Semnificația biologică a enzimelor. Despre enzimele digestive, tipurile și funcțiile acestora

>>> Enzime

Ce știi despre enzime? Din ei se fac pastilele la care se fac reclama mereu la televizor? Ajută ele la digerarea unui munte de pui prăjit și plăcinte? Nu prea multe informații. Vrei să afli mai multe? Citiți acest articol.

Enzimele sunt substanțe fără de care multe procese din organism sunt imposibile. De fapt, enzimele sunt implicate nu numai în digestia alimentelor, ci și în activitatea sistemului nervos central, în procesele de creștere a celulelor noi.
Enzimele sunt proteine. Dar conțin și săruri minerale. Există o mulțime de enzime și fiecare are un efect complet unic asupra unei game restrânse de substanțe. Enzimele nu se pot înlocui între ele.

Enzimele pot acționa numai la temperaturi care nu depășesc cincizeci și patru de grade. Dar nici temperaturile prea scăzute nu contribuie la activitatea lor. La urma urmei, enzimele „funcționează” în corpul uman și temperatura corpului este cea care este optimă pentru ele. Lumina soarelui și oxigenul sunt dăunătoare enzimelor. Metabolizarea grăsimilor, proteinelor, mineralelor și carbohidraților are loc numai în prezența enzimelor.

Enzimele lucrează în intestine. În același timp, vitamina E ajută enzimele să ajungă în intestine într-o stare neschimbată. Lucrarea enzimelor reduce semnificativ costurile energetice ale organismului pentru procesarea alimentelor. Daca nu esti un fan al fructelor si legumelor crude, atunci cel mai probabil corpul tau nu produce suficiente enzime.

Toate enzimele sunt împărțite în trei grupe principale: amilază, lipază și protează.
Enzimă amilază necesare procesării carbohidraților. Sub influența amilazei, carbohidrații sunt distruși și ușor absorbiți în sânge. Amilaza este prezentă atât în ​​salivă, cât și în intestin. Amilaza variază, de asemenea. Fiecare tip de zahăr are propriul său tip de această enzimă.

lipaza- Acestea sunt enzime care sunt prezente în sucul gastric și sunt produse de pancreas. Lipaza este esențială pentru absorbția grăsimilor de către organism.

protează- Acesta este un grup de enzime care sunt prezente în sucul gastric și sunt produse și de pancreas. În plus, proteaza este prezentă și în intestin. Proteaza este esențială pentru descompunerea proteinelor.

Există enzime care declanșează procesele de metabolism în interiorul celulelor. Practic nu există un astfel de sistem în organism care să nu producă propriile enzime. Există și alimente care au propriile lor enzime. Acestea sunt avocado, ananas, papaya, mango, banane și diverse cereale încolțite.

De asemenea, organismul produce așa-numitele enzime proteolitice, care nu numai că participă la digestie, ci și ameliorează inflamația. Aceste enzime includ pancreatina, pepsina, renina, tripsina și chimotripsina.

Cea mai comună în forma de dozare este enzima pancreatinei. Se foloseste in caz de lipsa de enzime in organism, pentru a facilita digestia alimentelor, cu alergii alimentare, diverse tulburari imunitare severe, precum si alte boli interne complexe.

Dacă suferiți de un deficit de enzime, atunci este de preferat să utilizați medicamente care conțin mai multe enzime deodată. Dar există preparate care conțin doar una dintre enzime. De obicei, preparatele enzimatice trebuie luate cu alimente, dar uneori este mai eficient să le luați după masă. Medicamentele care conțin enzime trebuie păstrate la frigider.

Preparatele enzimatice pot fi numite în siguranță suplimente alimentare (aditivi biologic activi). Dar încă nu merită să le folosiți necontrolat pentru o lungă perioadă de timp. Este mai bine să consultați un medic.

Enzimele sunt un tip special de proteine ​​cărora natura le-a atribuit rolul de catalizatori pentru diferite procese chimice.

Acest termen este auzit în mod constant, cu toate acestea, nu toată lumea înțelege ce este o enzimă sau o enzimă, ce funcții îndeplinește această substanță și, de asemenea, cum diferă enzimele de enzime și dacă diferă deloc. Toate acestea le vom afla acum.

Fără aceste substanțe, nici oamenii, nici animalele nu ar putea digera alimentele. Și pentru prima dată, omenirea a recurs la utilizarea enzimelor în viața de zi cu zi în urmă cu mai bine de 5 mii de ani, când strămoșii noștri au învățat să păstreze laptele în „vase” din stomacul animalelor. În astfel de condiții, sub influența cheagului, s-a transformat în brânză. Și acesta este doar un exemplu al modului în care o enzimă funcționează ca catalizator care accelerează procesele biologice. Astăzi, enzimele sunt indispensabile în industrie, sunt importante pentru producția de piele, textile, alcool și chiar beton. Aceste substanțe benefice sunt prezente și în detergenți și praf de spălat - ajută la îndepărtarea petelor la temperaturi scăzute.

Istoria descoperirilor

Enzima în greacă înseamnă „aluat”. Iar omenirea îi datorează descoperirea acestei substanțe olandezului Jan Baptist Van Helmont, care a trăit în secolul al XVI-lea. La un moment dat, a devenit foarte interesat de fermentația alcoolică și în timpul studiului a găsit o substanță necunoscută care accelerează acest proces. Olandezul a numit-o fermentum, care înseamnă fermentație. Apoi, aproape trei secole mai târziu, francezul Louis Pasteur, observând și el procesele de fermentație, a ajuns la concluzia că enzimele nu sunt altceva decât substanțele unei celule vii. Și după ceva timp, germanul Eduard Buchner a extras enzima din drojdie și a stabilit că această substanță nu este un organism viu. I-a dat și numele său - „zimaza”. Câțiva ani mai târziu, un alt german, Willy Kuehne, a propus să împartă toți catalizatorii proteici în două grupe: enzime și enzime. Mai mult, el a propus să se numească cel de-al doilea termen „aluat”, ale cărui acțiuni se extind în afara organismelor vii. Și numai în 1897 a pus capăt tuturor disputelor științifice: s-a decis folosirea ambilor termeni (enzimă și enzimă) ca sinonime absolute.

