Tipuri de proteine, funcțiile și structura lor. Din ce este făcută proteina? Exemple de proteine ​​simple și complexe

Clasificarea proteinelor.

Compoziție și structură

legătură peptidică

compoziție elementară

masa moleculara

aminoacizi

Proprietăți chimice și fizice.

Valoarea proteinelor.

Lista literaturii folosite.

Introducere

proteinăși - substanțe organice cu azot molecular ridicat, construite din aminoacizi care joacă un rol fundamental în structura și viața organismelor. Proteinele sunt componenta principală și necesară a tuturor organismelor. Proteinele sunt cele care efectuează transformări metabolice și energetice, care sunt indisolubil legate de funcțiile biologice active. Materia uscată a majorității organelor și țesuturilor oamenilor și animalelor, precum și majoritatea microorganismelor, constă în principal din proteine ​​(40-50%), iar lumea vegetală tinde să se abate de la această valoare medie în jos, iar animalul - crește . Microorganismele sunt de obicei mai bogate în proteine ​​(unii virusuri sunt proteine ​​aproape pure). Astfel, în medie, se poate presupune că 10% din biomasa de pe Pământ este reprezentată de proteine, adică cantitatea acesteia este măsurată de ordinul a 10 12 - 10 13 tone. Substanțele proteice stau la baza celor mai importante procese de viață. Deci, de exemplu, procesele metabolice (digestia, respirația, excreția și altele) sunt asigurate de activitatea enzimelor, care sunt proteine ​​în natură. Proteinele includ, de asemenea, structuri contractile care stau la baza mișcării, de exemplu, proteina contractilă a mușchilor (actomiozina), țesuturile de susținere ale corpului (colagenul oaselor, cartilajele, tendoanele), tegumentele corpului (piele, păr, unghii etc.) , constând în principal din colageni, elastine, keratine, precum și toxine, antigeni și anticorpi, mulți hormoni și alte substanțe importante din punct de vedere biologic. Rolul proteinelor într-un organism viu este deja subliniat prin însăși numele lor „proteine” (tradus din greacă protos – primul, primar), propus în 1840 de chimistul olandez G. Mulder, care a descoperit că țesuturile animalelor și plantelor conțin substanțe care seamănă prin proprietățile lor albușului de ou. Treptat, s-a stabilit că proteinele reprezintă o clasă vastă de substanțe diverse, construite după același plan. Constatând importanța primordială a proteinelor pentru procesele vieții, Engels a stabilit că viața este modul de existență al corpurilor proteice, care constă în auto-reînnoirea constantă a constituenților chimici ai acestor corpuri.

Clasificarea proteinelor.

Din cauza dimensiunii relativ mari a moleculelor de proteine, a complexității structurii lor și a lipsei de date suficient de precise cu privire la structura majorității proteinelor, nu există încă o clasificare chimică rațională a proteinelor. Clasificarea existentă este în mare măsură condiționată și este construită în principal pe baza proprietăților fizico-chimice ale proteinelor, a surselor de producere a acestora, a activității biologice și a altor caracteristici, adesea aleatorii. Deci, în funcție de proprietățile lor fizico-chimice, proteinele sunt împărțite în fibrilare și globulare, hidrofile (solubile) și hidrofobe (insolubile) etc. În funcție de sursa de obținere, proteinele sunt împărțite în animale, vegetale și bacteriene; asupra proteinelor musculare, țesutului nervos, serului sanguin etc.; după activitatea biologică - pentru proteine ​​enzimatice, proteine ​​hormonale, proteine ​​structurale, proteine ​​contractile, anticorpi etc. Cu toate acestea, trebuie avut în vedere că, din cauza imperfecțiunii clasificării în sine, precum și datorită diversității excepționale a proteinelor, multe dintre proteinele individuale nu pot fi alocate niciunuia dintre grupurile descrise aici.

Toate proteinele sunt de obicei împărțite în proteine ​​simple, sau proteine ​​și proteine ​​complexe, sau proteide (complexe de proteine ​​cu compuși neproteici) Proteinele simple sunt polimeri numai ai aminoacizilor; complexul, pe lângă reziduurile de aminoacizi, conține și grupări neproteice, așa-numitele protetice.

Histones

Au o greutate moleculară relativ mică (12-13 mii), cu predominanța proprietăților alcaline. Ele sunt localizate în principal în nucleele celulelor. Solubil în acizi slabi, precipitat cu amoniac și alcool. Au doar o structură terțiară. În condiții naturale, ele sunt puternic asociate cu ADN-ul și fac parte din nucleoproteine. Funcția principală este reglarea transferului de informații genetice din ADN și ARN (blocarea transmisiei este posibilă).

Protamine

Cea mai mică greutate moleculară (până la 12 mii). Afișează proprietățile de bază exprimate. Foarte solubil în apă și acizi slabi. Conținut în celulele germinale și alcătuiesc cea mai mare parte a proteinei cromatinei. Așa cum histonele formează un complex cu ADN-ul, funcția este de a oferi stabilitate chimică ADN-ului.

Gluteline

Proteine ​​vegetale conținute în glutenul semințelor de cereale și în altele, în părțile verzi ale plantelor. Insolubil în apă, sare și soluții de etanol, dar foarte solubil în soluții alcaline slabe. Conțin toți aminoacizii esențiali și sunt un aliment complet.

Prolaminele

proteine ​​vegetale. Conținut în glutenul plantelor de cereale. Solubil numai în alcool 70% (acest lucru se datorează conținutului ridicat de prolină și aminoacizi nepolari).

Proteinoide

Proteinele tisulare de sustinere (oase, cartilaje, ligamente, tendoane, unghii, par). Insolubile sau greu solubile în apă, sare și amestecuri apă-alcool, proteine ​​cu conținut ridicat de sulf. Proteinoidele includ cheratina, colagenul, fibroina.

Albumine

Greutate moleculară mică (15-17 mii). Caracterizat prin proprietăți acide. Solubil în apă și soluții saline slabe. Precipitat de săruri neutre la 100% saturație. Participați la menținerea presiunii osmotice a sângelui, transportați diverse substanțe cu sângele. Conținut în ser de sânge, lapte, albuș de ou.

Globuline

Greutate moleculară până la 100 mii. Insolubil în apă, dar solubil în soluții slabe de sare și precipitat în soluții mai puțin concentrate (deja la 50% saturație). Conținut în semințele plantelor, în special în leguminoase și oleaginoase; în plasma sanguină și în alte fluide biologice. Îndeplinesc funcția de protecție imunitară, asigură rezistența organismului la bolile infecțioase virale.

Proteinele complexe sunt împărțite într-un număr de clase în funcție de natura grupului protetic.

Fosfoproteine

Au acid fosforic ca componentă neproteică. Reprezentanții acestor proteine ​​sunt cazeinogenul din lapte, vitelina (proteina gălbenușului de ou). Această localizare a fosfoproteinelor indică importanța lor pentru organismul în curs de dezvoltare. În formele adulte, aceste proteine ​​sunt prezente în țesuturile osoase și nervoase.

Lipoproteine

Proteine ​​complexe, al căror grup protetic este format din lipide. După structură, acestea sunt particule sferice mici (150-200 nm), a căror înveliș exterior este format din proteine ​​(care le permite să se deplaseze prin sânge), iar partea interioară - din lipide și derivații acestora. Funcția principală a lipoproteinelor este transportul lipidelor prin sânge. În funcție de cantitatea de proteine ​​și lipide, lipoproteinele sunt împărțite în chilomicroni, lipoproteine ​​cu densitate joasă (LDL) și lipoproteine ​​cu densitate mare (HDL), care sunt uneori denumite - și -lipoproteine.

Metaloproteine

Glicoproteine

Grupul protetic este reprezentat de carbohidrați și derivații acestora. Pe baza structurii chimice a componentei carbohidrate, se disting 2 grupe:

Adevărat Monozaharidele sunt cea mai comună componentă de carbohidrați. Proteoglicani- construit dintr-un numar foarte mare de unitati repetate care au caracter dizaharidic (acid hialuronic, hiparina, condroitina, sulfati de caroten).

Funcții: structural-mecanic (disponibil în piele, cartilaj, tendoane); catalitice (enzime); de protecţie; implicate în reglarea diviziunii celulare.

Cromoproteinele

Ele îndeplinesc o serie de funcții: participarea la procesul de fotosinteză și reacții redox, transport de C și CO2. Sunt proteine ​​complexe, al căror grup protetic este reprezentat de compuși colorați.

Nucleoproteine

Rolul grupului proteistic este îndeplinit de ADN sau ARN. Partea proteică este reprezentată în principal de histone și protamine. Astfel de complexe de ADN cu protamine se găsesc în spermatozoizi și cu histone - în celulele somatice, unde molecula de ADN este „înfășurată” în jurul moleculelor proteinei histonelor. Nucleoproteinele, prin natura lor, sunt viruși în afara celulei - acestea sunt complexe de acid nucleic viral și un înveliș proteic - capsid.

