diferite părți ale citoplasmei, celula are capacitatea de a face rețeaua de microtubuli din ea mai mult sau, dimpotrivă, mai puțin densă. În plus, există proteine care se pot atașa la capetele „+” ale microtubulilor, oprind astfel asamblarea acestora, și alte proteine care se pot atașa la capetele „-” și pot opri dezasamblarea microtubulilor (împreună se numesc „ proteine de acoperire”).
Sunt cunoscute proteine de transport speciale care sunt capabile să tragă diferite organele celulare de-a lungul microtubulilor. Unul din ei, kinesină, le transferă în direcția de la „-”- la capătul „+”.
Următorul punct este legat de faptul că, dacă unele proteine se deteriorează, atunci acest design garantează că întregul microtubul se va deteriora. Dacă undeva apare o rupere a lanțului proteic, atunci această proteină nu se va alătura capătului plus sau va fi cumva îndepărtată, sau întregul microtubul se va dezasambla. Adică, așa se rezolvă problema cum să scapi de moleculele stricate.
În mod natural, toate macromoleculele din celulă se deteriorează treptat. Și unele dintre structurile celulare au ca scop îndepărtarea moleculelor deteriorate. De exemplu, în citoplasma celulei există enzime - hidrolaze, care descompun proteinele. Pentru toate proteinele situate în citoplasmă, capetele lanțului de aminoacizi sunt ascunse în interiorul globului proteic. În mod normal, nu ies în afară. Dacă apare un sfat, atunci există un gol. Și o astfel de proteină va fi distrusă, împărțită în aminoacizi individuali, care pot fi apoi folosite din nou. Și acest lucru este corect, deoarece proteina este stricată. Situația este similară cu acizii nucleici - de obicei sunt protejați de distrugere.
Centriolii sunt formați din microtubuli. Centriolul este un cilindru format din nouă tripleți de microtubuli. Pe suprafața cilindrului există structuri proteice care servesc drept centre pentru organizarea microtubulilor. Au capacitatea de a crea întinderi scurte de microtubuli din dimerii de tubulină. Și la fiecare secțiune scurtă, dimerii de tubulină se pot atașa în continuare, iar microtubulii se depărtează de centriol în direcții diferite. Acest lucru este esențial în mitoză. Deci, centriolul servește ca centru de organizare a microtubulilor.
Centriolul este, de asemenea, baza undulipodiumului, cunoscut și sub numele de flageli sau cili. Acesta este un organel caracteristic, care, aparent, la fel ca mitocondriile și cloroplastele, este de origine simbiogenă. Au existat câteva bacterii simbiotice care au evoluat treptat în undulipodia.
Există două opțiuni pentru modul în care funcționează genele. Există două opțiuni pentru a lucra cu undulipodium. O variantă, numită ciliu, clape și suprafața de care este atașat primește o împingere. Partea inițială a genelor devine moale și începe să se îndoaie. Genea funcționează (fa o lovitură eficientă) într-un singur plan.
La protiști (ciliați), ciliul poate efectua uneori un așa-numit invers, adică lovirea în direcția opusă. În orice caz, mișcarea înseamnă că, pentru ca animalul să se deplaseze într-o anumită direcție, toți cilii trebuie să fie orientați cu planurile lor în aceeași direcție. Într-adevăr, așa este. Pe corpul unei planari, de exemplu, acestea sunt orientate într-o singură direcție.
O altă opțiune este un flagel. În acest caz, vârful undulipodiumului se mișcă într-un cerc. Mai mult decât atât, în funcție de modul în care filamentul flagelului însuși este îndoit, flagelul poate trage sau împinge. În fig. Este prezentată o variantă a flagelului de împingere și tragere.
Firul în sine este răsucit într-o spirală, ale cărei spire se mișcă - de obicei de la bază la vârful flagelului. Ca rezultat, în funcție de relația dintre direcția de rotație și direcția de răsucire a helixului, flagelul este fie „înșurubat” în apă, fie „deșurubat”, așa cum ar fi.
La unele protozoare există o variantă intermediară, când undulipodium funcționează ca un flagel, dar în același timp descrie figura nu a unui cerc, ci a unui oval foarte alungit.
Cum este aranjată această structură în interior? O secțiune transversală a ciliului prezintă nouă perechi de microtubuli. În acest caz, în centru mai sunt doi microtubuli, legați de anumite ligamente și înconjurate de un cilindru de proteină nexină. Acesta se numește cilindrul central, din fiecare pereche de microtubuli a cilindrului central există o spiță, care constă și din proteina nexină.
În plus, fiecare pereche are „mânere” - excrescențe constând din proteina dineină, care are capacitatea, prin consumarea de ATP, de a se atașa de un microtubul adiacent și de a crea o diferență de înălțime între perechile de microtubuli. Ca rezultat, atunci când din 9 perechi de microtubuli „mânerele” dineinei sunt activate aproximativ la jumătate, unele perechi de microtubuli se ridică mai sus, iar altele coboară. Flagelul se îndoaie și are loc o clătire. Cam așa funcționează undulipodia, care este folosită în mișcarea protozoarelor.
Proteina principală a unei alte părți a citoscheletului - microfilamente - se numește actină. Globulele de actină (numite r-actină în această stare) sunt capabile să se unească în filamente, care sunt elice duble legate între ele. Rezultă un dublu helix cu două caneluri. Există un număr mare de proteine care influențează arhitectura acestui sistem de filamente. Există proteine care leagă între ele fire atinse accidental, există proteine care le modelează în mănunchiuri și diverse altele. Una dintre proteinele care reglează structura filamentelor se numește tropomiozină. De asemenea, se formează sub formă de globule și formează fire.
Aceste filamente se potrivesc apoi în două caneluri de pe filamentele f-actină. Există o altă proteină numită troponină, care constă din trei subunități. O subunitate leagă f-actina, a doua este capabilă să se lege de tropomiozină, iar a treia are capacitatea de a lega în mod reversibil calciul. Când ionii de calciu sunt prezenți în soluție, amestecul de subunități se combină. Dacă eliminați calciul, acesta se separă și totul revine la starea inițială.
Un astfel de filament, format din aceste trei proteine, în prezența calciului se va transforma într-o altă stare, în care troponina, alungită, va trage filamentele de tropomiozină din șanțuri. Ca urmare, în prezența calciului, șanțurile se vor deschide, iar dacă calciul este îndepărtat din mediu, acestea se vor închide. Voi explica de ce este necesar acest lucru acum.
O altă proteină implicată în contracție se numește miozină. Structura sa este bine studiată și constă din două elice alfa împletite cu capete la capete. În acest caz, există o așa-numită zonă de balamale în care este posibilă îndoirea. Chiar și o astfel de moleculă este capabilă, legându-și capetele de șanțurile filamentului de actină, în prezența calciului, este capabilă să urce de-a lungul ei, alternativ îndoindu-se și neîndoind (cu consumul de ATP).