Structura: un lanț de mii de aminoacizi

Toate enzimele sunt proteine, dar nu toate proteinele sunt enzime. Ca și alte proteine, enzimele sunt formate din . Și, interesant, crearea fiecărei enzime ia de la o sută la un milion de aminoacizi înșirați ca niște perle pe o sfoară. Dar acest fir nu este uniform - este de obicei îndoit de sute de ori. Astfel, se creează o structură tridimensională unică pentru fiecare enzimă. Între timp, molecula de enzimă este o formațiune relativ mare și doar o mică parte din structura sa, așa-numitul centru activ, este implicată în reacții biochimice.

Fiecare aminoacid este conectat la un anumit tip de legătură chimică și fiecare enzimă are propria sa secvență unică de aminoacizi. Pentru a crea majoritatea dintre ele, sunt folosite aproximativ 20 de tipuri. Chiar și modificări minore ale secvenței de aminoacizi pot schimba dramatic aspectul și senzația unei enzime.

Proprietăți biochimice

Deși un număr mare de reacții apar în natură cu participarea enzimelor, toate pot fi împărțite în 6 categorii. În consecință, fiecare dintre aceste șase reacții are loc sub influența unui anumit tip de enzimă.

Reacții care implică enzime:

1. Oxidare și reducere.

Enzimele implicate în aceste reacții se numesc oxidoreductaze. De exemplu, amintiți-vă cum alcool dehidrogenazele transformă alcoolii primari în aldehidă.

1. Reacția de transfer de grup.

Enzimele responsabile de aceste reacții se numesc transferaze. Au capacitatea de a muta grupuri funcționale de la o moleculă la alta. Acest lucru se întâmplă, de exemplu, când alanina aminotransferazele mută grupurile alfa-amino între alanină și aspartat. De asemenea, transferazele mută grupările fosfat între ATP și alți compuși și le creează din reziduuri.

1. Hidroliză.

Hidrolazele implicate în reacție sunt capabile să rupă legături simple prin adăugarea de elemente de apă.

1. Creați sau eliminați o legătură dublă.

Acest tip de reacție are loc într-un mod nehidrolitic cu participarea liazelor.

1. Izomerizarea grupărilor funcționale.

În multe reacții chimice, poziția grupului funcțional se modifică în cadrul moleculei, dar molecula în sine este formată din același număr și același tip de atomi pe care le avea înainte de începerea reacției. Cu alte cuvinte, substratul și produsul reacției sunt izomeri. Acest tip de transformare este posibilă sub influența enzimelor izomerazei.

1. Formarea unei singure legături cu eliminarea elementului apă.

Hidrolazele rup legăturile prin adăugarea de elemente de apă la moleculă. Liazele efectuează reacția inversă, îndepărtând partea apoasă din grupările funcționale. Astfel, se creează o conexiune simplă.

Cum funcționează în organism

Enzimele accelerează aproape toate reacțiile chimice care apar în celule. Sunt vitale pentru oameni, facilitează digestia și accelerează metabolismul.

Unele dintre aceste substanțe ajută la descompunerea moleculelor care sunt prea mari în „bucăți” mai mici pe care organismul le poate digera. Alții, dimpotrivă, leagă molecule mici. Dar enzimele, științific vorbind, sunt foarte selective. Aceasta înseamnă că fiecare dintre aceste substanțe este capabilă să accelereze doar o anumită reacție. Moleculele cu care lucrează enzimele se numesc substraturi. Substraturile, la rândul lor, formează o legătură cu o parte a enzimei numită situs activ.

Există două principii care explică specificul interacțiunii enzimelor și substraturilor. În așa-numitul model „key-lock”, locul activ al enzimei ocupă locul unei configurații strict definite în substrat. Potrivit unui alt model, ambii participanți la reacție, locul activ și substratul, își schimbă formele pentru a se conecta.

Indiferent de principiul interacțiunii, rezultatul este întotdeauna același - reacția sub influența enzimei se desfășoară de multe ori mai repede. Ca rezultat al acestei interacțiuni, se „născ” noi molecule, care sunt apoi separate de enzimă. Și substanța catalizatoare continuă să-și facă treaba, dar cu participarea altor particule.

Hiper- și hipoactivitate

Există momente când enzimele își îndeplinesc funcțiile cu o intensitate greșită. Activitatea excesivă determină formarea excesivă a produsului de reacție și deficiența substratului. Rezultatul este o sănătate precară și o boală gravă. Cauza hiperactivității enzimatice poate fi fie o tulburare genetică, fie un exces de vitamine sau poate fi folosită în reacție.

Hipoactivitatea enzimatică poate provoca chiar moartea atunci când, de exemplu, enzimele nu elimină toxinele din organism sau apare deficitul de ATP. Cauza acestei afecțiuni poate fi, de asemenea, genele mutante sau, dimpotrivă, hipovitaminoza și deficiența altor nutrienți. În plus, temperatura corpului scăzută încetinește în mod similar funcționarea enzimelor.

Catalizator și nu numai

Astăzi puteți auzi adesea despre beneficiile enzimelor. Dar care sunt aceste substanțe de care depinde performanța organismului nostru?

Enzimele sunt molecule biologice al căror ciclu de viață nu este determinat de granițele nașterii și morții. Ele lucrează doar în organism până se dizolvă. De regulă, acest lucru are loc sub influența altor enzime.

În cursul unei reacții biochimice, ele nu devin parte a produsului final. Când reacția este completă, enzima părăsește substratul. După aceea, substanța este gata să înceapă să lucreze din nou, dar pe o altă moleculă. Și așa continuă atâta timp cât organismul are nevoie.

Unicitatea enzimelor este că fiecare dintre ele îndeplinește o singură funcție atribuită. O reacție biologică are loc numai atunci când enzima găsește substratul potrivit pentru ea. Această interacțiune poate fi comparată cu principiul de funcționare a unei chei și a unei încuietori - numai elementele selectate corect pot „funcționa împreună”. O altă caracteristică: pot funcționa la temperaturi scăzute și pH moderat, iar ca catalizatori sunt mai stabili decât orice alte substanțe chimice.

Enzimele ca catalizatori accelerează procesele metabolice și alte reacții.

De regulă, aceste procese constau din anumite etape, fiecare dintre acestea necesită munca unei anumite enzime. Fără aceasta, ciclul de transformare sau accelerare nu poate fi finalizat.