Compoziție și structură

Legătură peptidică

Proteinele sunt polimeri neregulați formați din reziduuri de α-aminoacizi, a căror formulă generală într-o soluție apoasă la valori pH apropiate de neutru poate fi scrisă ca NH 3 + CHRCOO - . Reziduurile de aminoacizi din proteine ​​sunt legate printr-o legătură amidă între grupările α-amino și α-carboxil. Legătura dintre două resturi de α-aminoacizi este de obicei numită legătură peptidică, iar polimerii construiți din reziduuri de α-aminoacizi conectate prin legături peptidice se numesc polipeptide. O proteină ca structură semnificativă biologic poate fi fie o singură polipeptidă, fie mai multe polipeptide care formează un singur complex ca rezultat al interacțiunilor non-covalente.

Toți atomii incluși în legătura peptidică sunt localizați în același plan (configurație plană).

Distanța dintre atomii de C și N (în legătura -CO-NH) este de 0,1325 nm, adică mai mică decât distanța normală dintre atomul de carbon și atomul de N din aceeași catenă, exprimată ca 0,146 nm. În același timp, depășește distanța dintre atomii C și N legați printr-o legătură dublă (0,127 nm). Astfel, legătura C și N din grupa -CO-NH poate fi considerată ca intermediară între o legătură simplă și o legătură dublă datorită conjugării electronilor π ai grupării carbonil cu electronii liberi ai atomului de azot. Acest lucru afectează într-un anumit fel proprietățile polipeptidelor și proteinelor: rearanjarea tautomeră se realizează cu ușurință la locul legăturilor peptidice, ducând la formarea formei enol a legăturii peptidice, care se caracterizează printr-o reactivitate crescută.

Compoziția elementară a proteinelor

Pentru studiul compoziției de aminoacizi a proteinelor se folosește în principal metoda hidrolizei, adică încălzirea proteinei cu 6-10 mol/litru de acid clorhidric la o temperatură de 100-110 0 C. Se obține un amestec de α-aminoacizi. , din care se pot izola aminoacizi individuali. Pentru analiza cantitativă a acestui amestec se utilizează în prezent cromatografia cu schimb de ioni și pe hârtie. Au fost proiectate analizoare automate speciale de aminoacizi.

Au fost dezvoltate și metode enzimatice pentru digestia treptată a proteinelor. Unele enzime descompun în mod specific o macromoleculă proteică - numai în locațiile unui anumit aminoacid. Așa se obțin produsele de scindare treptată - peptone și peptide, a căror analiză ulterioară determină reziduul lor de aminoacizi.

Ca urmare a hidrolizei diferitelor proteine, nu au fost izolați mai mult de 30 de aminoacizi. Douăzeci dintre ele sunt mai frecvente decât altele.

În timpul formării unei molecule de proteină sau polipeptidă, a-aminoacizii pot fi combinați într-o secvență diferită. Un număr mare de combinații diferite sunt posibile, de exemplu, din 20 de α-aminoacizi pot fi formate mai mult de 10 18 combinații. Existența diferitelor tipuri de polipeptide este practic nelimitată.

Secvența de aminoacizi dintr-o anumită proteină este stabilită prin scindare treptată sau analiză de difracție cu raze X.

Pentru a identifica proteinele și polipeptidele, se folosesc reacții specifice la proteine. De exemplu:

a) reacția xantoproteică (apariția unei culori galbene la interacțiunea cu acidul azotic concentrat, care devine portocaliu în prezența amoniacului; reacția este asociată cu nitrarea reziduurilor de fenilalanină și tirozină);

b) reacția biuretului la legăturile peptidice - acțiunea sulfatului de cupru (II) diluat asupra unei soluții proteice ușor alcaline, însoțită de apariția unei culori violet-albastru a soluției, care se datorează formării complexe între cupru și polipeptide.

c) Reacția Millon (formarea culorii galben-maro la interacțiunea cu Hg(NO3)2 + HNO3 + HNO2;

Masa moleculara

Proteinele sunt compuși macromoleculari. Aceștia sunt polimeri formați din sute și mii de resturi de aminoacizi - monomeri. În consecință, greutatea moleculară a proteinelor este în intervalul 10.000-1.000.000. Deci, ribonucleaza (o enzimă care descompune ARN-ul) conține 124 de resturi de aminoacizi, iar greutatea sa moleculară este de aproximativ 14 000. Mioglobina (proteina musculară), constând din 153 de resturi de aminoacizi, are o greutate moleculară de 17 000, iar hemoglobina - 64 500 (574). reziduuri de aminoacizi). Greutățile moleculare ale altor proteine ​​sunt mai mari: -globulina (formează anticorpi) este formată din 1250 de aminoacizi și are o greutate moleculară de aproximativ 150.000, iar greutatea moleculară a proteinei virusului gripal este de 320.000.000.

Aminoacizi

În prezent, până la 200 de aminoacizi diferiți au fost găsiți în diferite obiecte ale vieții sălbatice. În corpul uman, de exemplu, există aproximativ 60. Cu toate acestea, proteinele conțin doar 20 de aminoacizi, uneori numiți naturali.

Aminoacizii sunt acizi organici în care atomul de hidrogen al atomului de carbon este înlocuit cu o grupare amino -NH2. Din formula se poate observa că compoziția tuturor aminoacizilor include următoarele grupe generale: -C-, -NH2, -COOH. Lanțurile laterale (radicalii –R) ale aminoacizilor diferă. Natura radicalilor este diversă: de la un atom de hidrogen la compuși ciclici. Radicalii sunt cei care determină caracteristicile structurale și funcționale ale aminoacizilor.

Toți aminoacizii, cu excepția celui mai simplu acid aminoacetic - glicina (NH 3 + CH 2 COO) au un atom chiral - C * - și pot exista sub forma a doi enantiomeri (izomeri optici): izomer L și izomer D.

Toate proteinele studiate în prezent conțin doar aminoacizi din seria L, în care, dacă luăm în considerare atomul chiral din partea atomului de H, grupările NH 3 + , COO și radicalul -R sunt situate în sensul acelor de ceasornic. Necesitatea de a construi o moleculă de polimer semnificativ biologic dintr-un enantiomer strict definit este evidentă - dintr-un amestec racemic de doi enantiomeri s-ar obține un amestec de diastereoizomeri inimaginabil de complex. Întrebarea de ce viața pe Pământ se bazează pe proteine ​​construite tocmai din L-, și nu D-aminoacizi, rămâne încă un mister intrigant. Trebuie remarcat faptul că D-aminoacizii sunt destul de răspândiți în natură și, în plus, fac parte din oligopeptidele semnificative biologic.

Proprietăți chimice și fizice

În ciuda diferențelor exterioare, diverși reprezentanți ai proteinelor au unele proprietăți comune.

Deci, deoarece toate proteinele sunt particule coloidale (dimensiunea moleculelor se află în intervalul de la 1 μm la 1 nm), în apă se formează soluții coloidale. Aceste soluții se caracterizează prin vâscozitate ridicată, capacitatea de a împrăștia razele de lumină vizibile și nu trec prin membrane semi-permeabile.

Vâscozitatea unei soluții depinde de greutatea moleculară și de concentrația solutului. Cu cât greutatea moleculară este mai mare, cu atât soluția este mai vâscoasă. Proteinele ca compuși macromoleculari formează soluții vâscoase. De exemplu, o soluție de albuș de ou în apă.

Particulele coloidale nu trec prin membranele semi-permeabile (cellofan, film coloidal), deoarece porii lor sunt mai mici decât particulele coloidale. Toate membranele biologice sunt impermeabile la proteine. Această proprietate a soluțiilor proteice este utilizată pe scară largă în medicină și chimie pentru a purifica preparatele proteice de impurități. Acest proces de separare se numește dializă. Fenomenul de dializă stă la baza funcționării aparatului „rinichi artificial”, care este utilizat pe scară largă în medicină pentru tratamentul insuficienței renale acute.

Proteinele sunt capabile să se umfle, se caracterizează prin activitate optică și mobilitate într-un câmp electric, unele sunt solubile în apă. Proteinele au un punct izoelectric.

Cea mai importantă proprietate a proteinelor este capacitatea lor de a prezenta proprietăți atât acide, cât și bazice, adică de a acționa ca amfoter electroliti. Acest lucru este asigurat de diferitele grupări de disociere care alcătuiesc radicalii de aminoacizi. De exemplu, proprietățile acide sunt conferite unei proteine ​​de către grupările carboxil ale aminoacizilor aspartici și glutamici, în timp ce proprietățile alcaline sunt conferite de radicalii arginină, lizină și histidină. Cu cât o proteină conține mai mulți aminoacizi dicarboxilici, cu atât proprietățile sale acide sunt mai puternice și invers.