Moleculele de miozină sunt capabile să se combine în dimeri. Un astfel de dimer este capabil să se atașeze la două filamente de actină și să le miște unul spre celălalt în prezența calciului. Mai mult, moleculele de miozină sunt capabile să se lipească împreună în agregate mai mari, astfel încât se obțin structuri de sute sau chiar mii de molecule. Sunt un cilindru cu șase rânduri de capete.
Înăuntru sunt molecule de miozină, iar rânduri de capete ies în afară. În mijlocul unei astfel de molecule există un spațiu în care, pe de o parte, molecula este orientată într-o direcție, iar pe de altă parte, în cealaltă, lățimea structurii este aproximativ egală cu dublul lungimii moleculei de miozină. Agregatul are șase filamente pe o parte și șase pe cealaltă parte, iar de îndată ce calciul apare în mediu, acestea pot fi trase unul spre celălalt.
O structură mai complexă poate fi compusă din astfel de agregate. Un agregat de miozină cu șase rânduri de capete și filamente de actină (filamente de actină) - din nou un agregat de miozină etc. Adică, ceea ce se obține în esență este o structură cristalină în care fiecare filament de actină este conectat la trei filamente de miozină, iar fiecare filament de miozină este conectat la șase filamente de actină. Întreaga structură se poate contracta și cam așa sunt structurate fibrele musculare, de exemplu mușchii striați.
Filamentele de actină sunt atașate de discul unei proteine speciale pe ambele părți. Agregatele de miozină sunt localizate între filamentele de actină. Rezultă o structură cu dungi transversale (de unde și denumirea de mușchi striat). Dacă i se furnizează calciu, și pentru aceasta aveți nevoie de secțiuni ale reticulului endoplasmatic și proteinele canale din acesta, care se vor deschide la momentul potrivit. Pentru ca ei să se deschidă, un potențial de acțiune trebuie să curgă peste membrana musculară, despre care vă vor spune mai târziu. Calciul va ieși și apoi întreaga structură se va micșora. Capetele de miozină se vor atașa de filamentele de actină și le vor trage.
Miez și înveliș nuclear.Învelișul nuclear este dublu, are pori nucleari, sunt înconjurați pe trei rânduri de un cerc de opt proteine. Un cerc exterior este în contact cu citoplasma, celălalt cerc mijlociu și interior este în contact cu interiorul nucleului. Porul nuclear îndeplinește o funcție destul de complexă. Toate proteinele sunt sintetizate în citoplasmă. În consecință, porul nuclear ar trebui să permită doar acele proteine care ar trebui să lucreze acolo în nucleu și să nu permită altora să treacă.
Cercetările au arătat că există o anumită secvență de aminoacizi care este o poartă de intrare în nucleu. Dacă acești 5-6 aminoacizi sunt atașați chimic la o minge de latex și o suspensie de astfel de bile este injectată în celulă, atunci proteinele porilor vor trage bilele în nucleu. Pe de altă parte, aceleași proteine nu trebuie să elibereze molecule de ADN, ARN etc. din nucleu.
Moleculele de ADN sunt fixate în mod special în nucleu, astfel încât fiecărei molecule (cromozom) îi corespunde un anumit teritoriu cromozomial, o secțiune din interiorul nucleului. Uneori, atunci când o celulă este deteriorată, de exemplu din cauza radiațiilor, cromozomii de pe ambele părți ale nucleului se deplasează unul spre celălalt și, cu ajutorul unor proteine speciale, sunt comparați și corectează deteriorarea. Toate acestea sunt puțin studiate, știm doar că ADN-ul este atașat.
Însăși afirmația despre citoschelet a fost propusă pentru prima dată de Koltsov, un remarcabil citolog rus la începutul secolului al XX-lea, care le-a descoperit în 1920. Elemente ale citoscheletului se găsesc în toate celulele eucariote, dar procariotele au și analogi ai acestor structuri. Gradul de exprimare a elementelor citoscheletice în diferite celule este diferit. De exemplu, celulele epidermice ale pielii sunt deosebit de bogate în filamente intermediare. Fibrele musculare au mai multe microfilamente de actină, iar microtubulii sunt mai frecvente în procesele celulelor nervoase și ale celulelor pigmentare. Proprietățile generale ale elementelor citoscheletice sunt că sunt polimeri fibrilari proteici, neramificați, capabili să mărească suprafața și să distrugă. Această instabilitate a elementelor citoscheletice duce la motilitatea celulară. De exemplu, pentru a le schimba forma. Unele componente ale citoscheletului, cu participarea unor proteine suplimentare speciale, pot fi stabilizate și pot forma ansambluri fibrilare complexe, jucând rolul unui cadru. Atunci când interacționează cu alte proteine speciale, care sunt clasificate ca proteine motorii sau translocatoare, componentele citoscheletice pot participa la o varietate de mișcări celulare.
Citoscheletul combină trei subsisteme. Ele diferă prin compoziție, ultrastructură și proprietăți funcționale. Acestea sunt sistemul de microfilament (actină-miozină), sistemul de microtubuli (tubulină-dineină) și sistemul de filament intermediar (filamente de 10 nm).
Microfilamente formează mănunchiuri în citoplasma celulelor animale în mișcare, formând și un strat cortical (sub plasmalemă), iar în celulele vegetale și ciupercile sunt localizate în straturile citoplasmei în mișcare. Principala proteină a microfilamentelor este actina. Este un complex de mai multe proteine. Fiecare proteină din acest complex este codificată de propria sa genă. Există două tipuri de actină - forma monomerică (forma globulară) G-actina, care conține o moleculă de ATP. Când G-actina polimerizează, se formează o fibrilă subțire, de aproximativ 8 μm grosime. Această structură se numește F-actină. Microfilamentele de actină au proprietăți polare. Acestea sunt structuri dinamice care se pot asambla și dezasambla în funcție de raportul actinei globulare și fibrilare.
Sistemul fibrilar instabil din celule este stabilizat de un număr mare de proteine auxiliare care interacționează cu F-actina. de exemplu, proteina tropomiozina asigură interacțiunea mai multor filamente de actină, dându-le rigiditate. Proteinele filamină și alfa-actinină formează legături încrucișate între filamentele de F-actină, ducând la formarea unei rețele tridimensionale complexe. Această rețea conferă citosolului o stare asemănătoare unui gel. Alte proteine accesorii pot lega filamentele în mănunchiuri. De exemplu, proteina fimbrină. În plus, există proteine care interacționează cu capetele microfilamentelor și împiedică distrugerea acestora. Interacțiunea F-actinei cu toate proteinele auxiliare reglează starea agregativă a microfilamentelor, asigurând aranjarea lor liberă sau, dimpotrivă, apropiată. Și asigură interacțiunea acestora cu alte componente.