Poate cea mai cunoscută dintre toate funcțiile enzimelor este rolul unui catalizator. Aceasta înseamnă că enzimele combină substanțele chimice în așa fel încât să reducă costurile energetice necesare pentru a forma un produs mai rapid. Fără aceste substanțe, reacțiile chimice ar avea loc de sute de ori mai încet. Dar abilitățile enzimelor nu se termină aici. Toate organismele vii conțin energia de care au nevoie pentru a continua să trăiască. Adenozin trifosfat, sau ATP, este un fel de baterie încărcată care furnizează energie celulelor. Dar funcționarea ATP este imposibilă fără enzime. Iar principala enzimă care produce ATP este sintaza. Pentru fiecare moleculă de glucoză care este convertită în energie, sintaza produce aproximativ 32-34 molecule de ATP.

În plus, enzimele (lipază, amilază, protează) sunt utilizate în mod activ în medicină. În special, ele servesc ca o componentă a preparatelor enzimatice, cum ar fi Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin, utilizate pentru tratarea indigestiei. Dar unele enzime pot afecta și sistemul circulator (dizolva cheaguri de sânge), accelerează vindecarea rănilor purulente. Și chiar și în terapia anticancerigenă recurg și la ajutorul enzimelor.

Factorii care determină activitatea enzimelor

Deoarece enzima este capabilă să accelereze reacțiile de mai multe ori, activitatea sa este determinată de așa-numitul număr de turnover. Acest termen se referă la numărul de molecule de substrat (substanțe reactive) pe care o moleculă de enzimă le poate transforma în 1 minut. Cu toate acestea, există o serie de factori care determină viteza unei reacții:

1. concentrația substratului.

Creșterea concentrației de substrat duce la o accelerare a reacției. Cu cât sunt mai multe molecule de substanță activă, cu atât reacția are loc mai rapid, deoarece sunt implicați mai mulți centri activi. Cu toate acestea, accelerarea este posibilă numai până când toate moleculele de enzime sunt implicate. După aceea, chiar și creșterea concentrației substratului nu va accelera reacția.

1. Temperatura.

De obicei, o creștere a temperaturii duce la o accelerare a reacțiilor. Această regulă funcționează pentru majoritatea reacțiilor enzimatice, dar numai atâta timp cât temperatura nu crește peste 40 de grade Celsius. După acest semn, viteza de reacție, dimpotrivă, începe să scadă brusc. Dacă temperatura scade sub un punct critic, viteza reacțiilor enzimatice va crește din nou. Dacă temperatura continuă să crească, legăturile covalente sunt rupte și activitatea catalitică a enzimei se pierde pentru totdeauna.

1. Aciditate.

Viteza reacțiilor enzimatice este influențată și de valoarea pH-ului. Fiecare enzimă are propriul său nivel optim de aciditate, la care reacția se desfășoară cel mai adecvat. Modificarea nivelului pH-ului afectează activitatea enzimei și, prin urmare, viteza reacției. Dacă schimbarea este prea mare, substratul își pierde capacitatea de a se lega de nucleul activ, iar enzima nu mai poate cataliza reacția. Odată cu restabilirea nivelului de pH necesar, activitatea enzimei este de asemenea restabilită.

Enzimele prezente în corpul uman pot fi împărțite în două grupe:

• metabolic;
• digestiv.

„Lucră” metabolică pentru a neutraliza substanțele toxice și, de asemenea, contribuie la producerea de energie și proteine. Și, desigur, accelerează procesele biochimice din organism.

De ce sunt responsabile organele digestive este clar din nume. Dar și aici funcționează principiul selectivității: un anumit tip de enzimă afectează un singur tip de aliment. Prin urmare, pentru a îmbunătăți digestia, puteți recurge la un mic truc. Dacă organismul nu digeră bine ceva din alimente, atunci este necesară completarea dietei cu un produs care conține o enzimă care poate descompune alimentele greu digerabile.

Enzimele alimentare sunt catalizatori care descompun alimentele într-o stare în care organismul este capabil să absoarbă substanțe utile din acestea. Enzimele digestive vin în mai multe tipuri. În corpul uman, diferite tipuri de enzime se găsesc în diferite părți ale tractului digestiv.

Cavitatea bucală

În această etapă, alfa-amilaza acționează asupra alimentelor. Descompune carbohidrații, amidonul și glucoza care se găsesc în cartofi, fructe, legume și alte alimente.

Stomac

Aici, pepsina descompune proteinele în peptide, iar gelatinaza descompune gelatina și colagenul găsite în carne.

Pancreas

În această etapă, „lucrați”:

• tripsina - responsabilă pentru descompunerea proteinelor;
• alfa-chimotripsină - ajută la absorbția proteinelor;
• elastaza - descompune anumite tipuri de proteine;
• nucleaze - ajută la descompunerea acizilor nucleici;
• steapsin - favorizează absorbția alimentelor grase;
• amilază - responsabilă de absorbția amidonului;
• lipaza - descompune grăsimile (lipidele) găsite în produsele lactate, nuci, uleiuri și carne.

Intestinul subtire

Peste particulele de mâncare „invocă”:

• peptidaze - descompun compușii peptidici la nivelul aminoacizilor;
• zaharază - ajută la absorbția zaharurilor complexe și a amidonului;
• maltaza - descompune dizaharidele la starea de monozaharide (zahăr de malț);
• lactaza - descompune lactoza (glucoza care se gaseste in produsele lactate);
• lipaza - favorizează absorbția trigliceridelor, acizilor grași;
• erepsina - afectează proteinele;
• izomaltaza - „funcționează” cu maltoză și izomaltoză.

Colon

Aici sunt îndeplinite funcțiile enzimelor:

• coli - responsabil de digestie;
• lactobacili - afectează lactoza și alți carbohidrați.

Pe lângă aceste enzime, există și:

• diastaza - digeră amidonul vegetal;
• invertaza - descompune zaharoza (zahărul de masă);
• glucoamilaza - se transformă în glucoză;
• alfa-galactozidaza - favorizeaza digestia fasolei, semintelor, produselor din soia, radacinilor si legumelor cu frunze;
• bromelaina - o enzimă derivată din, promovează descompunerea diferitelor tipuri de proteine, este eficientă la diferite niveluri de aciditate a mediului și are proprietăți antiinflamatorii;
• papaina, o enzimă izolată din papaya crudă, favorizează descompunerea proteinelor mici și mari și este eficientă pe o gamă largă de substraturi și aciditate.
• celulaza - descompune celuloza, fibrele vegetale (nu se găsesc în corpul uman);
• endoproteaza - scindează legăturile peptidice;
• extract de bilă de bou - o enzimă de origine animală, stimulează motilitatea intestinală;
• pancreatina - o enzimă de origine animală, accelerează digestia proteinelor;
• pancrelipaza - o enzimă animală care favorizează absorbția

  Alimentele fermentate sunt o sursă aproape perfectă de bacterii benefice necesare pentru o digestie adecvată. Și în timp ce probioticele din farmacie „funcționează” doar în sistemul digestiv superior și adesea nu ajung în intestine, efectul produselor enzimatice se simte în tot tractul gastrointestinal.

