Despre enzimele digestive, tipurile și funcțiile lor. Biochimia enzimelor

Orice organism viu este un sistem perfect în care, literalmente în fiecare minut, un fel de Iar aceste procese nu sunt complete fără participarea enzimelor. Deci, ce sunt enzimele? Care este rolul lor în viața organismului? Din ce sunt facuti? Care este mecanismul influenței lor? Mai jos sunt răspunsurile la toate aceste întrebări.

Ce sunt enzimele?

Enzimele sau, așa cum sunt numite și enzimele, sunt complexe proteice. Aceștia sunt catalizatorii reacțiilor chimice. De fapt, rolul enzimelor este greu de supraestimat, deoarece niciun proces dintr-o celulă vie și întregul organism nu se poate descurca fără ele.

Termenul de „enzimă” în sine a fost propus în secolul al XVII-lea de către Helmont. Și deși marii oameni de știință ai vremii au înțeles că carnea este digerată atunci când este prezentă, iar amidonul se descompune în zaharuri simple sub influența salivei, nimeni nu știa exact ce a cauzat astfel de procese. Dar deja la începutul secolului al XIX-lea, Kirchhoff a izolat pentru prima dată enzima salivare - amilaza. Câțiva ani mai târziu, a fost descrisă pepsina gastrică. De atunci, știința enzimologiei a început să se dezvolte activ.

Ce sunt enzimele? Proprietăți și mecanism de acțiune

Pentru început, este de remarcat faptul că toate enzimele sunt fie proteine ​​pure, fie complexe proteice. Până în prezent, secvența de aminoacizi a majorității enzimelor din corpul uman a fost descifrată.

Proprietatea principală a enzimelor este specificitatea ridicată. Fiecare enzimă poate cataliza doar un tip de reacție. De exemplu, enzimele proteolitice pot scinda doar legăturile dintre resturile de aminoacizi ale unei molecule de proteine. Uneori, un substrat (obiect al acțiunii enzimatice) poate fi afectat simultan de mai multe enzime similare ca structură.

Dar o enzimă poate fi specifică nu numai în ceea ce privește reacția, ci și în ceea ce privește substratul. Cel mai frecvent este grupul, ceea ce înseamnă că o anumită enzimă poate afecta doar un anumit grup de substraturi care au o structură similară.

Dar uneori există așa-numita specificitate absolută. Aceasta înseamnă că enzima se poate lega la locul activ al unui singur substrat. Desigur, o astfel de specificitate este rară în natură. Dar, de exemplu, ne putem aminti de enzima ureaza, care poate cataliza doar hidroliza ureei.

Acum am aflat ce sunt enzimele. Dar aceste substanțe pot fi complet diferite. Prin urmare, ele sunt clasificate.

Clasificarea enzimelor

Știința modernă cunoaște mai mult de două mii de enzime, dar acesta nu este în niciun caz un număr exact. Pentru comoditate, acestea sunt împărțite în șase grupuri principale, în funcție de reacția catalizată.

• Oxidoreductazele sunt un grup de enzime care sunt implicate în reacțiile redox. De regulă, aceștia acționează fie ca donatori, fie ca acceptori de electroni și ioni de hidrogen. Aceste enzime sunt foarte importante, deoarece sunt implicate în procesele de respirație celulară și mitocondrială.
• Transferazele sunt enzime care transferă grupări atomice de la un substrat la altul. Participa la metabolismul intermediar.
• Liazele - astfel de enzime sunt capabile să scindeze grupările atomice din substrat fără o reacție hidrolitică. De regulă, în urma unui astfel de proces, se formează o moleculă de apă sau dioxid de carbon.
• Hidrolazele sunt enzime care catalizează clivajul hidrolitic al unui substrat folosind
• Izomeraze - după cum sugerează și numele, aceste enzime catalizează tranziția unei substanțe de la o formă izomeră la alta.
• Ligazele sunt enzime care catalizează reacțiile sintetice.

După cum puteți vedea, enzimele sunt substanțe foarte importante pentru organism, fără de care procesele vitale sunt pur și simplu imposibile.

Diverse procese chimice stau la baza vieții oricărui organism. Enzimele joacă rolul principal în ele. Enzimele sau enzimele sunt biocatalizatori naturali. În corpul uman, ele participă activ la procesul de digerare a alimentelor, la funcționarea sistemului nervos central și la stimularea creșterii de noi celule. Prin natura lor, enzimele sunt proteine ​​concepute pentru a accelera diverse reacții biochimice din organism. Descompunerea proteinelor, grăsimilor, carbohidraților și mineralelor sunt procese în care enzimele sunt una dintre principalele componente active.

Există destul de multe varietăți de enzime, fiecare dintre ele fiind concepută pentru a acționa asupra unei anumite substanțe. Moleculele de proteine ​​sunt unice și nu se pot înlocui unele pe altele. Activitatea lor necesită un anumit interval de temperatură. Pentru enzimele umane, temperatura normală a corpului este ideală. Oxigenul și lumina soarelui distrug enzimele.