Proteina miozina joacă un rol special în interacțiunea cu actina. Nu este o proteină auxiliară. Este a doua componentă principală a sistemului actină.
Miozina este o familie de proteine similare. Toate aceste proteine au o parte a capului sau motorului în structura lor, care este responsabilă pentru activitatea ATPazei a complexului. A doua componentă a proteinelor miozinei este gâtul, care este asociat cu mai multe proteine de reglare. Iar a treia componentă este partea cozii, care este specifică fiecărui tip de miozină și determină funcția acestei proteine.
Întregul complex de miozine este împărțit în trei tipuri: miozina I, miozina II și miozina V.
Miozina I. Este o moleculă monomerică.
Miozinele II și V sunt dimeri. Secțiunea cozii lor formează o așa-numită structură superhelical alfa. 2 molecule de miozină II pot interacționa între ele și pot forma o fibrilă.
Miozina I și V sunt implicate în interacțiunea dintre citoplasmă și membrană, de exemplu, în transportul veziculelor. Mecanismul de interacțiune al acestor proteine, principalele proteine ale sistemului de microfilament, începe cu interacțiunea capului miozinei cu filamentul de actină, ceea ce duce la îndoirea unei secțiuni a moleculelor de miozină și la mișcarea ulterioară.
În timpul fiecărui ciclu, capul de miozină se deplasează spre capătul pozitiv al filamentului de actină datorită hidrolizei unei molecule de ATP cu 5-25 nm. Adică, alunecarea unidirecțională a filamentului de actină are loc în raport cu moleculele de miozină. Acest model se numește modelul Huxley. Teoria moleculelor de alunecare.
Fibrele musculare striate sunt un model mărit de microfilament. Miofibrilele sunt un fir de 1-2 microni grosime cu zone întunecate și luminoase alternând. Unitatea structurală a miofibrilei este sarcomer sau o regiune situată între două discuri Z sau proteine. Funcția discurilor Z este de a lega structurile adiacente între ele. Proteinele Z în sine nu sunt structuri contractile.
Dimensiunea sarcomerelor în stare relaxată variază de la 1,8 la 2,8 μm. De-a lungul sarcomerului există trei secțiuni de protofibrile. Subțire, conectat la discul Z, care sunt filamente de actină. Și filamente groase, care sunt reprezentate de molecule de miozină. Filamentele groase sunt situate, parcă, în spațiile dintre filamentele de actină.
Capetele moleculelor de miozină interacționează cu filamentele de actină și complexele actină-miozină apar ca urmare a interacțiunii a două proteine independente; activitatea acestor complexe este de multe ori mai mare decât activele ATPază ale unei proteine de miozină.
Contracția miofibrilei apare din cauza scăderii distanței dintre discurile Z. Acestea. lungimea sarcomerului este scurtată cu aproximativ 20 la sută. Mecanismul de contracție constă în scurtarea cooperantă a tuturor sarcomerelor de-a lungul lungimii miofibrilei. Contracția se bazează pe mișcarea filamentelor subțiri și groase unul față de celălalt, în timp ce filamentele groase de miozină intră în spațiile dintre filamentele de actină, aducând discul Z mai aproape unul de celălalt.
Care este funcția sistemului de microfibrile din citoschelet?
1) Formarea aparatului contractil al celulei, oferind mobilitate.
2) Formarea structurilor scheletice capabile de o mișcare proprie datorită procesului de polimerizare și depolimerizare a actinei (G-actină și F-actină).
3) Mișcare mecanică în procesele de endo- și exocitoză și citotomie (diviziunea corpului celular).
A doua parte de susținere-contractilă a citoscheletului este sistem tubulin sau sistem microtubuli. Acest sistem de microtubuli are multe în comun cu sistemul actină-miozină deja discutat. Este similar cu acesta, în primul rând, prin capacitatea sa de a polimeriza și depolimeriza. În al doilea rând, are și polaritatea firelor de proteine. În al treilea rând, există un număr mare de proteine auxiliare.
Proteina principală a acestui sistem este tubulina. Tubulina este un heterodimer. Constă din două părți - tubulină alfa și beta. Aceste subunități, atunci când sunt asociate, formează însăși proteina tubulină.
În timpul polimerizării, moleculele de tubulină se combină în așa fel încât subunitatea beta interacționează cu subunitatea alfa, iar subunitatea alfa interacționează cu subunitatea beta.
Astfel de molecule se aliniază una după alta în fire lungi numite protofilamente.
Concomitent cu reglarea protofilamentului în lungime în timpul polimerizării, are loc și reglarea în lățime. Într-un model de șah. Până la maximum 13 protofilamente în lățime. Protofilamentele longitudinale se înfășoară într-un tub tubular, în care fiecare monomer de tubulină este caracterizat de o dimensiune liniară de 5 nm. Diametrul exterior al cilindrului rezultat este de aproximativ 25 nm. Acești microtubuli, care sunt rezultatul polimerizării moleculelor individuale de tubulină din citoplasmă, se numesc microtubuli unici. Acestea sunt structuri dinamice. Instabilitate dinamică– cea mai încăpătoare caracteristică a tubului. Se demontează rapid și se asambla rapid. Acest proces depinde de raportul de molecule din celulă, unice și organizate în microtubuli.
Cu o concentrație suficientă a proteinei tubulinei, polimerizarea are loc spontan și viteza de polimerizare este întotdeauna mai mare la un capăt al microtubulului, care se numește capăt pozitiv. Dacă concentrația de tubulină este insuficientă, microtubulii vor fi dezasamblați la ambele capete. Dezasamblarea microtubulilor este facilitată, în primul rând, de scăderea temperaturii, iar în al doilea rând, acest proces necesită prezența ionilor de calciu.
Există mai multe tipuri de substanțe, alcaloizi vegetali, care determină viteza de dezasamblare sau asamblare a moleculelor de tubulină. Cel mai comun alcaloid este colchicina. Această substanță interacționează cu moleculele individuale de tubulină și previne polimerizarea. Durata medie de viață este de aproximativ cinci minute. Această stare este caracteristică interfazei. Microtubulii individuali de la capătul de creștere se alungesc cu o rată de 4-7 µm/minut și apoi se scurtează destul de repede. 14-17 um/m. În divizarea celulelor, microtubulii se adună într-o structură specială. Ele sunt organizate într-un fus de fisiune acromatică, care asigură procesele de distribuție a materialului genetic între celulele fiice. Durata de viață a acestor microtubuli ca parte a fusului acromatic este de numai 15-20 de secunde. Se crede că instabilitatea microtubulilor este asociată cu o întârziere a hidrolizei GTP. Cu toate acestea, 20% dintre microtubuli au rămas relativ stabili peste 20 de ore în celule diferențiate. Această stabilitate este asociată cu modificarea tubulinei.