Aceste grupuri au și sarcini electrice care formează încărcătura totală a moleculei de proteine. În proteinele în care predomină aminoacizii aspartici și glutamina, sarcina proteinei va fi negativă; un exces de aminoacizi bazici dă o sarcină pozitivă moleculei proteice. Ca urmare, într-un câmp electric, proteinele se vor deplasa spre catod sau anod, în funcție de mărimea sarcinii lor totale. Deci, într-un mediu alcalin (pH 7–14), proteina donează un proton și devine încărcată negativ (mișcarea către anod), în timp ce într-un mediu acid (pH 1–7), disocierea grupărilor acide este suprimată și proteina devine cation.

Astfel, factorul care determină comportamentul unei proteine ​​ca cation sau anion este reacția mediului, care este determinată de concentrația ionilor de hidrogen și se exprimă prin valoarea pH-ului. Cu toate acestea, la anumite valori ale pH-ului, numărul de sarcini pozitive și negative se egalizează și molecula devine neutră din punct de vedere electric, adică nu se va mișca într-un câmp electric. Această valoare a pH-ului mediului este definită ca punct izoelectric proteine. În acest caz, proteina este în cea mai puțin stabilă stare și, cu ușoare modificări ale pH-ului în partea acidă sau alcalină, precipită ușor. Pentru majoritatea proteinelor naturale, punctul izoelectric se află într-un mediu ușor acid (pH 4,8–5,4), ceea ce indică predominanța aminoacizilor dicarboxilici în compoziția lor.

Proprietatea amfoteră stă la baza proprietăților tampon ale proteinelor și participării acestora la reglarea pH-ului sângelui. Valoarea pH-ului sângelui uman este constantă și este în intervalul 7,36–7,4, în ciuda diferitelor substanțe de natură acidă sau bazică, alimentate în mod regulat cu alimente sau formate în procese metabolice, prin urmare, există mecanisme speciale de reglare a acido-bazică. echilibrul mediului intern al organismului.

Proteinele sunt implicate activ în reacțiile chimice. Această proprietate se datorează faptului că aminoacizii care alcătuiesc proteinele conțin diferite grupe funcționale care pot reacționa cu alte substanțe. Este important ca astfel de interacțiuni să apară și în interiorul moleculei de proteine, ducând la formarea de peptide, hidrogen, disulfură și alte tipuri de legături. Diferiți compuși și ioni se pot atașa de radicalii aminoacizilor și, în consecință, ai proteinelor.

Proteinele au o mare afinitate pentru apă, adică ele hidrofil. Aceasta înseamnă că moleculele de proteine, precum particulele încărcate, atrag dipolii de apă, care sunt localizați în jurul moleculei de proteine ​​și formează o înveliș de apă sau de hidrat. Acest înveliș protejează moleculele de proteine ​​de a se lipi și de a precipita. Mărimea învelișului de hidratare depinde de structura proteinei. De exemplu, albuminele se leagă mai ușor de moleculele de apă și au o înveliș de apă relativ mare, în timp ce globulinele, fibrinogenul atașează mai rău apa, iar învelișul de hidratare este mai mic. Astfel, stabilitatea unei soluții apoase a unei proteine ​​este determinată de doi factori: prezența unei sarcini pe molecula de proteină și învelișul de apă din jurul acesteia. Când acești factori sunt îndepărtați, proteina precipită. Acest proces poate fi reversibil și ireversibil.

Valoarea proteinelor

Funcțiile proteinelor sunt extrem de diverse. Fiecare proteină dată, ca substanță cu o anumită structură chimică, îndeplinește o funcție foarte specializată și numai în câteva cazuri individuale - mai multe interconectate. De exemplu, adrenalina, hormonul medularei suprarenale, care intră în sânge, crește consumul de oxigen și tensiunea arterială, zahărul din sânge, stimulează metabolismul și este, de asemenea, un mediator al sistemului nervos la animalele cu sânge rece.

Numeroase reacții biochimice la organismele vii au loc în condiții blânde, la temperaturi apropiate de 40C și valori ale pH-ului aproape neutre. În aceste condiții, vitezele majorității reacțiilor sunt neglijabile, prin urmare, pentru implementarea lor acceptabilă, sunt necesari catalizatori biologici speciali - enzime. . Chiar și o reacție atât de simplă precum deshidratarea acidului carbonic:

CO2 + H20HC03- + H+

catalizat de enzima anhidraza carbonică . În general, toate reacțiile, cu excepția reacției de fotoliză a apei 2H 2 O4H + + 4e - + O 2, la organismele vii sunt catalizate de enzime (reacțiile de sinteză se desfășoară cu ajutorul enzimelor sintetaze, reacțiile de hidroliză - cu cu ajutorul hidrolazelor, oxidarea - cu ajutorul oxidazelor, reducerea cu atașare - cu ajutorul hidrogenazelor etc.). De regulă, enzimele sunt fie proteine, fie complexe de proteine ​​cu un anumit cofactor - un ion metalic sau o moleculă organică specială. Enzimele au o selectivitate ridicată, uneori unică, de acțiune. De exemplu, enzimele care catalizează adăugarea de α-aminoacizi la ARNt corespunzători în timpul biosintezei proteinelor catalizează numai adăugarea de L-aminoacizi și nu catalizează adăugarea de D-aminoacizi.

Funcția de transport a proteinelor

Numeroase substanțe trebuie să intre în celulă, furnizându-i material de construcție și energie. În același timp, toate membranele biologice sunt construite după un singur principiu - un strat dublu de lipide, în care sunt scufundate diferite proteine, iar regiunile hidrofile ale macromoleculelor sunt concentrate pe suprafața membranelor, iar „cozile” hidrofobe. sunt în grosimea membranei. Această structură este impermeabilă la componente atât de importante precum zaharuri, aminoacizi, ioni de metale alcaline. Pătrunderea lor în celulă se realizează cu ajutorul unor proteine ​​speciale de transport încorporate în membrana celulară. De exemplu, bacteriile au o proteină specială care transportă zahărul din lapte, lactoza, prin membrana exterioară. Conform nomenclaturii internaționale, lactoza este notată cu -galatcozidă, prin urmare proteina de transport se numește -galactozidăpermează.

Un exemplu important de transport de substanțe prin membranele biologice împotriva unui gradient de concentrație este pompa K/Na. În timpul activității sale, trei ioni pozitivi de Na + sunt transferați din celulă pentru fiecare doi ioni K + pozitivi în celulă. Acest lucru este însoțit de acumularea diferenței de potențial electric pe membrana celulară. În același timp, ATP este descompus, dând energie. Baza moleculară a pompei de sodiu-potasiu a fost descoperită recent, s-a dovedit a fi o enzimă care descompune ATP - ATP-aza dependentă de potasiu-sodiu.

Organismele pluricelulare au un sistem de transport de substanțe de la un organ la altul. Prima este hemoglobina. În plus, o proteină de transport, albumina serică, este prezentă constant în plasma sanguină. Această proteină are capacitatea unică de a forma complexe puternice cu acizii grași formați în timpul digestiei grăsimilor, cu unii aminoacizi hidrofobi cu hormoni steroizi, precum și cu multe medicamente, cum ar fi aspirina, sulfonamidele și unele peniciline.

Funcția receptorului

De mare importanță, în special pentru funcționarea organismelor pluricelulare, sunt proteinele receptor înglobate în membrana plasmatică a celulelor și servesc la perceperea și transformarea diferitelor semnale care intră în celulă, atât din mediul înconjurător, cât și din alte celule. Receptorii de acetilcolină localizați pe membrana celulară într-un număr de contacte interneuronale, inclusiv cele din cortexul cerebral, și la joncțiunile neuromusculare pot fi citați ca fiind cei mai studiati. Aceste proteine ​​interacționează în mod specific cu acetilcolina CH 3 C (O) - OCH 2 CH 2 N + (CH 3) 3 și răspund la aceasta prin transmisie de semnal în interiorul celulei. După primirea și convertirea semnalului, neurotransmițătorul trebuie îndepărtat pentru ca celula să se pregătească pentru percepția următorului semnal. Pentru aceasta, se folosește o enzimă specială - acetilcolinesteraza, care catalizează hidroliza acetilcolinei în acetat și colină.

Mulți hormoni nu pătrund în celulele țintă, ci se leagă de receptori specifici de pe suprafața acestor celule. O astfel de legare este un semnal care declanșează procese fiziologice în celulă.