Caracteristicile generale ale enzimelor

Fiind substante organice de origine proteica, enzimele actioneaza pe principiul catalizatorilor anorganici, accelerand reactiile in celulele in care sunt sintetizate. Un sinonim pentru numele unor astfel de molecule de proteine ​​este enzimele. Aproape toate reacțiile din celule apar cu participarea unor enzime specifice. Ele sunt împărțite în două părți. Prima este direct partea proteică, reprezentată de o proteină de structură terțiară și numită apoenzimă, a doua este centrul activ al enzimei, numită coenzimă. Acestea din urmă pot fi substanțe organice/anorganice, iar el este cel care acționează ca principalul „accelerator” al reacțiilor biochimice din celulă. Ambele părți formează o singură moleculă de proteină numită holoenzimă.

Fiecare enzimă este proiectată să acționeze asupra unei substanțe specifice, numită substrat. Rezultatul reacției care a avut loc se numește produs. Numele enzimelor în sine sunt destul de des formate pe baza numelui substratului cu adăugarea terminației „-aza”. De exemplu, o enzimă concepută pentru a descompune acidul succinic (succinat) se numește succinat dehidrogenază. În plus, numele moleculei proteice este determinat de tipul de reacție, a cărei implementare o asigură. Astfel, dehidrogenazele sunt responsabile de procesul de regenerare și oxidare, iar hidrolazele sunt responsabile de scindarea legăturilor chimice.

Acțiunea enzimelor de diferite tipuri este direcționată către anumite substraturi. Adică, participarea moleculelor de proteine ​​la anumite reacții biochimice este individuală. Fiecare enzimă este asociată cu substratul său și poate lucra doar cu acesta. Apoenzima este responsabilă de continuitatea acestei conexiuni.

Enzimele pot locui în stare liberă în citoplasma unei celule sau pot interacționa cu structuri mai complexe. Există, de asemenea, anumite tipuri de ele care acționează în afara celulei. Acestea includ, de exemplu, enzimele care descompun proteinele și amidonul. În plus, enzimele pot fi produse de diferite microorganisme.

Pentru a studia enzimele și procesele care au loc cu participarea lor, este destinată o zonă separată a științei biochimice - enzimologia. Pentru prima dată, informațiile despre moleculele proteice speciale care acționează pe principiul catalizatorilor au apărut în urma studierii proceselor digestive și a reacțiilor de fermentație care au loc în corpul uman. O contribuție semnificativă la dezvoltarea enzimologiei moderne este atribuită lui L. Pasteur, care credea că toate reacțiile biochimice din organism au loc cu participarea exclusiv a celulelor vii. „Participanții” neînsuflețiți la astfel de reacții au fost anunțați pentru prima dată de E. Buchner la începutul secolului al XX-lea. La acel moment, cercetătorul a putut determina că un extract de drojdie fără celule acționează ca un catalizator în procesul de fermentare a zaharozei, urmat de eliberarea de alcool etilic și dioxid de carbon. Această descoperire a fost un impuls decisiv pentru un studiu detaliat al așa-numiților catalizatori ai diferitelor procese biochimice din organism.

Deja în 1926, prima enzimă, ureaza, a fost izolată. Autorul descoperirii a fost J. Sumner, angajat al Universității Cornell. După aceea, în decurs de un deceniu, oamenii de știință au izolat o serie de alte enzime, iar natura proteică a tuturor catalizatorilor organici a fost în sfârșit dovedită. Până în prezent, lumea cunoaște peste 700 de enzime diferite. Dar, în același timp, enzimologia modernă continuă să studieze, să izoleze și să studieze în mod activ proprietățile anumitor tipuri de molecule de proteine.

Enzime: natura proteică

De asemenea, enzimele sunt de obicei împărțite în simple și complexe. Primii sunt compuși compuși din aminoacizi, cum ar fi tripsina, pepsina sau lizozima. Enzimele complexe, așa cum s-a menționat mai sus, constau dintr-o parte proteică cu aminoacizi (apoenzimă) și o parte neproteică, numită cofactor. Doar enzimele complexe pot participa la bioreacții. În plus, ca și proteinele, enzimele sunt mono și polimeri, adică constau din una sau mai multe subunități.

Proprietățile generale ale enzimelor ca structuri proteice sunt:

• eficiența acțiunii, implicând o accelerare semnificativă a reacțiilor chimice în organism;
• selectivitatea față de substrat și tipul de reacție efectuat;
• sensibilitatea la temperatură, echilibrul acido-bazic și alți factori fizico-chimici nespecifici ai mediului în care funcționează enzimele;
• sensibilitatea la acțiunea reactanților chimici etc.

Rolul principal al enzimelor în corpul uman este transformarea unor substanțe în altele, adică substraturi în produse. Acţionează ca catalizatori în peste 4 mii de reacţii vitale biochimice. Funcțiile enzimelor sunt de a direcționa și regla procesele metabolice. Ca catalizatori anorganici, enzimele pot accelera foarte mult bioreacția directă și inversă. Este de remarcat faptul că în timpul acțiunii lor echilibrul chimic nu este perturbat. Reacțiile care au loc asigură descompunerea și oxidarea nutrienților care pătrund în celule. Fiecare moleculă de proteină poate efectua un număr mare de acțiuni pe minut. În același timp, proteina enzimelor, reacționând cu diferite substanțe, rămâne neschimbată. Energia generată în timpul oxidării nutrienților este utilizată de celulă în același mod ca și produsele de descompunere a substanțelor necesare sintezei compușilor organici.

Astăzi, nu numai preparatele enzimatice pentru scopuri medicale și-au găsit o aplicare largă. Enzimele sunt folosite și în industria alimentară și textilă, în farmacologia modernă.