Microtubulii în sine nu sunt contractili, dar sunt componente esențiale ale organelelor celulare în mișcare, cum ar fi cilii, flagelii, fusul acromatic, precum și microtubulii citoplasmatici, care sunt necesari pentru transportul intracelular, procesele de exocitoză, endocitoză și transport de toate tipurile.
Micronemele unice citoplasmatice, localizate în hialoplasmă, îndeplinesc două funcții - cadru (scheletic) și motor.Scheletal este de a stabiliza forma celulei. Când se dizolvă artificial, celula lor își pierde forma și tinde să devină o minge. Prin crearea de organizații intracelulare, microtubulii sunt factori în mișcarea orientată a structurilor intracelulare.
Rolul motor al microtubulilor este acela de a crea un sistem vectorial ordonat de mișcare. Capetele pozitive ale microtubulilor sunt direcționate din centrul celulei către periferie. Și prezența acestor capete polare pozitive și direcționate negativ ale microtubulilor cu dineine creează posibilitatea de a transfera componente de la periferie la centrul celulei.
Microtubulii cresc din centrul de organizare a microtubulilor (MTOC).
În aceste centre, microtubulii își încep creșterea din zone speciale, iar creșterea are loc într-o manieră polară. Capătul pozitiv al microtubulilor crește. Matricea centrilor celulari sau centrozomilor participă în principal ca COMT în celulele animale. Cu capetele lor negative, microtubulii se confruntă cu COMMT și are loc ancorarea în ele. Acest lucru este înțeles ca interacțiune cu proteine speciale care limitează setul de microtubuli. În celulele plantelor superioare, polimerizarea microtubulilor are loc de-a lungul periferiei nucleului celular, de la care tuburile diverg radial.
În cele mai multe cazuri, în celulele de interfază ale organismelor animale, noua formare și creștere a microtubulilor are loc dintr-o formațiune specială.
1) Microtubulii formează structuri organizate ca parte a cililor, centriolilor și flagelilor, determinând mișcarea cililor și bătaia flagelilor.
2) Microtubulii sunt organizați în filamente fusiforme acromatice în timpul diviziunii celulare.
3) Efectuați transportul în interiorul celulei, membrana în mișcare, proteine și organele secretoare și de transport.
4) Sunt citoscheletul celulei, asigurând păstrarea formei.
PRELARE: Centru celular (centrozom)
Centrozomii sau centrul celular au fost descoperiți în 1875 de Fleming. În 1876 - Beneden. Sunt situate în centrul geometric al celulei. Sunt caracteristice celulelor animale. Nu se găsesc în plantele superioare, în ciupercile inferioare și în unele protozoare. Centrul celular conține corpuri centrioli mici, dense, de obicei în perechi. O pereche de centrioli este un diplozom. În această pereche, centriolii sunt orientați perpendicular unul pe celălalt. Diplozomul este înconjurat de citoplasmă mai ușoară, din care se extind fibrile subțiri radial - centrosfera.
Structura centriolului se bazează pe nouă triplete de microtubuli situate în jurul circumferinței. Cilindrul tubular format din nouă tripleți are o lățime de aproximativ 0,15 µm și o lungime de 0,3 – 0,5 µm. Primul microtubul al tripletului se numește a-microtubul. Ea este un microtubul complet. Al doilea și al treilea microtubuli sunt incompleti. Acestea conțin 11 protofilamente și sunt strâns adiacente între ele.Cu alte cuvinte, regiunea care leagă microtubulii este comună.
Fiecare triplet este situat la aproximativ 40 de grade față de raza cilindrului. Microtubulii sunt formați din tubulină. Pe lângă tubulină, centriolul include structuri suplimentare reprezentate de proteina dineină.
De obicei, în celulele de interfază, diplozomul constă dintr-un centriol mamă și un centriol fiică. Centriolul fiică este situat perpendicular pe axa longitudinală a centriolului mamă. În partea centrală a centriolului există un așa-numit hub, care este reprezentat de proteina nexină. Nexin formează proiecții numite spițe, nouă spițe în direcția fiecărui triplet. Volumul pe care un butuc cu spițe îl ocupă în interiorul centriolului poate ocupa de la 3/4 până la 1/5. Lângă diplozomul din centriolul mamă, excrescentele sunt situate sub formă de material amorf, care se numesc anexe sau sateliți ai centriolului mamă. Fiica nu are niciodată apendice.
Sistemul de microtubuli centriol este descris prin formula 9+0. În jurul centriolilor există o matrice fibroasă subțire - un manșon în care sunt scufundați microtubuli. Cuplajul are sateliți (=sateliți recentriolari). Ele constau din structuri fibrilare cu o tulpină triunghiulară. Piciorul poartă capul. Contact cu corpuri mici. Sateliții sunt centrele în care se adună microtubulii.
Această morfologie diplozomală nu este dată. Toate acestea sunt o structură foarte plastică. Structura și activitatea centrozomului se modifică dramatic în funcție de perioada ciclului celular.
Ciclul celulei este timpul de la începutul formării celulei până la propria sa diviziune.
Perioade: diviziunea (diviziunea nucleară și diviziunea citoplasmatică), reprezintă aproximativ 1/7 din ciclul celular. Iar restul este perioada de pregătire pentru divizare (interfază).
Fiecare etapă a ciclului celular este caracterizată de propriile sale caracteristici de metabolism și morfologie.
În timpul diviziunii celulare există 2 centrozomi. Celula are 4 centrioli; ei sunt situati la polii celulari sub forma a 2 diplozomi. În toate etapele mitozei, centriolul mamă este înconjurat de o zonă destul de largă, de aproximativ 0,3 μm lățime, reprezentată de fibrile subțiri. Această zonă se numește halou fibrilar centriolar. Microtubulii se extind radial din acest halou. Este important ca centriolul fiică să nu aibă nici un halou, nici microtubuli. Și un astfel de diplozom îndeplinește funcțiile de formare a fusului aparatului mitotic. Fus acromatic.
Zona diplozomilor, centosfera diplozomilor, numită matricea pericentriolară, este centrul organizării sau polimerizării microtubulilor (MTOM). Aceasta este prima formă de activitate a centriolului.