  De exemplu, caisele conțin un amestec de enzime benefice, inclusiv invertaza, care este responsabilă pentru descompunerea glucozei și promovează eliberarea rapidă de energie.

  O sursă naturală de lipază (promovează digestia mai rapidă a lipidelor) poate servi. În organism, această substanță este produsă de pancreas. Dar pentru a-i face viața mai ușoară acestui organism, te poți răsfăța, de exemplu, cu o salată cu avocado - gustoasă și sănătoasă.

  Pe lângă faptul că este poate cea mai faimoasă sursă, furnizează organismului și amilază și maltază. Amilaza se găsește și în pâine și cereale. Maltaza ajută la descompunerea maltozei, așa-numitul zahăr de malț, care este abundent în bere și siropul de porumb.

  Un alt fruct exotic - ananasul conține o gamă întreagă de enzime, inclusiv bromelaina. Și, conform unor studii, are și proprietăți anticancerigene și antiinflamatorii.

  Extremofili și industrie

  Extremofilele sunt substanțe care pot supraviețui în condiții extreme.

  Organismele vii, precum și enzimele care le permit să funcționeze, au fost găsite în gheizere unde temperatura este aproape de punctul de fierbere și adânc în gheață, precum și în condiții de salinitate extremă (Valea Morții în SUA). În plus, oamenii de știință au descoperit enzime pentru care nivelul pH-ului, după cum s-a dovedit, nu este, de asemenea, o cerință fundamentală pentru o muncă eficientă. Cercetătorii studiază enzimele extremofile cu un interes deosebit ca substanțe care pot fi utilizate pe scară largă în industrie. Deși și astăzi enzimele și-au găsit deja aplicația în industrie ca substanțe ecologice și ecologice. Utilizarea enzimelor este utilizată în industria alimentară, cosmetologie și producția de produse chimice de uz casnic.

  Izvozchikova Nina Vladislavovna

  Specialitate: medic specialist boli infecțioase, gastroenterolog, pneumolog.

  Experiență generală: 35 de ani.

  Educaţie:1975-1982, 1MMI, San-Gig, cea mai înaltă calificare, medic în boli infecțioase.

  Gradul de stiinta: doctor de cea mai înaltă categorie, candidat la științe medicale.

Orice organism viu este un sistem perfect în care, literalmente în fiecare minut, un fel de Iar aceste procese nu sunt complete fără participarea enzimelor. Deci, ce sunt enzimele? Care este rolul lor în viața organismului? Din ce sunt facuti? Care este mecanismul influenței lor? Mai jos sunt răspunsurile la toate aceste întrebări.

Ce sunt enzimele?

Enzimele sau, așa cum sunt numite și enzimele, sunt complexe proteice. Aceștia sunt catalizatorii reacțiilor chimice. De fapt, rolul enzimelor este greu de supraestimat, deoarece niciun proces dintr-o celulă vie și întregul organism nu se poate descurca fără ele.

Termenul de „enzimă” în sine a fost propus în secolul al XVII-lea de către Helmont. Și deși marii oameni de știință ai vremii au înțeles că carnea este digerată atunci când este prezentă, iar amidonul se descompune în zaharuri simple sub influența salivei, nimeni nu știa exact ce a cauzat astfel de procese. Dar deja la începutul secolului al XIX-lea, Kirchhoff a izolat pentru prima dată enzima salivare - amilaza. Câțiva ani mai târziu, a fost descrisă pepsina gastrică. De atunci, știința enzimologiei a început să se dezvolte activ.

Ce sunt enzimele? Proprietăți și mecanism de acțiune

Pentru început, este de remarcat faptul că toate enzimele sunt fie proteine ​​pure, fie complexe proteice. Până în prezent, secvența de aminoacizi a majorității enzimelor din corpul uman a fost descifrată.

Proprietatea principală a enzimelor este specificitatea ridicată. Fiecare enzimă poate cataliza doar un tip de reacție. De exemplu, enzimele proteolitice pot scinda doar legăturile dintre resturile de aminoacizi ale unei molecule de proteine. Uneori, un substrat (obiect al acțiunii enzimatice) poate fi afectat simultan de mai multe enzime similare ca structură.

Dar o enzimă poate fi specifică nu numai în ceea ce privește reacția, ci și în ceea ce privește substratul. Cel mai comun este grupul, ceea ce înseamnă că o anumită enzimă poate afecta doar un anumit grup de substraturi care au o structură similară.

Dar uneori există așa-numita specificitate absolută. Aceasta înseamnă că enzima se poate lega la locul activ al unui singur substrat. Desigur, o astfel de specificitate este rară în natură. Dar, de exemplu, ne putem aminti de enzima ureaza, care poate cataliza doar hidroliza ureei.

Acum am aflat ce sunt enzimele. Dar aceste substanțe pot fi complet diferite. Prin urmare, ele sunt clasificate.

Clasificarea enzimelor

Știința modernă cunoaște mai mult de două mii de enzime, dar acesta nu este în niciun caz un număr exact. Pentru comoditate, acestea sunt împărțite în șase grupuri principale, în funcție de reacția catalizată.

• Oxidoreductazele sunt un grup de enzime care sunt implicate în reacțiile redox. De regulă, aceștia acționează fie ca donatori, fie ca acceptori de electroni și ioni de hidrogen. Aceste enzime sunt foarte importante, deoarece sunt implicate în procesele de respirație celulară și mitocondrială.
• Transferazele sunt enzime care transferă grupări atomice de la un substrat la altul. Participa la metabolismul intermediar.
• Liazele - astfel de enzime sunt capabile să scindeze grupările atomice din substrat fără o reacție hidrolitică. De regulă, în urma unui astfel de proces, se formează o moleculă de apă sau dioxid de carbon.
• Hidrolazele sunt enzime care catalizează clivajul hidrolitic al unui substrat folosind
• Izomeraze - după cum sugerează și numele, aceste enzime catalizează tranziția unei substanțe de la o formă izomeră la alta.
• Ligazele sunt enzime care catalizează reacțiile sintetice.