Clasificarea enzimelor

La reuniunea Uniunii Biochimice Internaționale a V-a, desfășurată la Moscova în 1961, a fost adoptată clasificarea modernă a enzimelor. Această clasificare presupune împărțirea lor în clase, în funcție de tipul de reacție în care enzima acționează ca catalizator. În plus, fiecare clasă de enzime este împărțită în subclase. Pentru a le desemna, se folosește un cod de patru numere separate prin puncte:

• primul număr indică mecanismul de reacție în care enzima acționează ca catalizator;
• al doilea număr indică subclasa căreia îi aparține enzima;
• al treilea număr este o subclasă a enzimei descrise;
• iar al patrulea este numărul de serie al enzimei din subclasa căreia îi aparține.

În total, șase clase de enzime se disting în clasificarea modernă a enzimelor, și anume:

• Oxidoreductazele sunt enzime care acționează ca catalizatori în diferite reacții redox care apar în celule. Această clasă include 22 de subclase.
• Transferazele sunt o clasă de enzime cu 9 subclase. Include enzime care asigură reacții de transport între diferite substraturi, enzime care participă la reacțiile de interconversie a substanțelor, precum și la neutralizarea diferiților compuși organici.
• Hidrolazele sunt enzime care rup legăturile intramoleculare ale unui substrat prin atașarea moleculelor de apă la acesta. Această clasă are 13 subclase.
• Liazele sunt o clasă care conține doar enzime complexe. Are șapte subclase. Enzimele aparținând acestei clase acționează ca catalizatori în reacțiile de rupere C-O, C-C, C-N și alte tipuri de legături organice. De asemenea, enzimele din clasa liazelor sunt implicate în reacții reversibile de scindare biochimică în mod nehidrolitic.
• Izomerazele sunt enzime care acționează ca catalizatori în procesele chimice ale transformărilor izomerice care au loc într-o moleculă. Ca și în clasa anterioară, acestea includ doar enzime complexe.
• Ligazele, cunoscute altfel sub denumirea de sintetaze, sunt o clasă care include șase subclase și reprezintă enzime care catalizează procesul de unire a două molecule sub influența ATP.

Compoziția enzimelor combină zone separate responsabile de îndeplinirea unor funcții specifice. Deci, în compoziția enzimelor, de regulă, sunt izolați centrii activi și alosterici. Acesta din urmă, apropo, nu se găsește în toate moleculele de proteine. Locul activ este o combinație de reziduuri de aminoacizi responsabile de contactul cu substratul și cataliză. Centrul activ, la rândul său, este împărțit în două părți: ancora și catalitic. Enzimele constând din mai mulți monomeri pot conține mai mult de un situs activ.

Centrul alosteric este responsabil pentru activitatea enzimelor. Această parte a enzimelor și-a primit numele datorită faptului că configurația sa spațială nu are nimic de-a face cu molecula substratului. Modificarea vitezei de reacție care are loc cu participarea enzimei este determinată de legarea diferitelor molecule la centrul alosteric. Enzimele care conțin centri alosterici în compoziția lor sunt proteine ​​polimerice.

Mecanismul de acțiune al enzimelor

Acțiunea enzimelor poate fi împărțită în mai multe etape, în special:

• prima etapă implică atașarea substratului la enzimă, în urma căreia se formează complexul enzimă-substrat;
• a doua etapă constă în transformarea complexului rezultat într-unul sau mai multe complexe de tranziție simultan;
• a treia etapă este formarea complexului enzimă-produs;
• și, în final, a patra etapă presupune separarea produsului final al reacției și a enzimei, care rămâne neschimbată.

În plus, acțiunea enzimelor poate avea loc cu participarea diferitelor mecanisme de cataliză. Astfel, se disting cataliza acido-bazică și covalentă. În primul caz, enzimele care conțin reziduuri specifice de aminoacizi în centrul lor activ participă la reacție. Astfel de grupuri de enzime sunt catalizatori excelente pentru numeroase reacții din organism. Cataliza covalentă implică acțiunea enzimelor care formează complexe instabile la contactul cu substraturile. Rezultatul unor astfel de reacții este formarea de produse prin rearanjamente intramoleculare.

Există, de asemenea, trei tipuri principale de reacții enzimatice:

• „Ping-pong” este o reacție în care o enzimă se combină cu un substrat, împrumutând anumite substanțe din acesta și apoi interacționează cu un alt substrat, dându-i grupele chimice rezultate.
• Reacțiile secvențiale implică atașarea succesivă a unui substrat și apoi a altui substrat la enzimă, în urma căruia se formează așa-numitul „complex triplu”, în care are loc cataliza.
• Interacțiunile aleatoare sunt reacții în care substraturile interacționează cu o enzimă în mod aleatoriu, iar după cataliză, acestea sunt separate în aceeași ordine.

Activitatea enzimelor este instabilă și depinde în mare măsură de diverși factori de mediu în care trebuie să acționeze. Deci, principalii indicatori ai activității enzimelor sunt factorii de efecte interne și externe asupra celulei. Activitatea enzimelor este modificată în catale, arătând cantitatea de enzimă care transformă pe secundă 1 mol din substratul cu care interacționează. Unitatea de măsură internațională este E, care arată cantitatea de enzimă capabilă să transforme 1 µmol de substrat într-un minut.