Centriolii sunt centre de polimerizare a microtubulilor. Spre sfârșitul telofazei, când practic a avut loc separarea citoplasmei celulare, cromozomii încep să se decondenseze și se formează noi nuclei fiice. Axul acromatic este distrus și tuburile fusului sunt depolimerizate. De asemenea, centrii celulari își schimbă structura, și anume, centriolii mamei și fiicei își pierd aranjamentul perpendicular reciproc și se îndepărtează unul de celălalt. Distanța variază până la 2 µm. La începutul perioadei G1, acești centrioli formează sateliți, din care microtubuli se extind radial. Centriolii devin locul de formare a microtubulilor citoplasmatici. Pe măsură ce microtubulii cresc, conexiunea cu regiunea centriol se pierde și microtubulii există liber în citoplasmă de ceva timp. Și în celulă există un fel de schimbare a benzii transportoare și reproducerea microtubulilor citoplasmatici. Dacă celulei i se interzice trecerea în faza următoare, atunci va exista o etapă de repaus (perioada G 0).
Tranziția unei celule la stadiul de îndeplinire a funcțiilor sale este asociată cu funcționarea centrului celular ca o structură care formează un cilio sau o excrescență a membranei plasmatice umplute cu un axonem. Axonema este un fir axial.
Axonemul este format din nouă dublete de microtubuli, care cresc din centrioli, și sunt, de asemenea, localizate radial în jurul circumferinței și în fiecare dublet se distinge un microtubul complet și incomplet. În plus față de dubletele de microtubuli, ciliul se caracterizează prin prezența a doi microtubuli centrali unici, care sunt înconjurați de o nexină proteică suplimentară sub forma unui cilindru axial sau central. (9+2). Centriolii îndeplinesc funcția corpului bazal.
La debutul perioadei S, centrul celular desfasoara o alta forma de activitate si anume dublarea numarului de centrioli. Înmulțirea centriolilor nu este asociată cu diviziunea lor, ci are loc prin formarea unui primordiu sau procentriol, care se formează ca pe peretele unui centriol existent perpendicular pe fiecare centriol. Mai întâi, se formează nouă microtubuli unici, apoi sunt transformați în nouă dublete și abia apoi în nouă tripleți. Această creștere se numește duplicare. Datorită acestei creșteri a structurilor, se formează mai întâi un centriol fiică scurtă, care apoi crește la dimensiunea celui mamă. În perioada S, concomitent cu duplicarea, centriolul mamă continuă să formeze microtubuli citoplasmatici.
Ca rezultat al procesului de duplicare, un nou centriol crește în apropierea fiecărui centriol. Dublarea centriolului este declanșatorul sau semnalul pentru replicarea moleculei de ADN. După sfârșitul perioadei S, există deja doi diplozomi în celulă.
Apoi începe următoarea perioadă a ciclului celular. Perioada postsintetică, imediat anterioară diviziunii. În acest moment, sateliții de pe diplozomul matern dispar. Ambii centrioli mamă devin acoperiți cu un halou fibrilar și încep să formeze microtubuli mitotici.
În plus, microtubulii se dezintegrează în citoplasmă, iar celula tinde să capete o formă sferică. Celulele care sunt capabile de reproducere pe termen lung, ele repetă aceste evenimente de la ciclu la ciclu. Dacă celula este în starea perioadei G 0, atunci centriolul va participa, în primul rând, la procesul de polimerizare a microtubulilor citoplasmatici și, în al doilea rând, la formarea aparatului pentru mișcarea cililor și a tubilor.
Cilia sunt împărțite în două grupe: kinetocilia, care sunt caracteristice epiteliilor speciale sau celulelor care plutesc liber, și cilii primari.
Ciliul este o proiecție cilindrică subțire în citoplasmă cu un diametru constant de 300 nm. Creșterea de la bază până la vârf este acoperită cu plasmalemă. În interiorul excrescentului există o structură axonemică constând în principal din tubulină și dineină.
Partea proximală inferioară a ciliului este scufundată în citoplasmă și se numește corpul bazal. Diametrele axonemului și ale corpului bazal sunt aceleași. Axonemul are nouă dublete care formează peretele exterior al cilindrului axonemului. Dubletele microtubulilor sunt ușor rotite la un unghi de aproximativ 10 grade față de raza axonemului. În dubletele de microtubuli se mai disting un microtubul complet sau A, format din 13 protofilamente, și un microtubul B, incomplet, cu 11 protofilamente. Microtubulul A poartă proiecții care sunt îndreptate către microtubulul B din dubletul vecin. Aceste mânere sunt formate dintr-o proteină suplimentară numită dineină. Deneina este reprezentată de complexe mari de proteine constând din 9-12 lanțuri polipeptidice care conțin 2-3 capete globulare legate între ele prin secțiuni liniare mai flexibile. Fiecare cap de dineină are un situs activ pentru interacțiunea cu o moleculă de ATP. Proteinele accesorii radiale se extind de la microtubulii A la centrul cilindrului central, care formează spițe care se extind din cilindrul central.
Corpul bazal al ciliului are exact aceeași structură ca și centriolul. Există mânere, un manșon și spițe situate în partea de jos a corpului bazal. În zona corpului bazal adiacent plasmalemei, există nouă apendice care se extind de la fiecare triplet la membrana plasmatică și o conectează la țesutul celular. Prin urmare, corpul bazal și ciliul sunt legați structural unul de celălalt și formează un singur întreg. Microtubulii A și B din tripletele corpului bazal continuă în microtubulii A și B din dubletele axonemelor. Dar părțile interne sunt diferite unele de altele și adesea în zona de tranziție a corpului bazal în cilio se observă o placă transversală amorfă, de la care începe creșterea microtubulilor centrali în zona axonemului. Genele nu se micșorează. Se îndoaie sau bat. În această mișcare, dineina este proteina motocicletei sau a motorului. Când dineina se asociază cu subunitățile de tubulină, alunecarea longitudinală a dubletelor are loc unul față de celălalt. Capetele microtubulilor se deplasează de la capătul pozitiv la inelul negativ, iar dubletul adiacent se deplasează spre vârful ciliului. Dubletele microtubulilor sunt legate între ele prin proteine accesorii de perechea centrală de microtubuli. Această deplasare cooperantă a dubletelor către vârf nu duce la alungirea ciliului, ci la îndoirea acestuia. Procesul este dependent de energie.
Multe bacterii sunt capabile să se miște cu ajutorul altor organite. Acest flagel sau flagel bacterian. Flagelele bacteriene sunt fundamental diferite. Au o structură complexă. Ele constau din trei părți principale: filamentul fibros lung exterior al flagelului însuși, cârligul și corpul bazal. Filamentul flagelar este construit din proteina flagelină. Greutatea sa moleculară este de la 40 la 60 mii. Subunitățile globulare ale flagelinei sunt polimerizate în fire răsucite în spirală, astfel încât să se formeze o structură. Diametru 12 – 25 nm. Gol în interior. Proteinele flageline nu sunt capabile de mișcare. Ele pot polimeriza spontan în fire elicoidale cu un pas elicoidal specific.