Funcție de protecție

Sistemul imunitar are capacitatea de a răspunde la apariția particulelor străine prin producerea unui număr mare de limfocite care pot deteriora în mod specific aceste particule, care pot fi celule străine, cum ar fi bacterii patogene, celule canceroase, particule supramoleculare, cum ar fi viruși, macromolecule. , inclusiv proteine ​​străine. Unul dintre grupurile de limfocite - limfocitele B, produce proteine ​​speciale care sunt secretate în sistemul circulator, care recunosc particulele străine, formând în același timp un complex foarte specific în această etapă de distrugere. Aceste proteine ​​se numesc imunoglobuline. Substanțele străine care provoacă un răspuns imun se numesc antigene, iar imunoglobulinele corespunzătoare se numesc anticorpi.

Activitatea de viață a unei celule se bazează pe procese biochimice care au loc la nivel molecular și servesc ca subiect de studiu al biochimiei. În consecință, fenomenele de ereditate și variabilitate sunt, de asemenea, asociate cu moleculele substanțelor organice și, în primul rând, cu acizii nucleici și proteinele.

Compoziția proteinelor

Proteinele sunt molecule mari formate din sute și mii de unități elementare - aminoacizi. Astfel de substanțe, constând din unități elementare repetate - monomeri, se numesc polimeri. În consecință, proteinele pot fi numite polimeri, ai căror monomeri sunt aminoacizi.

În total, într-o celulă vie sunt cunoscute 20 de tipuri de aminoacizi. Denumirea aminoacidului s-a datorat conținutului din compoziția sa de grupare amino NHy, care are proprietăți bazice, și grupare carboxil COOH, care are proprietăți acide. Toți aminoacizii au aceeași grupă NH2-CH-COOH și diferă unul de celălalt printr-o grupare chimică numită radical - R. Legătura aminoacizilor într-un lanț polimeric are loc datorită formării unei legături peptidice (CO - NH) între gruparea carboxil a unui aminoacid și gruparea amino a altui aminoacid. Aceasta eliberează o moleculă de apă. Dacă lanțul polimeric rezultat este scurt, se numește oligopeptidă, dacă este lung, se numește polipeptidă.

Structura proteinelor

Când se ia în considerare structura proteinelor, se disting structurile primare, secundare, terțiare.

Structura primară determinată de ordinea aminoacizilor din lanț. O schimbare în aranjamentul chiar și a unui aminoacid duce la formarea unei molecule proteice complet noi. Numărul de molecule de proteine ​​care se formează prin combinarea a 20 de aminoacizi diferiți atinge o cifră astronomică.

Dacă molecule mari (macromolecule) ale proteinei ar fi localizate în celulă într-o stare alungită, ele ar ocupa prea mult spațiu în ea, ceea ce ar îngreuna funcționarea celulei. În acest sens, moleculele de proteine ​​sunt răsucite, îndoite, pliate într-o varietate de configurații. Deci, pe baza structurii primare apare structura secundara - lanțul proteic se încadrează într-o spirală formată din spire uniforme. Virajele învecinate sunt interconectate prin legături slabe de hidrogen, care, atunci când sunt repetate de mai multe ori, dau stabilitate moleculelor de proteine ​​cu această structură.

Spirala structurii secundare se potrivește într-o bobină, formând structura tertiara. Forma bobinei în fiecare tip de proteină este strict specifică și depinde complet de structura primară, adică de ordinea aminoacizilor din lanț. Structura terțiară este ținută împreună prin multe legături electrostatice slabe: grupurile de aminoacizi încărcate pozitiv și negativ atrag și reunesc chiar și secțiuni larg distanțate ale lanțului proteic. Alte părți ale moleculei de proteine, purtând, de exemplu, grupări hidrofobe (repelente la apă), se apropie și ele una de cealaltă.

Unele proteine, cum ar fi hemoglobina, constau din mai multe lanțuri care diferă în structura primară. Combinându-se împreună, ele creează o proteină complexă care are nu numai terțiare, ci și structura cuaternară(Fig. 2).

În structurile moleculelor de proteine ​​se observă următorul model: cu cât nivelul structural este mai ridicat, cu atât legăturile chimice care le susțin sunt mai slabe. Legăturile care formează structura cuaternară, terțiară, secundară sunt extrem de sensibile la condițiile fizico-chimice ale mediului, temperatură, radiații etc. Sub influența lor, structurile moleculelor proteice sunt distruse până la structura primară - originală. Se numește o astfel de încălcare a structurii naturale a moleculelor de proteine denaturare. Când agentul de denaturare este îndepărtat, multe proteine ​​sunt capabile să-și restabilească în mod spontan structura inițială. Dacă proteina naturală este supusă acțiunii temperaturii ridicate sau acțiunii intense a altor factori, atunci este denaturată ireversibil. Faptul prezenței denaturarii ireversibile a proteinelor celulare explică imposibilitatea vieții la temperaturi foarte ridicate.

Rolul biologic al proteinelor în celulă

Proteine, numite și proteine(protos grecesc - primul),în celulele animalelor și plantelor îndeplinesc funcții diverse și foarte importante, care includ următoarele.

catalitic. catalizatori naturali - enzime sunt în întregime sau aproape în întregime proteine. Datorită enzimelor, procesele chimice din țesuturile vii sunt accelerate de sute de mii sau milioane de ori. Sub acțiunea lor, toate procesele au loc instantaneu în condiții „moale”: la temperatura normală a corpului, într-un mediu neutru pentru țesutul viu. Viteza, acuratețea și selectivitatea enzimelor sunt incomparabile cu oricare dintre catalizatorii artificiali. De exemplu, o moleculă de enzimă într-un minut realizează descompunerea a 5 milioane de molecule de peroxid de hidrogen (H202). Enzimele sunt selective. Deci, grăsimile sunt descompuse de o enzimă specială care nu acționează asupra proteinelor și polizaharidelor (amidon, glicogen). La rândul său, o enzimă care descompune numai amidonul sau glicogenul nu acționează asupra grăsimilor.

Procesul de scindare sau sinteză a oricărei substanțe din celulă, de regulă, este împărțit într-o serie de operații chimice. Fiecare operație este efectuată de o enzimă separată. Un grup de astfel de enzime constituie o conductă biochimică.

Se crede că funcția catalitică a proteinelor depinde de structura lor terțiară; atunci când este distrusă, activitatea catalitică a enzimei dispare.

De protecţie. Unele tipuri de proteine ​​protejează celula și corpul în ansamblu de pătrunderea agenților patogeni și a corpurilor străine. Astfel de proteine ​​sunt numite anticorpi. Anticorpii se leagă de proteinele bacteriilor și virușilor care sunt străine organismului, ceea ce le inhibă reproducerea. Pentru fiecare proteină străină, organismul produce „anti-proteine” speciale – anticorpi. Acest mecanism de rezistență la agenți patogeni se numește imunitate.

Pentru a preveni bolile, oamenilor și animalelor li se injectează agenți patogeni slăbiți sau uciși (vaccinuri) care nu provoacă boli, dar provoacă celule speciale ale corpului să producă anticorpi împotriva acestor agenți patogeni. Dacă, după ceva timp, virusurile și bacteriile patogene pătrund într-un astfel de organism, ele întâlnesc o puternică barieră de protecție a anticorpilor.

hormonal. Mulți hormoni sunt și proteine. Alături de sistemul nervos, hormonii controlează activitatea diferitelor organe (și a întregului organism) printr-un sistem de reacții chimice.

reflectorizant. Proteinele celulare efectuează recepția semnalelor venite din exterior. În același timp, diverși factori de mediu (temperatură, chimici, mecanici etc.) provoacă modificări ale structurii proteinelor - denaturare reversibilă, care, la rândul său, contribuie la apariția reacțiilor chimice care oferă un răspuns celular la iritația externă. Această capacitate a proteinelor stă la baza activității sistemului nervos, a creierului.

Motor. Toate tipurile de mișcări ale celulei și ale corpului: pâlpâirea cililor la protozoare, contracția musculară la animalele superioare și alte procese motorii - sunt produse de un tip special de proteină.

Energie. Proteinele pot servi ca sursă de energie pentru celulă. Cu o lipsă de carbohidrați sau grăsimi, moleculele de aminoacizi sunt oxidate. Energia eliberată în acest proces este folosită pentru a susține procesele vitale ale corpului.

Transport. Hemoglobina proteică din sânge este capabilă să lege oxigenul din aer și să-l transporte în tot corpul. Această funcție importantă este, de asemenea, caracteristică altor proteine.