Inhibarea enzimatică: proces

Una dintre direcțiile principale în medicina modernă și în special în enzimologie este dezvoltarea metodelor de control al ratei reacțiilor metabolice care apar cu participarea enzimelor. Inhibarea este denumită în mod obișnuit o scădere a activității enzimatice prin utilizarea diferiților compuși. În consecință, o substanță care asigură o scădere specifică a activității moleculelor proteice se numește inhibitor. Există diferite tipuri de inhibiție. Deci, în funcție de puterea de legare a enzimei cu inhibitorul, procesul de interacțiune a acestora poate fi reversibil și, în consecință, ireversibil. Și în funcție de modul în care inhibitorul acționează asupra situsului activ al enzimei, procesul de inhibiție poate fi competitiv sau necompetitiv.

Activarea enzimelor în organism

Spre deosebire de inhibiție, activarea enzimelor implică o creștere a acțiunii lor în reacțiile în curs. Substanțele care vă permit să obțineți rezultatul dorit se numesc activatori. Astfel de substanțe pot fi de natură organică sau anorganică. De exemplu, acizii biliari, glutationul, enterokinaza, vitamina C, diverse enzime tisulare, etc pot actiona ca activatori organici.Ca activatori anorganici pot fi folositi pepsinogenul si diferiti ioni metalici, cel mai adesea divalenti.

Diverse enzime, reacțiile care apar cu participarea lor, precum și rezultatul lor, și-au găsit aplicație largă în diverse domenii. De mulți ani, acțiunea enzimelor a fost utilizată activ în industria alimentară, piele, textil, farmaceutic și multe alte industrii. De exemplu, cu ajutorul enzimelor naturale, cercetătorii încearcă să mărească eficiența fermentației alcoolice în fabricarea băuturilor alcoolice, să îmbunătățească calitatea produselor alimentare, să dezvolte noi metode de slăbire etc. Dar este de remarcat faptul că utilizarea de enzime în diverse industrii în comparație cu utilizarea catalizatorilor chimici pierde semnificativ. La urma urmei, principala dificultate în implementarea unei astfel de sarcini în practică este instabilitatea termică a enzimelor și sensibilitatea crescută a acestora la diverși factori. De asemenea, este imposibilă reutilizarea enzimelor în producție din cauza dificultății de separare a acestora de produsele finite ale reacțiilor efectuate.

În plus, acțiunea enzimelor și-a găsit utilizarea activă în medicină, în industria agricolă și în industria chimică. Să luăm în considerare mai detaliat cum și unde poate fi utilizată acțiunea enzimelor:

Industria alimentară. Toată lumea știe că un aluat bun ar trebui să crească și să se umfle la copt. Dar nu toată lumea înțelege exact cum se întâmplă acest lucru. În făina, din care se face aluatul, există multe enzime diferite. Deci, amilaza din compoziția făinii este implicată în procesul de descompunere a amidonului, în care dioxidul de carbon este eliberat activ, contribuind la așa-numita „umflare” a aluatului. Lipiciitatea aluatului și reținerea CO2 în acesta este asigurată de acțiunea unei enzime numită protează, care se găsește și în făină. Se pare că așa, s-ar părea. lucrurile simple, cum ar fi prepararea aluatului pentru copt, implică procese chimice complexe. De asemenea, unele enzime, reacțiile care apar cu participarea lor, au câștigat o cerere specială în domeniul producției de alcool. Diverse enzime sunt folosite în drojdie pentru a asigura calitatea procesului de fermentare a alcoolului. În plus, unele enzime (cum ar fi papaina sau pepsina) ajută la dizolvarea sedimentelor din băuturile alcoolice. De asemenea, enzimele sunt utilizate în mod activ în producția de produse lactate fermentate și de brânzeturi.

În industria pielii, enzimele sunt folosite pentru a descompune eficient proteinele, ceea ce este cel mai important atunci când se îndepărtează petele persistente din diverse produse alimentare, sânge etc.

Celulaza poate fi folosită la producerea detergenților de rufe. Dar atunci când se utilizează astfel de pulberi, pentru a obține rezultatul declarat, este necesar să se respecte regimul de temperatură admisibil de spălare.

În plus, în producția de aditivi pentru hrana animalelor, enzimele sunt folosite pentru a le crește valoarea nutritivă, a hidroliza proteinele și polizaharidele non-amidon. În industria textilă, enzimele fac posibilă modificarea proprietăților de suprafață ale textilelor, iar în industria celulozei și hârtiei, eliminarea cernelurilor și tonerelor în timpul reciclării hârtiei.

Rolul imens al enzimelor în viața omului modern este de netăgăduit. Deja în prezent, proprietățile lor sunt utilizate în mod activ de diverse domenii, dar sunt de asemenea căutate în mod continuu noi aplicații ale proprietăților și funcțiilor unice ale enzimelor.

Enzime umane și boli ereditare

Multe boli se dezvoltă pe fondul enzimopatiilor - încălcări ale funcțiilor enzimelor. Alocați enzimopatiile primare și secundare. Tulburările primare sunt ereditare, secundare - dobândite. Enzimopatiile ereditare sunt de obicei clasificate ca boli metabolice. Moștenirea defectelor genetice sau reducerea activității enzimatice are loc predominant într-o manieră autosomal recesivă. De exemplu, o boală precum fenilcetonuria este rezultatul unui defect al unei enzime precum fenilalanin-4-monooxigenaza. Această enzimă este în mod normal responsabilă pentru conversia fenilalaninei în tirozină. Ca urmare a încălcării funcțiilor enzimei, are loc acumularea de metaboliți anormali ai fenilalaninei, care sunt toxici pentru organism.