Aproape de suprafața celulară a bacteriilor, flagelul trece într-o regiune mai largă numită cârlig.
Lungimea cârligului este de aproximativ 45 nm. Este format din alte proteine.
Corpul bazal bacterian este format dintr-o tijă asociată cu un cârlig și patru inele de „discuri”. Un inel este scufundat în membrana lipozaharidă, celălalt în stratul de mureină. Alții sunt scufundați într-un complex proteic. La eucariote, flagelul se mișcă datorită mișcării longitudinale a dubletelor. La bacterii, mișcarea flagelilor are loc datorită rotației corpului bazal în jurul axei sale în planul membranei plasmatice. Mișcarea flagelilor nu depinde de ATP.
A treia componentă este Filamente intermediare de 10 nm. Sunt construite din monomeri fibrilari. Designul de bază al filamentelor intermediare seamănă cu o frânghie, care are o grosime fixă.
Localizarea filamentelor intermediare este strict centrată în celulă. Sunt situate în zona perinucleară și în mănunchiuri de fibrile care se extind până la periferia celulei.
Filamentele intermediare se găsesc în toate tipurile de celule animale, dar sunt mai ales numeroase în acele celule care sunt supuse stresului mecanic. De exemplu, epidermă, mușchi, procese nervoase. Nu există filamente intermediare în celulele vegetale.
Filamentele includ un grup mare de proteine izomerice, care sunt împărțite în patru grupuri:
1) Fibre de cheratina. Sunt capabili de polimerizare. Constă din două subtipuri. Ele sunt împărțite în acide și neutre.
2) Vimentin, fibre de vimentină care sunt caracteristice țesuturilor mezenchimale. Desmin. Caracteristic țesutului muscular, atât neted, cât și striat. Proteina glială este învelișul din jurul neuronilor.
3) Neurofilamente. Axonii celulelor nervoase.
4) Proteinele laminelor. Ele nu sunt localizate în stratul submembranar al celulei, dar date recente au arătat că structura și proprietățile laminelor sunt filamente intermediare.
Toate proteinele intermediare sunt caracterizate printr-o secvență similară de aminoacizi, reprezentată de 130 de resturi de aminoacizi în partea centrală a fibrilei și au o structură elicoidală - o helix alfa (aceeași pentru toate).
Secțiunile inelare sunt caracterizate de suprafețe diferite de aminoacizi, lungimi diferite și nu sunt reprezentate de o spirală.
Prezența domeniilor centrale permite formarea unei duble helix - un dimer, de aproximativ 48 nm lungime. Dimerii se asociază unul lângă altul. Ele formează un protorfilament scurt, care conține deja 4 molecule inițiale și se numește tetramer. Grosimea sa este de aproximativ 3 nm. Protofilamentele sunt din nou identificate în perechi și se formează fibrile lungi și subțiri formate din opt protofilamente longitudinale (octamer, diametru 10 nm). Aceasta este o caracteristică a polimerizării filamentelor intermediare.
Proteinele laminei nucleare, ele polimerizează diferit. Ele formează dimeri cu capete la un capăt; aceștia, lustruiți în doi, formează o rețea dreptunghiulară cu ochiuri libere. O astfel de rețea conectată de dimeri este capabilă de o reacție de fosforilare, care duce la dezintegrarea unei rețele dreptunghiulare libere. Filamentele intermediare citoplasmatice sunt printre cele mai stabile și mai longevive elemente ale citoscheletului. Acesta este adevăratul sistem de sprijin.
Interesant este că aranjamentul filamentelor intermediare pare să dubleze aranjamentul microtubulilor. Când microtubulii sunt distruși, se observă un fenomen interesant, care se numește colapsul filamentelor intermediare. Se adună în mănunchiuri dense în jurul miezului.
Funcțiile filamentelor intermediare:
1) Structural, reziste la forțele de tracțiune;
2) Integrarea a trei sisteme celulare: aparat de suprafață, citosol și nucleu.
Rezumatul subiectului. Ca parte a citoscheletului, putem distinge următoarele elemente citoscheletice: doar cadru (filamente intermediare) și musculo-scheletice (actin-miozină, tubulină-dineină). Există 2 moduri diferite de mișcare în elementele musculo-scheletice:
1) Pe baza capacității principalelor proteine actinei de microfilament și a tubulinei principale a proteinei microtubulilor de a polimeriza și depolimeriza, care, atunci când aceste proteine se leagă de membrana plasmatică, duce la modificările morfologice ale acesteia sub forma formării de pseudopodii cu scopul de a mutați celulele la suprafața substratului.
2) În a doua metodă de mișcare, fibrilele de actină sau tubulină sunt structuri de ghidare de-a lungul cărora se mișcă proteine mobile speciale - motoare. Ele interacționează cu membrana sau componentele fibrilare ale celulei, determinând-o să se miște.
Toate celulele sunt celule pline cu conținut lichid și delimitate de o membrană similară cu peretele unui balon de săpun. Ce determină rigiditatea celulelor, ajută la menținerea formei acestora și oferă capacitatea de a face mișcări direcționate și coordonate? Această funcție este îndeplinită citoscheletul - o rețea complexă de filamente proteice, pătrunzând întreaga citoplasmă. Cu toate acestea, citoscheletul nu este un cadru fix sau un schelet, așa cum s-ar putea crede pe baza numelui, este, de asemenea, citomusculatura- un sistem flexibil si complex format din elemente structurale care se pot misca unele fata de altele si doar unele dintre ele sunt adevarati fixatori. Mai mult, elementele citoscheletice au capacitatea uimitoare de a se dezintegra rapid în blocuri de construcție minuscule și reasambla în structuri de diferite forme, ceea ce permite mișcări direcționate și coordonate atât ale celulei în ansamblu, cât și ale organelor intracelulare individuale. Citoscheletul este format din microtubuli si doua tipuri microfibrile: filamente de actină și filamente intermediare.
În celulele eucariote, proteina actină este conținută în cantități mari (până la 5% sau mai mult din proteina totală a celulei) și este un lanț polipeptidic format din 375 de aminoacizi (greutate 42.000), pliat într-o structură globulară (sferică) sau globulă. Aproximativ jumătate din toate moleculele de actină se găsesc sub formă de subunități individuale numite G-actină. Cealaltă jumătate a moleculelor de actină sunt conectate în serie între ele prin situsuri (situri) speciale de legare, formând fibre lungi de actină. filamente(engleză filamentous - thread-like) sau fibre numite F-actină. Polimerizarea actinei nu necesită energie (cu toate acestea, apare doar în prezența ATP) și poate fi cauzată în condiții experimentale prin creșterea concentrației de sare la un nivel apropiat de fiziologic; în acest caz, soluția de actină, deși nu este mult mai vâscoasă decât apa, se „îngroașă” rapid pe măsură ce se formează filamente. Filamentele de actină sunt un dublu helix dens, cu grosimea de 6-8 nm (lungimea treptei de aproximativ 73 nm).