Plastic. Proteinele sunt principalul material de construcție al celulelor (membranele lor) și al organismelor (vasele lor de sânge, nervii, tractul digestiv etc.). În același timp, proteinele au specificitate individuală, adică organismele oamenilor individuali conțin unele proteine ​​care sunt caracteristice numai pentru el -

Astfel, proteinele sunt cea mai importantă componentă a celulei, fără de care manifestarea proprietăților vieții este imposibilă. Cu toate acestea, reproducerea celor vii, fenomenul eredității, așa cum vom vedea mai târziu, este asociată cu structurile moleculare ale acizilor nucleici. Această descoperire este rezultatul celor mai recente progrese în biologie. Acum se știe că o celulă vie posedă în mod necesar două tipuri de polimeri - proteine ​​și acizi nucleici. Interacțiunea lor conține cele mai profunde aspecte ale fenomenului vieții.

Dar viața de pe planeta noastră a apărut dintr-o picătură coacervată. Era, de asemenea, o moleculă de proteină. Adică, rezultă concluzia că acești compuși chimici sunt baza întregii vieți care există astăzi. Dar ce sunt structurile proteinelor? Ce rol joacă ei în viața corpului și a oamenilor astăzi? Ce tipuri de proteine ​​există? Să încercăm să ne dăm seama.

Proteine: un concept general

Din punct de vedere, molecula substanței luate în considerare este o secvență de aminoacizi interconectați prin legături peptidice.

Fiecare aminoacid are două grupe funcționale:

• carboxil -COOH;
• o grupare amino -NH2.

Între ele are loc formarea de legături în diferite molecule. Astfel, legătura peptidică are forma -CO-NH. O moleculă de proteină poate conține sute sau mii de astfel de grupuri, va depinde de substanța specifică. Tipurile de proteine ​​sunt foarte diverse. Printre acestea se numara si cele care contin aminoacizi esentiali pentru organism, ceea ce inseamna ca trebuie ingerati cu alimente. Există soiuri care îndeplinesc funcții importante în membrana celulară și citoplasma acesteia. Sunt izolați și catalizatorii biologici - enzime, care sunt și molecule de proteine. Ele sunt utilizate pe scară largă în viața umană și nu participă doar la procesele biochimice ale ființelor vii.

Greutatea moleculară a compușilor luați în considerare poate varia de la câteva zeci la milioane. La urma urmei, numărul de unități monomerice dintr-un lanț polipeptidic mare este nelimitat și depinde de tipul unei anumite substanțe. Proteina în forma sa pură, în conformația sa nativă, poate fi văzută atunci când se examinează un ou de găină într-o masă coloidală galben deschis, transparentă, densă, în interiorul căreia se află gălbenușul - aceasta este substanța dorită. Același lucru se poate spune despre brânza de vaci fără grăsimi.Acest produs este, de asemenea, proteine ​​aproape pure în forma sa naturală.

Cu toate acestea, nu toți compușii luați în considerare au aceeași structură spațială. În total, se disting patru organizații ale moleculei. Speciile își determină proprietățile și vorbesc despre complexitatea structurii. De asemenea, se știe că moleculele mai încurcate spațial sunt supuse unei procesări extinse la oameni și animale.

Tipuri de structuri proteice

Sunt patru în total. Să aruncăm o privire la ce este fiecare dintre ele.

1. Primar. Reprezintă secvența liniară obișnuită de aminoacizi conectați prin legături peptidice. Nu există răsturnări spațiale, nici spiralizare. Numărul de legături incluse în polipeptidă poate ajunge la câteva mii. Tipuri de proteine ​​cu o structură similară sunt glicilalanina, insulina, histonele, elastina și altele.
2. Secundar. Este format din două lanțuri polipeptidice care sunt răsucite sub formă de spirală și orientate unul spre celălalt prin ture formate. În acest caz, între ele se formează legături de hidrogen, ținându-le împreună. Așa se formează o singură moleculă de proteină. Tipurile de proteine ​​de acest tip sunt următoarele: lizozimă, pepsină și altele.
3. Conformatia tertiara. Este o structură secundară compactă și compactă. Aici apar și alte tipuri de interacțiuni, pe lângă legăturile de hidrogen - aceasta este interacțiunea van der Waals și forțele de atracție electrostatică, contact hidrofil-hidrofob. Exemple de structuri sunt albumina, fibroina, proteina de mătase și altele.
4. Cuaternar. Cea mai complexă structură, care sunt mai multe lanțuri de polipeptide răsucite într-o spirală, rostogolite într-o bilă și unite toate împreună într-un glob. Exemple precum insulina, feritina, hemoglobina, colagenul ilustrează tocmai o astfel de conformație a proteinei.

Dacă luăm în considerare toate structurile date ale moleculelor în detaliu din punct de vedere chimic, atunci analiza va dura mult timp. Într-adevăr, cu cât configurația este mai mare, cu atât structura sa mai complexă și mai complicată, cu atât se observă mai multe tipuri de interacțiuni în moleculă.

Denaturarea moleculelor proteice

Una dintre cele mai importante proprietăți chimice ale polipeptidelor este capacitatea lor de a se descompune sub influența anumitor condiții sau agenți chimici. De exemplu, diferite tipuri de denaturare a proteinelor sunt larg răspândite. Ce este acest proces? Constă în distrugerea structurii native a proteinei. Adică, dacă inițial molecula avea o structură terțiară, atunci după acțiunea agenților speciali se va prăbuși. Cu toate acestea, secvența reziduurilor de aminoacizi rămâne neschimbată în moleculă. Proteinele denaturate își pierd rapid proprietățile fizice și chimice.

Ce reactivi pot duce la procesul de distrugere a conformației? Sunt câteva.

1. Temperatura. Când este încălzit, are loc o distrugere treptată a structurii cuaternare, terțiare, secundare a moleculei. Vizual, acest lucru poate fi observat, de exemplu, atunci când prăjiți un ou obișnuit de găină. „Proteina” rezultată este structura primară a polipeptidei albuminei care a fost în produsul brut.
2. Radiația.
3. Acțiunea agenților chimici puternici: acizi, alcaline, săruri ale metalelor grele, solvenți (de exemplu, alcooli, eteri, benzen și altele).

Acest proces este uneori numit și topirea moleculei. Tipurile de denaturare a proteinelor depind de agentul sub a cărui acțiune s-a produs. În plus, în unele cazuri, are loc procesul invers. Aceasta este renaturarea. Nu toate proteinele sunt capabile să-și restabilească structura înapoi, dar o parte semnificativă dintre ele poate face acest lucru. Așadar, chimiști din Australia și America au efectuat renaturarea unui ou fiert de găină folosind niște reactivi și o metodă de centrifugare.

Acest proces este important pentru organismele vii în sinteza lanțurilor polipeptidice de către ribozomi și ARNr în celule.

Hidroliza unei molecule de proteine

Alături de denaturare, proteinele se caracterizează printr-o altă proprietate chimică - hidroliza. Aceasta este, de asemenea, distrugerea conformației native, dar nu a structurii primare, ci complet a aminoacizilor individuali. O parte importantă a digestiei este hidroliza proteinelor. Tipurile de hidroliză a polipeptidelor sunt următoarele.

1. Chimic. Pe baza acțiunii acizilor sau alcalinelor.
2. Biologic sau enzimatic.

Cu toate acestea, esența procesului rămâne neschimbată și nu depinde de ce tipuri de hidroliză a proteinelor au loc. Ca rezultat, se formează aminoacizi, care sunt transportați către toate celulele, organele și țesuturile. Transformarea lor ulterioară constă în participarea la sinteza de noi polipeptide, deja cele care sunt necesare pentru un anumit organism.

În industrie, procesul de hidroliză a moleculelor de proteine ​​este utilizat doar pentru a obține aminoacizii doriti.

Funcțiile proteinelor în organism

Diferite tipuri de proteine, carbohidrați, grăsimi sunt componente vitale pentru funcționarea normală a oricărei celule. Și asta înseamnă întregul organism ca întreg. Prin urmare, rolul lor se datorează în mare măsură gradului ridicat de semnificație și ubicuitate în cadrul ființelor vii. Există mai multe funcții principale ale moleculelor polipeptidice.