Se mai face referire la enzimopatii, a căror dezvoltare este cauzată de o încălcare a metabolismului bazelor purinice și, ca urmare, de o creștere stabilă a nivelului de acid uric din sânge. Galactozemia este o altă boală cauzată de o disfuncție ereditară a enzimelor. Această patologie se dezvoltă din cauza unei încălcări a metabolismului carbohidraților, în care organismul nu poate converti galactoza în glucoză. Consecința unei astfel de încălcări este acumularea de galactoză și a produselor sale metabolice în celule, ceea ce duce la deteriorarea ficatului, a sistemului nervos central și a altor sisteme vitale ale corpului. Principalele manifestări ale galactozemiei sunt diareea, vărsăturile care apar imediat după nașterea unui copil, icterul obstructiv, cataracta și întârzierea dezvoltării fizice și intelectuale.

Diverse glicogenoze și lipidoze aparțin și ele enzimopatiilor ereditare, denumite altfel enzimopatologii. Dezvoltarea unor astfel de tulburări se datorează activității enzimatice scăzute din corpul uman sau absenței sale complete. Defectele metabolice ereditare, de regulă, sunt însoțite de dezvoltarea bolilor cu diferite grade de severitate. În același timp, unele enzimopatii pot fi asimptomatice și sunt determinate numai atunci când sunt efectuate proceduri de diagnosticare adecvate. Dar, în general, primele simptome ale tulburărilor metabolice ereditare apar deja în copilăria timpurie. Acest lucru se întâmplă mai rar la copiii mai mari și cu atât mai mult la adulți.

În diagnosticul enzimopatiilor ereditare, un rol important îl joacă metoda genealogică de cercetare. În același timp, experții verifică reacțiile enzimelor în laborator. Fermentopatia ereditară poate duce la tulburări în producția de hormoni, care sunt de o importanță deosebită pentru funcționarea completă a organismului. De exemplu, cortexul suprarenal produce glucocorticoizi responsabili de reglarea metabolismului carbohidraților, mineralocorticoizi implicați în metabolismul apă-sare, precum și hormoni androgeni care afectează direct dezvoltarea caracteristicilor sexuale secundare la adolescenți. Astfel, o încălcare a producției acestor hormoni poate duce la dezvoltarea a numeroase patologii din diferite sisteme de organe.

Procesul de procesare a alimentelor în corpul uman are loc cu participarea diferitelor enzime digestive. În procesul de digestie a alimentelor, toate substanțele sunt descompuse în molecule mici, deoarece numai compușii cu greutate moleculară mică sunt capabili să pătrundă în peretele intestinal și să fie absorbiți în sânge. Un rol special în acest proces este acordat enzimelor care descompun proteinele în aminoacizi, glicerolului și acizilor grași, iar amidonului zaharurilor. Descompunerea proteinelor este asigurată de acțiunea enzimei pepsine, care este conținută în principalul organ al sistemului digestiv - stomacul. O parte din enzimele digestive este produsă în intestine de pancreas. În special, acestea includ:

• tripsina și chimotripsina, al căror scop principal este hidroliza proteinelor;
• amilază - enzime care descompun grăsimile;
• lipaza - enzime digestive care descompun amidonul.

Enzimele digestive precum tripsina, pepsina, chimotripsina sunt produse sub formă de proenzime și abia după ce intră în stomac și intestine devin active. Această caracteristică protejează țesuturile stomacului și pancreasului de efectele lor agresive. În plus, învelișul interioară a acestor organe este acoperit suplimentar cu un strat de mucus, ceea ce le asigură o siguranță și mai mare.

Unele enzime digestive sunt produse și în intestinul subțire. Pentru procesarea celulozei care intră în organism împreună cu alimentele vegetale, este responsabilă o enzimă cu denumirea consonantă de celulază. Cu alte cuvinte, practic fiecare parte a tractului gastrointestinal produce enzime digestive, de la glandele salivare la colon. Fiecare tip de enzimă își îndeplinește funcțiile, oferind împreună o digestie de înaltă calitate a alimentelor și absorbția completă a tuturor substanțelor utile din organism.

enzimele pancreatice

Pancreasul este un organ de secreție mixtă, adică îndeplinește atât funcții endo- și exogene. Pancreasul, așa cum am menționat mai sus, produce o serie de enzime care sunt activate sub influența bilei, care intră în organele digestive împreună cu enzimele. Enzimele pancreatice sunt responsabile pentru descompunerea grăsimilor, proteinelor și carbohidraților în molecule simple care pot trece prin membrana celulară în fluxul sanguin. Astfel, datorită enzimelor pancreasului, are loc o asimilare completă a substanțelor utile care intră în organism împreună cu alimentele. Să luăm în considerare mai detaliat acțiunea enzimelor sintetizate de celulele acestui organ al tractului gastrointestinal:

• amilaza, împreună cu enzimele intestinale subțiri, cum ar fi maltaza, invertaza și lactaza, asigură un proces de descompunere a carbohidraților complecși;
• proteazele, denumite altfel enzime proteolitice în corpul uman, sunt reprezentate de tripsină, carboxipeptidază și elastază și sunt responsabile pentru descompunerea proteinelor;
• nucleaze - enzime pancreatice, reprezentate de dezoxiribonuclează și ribonuclează, care acționează asupra aminoacizilor ARN, ADN;
• lipaza este o enzimă pancreatică responsabilă de transformarea grăsimilor în acizi grași.