Situate sub formă de mănunchiuri de fibre conectate prin legături încrucișate direct sub membrana plasmatică, filamentele de actină formează o rețea tridimensională omogenă. Această rețea sau cortexul celular, conferă rezistență mecanică stratului de suprafață al celulei. Cel mai comun element de reticulare al cortexului celular este o moleculă lungă de proteină dimerică filamina. În celule, conținutul acestei proteine poate fi de până la 1% din proteina celulară totală (un dimer de filamină la aproximativ 50 de molecule de actină G. La ambele capete ale moleculei de filamină există locuri de legare prin care filamina se conectează la filamentele de actină, fixându-le unul față de celălalt.Membrana plasmatică este atât de strâns legată de cortexul de actină încât ambele structuri pot fi considerate ca un singur complex.Legătura dintre cortex și membrana plasmatică este asigurată de proteine speciale care se află atât în membrană. și în imediata apropiere a acestuia. Pentru prima dată, astfel de proteine sunt - spectrinaȘi ankyrin au fost detectate în eritrocite.
Structura cortexului poate fi diferită în diferite celule și chiar în diferite părți ale aceleiași celule. Uneori este o rețea densă tridimensională în care organele și alte particule mari nu pot pătrunde. În alte cazuri, cortexul este vizibil mai subțire și mai mult ca o structură bidimensională. Rețeaua densă tridimensională de filamente de actină de sub unele zone ale membranei plasmatice se poate dezintegra rapid sub acțiunea unui sistem intracelular special, care nu numai că elimină legăturile încrucișate dintre filamentele de actină, ci și le depolimerizează parțial. În special, degradarea locală a cortexului este observată atunci când un leucocit fagocitar intră în contact cu un microorganism. Acest lucru permite stratului de suprafață al citoplasmei să înconjoare și să înghită celula microbiană. Pe suprafața multor celule animale, mănunchiuri mici de 20-30 de filamente de actină paralele se extind în unghi drept din exteriorul cortexului și umplu proeminențe alungite (aproximativ 1 μm în lungime) și subțiri (aproximativ 0,08 μm în lățime) ale celulei. suprafață numită microvilozități. Există în special multe microviloli pe suprafața celulelor epiteliale care căptușesc suprafața interioară a intestinului subțire. Cea mai importantă funcție a acestor celule este absorbția. Datorită microvilozităților, al căror număr pe aceste celule ajunge la câteva mii, suprafața de absorbție a celulei crește semnificativ (de 20 de ori).
Pe lângă actină, o altă proteină majoră este prezentă în cortex - miozina. Fibre miozina au excrescențe laterale - picioare care au activitate ATPazei, datorită mișcărilor oscilatorii ale cărora unele filamente de actină sunt capabile să se tragă în sus și să se miște în raport cu altele (similar cu ceea ce se întâmplă în timpul contracției musculare) și datorită acestui lucru celula este capabilă să se miște și schimba forma. Filamentele de actină și miozina se formează în timpul diviziunii celulare inel contractil, care, contractându-se, trage membrana plasmatică împreună cu ea, împărțind celula în două părți. Un mecanism fundamental diferit de mișcare a celulelor este asociat cu capacitatea fibrelor de actină de a se alungi continuu pe așa-numitele lor. plus-sfarsit(datorită polimerizării în curs de desfășurare constantă). În același timp, pe minus final Există o depolimerizare constantă a filamentului. Deși lungimea sa totală nu se modifică, filamentul de actină se mișcă în direcția minus-plus, împingând membrana plasmatică, ceea ce duce la formarea de proeminențe pe membrană și chiar la mișcarea întregii celule. Spre deosebire de asamblarea simplă a fibrelor de actină din subunități în soluție, acest proces, numit treadmilling, necesită energie din hidroliza ATP. Ca rezultat al rulării, proeminențe dinamice apar în mod constant pe suprafața celulelor - microtepi, datorită căruia celulele pot migra și își pot schimba forma. De exemplu, capătul în creștere al unui axon, o prelungire lungă a unei celule nervoase, emite microspine lungi - filopodia, a cărui lungime poate ajunge la 50 de microni. În interior, microspikes conțin mănunchiuri libere de aproximativ 20 de filamente de actină, orientate cu capetele lor plus spre exterior. Aceste proeminențe de suprafață celulară sunt foarte mobile și pot apărea și dispărea rapid. Se crede că acţionează ca tentaculele cu care o celulă îşi explorează mediul. Aparent, acele microspikes care sunt ferm atașate de orice substrat direcționează mișcarea celulei în acea direcție. Microspikes care nu se atașează de substrat sunt retractate. Unele substanțe naturale, de ex. citocalazinele, secretate de diferite mucegaiuri, influențează selectiv procesele de polimerizare și depolimerizare a actinei. Ele sunt capabile să se lege în mod specific de capetele plus ale fibrelor de actină și să blocheze atașarea noilor monomeri de actină la acestea.
Se crede că actina participă nu numai la reacția motorie, ci și la coordonarea proceselor metabolice ale celulei. În special, complexele F-actină cu enzimele glicolitice și activitatea unora dintre ele se modifică ca urmare a acestei interacțiuni
Folosind substanța citocalazină, oamenii de știință au demonstrat că mecanismul benzii de alergare joacă un rol important în diferite tipuri de mișcări celulare. În special, s-a dovedit că citocolazinele suprimă astfel de forme de motilitate a celulelor vertebrate, cum ar fi citokineza, fagocitoza și formarea de excrescențe și coloane. În același timp, aceste substanțe nu afectează diviziunea celulară ca urmare a contracției inelului contractil, care implică filamente de actină stabile, care nu sunt supuse asamblarii și dezasamblarii, și segregarea cromozomilor în mitoză, care depinde în principal de funcție. microtubuli.
Microtubuli format prin polimerizarea moleculelor proteice tubulina. Molecula de tubulină este heterodimerică deoarece constă din două subunități diferite - α- Și β-tubuline. Tubulina este prezentă în aproape toate celulele eucariote. Această proteină este deosebit de abundentă în neuronii creierului vertebratelor, până la 10-20% din proteina solubilă totală a celulei. În timpul asamblarii, moleculele de tubulină se stivuiesc una lângă alta într-o spirală în jurul unei regiuni centrale care pare goală în micrografiile electronice, formând structuri lungi, goale, cu diametrul de 24 nm. O etapă de helix necesită 13 molecule de tubulină. Activează procesul de polimerizare a tubulinei GTP, ionilor de Mg 2+ și temperatura fiziologică , și depolimerizare – ioni de Ca 2+ și răcire. Ca și filamentele de actină, microtubulii sunt structuri polare care au capete plus care cresc rapid și capete minus care cresc încet.