După cum puteți vedea, enzimele sunt substanțe foarte importante pentru organism, fără de care procesele vitale sunt pur și simplu imposibile.

Enzime sau enzime(din lat. fermentum - drojdie) - de obicei molecule proteice sau molecule de ARN (ribozime) sau complexele acestora care accelerează (catalizează) reacțiile chimice în organismele vii fără a suferi modificări. Substanțele care au un efect similar există și în natura neînsuflețită și sunt numite catalizatori.

Activitatea enzimatică poate fi reglată de activatori și inhibitori (activatorii cresc, inhibitorii scad reacțiile chimice).

Termenii „enzimă” și „enzimă” au fost folosiți de mult timp în mod interschimbabil. Știința enzimelor se numește enzimologie.

Activitatea vitală a oricărui organism nu este posibilă fără participarea enzimelor. Cataliza enzimatică accelerează trecerea tuturor reacțiilor biochimice din organism și asigură astfel fenomenul vieții. Fără prezența enzimelor în timpul reacțiilor biochimice, alimentele nu vor fi descompuse în cinci compuși principali: carbohidrați, grăsimi, proteine, vitamine și oligoelemente - alimentele vor rămâne inutile pentru organism. Astfel, fără enzime, viața încetinește.

1. stimulează procesul de digestie și absorbție a alimentelor;
2. activează metabolismul, promovează eliminarea celulelor moarte din organism;
3. reglați presiunea osmotică, normalizați valoarea pH-ului diferitelor medii;
4. asigură metabolismul, susține capacitatea organismului de a rezista proceselor inflamatorii;
5. crește imunitatea și capacitatea organismului de a se autovindeca și de a se auto-regla;
6. promovează detoxifierea organismului, curăță limfa și sângele.

Nevoia de enzime pentru funcționarea sănătoasă a organismului
Majoritatea oamenilor de știință sunt acum convinși că aproape toate bolile sunt cauzate de absența sau cantitatea insuficientă de enzime din organism. Cercetările medicale arată că încălcările procesului de producere a enzimelor în organism se datorează factorilor genetici.

În special, o boală atât de comună acum ca diabetul zaharat se datorează faptului că pancreasul nu produce suficient sau nu produce deloc enzima insulină. Leucemia și alte tipuri de cancer sunt cauzate de absența sau slăbiciunea barierelor enzimatice din organism. Aceste fapte sunt confirmate treptat de cercetările științifice. Putem spune că dacă organismul are cantitatea necesară de enzime, nu vor fi o sută de boli.

Odată cu vârsta, pe măsură ce corpul uman îmbătrânește, producția de enzime scade. Organismul începe să experimenteze o lipsă a acestora, ceea ce afectează cursul proceselor metabolice, eficiența digestiei și absorbția nutrienților scade, devine mai dificil să influențezi organismul cu medicamente, deoarece acestea nu sunt absorbite suficient și provoacă mai multe efecte secundare. . Aportul suplimentar al unui număr mare de enzime în organism va face posibilă compensarea deficienței acestora și a tuturor consecințelor rezultate din aceasta.

Astfel, o cantitate suficientă de enzime în organism este o condiție necesară pentru starea sa sănătoasă. Multe boli sunt cauzate de producția insuficientă de enzime, ceea ce perturbă echilibrul metabolismului din organism. Dacă asigurăm, pe lângă producția naturală de enzime, aportul acestora din exterior, atunci acesta va fi cel mai rapid și cel mai bun mod de a trata bolile.

Corpul uman există datorită acțiunii constante a enzimelor. De exemplu, în procesul de digestie, cu ajutorul enzimelor (enzimelor), alimentele sunt descompuse în nutrienți - proteine, grăsimi, carbohidrați, vitamine și oligoelemente; care, cu ajutorul lor, sunt absorbite în sânge și transportate la toate organele. Datorită acestui fapt, mușchii și oasele noastre, toate organele și sistemele sunt hrănite, primesc energie și îndeplinesc funcțiile necesare menținerii organismului într-o stare sănătoasă, activă.

Nu numai corpul uman, ci toate lucrurile vii, între cer și pământ, există datorită reacțiilor biochimice desfășurate cu ajutorul enzimelor. Enzima este sursa vieții și a sănătății oricărui organism viu.

Rolul enzimelor în menținerea activității vitale a organismului este surprinzător prin semnificația sa.

Prezența enzimelor și existența tuturor viețuitoarelor sunt concepte inseparabile. Dacă cantitatea de enzimă nu este suficientă pentru a susține viața, înseamnă moarte. Apariția frunzelor verzi pe copaci primăvara, lumina unui licurici, orice act de viață al corpului uman (fie că mănâncă, mergi pe stradă, cântă, râd sau plânge) - toate aceste procese sunt asigurate de reacții biochimice și sunt nu este posibil fără participarea obligatorie a enzimelor.

Încă din prima zi a concepției unui copil, enzimele încep să-și îndeplinească rolul. Un spermatozoid nu va putea intra în ovul dacă îi lipsește o enzimă specială care să dizolve peretele celular al ovulului pentru a efectua procesul de fertilizare.

Toate alimentele pe care le consumăm trec printr-un proces complex de scindare în elemente simple în tractul gastrointestinal sub influența enzimelor digestive. Numai atunci acești nutrienți pot intra în fluxul sanguin și pot fi transportați către toate organele și țesuturile. Încercați să mestecați o bucată de pâine timp de 2-3 minute, veți simți cum devine treptat dulce - asta pentru că sub influența enzimelor conținute în salivă, amidonul este descompus și se eliberează maltoză dulce.

Cu ajutorul enzimelor din organism are loc nu numai procesul de scindare a substanțelor, ci și sinteza acestora. De exemplu, sinteza aminoacizilor în molecule proteice - principalul material de construcție pentru celulele musculare, păr etc., sau conversia glucozei în glicogen, care se depune în ficat și, în caz de lipsă de energie, cu ajutorul acelorași enzime, este din nou descompus în molecule de glucoză, ceea ce oferă organismului o eliberare rapidă de energie.

Procesul de reînnoire a pielii are loc și datorită enzimelor implicate în procesele metabolice. Dacă există suficiente enzime specifice acestui proces, pielea va fi moale, strălucitoare și elastică. Cu o deficiență de enzime, pielea devine uscată, descuamată și letargică.