Pancreasul sintetizează, de asemenea, fosfolipaza, esterază și fosfatază alcalină.

Cele mai periculoase în forma activă sunt enzimele proteolitice produse de organism. Dacă procesul de producere și eliberare a acestora către alte organe ale sistemului digestiv este perturbat, enzimele sunt activate direct în pancreas, ceea ce duce la dezvoltarea pancreatitei acute și a complicațiilor asociate. Inhibitorii enzimelor proteolitice care le pot încetini acțiunea sunt polipeptida pancreatică și glucagonul, somatostatina, peptida YY, encefalina și pancreastatina. Acești inhibitori pot inhiba producția de enzime pancreatice prin afectarea elementelor active ale sistemului digestiv.

Principalele procese de digestie a alimentelor care intră în organism au loc în intestinul subțire. În această secțiune a tractului gastrointestinal, sunt sintetizate și enzime, al căror proces de activare are loc împreună cu enzimele pancreasului și vezicii biliare. Intestinul subțire este partea din tractul digestiv în care au loc etapele finale de hidroliză a nutrienților care intră în organism împreună cu alimentele. Sintetizează diverse enzime care descompun oligo-și polimerii în monomeri, care pot fi absorbiți cu ușurință de mucoasa intestinului subțire și pot pătrunde în limfă și sânge.

Sub influența enzimelor din intestinul subțire are loc procesul de scindare a proteinelor care au suferit o transformare preliminară în stomac în aminoacizi, carbohidrați complecși în monozaharide, grăsimi în acizi grași și glicerol. În compoziția sucului intestinal, există peste 20 de tipuri de enzime implicate în procesul de digestie a alimentelor. Cu participarea enzimelor pancreatice și intestinale, este asigurată dezvoltarea completă a chimului (aliment parțial digerat). Toate procesele din intestinul subțire au loc în decurs de 4 ore de la intrarea chimului în această secțiune a tractului digestiv.

Un rol important în digestia alimentelor din intestinul subțire îl joacă bila, care intră în duoden în timpul digestiei. Nu există enzime în bilă însăși, dar acest fluid biologic sporește acțiunea enzimelor. Cea mai semnificativă bilă este pentru descompunerea grăsimilor, transformându-le într-o emulsie. O astfel de grăsime emulsionată este descompusă mult mai repede sub influența enzimelor. Acizii grași, care interacționează cu acizii biliari, sunt transformați în compuși ușor solubili. În plus, secreția de bilă stimulează motilitatea intestinală și producția de suc digestiv de către pancreas.

Sucul intestinal este sintetizat de glandele situate în mucoasa intestinului subțire. Compoziția unui astfel de lichid conține enzime digestive, precum și enterokinaza, menite să activeze acțiunea tripsinei. În plus, sucul intestinal conține o enzimă numită erepsină, care este necesară pentru etapa finală în descompunerea proteinelor, enzime care acționează asupra diferitelor tipuri de carbohidrați (de exemplu, amilază și lactază) și lipază, destinată transformării grăsimilor.

enzime gastrice

Procesul de digestie a alimentelor are loc în etape în fiecare secțiune a tractului gastrointestinal. Deci, începe în cavitatea bucală, unde alimentele sunt zdrobite de dinți și amestecate cu saliva. Saliva conține enzime care descompun zahărul și amidonul. După cavitatea bucală, alimentele zdrobite intră în esofag în stomac, unde începe următoarea etapă a digestiei sale. Principala enzimă gastrică este pepsina, concepută pentru a transforma proteinele în peptide. De asemenea, în stomac există gelatinaza - o enzimă, procesul de scindare a colagenului și a gelatinei, pentru care sarcina principală este. În plus, alimentele din cavitatea acestui organ sunt expuse acțiunii amilazei și, respectiv, lipazei, care descompun amidonul și grăsimile.

Capacitatea organismului de a obține toți nutrienții necesari depinde de calitatea procesului digestiv. Divizarea moleculelor complexe în multe molecule simple asigură absorbția ulterioară a acestora în fluxul sanguin și limfatic în etapele ulterioare ale digestiei în alte părți ale tractului gastrointestinal. Producția insuficientă de enzime gastrice poate provoca dezvoltarea diferitelor boli.

Enzimele hepatice sunt de mare importanță pentru cursul diferitelor procese biochimice din organism. Funcțiile moleculelor proteice produse de acest organ sunt atât de numeroase și diverse încât toate enzimele hepatice sunt de obicei împărțite în trei grupuri principale:

• Enzime secretoare concepute pentru a regla procesul de coagulare a sângelui. Acestea includ colinesteraza și protrombinaza.
• Enzime indicator hepatice, inclusiv aspartat aminotransferaza, abreviată ca AST, alanin aminotransferaza, cu denumirea corespunzătoare ALT, și lactat dehidrogenază, LDH. Enzimele enumerate semnalează deteriorarea țesuturilor organului, în care hepatocitele sunt distruse, „părăsesc” celulele hepatice și intră în sânge;
• Enzimele excretoare sunt produse de ficat și lasă organul cu transpirație biliară. Aceste enzime includ fosfataza alcalină. Cu încălcări ale fluxului de bilă din organ, nivelul fosfatazei alcaline crește.