Orez. 8 Structura microtubulilor
Microtubulii formează un sistem de fibre de transport în citoplasmă. Are originea la începutul interfazei din regiune centrioli, în așa-numitele centre de organizare a microtubulilor și crește datorită proceselor de polimerizare de-a lungul axei lungi a celulei, menținând astfel forma alungită a celulei în ansamblu. Sistemul de microtubuli citoplasmatici este un fel de „șine” de-a lungul cărora sunt transportate diferite vezicule și organele. Datorită sistemului de transport al microtubulilor, substanțele incluse în vezicule sunt transferate rapid dintr-o zonă a celulei în alta. Aceste procese apar mai ales intens în timpul așa-numitului transport rapid al axonului, în timpul căruia veziculele de transport sunt transferate cu viteză mare de la corpul celular la terminația nervoasă la zeci de centimetri și înapoi.
„Detalii” interesante despre transportul bidirecțional al mitocondriilor folosind proteine motorii care se deplasează de-a lungul microtubulilor antiparaleli sunt prezentate în lucrare folosind exemplul dendritelor neuronilor cultivați.
Concentrația mare de tubulină în celulele nervoase se datorează tocmai prezenței în aceste celule a unui număr mare de microtubuli asociate cu sistemul de transport axonal rapid. Pe lângă funcția lor de transport, microtubulii determină (fixează) locația aparatului ER și Golgi în celulă.
Citoscheletul microtubulilor este necesar pentru translocarea mediată de insulină a veziculelor transportoare de glucoză GLUT4, care sunt asociate cu microtubuli polimerizați în condiții bazale.
Sistemul de microtubuli citoplasmatici este foarte labil și se modifică în funcție de starea celulei. De exemplu, la începutul mitozei, se dezintegrează și este rearanjat în microtubuli ai fusului mitotic, care se conectează la cromozomii din regiunea centromerului și îi mută mai întâi la ecuatorul celulei în diviziune, unde formează o placă de metafază și apoi separați-le în celule fiice. Forța motrice în primul caz apare din cauza polimerizării dependente de ATP a moleculelor de tubulină și alungirii microtubulilor; în al doilea caz, dimpotrivă, procesele de depolimerizare sunt activate, scurtând microtubulii. În celulele care se divizează rapid (nediferențiate), microtubulii fusului mitotic se află într-o stare de asamblare și dezasamblare neobișnuit de rapidă, iar acest lucru explică sensibilitatea extremă a fusului la diferite medicamente care se pot lega de tubulină. Astfel de substanțe includ colchicina, unul dintre alcaloizii crocusului de toamnă, care a fost folosit în scopuri medicinale de către egiptenii antici. Colchicina se leagă strâns de moleculele de tubulină și astfel împiedică polimerizarea acestora. În funcție de concentrația utilizată, poate întârzia diviziunea celulară în mitoză sau poate bloca procesul de segregare a cromozomilor, ceea ce duce la formarea de celule cu un set diploid (dublu) de cromozomi. Efectul colchicinei este reversibil, iar îndepărtarea medicamentului, în multe cazuri, permite formarea fusului și finalizarea mitozei. Substanțele care blochează creșterea microtubulilor se numesc agenți antimitotici. Deoarece întreruperea creșterii microtubulilor fusului mitotic are un efect deosebit de dăunător asupra celulelor cu diviziune rapidă și, în primul rând, a celulelor canceroase, o serie de medicamente antimitotice, în special vinblastina și vincristina, sunt utilizate pe scară largă în terapia tumorii.
Multe celule umane au cili, iar un tip de celulă (sperma) are flageli. Baza structurală a cililor și flagelilor sunt mănunchiuri cilindrice de nouă așa-numite dublete de microtubuli situate în jurul circumferinței și o pereche centrală de microtubuli. Dubletele, fiecare dintre ele formate din doi microtubuli fuzionați, sunt capabile să se miște unul față de celălalt datorită energiei hidrolizei ATP, similar cu ceea ce se întâmplă în cazul filamentelor de actină, doar că nu miozina este cea care mișcă dubletele în raport cu unul pe altul, ci o altă proteină cu activitate ATPază - dineina. Alunecarea sincronizată a dubletelor se transformă în îndoirea unui ciliu sau flagel. În corpul uman, un număr mare de cili (10 9 / cm 2) sunt prezenți în celulele epiteliale ale bronhiilor și alte suprafețe umede. Fiecare astfel de celulă are până la câteva sute de cili, lungi de 5-15 microni. Cilii se mișcă într-o manieră coordonată, în timp ce ciclurile de mișcare ale cililor învecinați sunt abia modificate vizibil în timp, ca urmare a cărora se formează unde de călătorie unidirecționale pe suprafața celulei. În bronhii, mișcările ondulatorii ale cililor în mod continuu, cu o viteză de 6 mm/min, deplasează mucusul cu particule de praf din plămâni în cavitatea nazală și apoi în afară.
Orez. 9 Structura filamentelor intermediare
Filamente intermediare- acestea sunt fibre proteice dure și durabile în citoplasma majorității celulelor eucariotelor superioare. Structura lor seamănă cu frânghiile împletite, iar grosimea lor este de 8-10 nm. Spre deosebire de monomerii de actină și tubulină, care sunt proteine globulare, subunități filamentare intermediare, în special diverse keratinele, sunt proteine fibrilare alungite. Ele sunt combinate în mănunchiuri longitudinale, unde se suprapun în lungime, formând fire lungi cu rezistență chimică și mecanică ridicată. De fapt, termenul „citoschelet” a fost inventat inițial pentru a se referi în mod specific la aceste fibre extrem de durabile și insolubile. Există în special multe filamente intermediare de keratină în care celulele sunt supuse la stres mecanic, de exemplu în epitelii. Aici aceste fire sunt implicate în conectarea celulelor între ele (folosind desmozomi). Keratinele sunt și mai diverse în epiderma pielii, care este un epiteliu dens multistrat, ale cărui celule produc cheratina pe măsură ce îmbătrânesc în cantități din ce în ce mai mari din cauza autofagiei masive (autoconsumătoare) a altor structuri intracelulare. În același timp, fibrele cheratinice încep să se lege intens între ele prin legături disulfurice încrucișate. În momentul în care celulele devin uscate și lipsite de viață, ele formează un singur strat protector extrem de dens, din care se formează solzi, unghii, gheare, corn sau ciocul, precum și păr și pene.