În corpul uman funcționează aproximativ 4.000 de tipuri diferite de enzime. În el au loc mii de reacții biochimice, care împreună pot fi comparate cu o mare fabrică chimică. Dar toate aceste reacții chimice necesită cataliză enzimatică, în caz contrar, fie nu se desfășoară, fie procedează foarte lent. Fiecare enzimă participă la o reacție chimică. Unele dintre enzime nu pot fi sintetizate de organism. Dacă organismul nu are enzime, atunci există pericolul dezvoltării unei boli sau apariției unei stări pre-morbide, care mai devreme sau mai târziu se va manifesta în boală.

Prin urmare, dacă doriți să vă mențineți tinerețea, frumusețea și sănătatea timp de mulți ani, trebuie să vă asigurați că organismul conține o cantitate suficientă de enzime. Și dacă nivelul lor este scăzut, atunci principala sursă de completare a acestora este aportul zilnic sub formă de suplimente bioactive.

Grupuri de oameni în special care au nevoie de surse suplimentare de enzime
Luați în considerare ce grupuri de oameni au nevoie în special de utilizarea de enzime suplimentare.

Cei care doresc să-și îmbunătățească starea fizică, să-și îmbunătățească sănătatea sau să o refacă după o boală.

Persoane imunodeprimate, adesea predispuse la infecții.

Cei care suferă de oboseală constantă se plâng de lipsă de energie, slăbiciune frecventă.

Oamenii îmbătrâniți prematur, infirmi.

Persoanele care suferă de boli cronice.

Pacienți cu cancer cu diferite tipuri de cancer, în perioada pre și postoperatorie.

Persoanele care suferă de boli hepatice.

Oamenii care preferă carnea.

Persoanele predispuse la neurastenie și alte boli neuropsihiatrice.

Persoanele care suferă de disfuncție sexuală.

Femeile în perioada prenatală și postnatală.

Persoanele cu tulburări digestive.

Vegetarieni (suplimentele nutritive vor promova stabilitatea celulelor).

Persoane cu fizic insuficient, pentru a îmbunătăți starea fizică (exces de greutate și obezitate, subpondere).

Persoane cu dizabilități și restricții de mișcare.

Copiii aflați într-o perioadă de creștere intensivă (întrucât copiii moderni, în cea mai mare parte, aproape că nu consumă alimente care conțin enzime digestive - lipază, amilază și protează; aceasta este una dintre principalele cauze ale obezității infantile, alergii frecvente, constipație și oboseală crescută).

Persoanele în vârstă (odată cu vârsta scade capacitatea organismului de a-și produce propriile enzime, scade cantitatea de enzimă care stimulează procesul de „inventar” în organism, motiv pentru care consumul de enzime suplimentare este calea spre longevitate pentru ei).

Pacienții cu disfuncție enzimatică stabilită (deoarece propriile lor rezerve de enzime sunt epuizate, au nevoie în special de un aport suplimentar de enzime).

Sportivii au nevoie în special de o cantitate mare de enzime suplimentare, pentru că din cauza efortului fizic intens din corpul lor are loc un metabolism accelerat, ceea ce înseamnă că consumul de rezerve de enzime are loc și intens (la figurat, acestea pot fi comparate cu o lumânare care arde din două capete). ).

Adesea, alături de vitamine, minerale și alte elemente utile organismului uman, sunt menționate substanțe numite enzime. Ce sunt enzimele și ce funcție îndeplinesc în organism, care este natura lor și unde sunt localizate?

Acestea sunt substanțe de natură proteică, biocatalizatori. Fără ele, nu ar exista mâncare pentru copii, cereale gata preparate, kvas, brânză, brânză, iaurt, chefir. Ele afectează funcționarea tuturor sistemelor corpului uman. Activitatea insuficientă sau excesivă a acestor substanțe afectează negativ sănătatea, așa că trebuie să știți ce sunt enzimele pentru a evita problemele cauzate de lipsa lor.

Ce este?

Enzimele sunt molecule de proteine ​​sintetizate de celulele vii. Sunt mai mult de o sută în fiecare celulă. Rolul acestor substanțe este colosal. Ele influențează cursul vitezei reacțiilor chimice la o temperatură care este potrivită pentru un anumit organism. Un alt nume pentru enzime este catalizatori biologici. O creștere a vitezei unei reacții chimice are loc prin facilitarea curgerii acesteia. Ca catalizatori, ei nu sunt consumați în timpul reacției și nu își schimbă direcția. Principalele funcții ale enzimelor sunt că, fără ele, toate reacțiile ar decurge foarte lent în organismele vii, iar acest lucru ar afecta vizibil viabilitatea.

De exemplu, atunci când mestecați alimente care conțin amidon (cartofi, orez), în gură apare un gust dulceag, care este asociat cu activitatea amilaza, o enzimă care descompune amidonul prezent în salivă. În sine, amidonul este fără gust, deoarece este o polizaharidă. Produsele sale de scindare (monozaharide) au un gust dulce: glucoză, maltoză, dextrine.

Toate sunt împărțite în simple și complexe. Primele constau numai din proteine, în timp ce cele din urmă constau din părți proteice (apoenzime) și non-proteice (coenzime). Vitaminele din grupele B, E, K pot fi coenzime.

Clasele de enzime

În mod tradițional, aceste substanțe sunt împărțite în șase grupuri. Numele le-a fost dat inițial în funcție de substratul pe care acționează o anumită enzimă, prin adăugarea terminației -ase la rădăcina acesteia. Deci, acele enzime care hidrolizează proteinele (proteinele) au început să fie numite proteinaze, grăsimi (lipos) - lipaze, amidon (amilon) - amilaze. Apoi, enzimele care catalizează reacții similare au primit nume care indică tipul reacției corespunzătoare - acilaze, decarboxilaze, oxidaze, dehidrogenaze și altele. Cele mai multe dintre aceste nume sunt încă folosite astăzi.