Încălcarea activității anumitor enzime hepatice în viitor poate duce la dezvoltarea diferitelor boli sau poate semnala prezența acestora în prezent.

Unul dintre cele mai informative teste pentru bolile hepatice este biochimia sângelui, care vă permite să determinați nivelul enzimelor indicator AST, ATL. Deci, indicatorii normali ai aspartat aminotransferazei pentru o femeie sunt 20-40 U / l, iar pentru sexul puternic - 15-31 U / l. O creștere a activității acestei enzime poate indica deteriorarea hepatocitelor de natură mecanică sau necrotică. Conținutul de alanin aminotransferaza din normă nu trebuie să depășească 12-32 U / l la femei, iar pentru bărbați, activitatea ALT în intervalul 10-40 U / l este considerată normală. O creștere de zece ori a activității ALT poate indica dezvoltarea bolilor infecțioase ale organului și chiar cu mult înainte de apariția primelor simptome.

Studiile suplimentare ale activității enzimelor hepatice sunt utilizate, de regulă, pentru diagnosticul diferențial. Pentru a face acest lucru, poate fi efectuată o analiză pentru LDH, GGT și GlDH:

Norma activității lactat dehidrogenazei este un indicator cuprins între 140-350 U/l.

Nivelurile crescute de GDH pot fi un semn de leziuni distrofice ale organului, intoxicație severă, boli de natură infecțioasă sau oncologie. Indicatorul maxim admisibil al unei astfel de enzime pentru femei este de 3,0 U / l, iar pentru bărbați - 4,0 U / l.

Norma activității enzimei GGT pentru bărbați este de până la 55 U / l, pentru femei - până la 38 U / l. Abaterile de la această normă pot indica dezvoltarea diabetului zaharat, precum și a bolilor tractului biliar. În acest caz, indicele de activitate enzimatic poate crește de zece ori. În plus, GGT în medicina modernă este utilizat pentru a determina hepatoza alcoolică.

Enzimele sintetizate de ficat au funcții diferite. Deci, unele dintre ele, împreună cu bila, sunt excretate din organism prin căile biliare și participă activ la procesul de digestie a alimentelor. Un exemplu izbitor în acest sens este fosfataza alcalină. Indicatorul normal al activității acestei enzime în sânge ar trebui să fie în intervalul 30-90 U / l. Este de remarcat faptul că la bărbați această cifră poate ajunge la 120 U / l (cu procese metabolice intensive, cifra poate crește).

Enzimele sanguine

Determinarea activității enzimelor și a conținutului acestora în organism este una dintre principalele metode de diagnosticare în determinarea diferitelor boli. Astfel, enzimele sanguine conținute în plasma sa pot indica dezvoltarea patologiilor hepatice, proceselor inflamatorii și necrotice în celulele țesuturilor, boli ale sistemului cardiovascular etc. Enzimele sanguine sunt de obicei împărțite în două grupe. Primul grup include enzimele eliberate în plasma sanguină de anumite organe. De exemplu, ficatul produce așa-numiții precursori ai enzimelor necesare funcționării sistemului de coagulare a sângelui.

Al doilea grup are un număr mult mai mare de enzime din sânge. În corpul unei persoane sănătoase, astfel de molecule de proteine ​​nu au o semnificație fiziologică în plasma sanguină, deoarece acționează exclusiv la nivel intracelular în organele și țesuturile prin care sunt produse. În mod normal, activitatea unor astfel de enzime ar trebui să fie scăzută și constantă. Când celulele sunt deteriorate, ceea ce este însoțit de diferite boli, enzimele conținute în ele sunt eliberate și intră în sânge. Motivul pentru aceasta poate fi procesele inflamatorii și necrotice. În primul caz, eliberarea de enzime are loc din cauza unei încălcări a permeabilității membranei celulare, în al doilea - din cauza unei încălcări a integrității celulelor. În același timp, cu cât nivelul enzimelor din sânge este mai mare, cu atât este mai mare gradul de deteriorare a celulelor.

Analiza biochimică vă permite să determinați activitatea anumitor enzime din plasma sanguină. Este utilizat în mod activ în diagnosticarea diferitelor boli ale ficatului, inimii, mușchilor scheletici și a altor tipuri de țesuturi din corpul uman. În plus, așa-numita diagnosticare enzimatică, la determinarea anumitor boli, ține cont de localizarea subcelulară a enzimelor. Rezultatele unor astfel de studii ne permit să stabilim exact ce procese au loc în organism. Deci, în procesele inflamatorii din țesuturi, enzimele sanguine au localizare citosolică, iar în leziunile necrotice se determină prezența enzimelor nucleare sau mitocondriale.

Trebuie remarcat faptul că creșterea conținutului de enzime din sânge nu se datorează întotdeauna leziunilor tisulare. Proliferarea patologică activă a țesuturilor din organism, în special cu cancer, creșterea producției de anumite enzime sau o încălcare a capacității de excreție a rinichilor poate fi determinată și de un conținut crescut de anumite enzime în sânge.