1. catalitic. Este realizat de enzime care au o structură proteică. Despre ele vom vorbi mai târziu.
2. Structural. Tipurile de proteine ​​și funcțiile lor în organism afectează în primul rând structura celulei în sine, forma acesteia. În plus, polipeptidele care îndeplinesc acest rol formează păr, unghii, cochilii de moluște și pene de pasăre. Ele sunt, de asemenea, o anumită armătură în corpul celulei. Cartilajul este, de asemenea, format din aceste tipuri de proteine. Exemple: tubulina, keratina, actina si altele.
3. de reglementare. Această funcție se manifestă prin participarea polipeptidelor la procese precum: transcripție, traducere, ciclu celular, splicing, citire ARNm și altele. În toate acestea, ei joacă un rol important ca regulator.
4. Semnal. Această funcție este îndeplinită de proteinele situate pe membrana celulară. Ei transmit semnale diferite de la o unitate la alta, iar acest lucru duce la comunicarea între țesuturi. Exemple: citokine, insulina, factori de creștere și altele.
5. Transport. Unele tipuri de proteine ​​și funcțiile lor pe care le îndeplinesc sunt pur și simplu vitale. Acest lucru se întâmplă, de exemplu, cu hemoglobina proteică. Transporta oxigenul de la celula la celula in sange. Pentru o persoană este de neînlocuit.
6. Rezervă sau rezervă. Astfel de polipeptide se acumulează în plante și ouă de animale ca o sursă de nutriție și energie suplimentară. Un exemplu sunt globulinele.
7. Motor. O funcție foarte importantă, mai ales pentru cele mai simple organisme și bacterii. La urma urmei, ei se pot mișca numai cu ajutorul flagelilor sau cililor. Și aceste organite, prin natura lor, nu sunt altceva decât proteine. Exemple de astfel de polipeptide sunt următoarele: miozină, actină, kinesină și altele.

Evident, funcțiile proteinelor din corpul uman și ale altor ființe vii sunt foarte numeroase și importante. Acest lucru confirmă încă o dată că fără compușii pe care îi luăm în considerare, viața pe planeta noastră este imposibilă.

Funcția protectoare a proteinelor

Polipeptidele pot proteja împotriva diferitelor influențe: chimice, fizice, biologice. De exemplu, dacă organismul este în pericol sub forma unui virus sau bacterii de natură extraterestră, atunci imunoglobulinele (anticorpii) intră în luptă cu ele, îndeplinind un rol protector.

Dacă vorbim despre efecte fizice, atunci fibrina și fibrinogenul, care sunt implicate în coagularea sângelui, joacă un rol important aici.

Proteinele alimentare

Tipurile de proteine ​​din dietă sunt următoarele:

• complete - cele care contin toti aminoacizii necesari organismului;
• incomplete - cele în care există o compoziție incompletă de aminoacizi.

Cu toate acestea, ambele sunt importante pentru corpul uman. Mai ales primul grup. Fiecare persoană, mai ales în perioadele de dezvoltare intensivă (copilărie și adolescență) și pubertate, trebuie să mențină în sine un nivel constant de proteine. La urma urmei, am luat deja în considerare funcțiile pe care le îndeplinesc aceste molecule uimitoare și știm că practic nici un singur proces, nici o singură reacție biochimică din interiorul nostru nu poate face fără participarea polipeptidelor.

De aceea este necesar în fiecare zi să consumați doza zilnică de proteine ​​​​conținute în următoarele produse:

• ou;
• lapte;
• brânză de vacă;
• carne si peste;
• fasole;
• fasole;
• arahide;
• grâu;
• ovăz;
• linte și altele.

Dacă cineva consumă 0,6 g de polipeptidă pe kg de greutate pe zi, atunci unei persoane nu îi vor lipsi niciodată acești compuși. Dacă pentru o lungă perioadă de timp organismul nu primește proteinele necesare, atunci apare o boală, care poartă numele de foamete de aminoacizi. Acest lucru duce la tulburări metabolice severe și, ca urmare, la multe alte afecțiuni.

Proteine ​​într-o celulă

În interiorul celei mai mici unități structurale dintre toate ființele vii - celulele - există și proteine. În plus, ele îndeplinesc aproape toate funcțiile de mai sus acolo. În primul rând, se formează citoscheletul celulei, format din microtubuli, microfilamente. Servește la menținerea formei, precum și la transportul intern între organele. Diferiți ioni și compuși se mișcă de-a lungul moleculelor de proteine, ca de-a lungul canalelor sau șinelor.

Important este și rolul proteinelor scufundate în membrană și situate pe suprafața acesteia. Aici îndeplinesc atât funcții de receptor, cât și de semnal, participă la construcția membranei în sine. Ei stau de pază, ceea ce înseamnă că joacă un rol protector. Ce tipuri de proteine ​​din celulă pot fi atribuite acestui grup? Sunt multe exemple, iată câteva.

1. actina si miozina.
2. Elastină.
3. Keratină.
4. Colagen.
5. Tubulina.
6. Hemoglobină.
7. Insulină.
8. Transcobalamina.
9. Transferrina.
10. Albumină.

În total, există câteva sute de diferite care se mișcă constant în interiorul fiecărei celule.

Tipuri de proteine ​​din organism

Desigur, au o mare varietate. Dacă încercați să împărțiți cumva toate proteinele existente în grupuri, atunci puteți obține ceva ca această clasificare.

În general, multe caracteristici pot fi luate ca bază pentru clasificarea proteinelor găsite în organism. Unul nu există încă.

Enzime

Catalizatori biologici de natură proteică, care accelerează semnificativ toate procesele biochimice în curs. Schimbul normal este imposibil fără acești compuși. Toate procesele de sinteză și dezintegrare, asamblarea moleculelor și replicarea lor, traducerea și transcripția și altele sunt efectuate sub influența unui anumit tip de enzimă. Exemple de aceste molecule sunt:

• oxidoreductaze;
• transferaze;
• catalaza;
• hidrolaze;
• izomeraze;
• lyase și altele.

Astăzi, enzimele sunt folosite în viața de zi cu zi. Deci, în producția de pulbere de spălat, sunt adesea folosite așa-numitele enzime - aceștia sunt catalizatori biologici. Acestea îmbunătățesc calitatea spălării respectând regimul de temperatură specificat. Se leagă cu ușurință de particulele de murdărie și le îndepărtează de pe suprafața țesăturilor.

Cu toate acestea, datorită naturii lor proteice, enzimele nu tolerează apa prea fierbinte sau apropierea de medicamente alcaline sau acide. Într-adevăr, în acest caz, va avea loc procesul de denaturare.

Pentru a ne imagina importanța proteinelor, este suficient să ne amintim binecunoscuta frază a lui Friedrich Engels: „Viața este un mod de existență a corpurilor proteice”. De fapt, pe Pământ, aceste substanțe, împreună cu acizii nucleici, determină toate manifestările materiei vii. În această lucrare, vom afla în ce constă o proteină, vom studia ce funcție îndeplinește și, de asemenea, vom determina caracteristicile structurale ale diferitelor specii.

Peptidele sunt polimeri foarte organizați

Într-adevăr, într-o celulă vie, atât vegetală, cât și animală, proteinele predomină cantitativ asupra altor substanțe organice și îndeplinesc, de asemenea, cel mai mare număr de diferite funcții. Ele sunt implicate în multe procese celulare foarte importante, cum ar fi mișcarea, apărarea, semnalizarea și așa mai departe. De exemplu, în țesutul muscular al animalelor și al oamenilor, peptidele reprezintă până la 85% din masa de substanță uscată, iar în oase și derm - de la 15-50%.

Toate proteinele celulare și tisulare sunt compuse din specii). Numărul lor în organismele vii este întotdeauna egal cu douăzeci de specii. Diverse combinații de monomeri peptidici formează o varietate de proteine ​​în natură. Este calculat ca un număr astronomic de 2x10 18 specii posibile. În biochimie, polipeptidele sunt numite polimeri biologici cu molecul mare - macromolecule.

Aminoacizi - monomeri proteici

Toate cele 20 de tipuri ale acestor compuși chimici sunt unități structurale de proteine ​​și au formula generală NH2-R-COOH. Sunt substanțe organice amfotere capabile să prezinte atât proprietăți bazice, cât și acide. Nu numai proteinele simple, ci și cele complexe, conțin așa-numiții aminoacizi neesențiali. Dar monomerii de neînlocuit, de exemplu, cum ar fi valina, lizina, metionina, pot fi găsiți doar în unele proteine ​​numite complete.

Prin urmare, atunci când se caracterizează un polimer, se ia în considerare nu numai din câți aminoacizi constă o proteină, ci și ce monomeri sunt legați prin legături peptidice într-o macromoleculă. Să adăugăm că aminoacizii neesențiali, cum ar fi asparagina, acidul glutamic, cisteina pot fi sintetizați independent în celulele umane și animale. De neînlocuit se formează în celulele bacteriilor, plantelor și ciupercilor. Ele intră în organismele heterotrofe numai cu alimente.

Cum se formează o polipeptidă?

După cum știți, 20 de aminoacizi diferiți pot fi combinați în multe molecule de proteine ​​diferite. Cum are loc legarea monomerilor unul de altul? Se pare că grupările carboxil și amină ale aminoacizilor adiacenți interacționează între ele. Se formează așa-numitele legături peptidice, iar moleculele de apă sunt eliberate ca un produs secundar al reacției de policondensare. Moleculele de proteine ​​rezultate constau din reziduuri de aminoacizi și legături peptidice repetate în mod repetat. Prin urmare, ele sunt numite și polipeptide.