Ulterior, Uniunea Biochimică Internațională a introdus o nomenclatură conform căreia denumirea și clasificarea enzimelor ar trebui să corespundă tipului și mecanismului reacției chimice catalizate. Acest pas a adus ușurare în sistematizarea datelor care se referă la diferite aspecte ale metabolismului. Reacțiile și enzimele care le catalizează sunt împărțite în șase clase. Fiecare clasă este formată din mai multe subclase (4-13). Prima parte a numelui enzimei corespunde denumirii substratului, a doua - tipului de reacție catalizată cu terminația -aza. Fiecare enzimă conform clasificării (CF) are propriul său număr de cod. Prima cifră corespunde clasei de reacție, următoarea subclasei și a treia subsubclasei. A patra cifră indică numărul enzimei în ordine în subclasa sa. De exemplu, dacă EC este 2.7.1.1, atunci enzima aparține clasei a 2-a, subclasa a 7-a, subclasa I. Ultimul număr se referă la enzima hexokinaza.

Sens

Dacă vorbim despre ce sunt enzimele, nu putem ignora problema semnificației lor în lumea modernă. Ele sunt utilizate pe scară largă în aproape toate ramurile activității umane. O astfel de prevalență a acestora se datorează faptului că sunt capabili să-și păstreze proprietățile unice în afara celulelor vii. În medicină, de exemplu, se folosesc enzime din grupele de lipaze, proteaze și amilaze. Ele descompun grăsimile, proteinele, amidonul. De regulă, acest tip face parte din medicamente precum Panzinorm, Festal. Aceste fonduri sunt utilizate în principal pentru a trata bolile tractului gastro-intestinal. Unele enzime sunt capabile să dizolve cheaguri de sânge în vasele de sânge, ele ajută la tratarea rănilor purulente. Terapia enzimatică ocupă un loc special în tratamentul bolilor oncologice.

Datorită capacității sale de a descompune amidonul, enzima amilaza este utilizată pe scară largă în industria alimentară. În aceeași zonă se folosesc lipaze, care descompun grăsimile și proteazele, care descompun proteinele. Enzimele amilaze sunt utilizate în fabricarea berii, vinificație și coacere. La prepararea cerealelor gata preparate și pentru a înmuia carnea se folosesc proteaze. În producția de brânză se folosesc lipaze și cheag. Nici industria cosmetică nu se poate descurca fără ele. Ele fac parte din prafurile de spălat, cremele. În pulberile de spălat, de exemplu, se adaugă amilaza, care descompune amidonul. Impuritățile proteice și proteinele sunt descompuse de proteaze, iar lipazele curăță țesutul de ulei și grăsime.

Rolul enzimelor în organism

Două procese sunt responsabile în corpul uman de metabolism: anabolism și catabolism. Primul asigură absorbția energiei și a substanțelor esențiale, al doilea - descompunerea produselor reziduale. Interacțiunea constantă a acestor procese afectează absorbția carbohidraților, proteinelor și grăsimilor și menținerea funcțiilor vitale ale organismului. Procesele metabolice sunt reglate de trei sisteme: nervos, endocrin și circulator. Ele pot funcționa normal cu ajutorul unui lanț de enzime, care la rândul lor asigură adaptarea unei persoane la schimbările din condițiile mediului extern și intern. Enzimele conțin atât produse proteice, cât și produse neproteice.

În procesul de reacții biochimice din organism, în cursul căruia iau parte enzimele, ele însele nu sunt consumate. Fiecare dintre ele are propria sa structură chimică și propriul său rol unic, astfel încât fiecare inițiază doar o anumită reacție. Catalizatorii biochimici ajută rectul, plămânii, rinichii, ficatul să elimine toxinele și deșeurile din organism. De asemenea, contribuie la construirea pielii, a oaselor, a celulelor nervoase, a țesuturilor musculare. Pentru oxidarea glucozei se folosesc enzime specifice.

Toate enzimele din organism sunt împărțite în metabolice și digestive. Metabolice sunt implicate în neutralizarea toxinelor, producerea de proteine ​​și energie și accelerează procesele biochimice din celule. Asa ca, de exemplu, superoxid dismutaza este cel mai puternic antioxidant, care se gaseste in mod natural in majoritatea plantelor verzi, varza alba, varza de Bruxelles si broccoli, in germeni de grau, verdeturi, orz.

Activitatea enzimatică

Pentru ca aceste substanțe să își îndeplinească pe deplin funcțiile, sunt necesare anumite condiții. Activitatea lor este afectată în primul rând de temperatură. Odată cu creșterea, viteza reacțiilor chimice crește. Ca urmare a creșterii vitezei moleculelor, este mai probabil ca acestea să se ciocnească între ele, iar posibilitatea unei reacții, prin urmare, crește. Temperatura optimă asigură cea mai mare activitate. Datorită denaturarii proteinelor, care are loc atunci când temperatura optimă se abate de la normă, viteza unei reacții chimice scade. Când temperatura punctului de îngheț este atinsă, enzima nu se denaturează, ci este inactivată. Metoda de congelare rapidă, care este utilizată pe scară largă pentru depozitarea pe termen lung a produselor, oprește creșterea și dezvoltarea microorganismelor, urmată de inactivarea enzimelor care se află în interior. Ca urmare, alimentele nu se descompune.

Activitatea enzimelor este afectată și de aciditatea mediului. Ele funcționează la pH neutru. Doar unele dintre enzime funcționează în medii alcaline, puternic alcaline, acide sau puternic acide. De exemplu, cheag descompune proteinele în mediul extrem de acid al stomacului uman. Enzima poate fi afectată de inhibitori și activatori. Unii ioni, de exemplu, metalele, îi activează. Alți ioni au un efect supresor asupra activității enzimelor.

Hiperactivitate

Activitatea excesivă a enzimelor are consecințele sale asupra funcționării întregului organism. În primul rând, provoacă o creștere a ratei de acțiune a enzimei, care, la rândul său, provoacă o deficiență a substratului de reacție și formarea unui exces de produs de reacție chimică. Deficiența substraturilor și acumularea acestor produse agravează semnificativ starea de sănătate, perturbă activitatea vitală a organismului, provoacă dezvoltarea bolilor și poate duce la moartea unei persoane. Acumularea de acid uric, de exemplu, duce la gută și insuficiență renală. Din cauza lipsei de substrat, nu va exista exces de produs. Acest lucru funcționează numai dacă unul și celălalt pot fi renunțați.

Există mai multe motive pentru activitatea excesivă a enzimelor. Prima este o mutație genetică; poate fi congenitală sau dobândită sub influența mutagenilor. Al doilea factor este un exces de vitamină sau oligoelement în apă sau alimente, care este necesar pentru ca enzima să funcționeze. Un exces de vitamina C, de exemplu, prin activitatea crescută a enzimelor de sinteză a colagenului, perturbă mecanismele de vindecare a rănilor.

Hipoactivitate

Atât activitatea crescută, cât și cea scăzută a enzimelor afectează negativ activitatea organismului. În al doilea caz, este posibilă o încetare completă a activității. Această stare reduce dramatic viteza reacției chimice a enzimei. Ca urmare, acumularea substratului este completată de o deficiență a produsului, ceea ce duce la complicații grave. Pe fondul tulburărilor în activitatea vitală a corpului, starea de sănătate se înrăutățește, se dezvoltă boli și poate exista un rezultat fatal. Acumularea de amoniac sau deficitul de ATP duce la moarte. Oligofrenia se dezvoltă din cauza acumulării de fenilalanină. Aici se aplică și principiul că, în absența unui substrat enzimatic, nu va exista nicio acumulare a substratului de reacție. Un efect negativ asupra organismului are o afecțiune în care enzimele din sânge nu își îndeplinesc funcțiile.

Sunt luate în considerare mai multe cauze ale hipoactivității. Mutația genelor, congenitală sau dobândită - aceasta este prima. Afecțiunea poate fi corectată cu ajutorul terapiei genice. Puteți încerca să excludeți substraturile enzimei lipsă din alimente. În unele cazuri, acest lucru poate ajuta. Al doilea factor este lipsa unei vitamine sau a unui oligoelement din alimentele necesare pentru ca enzima să funcționeze. Următoarele cauze sunt afectarea activării vitaminelor, deficitul de aminoacizi, acidoza, apariția inhibitorilor în celulă, denaturarea proteinelor. Activitatea enzimatică scade, de asemenea, odată cu scăderea temperaturii corpului. Unii factori afectează funcția tuturor tipurilor de enzime, în timp ce alții afectează doar activitatea anumitor tipuri.

Enzime digestive

O persoană se bucură de procesul de a mânca și uneori ignoră faptul că sarcina principală a digestiei este transformarea alimentelor în substanțe care pot deveni o sursă de energie și material de construcție pentru organism, fiind absorbite în intestine. La acest proces contribuie enzimele proteice. Substanțele digestive sunt produse de organele digestive, care sunt implicate în procesul de divizare a alimentelor. Acțiunea enzimelor este necesară pentru a obține necesarul de carbohidrați, grăsimi, aminoacizi din alimente, care reprezintă nutrienții și energia necesare pentru funcționarea normală a organismului.

Pentru a normaliza digestia afectată, se recomandă utilizarea simultană a substanțelor proteice necesare la mese. Când mâncați în exces, puteți lua 1-2 comprimate după sau în timpul meselor. Farmaciile vând un număr mare de preparate diferite de enzime care ajută la îmbunătățirea digestiei. Ele ar trebui să fie aprovizionate atunci când iau un tip de nutrient. Pentru probleme de mestecat sau înghițire a alimentelor, este necesar să luați enzime în timpul meselor. Motive semnificative pentru utilizarea lor pot fi și boli precum fermentopatia dobândită și congenitală, sindromul colonului iritabil, hepatita, colangita, colecistita, pancreatita, colita, gastrita cronică. Preparatele enzimatice trebuie luate împreună cu medicamentele care afectează procesul digestiv.

Enzimopatologie

În medicină, există o întreagă secțiune care se ocupă de căutarea unei legături între o boală și lipsa sintezei unei anumite enzime. Acesta este domeniul enzimologiei - enzimopatologie. De asemenea, trebuie luată în considerare sinteza insuficientă a enzimelor. De exemplu, boala ereditară fenilcetonuria se dezvoltă pe fondul pierderii capacității celulelor hepatice de a sintetiza această substanță, care catalizează conversia fenilalaninei în tirozină. Simptomele acestei boli sunt tulburări ale activității mentale. Datorită acumulării treptate de substanțe toxice în corpul pacientului, simptome precum vărsături, anxietate, iritabilitate crescută, lipsă de interes pentru orice, oboseală severă sunt deranjante.

La nașterea unui copil, patologia nu se manifestă. Simptomele primare pot fi observate între vârsta de două și șase luni. A doua jumătate a vieții bebelușului este caracterizată de o întârziere pronunțată în dezvoltarea mentală. La 60% dintre pacienți se dezvoltă idioția, mai puțin de 10% sunt limitate la un grad ușor de oligofrenie. Enzimele celulare nu fac față funcțiilor lor, dar acest lucru poate fi corectat. Diagnosticul în timp util al modificărilor patologice poate opri dezvoltarea bolii până la pubertate. Tratamentul consta in limitarea aportului de fenilalanina cu alimente.

Preparate enzimatice

Răspunzând la întrebarea ce sunt enzimele, pot fi remarcate două definiții. Primul sunt catalizatorii biochimici, iar al doilea sunt preparatele care îi conțin. Ele sunt capabile să normalizeze starea mediului în stomac și intestine, să asigure descompunerea produselor finale în microparticule și să îmbunătățească procesul de absorbție. Ele previn, de asemenea, apariția și dezvoltarea bolilor gastroenterologice. Cea mai faimoasă dintre enzime este medicamentul Mezim Forte. În compoziția sa, are lipază, amilază, protează, care ajută la reducerea durerii în pancreatita cronică. Capsulele sunt luate ca tratament de înlocuire pentru producerea insuficientă a enzimelor necesare de către pancreas.

Aceste medicamente sunt luate în principal cu alimente. Numărul de capsule sau tablete este prescris de medic, pe baza încălcărilor identificate ale mecanismului de absorbție. Este mai bine să le păstrați la frigider. Cu utilizarea prelungită a enzimelor digestive, dependența nu apare, iar acest lucru nu afectează activitatea pancreasului. Atunci când alegeți un medicament, ar trebui să acordați atenție datei, raportului dintre calitate și preț. Preparatele enzimatice sunt recomandate pentru boli cronice ale sistemului digestiv, supraalimentare, probleme periodice de stomac și intoxicații alimentare. Cel mai adesea, medicii prescriu preparatul de tabletă Mezim, care s-a dovedit bine pe piața internă și își menține cu încredere poziția. Există și alți analogi ai acestui medicament, nu mai puțin faimoși și mai mult decât accesibile. În special, mulți preferă tabletele Pacreatin sau Festal, care au aceleași proprietăți ca și omologii mai scumpi.