Adesea, proteinele pot conține nu unul, ci mai multe lanțuri polipeptidice simultan și constau din multe mii de reziduuri de aminoacizi. Mai mult, proteinele simple, precum și proteinele, pot complica configurația lor spațială. Acest lucru creează nu numai o structură primară, ci și secundară, terțiară și chiar cuaternară. Să luăm în considerare acest proces mai detaliat. Continuând să studiem întrebarea: în ce constă o proteină, să aflăm ce configurație are această macromoleculă. Am stabilit mai sus că lanțul polipeptidic conține multe legături chimice covalente. Această structură este numită primară.

Joacă un rol important în compoziția cantitativă și calitativă a aminoacizilor, precum și în succesiunea conexiunii lor. Structura secundară ia naștere în momentul formării helixului. Este stabilizat de multe legături de hidrogen nou formate.

Niveluri mai ridicate de organizare a proteinelor

Structura terțiară apare ca urmare a împachetării unei spirale sub formă de minge - o globulă, de exemplu, țesutul de mioglobină are o astfel de structură spațială. Este susținut atât de legături de hidrogen nou formate, cât și de punți disulfurice (dacă mai multe reziduuri de cisteină sunt incluse în molecula proteică). Forma cuaternară este rezultatul combinării mai multor globule de proteine ​​într-o singură structură deodată prin noi tipuri de interacțiuni, de exemplu, hidrofobe sau electrostatice. Alături de peptide, structura cuaternară include și părți non-proteice. Pot fi ioni de magneziu, fier, cupru sau reziduuri de ortofosfat sau acizi nucleici, precum și lipide.

Caracteristicile biosintezei proteinelor

Anterior, am aflat din ce constă proteina. Este construit dintr-o secvență de aminoacizi. Asamblarea lor într-un lanț polipeptidic are loc în ribozomi - organele nemembranare ale celulelor vegetale și animale. Moleculele informaționale participă și ele la procesul de biosinteză în sine, iar primele sunt o matrice pentru asamblarea proteinelor, în timp ce cele din urmă transportă diferiți aminoacizi. În procesul de biosinteză celulară, apare o dilemă, și anume, o proteină este formată din nucleotide sau aminoacizi? Răspunsul este fără echivoc - polipeptidele, atât simple, cât și complexe, constau din compuși organici amfoteri - aminoacizi. În ciclul de viață al unei celule, există perioade ale activității sale când sinteza proteinelor este deosebit de activă. Acestea sunt așa-numitele etape J1 și J2 ale interfazei. În acest moment, celula crește activ și are nevoie de o cantitate mare de material de construcție, care este proteine. În plus, ca urmare a mitozei, care se termină cu formarea a două celule fiice, fiecare dintre ele are nevoie de o cantitate mare de substanțe organice, prin urmare, sinteza activă a lipidelor și carbohidraților are loc pe canalele reticulului endoplasmatic neted și biosinteza proteinelor are loc pe RE granular.

Funcțiile proteinelor

Știind din ce constă proteina, este posibil să explicăm atât varietatea uriașă a tipurilor lor, cât și proprietățile unice inerente acestor substanțe. Proteinele îndeplinesc o mare varietate de funcții în celulă, de exemplu, construirea, deoarece fac parte din membranele tuturor celulelor și organelelor: mitocondrii, cloroplaste, lizozomi, complexul Golgi și așa mai departe. Peptide precum hamoglobulinele sau anticorpii sunt exemple de proteine ​​simple care îndeplinesc o funcție de protecție. Cu alte cuvinte, imunitatea celulară este rezultatul acțiunii acestor substanțe. O proteină complexă - hemocianina, împreună cu hemoglobina, îndeplinește o funcție de transport la animale, adică transportă oxigenul în sânge. Proteinele semnal care fac parte din membranele celulare oferă celulei în sine informații despre substanțele care încearcă să intre în citoplasma acesteia. Peptida albumină este responsabilă pentru principalii parametri ai sângelui, de exemplu, pentru capacitatea sa de a coagula. Proteina din ou, ovalbumina, este stocată în celulă și servește ca sursă principală de nutrienți.

Proteinele sunt baza citoscheletului celular

Una dintre funcțiile importante ale peptidelor este suportul. Este foarte important pentru menținerea formei și volumului celulelor vii. Așa-numitele structuri submembranare - microtubuli și microfilamente care se împletesc formează scheletul interior al celulei. Proteinele care compun compoziția lor, de exemplu, tubulina, sunt capabile să se comprima și să se întindă cu ușurință. Acest lucru ajută celula să-și mențină forma sub diferite deformații mecanice.

În celulele vegetale, împreună cu proteinele hialoplasmatice, firele citoplasmei - plasmodesmate - îndeplinesc de asemenea o funcție de susținere. Trecând prin porii din peretele celular, ele determină relația dintre structurile celulare adiacente care formează țesutul vegetal.

Enzime - substanțe de natură proteică

Una dintre cele mai importante proprietăți ale proteinelor este influența lor asupra vitezei reacțiilor chimice. Proteinele de bază sunt capabile de denaturare parțială - procesul de desfășurare a unei macromolecule într-o structură terțiară sau cuaternară. Lanțul polipeptidic în sine nu este distrus. Denaturarea parțială stă la baza atât semnalizării, cât și ultima proprietate este capacitatea enzimelor de a influența rata reacțiilor biochimice din nucleul și citoplasma celulei. Peptidele, care, dimpotrivă, reduc rata proceselor chimice, sunt de obicei numite inhibitori mai degrabă decât enzime. De exemplu, proteina catalaza simplă este o enzimă care accelerează descompunerea substanței toxice peroxid de hidrogen. Se formează ca produs final al multor reacții chimice. Catalaza accelerează utilizarea sa la substanțe neutre: apă și oxigen.

Proprietăți proteice

Peptidele sunt clasificate după mai multe criterii. De exemplu, în raport cu apa, acestea pot fi împărțite în hidrofile și hidrofobe. Temperatura afectează, de asemenea, structura și proprietățile moleculelor de proteine ​​în moduri diferite. De exemplu, keratina proteică, o componentă a unghiilor și părului, poate rezista atât la temperaturi scăzute, cât și la temperaturi ridicate, adică este termolabilă. Dar proteina ovalbumină, deja menționată mai devreme, este complet distrusă atunci când este încălzită la 80-100 ° C. Aceasta înseamnă că structura sa primară este descompusă în reziduuri de aminoacizi. Acest proces se numește distrugere. Indiferent de condițiile pe care le creăm, proteina nu poate reveni la forma sa nativă. Proteinele motorii actina și milozina sunt prezente în fibrele musculare. Contracția și relaxarea lor alternativă stă la baza activității țesutului muscular.

Bună ziua dragii mei cititori. Sunt alături de tine, Galina Baeva, iar astăzi vom vorbi despre structura și funcțiile moleculelor de proteine.

De ce este nevoie de această proteină? Ne putem descurca fără ea?

Nu, nu vom face. Întemeietorul barbos al materialismului dialectic, Friedrich Engels, spunea: viața este un mod de existență a corpurilor proteice. Cu alte cuvinte, proteinele sunt viață, nu există proteine ​​- vai, ah. În mod normal, proteinele sunt 50%, acestea. jumătate din masa uscată a celulei, iar din masa uscată a corpului uman, acestea variază de la 45% .

Caracteristicile structurale ale proteinelor le permit să prezinte proprietăți diferite, ceea ce determină diversele lor funcții biologice.

Proteinele sunt altfel numite proteine, sunt una și aceeași.

Ce fac proteinele în organism?

1. Proteinele sunt elementele de bază ale corpului nostru. Sunt elemente structurale ale membranelor celulare (lipoproteine, glicoproteine) și structuri extracelulare. Colagenul formează tendoane, este responsabil și de elasticitatea pielii, keratina formează părul și unghiile.
2. Proteinele transportă elemente esențiale în întregul organism. Hemoglobina transportă oxigenul de la plămâni către toate organele și țesuturile, iar din acestea ia dioxidul de carbon, proteina albumină transportă acizi grași, iar proteinele speciale transportă colesterolul. Membranele celulare conțin proteine ​​care asigură transferul anumitor substanțe și ioni din celulă în spațiul extracelular și invers.
3. Hormonii - substante speciale care regleaza procesele metabolice - sunt de natura proteica. De exemplu, hormonul insulina conduce zahărul din plasma sanguină în celule.
4. Proteinele protejează organismul de agenții străini. Gamma globulinele neutralizează microbii, interferonii suprimă reproducerea virusurilor. Fibrina oprește sângerarea.
5. Proteinele asigură contracția mușchilor motori și a altor țesuturi contractante. Actina și miozina fac parte din mușchii corpului, troponina, tropomiozina - mușchii inimii.
6. Proteinele primesc semnale din mediul extern și transmit comenzi către celulă. Sub influența factorilor de mediu, proteinele de semnalizare își schimbă structura terțiară, ceea ce, la rândul său, declanșează un lanț de procese biochimice. Așa reacționează rodopsina la lumină, transformând energia luminoasă în energie electrică, care este transmisă prin celulele nervoase către creier, unde se formează o imagine vizuală.
7. Proteinele sunt enzime – catalizatori, datorită cărora pot apărea reacții biochimice la temperaturi scăzute (37 0 C).
8. Proteine ​​- regulatorii activează și dezactivează genele celulare, suprimând sau activând astfel procesele biochimice.
9. Proteinele, de regulă, nu se acumulează în organism, cu excepția albuminei de ou și a cazeinei din lapte. Nu există proteine ​​suplimentare în organism. Cu toate acestea, se pot combina cu alte substanțe și oligoelemente, împiedicând eliminarea lor din organism. Deci feritina formează un complex cu fier, eliberat în timpul descompunerii hemoglobinei, și o re-include în procesele biologice.
10. Proteinele pot furniza energie. Odată cu descompunerea a 1 g de proteină, se eliberează 4 kcal (17,6 kJ). Ca sursă de energie, proteinele sunt folosite atunci când alte surse normative - carbohidrații și grăsimile - sunt epuizate. Pentru a-l parafraza pe D.I. Mendeleev, putem spune că înecul cu proteine ​​este ca înecul cu bancnote, acestea sunt atât de valoroase pentru organism.

Care este molecula vieții?

Acesta este un lanț lung, adică polimer, constând din monomeri - aminoacizi. De ce aminoacizi? Deoarece fiecare moleculă are o coadă de acid organic C-O-OH și o grupare NH 2 amino. În lanțul polimeric, fiecare monomer de aminoacid își leagă reziduul acid de gruparea amino a altui monomer, rezultând o legătură puternică numită peptidă.

Conceptele de proteină și peptidă sunt apropiate, dar nu echivalente. Peptidele sunt de obicei menționate ca o anumită secvență de resturi de aminoacizi. Se izolează oligopeptidele - lanțuri scurte de 10-15 aminoacizi și polipeptide - lanțuri lungi de secvențe de aminoacizi. O proteină este o polipeptidă care are o formă specială de organizare spațială.

Prin înșirare de aminoacizi ca mărgele într-un colier, a structura primară a unei proteine acestea. succesiune de resturi de aminoacizi.\

În spațiu, proteina nu există sub formă de fir alungit, ci bucle în spirală, adică. forme structura secundara.

Spirala se transformă într-o minge - o globulă, aceasta este deja structura terțiară a proteinei.

Unele proteine ​​(nu toate) au structura cuaternară, combinând în compoziția sa mai multe molecule, fiecare având propria sa structură primară, secundară și terțiară.

De ce trebuie să știi? Deoarece digestia și asimilarea proteinelor depind direct de structura acesteia: cu cât proteina este mai densă în compoziția produsului alimentar, cu atât este mai greu de digerat, cu atât mai multă energie trebuie cheltuită pentru asimilarea acesteia.

Defalcarea legăturilor dintr-o moleculă de proteină se numește denaturare. Denaturarea poate fi reversibilă, atunci când proteina restabilește structura, și ireversibilă. Proteinele suferă o denaturare ireversibilă, inclusiv atunci când sunt expuse la temperaturi ridicate - pentru o persoană este peste 42 0 C, motiv pentru care febra pune viața în pericol.

Supunem proteinele la denaturarea controlată în timpul procesului de gătire, când gătim carne sau pește, fierbem lapte, prăjim sau fierbem ouă, fierbem cerealele și coacem pâinea. Odată cu expunerea la temperatură ușoară, proteinele cu legături rupte devin mai accesibile enzimelor digestive și sunt mai bine absorbite de organism. Cu expunerea prelungită și aspră la temperatură - prăjirea pe cărbune, gătirea prelungită - are loc denaturarea secundară a proteinei cu formarea de compuși indigerabili.

Aminoacizi

Există mai mult de două sute de aminoacizi diferiți, dar numai douăzeci se găsesc în mod constant în compoziția proteinelor - polimeri. Acești 20 de aminoacizi „magici” sunt împărțiți în două grupe inegale: neesențiali, adică. cele care pot fi produse de corpul însuși, și de neînlocuit (esențiale), nu sunt produse de corpul uman și trebuie neapărat să le primim cu hrana.

Aminoacizii neesențiali includ: Alanina, Arginina, Asparginul, Acidul aspartic, Glicina, Glutamina, Acidul glutamic, Prolina, Serina, Tirozina, Cistina.

Aminoacizi esentiali: valina, izoleucina, leucina, lizina, metionina, trionina, triptofanul, fenilalanina

Pentru copii, aminoacizii esentiali sunt Arginina si Histidina.

Aminoacizii vor fi un post separat.

Clasificarea proteinelor

O proteină completă conține toți aminoacizii necesari în compoziția sa, iar o proteină incompletă, în consecință, nu conține aminoacizi.

Pentru construirea tuturor proteinelor corpului, este importantă nu numai prezența tuturor aminoacizilor, ci și proporțiile acestora în produsul alimentar. Alimentele cele mai apropiate în compoziția de aminoacizi de proteinele corpului uman sunt optime. Dacă lipsește un aminoacid, alți aminoacizi nu pot fi folosiți de organism, în plus, pentru a compensa deficitul, propriile proteine ​​vor începe să se descompună, în primul rând proteine ​​- enzime implicate în procesele de biosinteză și proteine ​​musculare. În condițiile unei deficiențe a unuia sau altuia aminoacid esențial, alți aminoacizi se dovedesc a fi excesivi, deși acest exces este relativ. Proteinele musculare în descompunere formează produse metabolice extrem de toxice și sunt excretate intens de organism, creând bilanț negativ de azot. O persoană începe să slăbească, deși poate crede sincer că totul este în regulă cu alimentația sa.

După originea lor, proteinele sunt împărțite în animale și vegetale.

Proteinele animale includ proteinele din ouă, lapte și produse lactate, pește și fructe de mare, carne de animale și păsări.

Proteinele vegetale includ proteine ​​din cereale, leguminoase, nuci și ciuperci.

Alimentele sunt considerate proteine ​​dacă conțin cel puțin 15% proteine.

Toate proteinele animale sunt complete, adică conțin un set complet de aminoacizi. Majoritatea proteinelor vegetale sunt incomplete.

Cu un aport insuficient de proteine ​​din alimente, procesele degenerative se dezvoltă în organism asociate cu incapacitatea de a îndeplini funcțiile necesare. În primul rând, imunitatea are de suferit. O persoană devine predispusă la infecții virale și bacteriene, bolile devin prelungite, cronice. Părul începe să cadă, pielea devine flăcătoare, șifonată. Sfera volițională suferă, apatia acoperă o persoană, lipsa totală de dorință de a face ceva, depresia se alătură. Masa musculară scade, metabolismul încetinește. Încep problemele de digestie, așa-zisele. „sindromul intestinului iritabil”, când mâncatul este însoțit de flatulență, diareea este înlocuită cu constipație și invers. Funcția de reproducere este suprimată, menstruația se oprește la femei. În cazurile severe, încep modificări structurale în organe și țesuturi, epuizare vizibilă. Infometarea de proteine ​​la copii duce la retard mintal.

Foametea severă de proteine ​​în vremea noastră în țările civilizate, unde includem și țara noastră, dacă excludem boli precum tuberculoza sau oncologia, apare la persoanele care practică diete nebunești de foame într-o dorință maniacă de a pierde în greutate.

Ultimul mesaj o privea pe Angelina Jolie, ea fiind internată cu o greutate de 35 kg - așa au găsit eliberatorii sovietici ai prizonierilor din lagărele de concentrare naziste. Este puțin probabil ca scheletele vii să fi fost exemple de frumusețe.

Cu toate acestea, lipsa de proteine ​​nu este o afecțiune atât de rară, din cauza unui model alimentar nesănătos care s-a dezvoltat din cauza costului relativ ridicat al produselor proteice. În efortul de a economisi bani, oamenii trec la o dietă cu carbohidrați și grăsimi cu consumul de proteine ​​vegetale defecte. Produsele semifabricate din surogate și produse neproteice își aduc contribuția. Deci, o persoană care cumpără cotlet, cârnați, cârnați gata preparate poate crede sincer că consumă suficiente proteine. Nu te înșela.

În următorul articol, veți afla de câte și de ce fel de proteine ​​are nevoie o persoană pentru a rămâne sănătoasă.

Lăsați comentarii, împărtășiți informații pe rețelele sociale. Galina Bayeva.