În medicina modernă, un loc special este acordat utilizării diferitelor enzime în scopuri diagnostice și terapeutice. De asemenea, enzimele și-au găsit aplicația ca reactivi specifici, care permit determinarea cu exactitate a diferitelor substanțe. De exemplu, atunci când efectuează o analiză pentru a determina nivelul de glucoză în urină și ser din sânge, laboratoarele moderne folosesc glucozooxidază. Uraza este utilizată pentru a evalua conținutul cantitativ de uree în analizele de urină și de sânge. Diferite tipuri de dehidrogenaze fac posibilă determinarea cu precizie a prezenței diferitelor substraturi (lactat, piruvat, alcool etilic etc.).

Imunogenitatea ridicată a enzimelor limitează semnificativ utilizarea lor în scopuri terapeutice. Dar, în ciuda acestui fapt, așa-numita terapie enzimatică se dezvoltă activ, folosind enzimele (medicamentele care le conțin), ca mijloc de terapie de substituție sau element de tratament complex. Terapia de substituție este utilizată pentru boli ale tractului gastrointestinal, a căror dezvoltare este cauzată de producția insuficientă de suc digestiv. Cu un deficit de enzime pancreatice, deficiența acestora poate fi compensată prin administrarea orală a medicamentelor în care sunt prezente.

Ca element suplimentar în tratamentul complex, enzimele pot fi utilizate în diferite boli. De exemplu, astfel de enzime proteolitice precum tripsina și chimotripsina sunt utilizate în tratamentul rănilor purulente. Preparatele cu enzimele dezoxiribonuclează și ribonuclează sunt utilizate în tratamentul conjunctivitei adenovirale sau al keratitei herpetice. Preparatele enzimatice sunt utilizate și în tratamentul trombozei și tromboembolismului, bolilor oncologice etc. Utilizarea lor este relevantă pentru resorbția contracturilor arsurilor și a cicatricilor postoperatorii.

Utilizarea enzimelor în medicina modernă este foarte diversă și acest domeniu este în continuă evoluție, ceea ce vă permite să găsiți în mod constant metode noi și mai eficiente de tratare a anumitor boli.

>>> Enzime

Ce știi despre enzime? Din ei se fac pastilele la care se fac reclama mereu la televizor? Ajută ele la digerarea unui munte de pui prăjit și plăcinte? Nu prea multe informații. Vrei să afli mai multe? Citiți acest articol.

Enzimele sunt substanțe fără de care multe procese din organism sunt imposibile. De fapt, enzimele sunt implicate nu numai în digestia alimentelor, ci și în activitatea sistemului nervos central, în procesele de creștere a celulelor noi.
Enzimele sunt proteine. Dar conțin și săruri minerale. Există o mulțime de enzime și fiecare are un efect complet unic asupra unei game restrânse de substanțe. Enzimele nu se pot înlocui între ele.

Enzimele pot acționa numai la temperaturi care nu depășesc cincizeci și patru de grade. Dar nici temperaturile prea scăzute nu contribuie la activitatea lor. La urma urmei, enzimele „funcționează” în corpul uman și temperatura corpului este cea care este optimă pentru ele. Lumina soarelui și oxigenul sunt dăunătoare enzimelor. Metabolizarea grăsimilor, proteinelor, mineralelor și carbohidraților are loc numai în prezența enzimelor.

Enzimele lucrează în intestine. În același timp, vitamina E ajută enzimele să ajungă în intestine într-o stare neschimbată. Lucrarea enzimelor reduce semnificativ costurile energetice ale organismului pentru procesarea alimentelor. Daca nu esti un fan al fructelor si legumelor crude, atunci cel mai probabil corpul tau nu produce suficiente enzime.

Toate enzimele sunt împărțite în trei grupe principale: amilază, lipază și protează.
Enzimă amilază necesare procesării carbohidraților. Sub influența amilazei, carbohidrații sunt distruși și ușor absorbiți în sânge. Amilaza este prezentă atât în ​​salivă, cât și în intestin. Amilaza, de asemenea, variază. Fiecare tip de zahăr are propriul său tip de această enzimă.

Lipaza- Acestea sunt enzime care sunt prezente în sucul gastric și sunt produse de pancreas. Lipaza este esențială pentru absorbția grăsimilor de către organism.

Proteaza- Acesta este un grup de enzime care sunt prezente în sucul gastric și sunt produse și de pancreas. În plus, proteaza este prezentă și în intestin. Proteaza este esențială pentru descompunerea proteinelor.

Există enzime care declanșează procesele de metabolism în interiorul celulelor. Practic nu există un astfel de sistem în organism care să nu producă propriile enzime. Există și alimente care au propriile lor enzime. Acestea sunt avocado, ananas, papaya, mango, banane și diverse cereale încolțite.

De asemenea, organismul produce așa-numitele enzime proteolitice, care nu numai că participă la digestie, ci și ameliorează inflamația. Aceste enzime includ pancreatina, pepsina, renina, tripsina și chimotripsina.

Cea mai comună în forma de dozare este enzima pancreatinei. Se foloseste in caz de lipsa de enzime in organism, pentru a facilita digestia alimentelor, cu alergii alimentare, diverse tulburari imunitare severe, precum si alte boli interne complexe.

Dacă suferiți de o deficiență enzimatică, atunci este de preferat să utilizați medicamente care conțin mai multe enzime simultan. Dar există preparate care conțin doar una dintre enzime. De obicei, preparatele enzimatice trebuie luate cu alimente, dar uneori este mai eficient să le luați după masă. Medicamentele care conțin enzime trebuie păstrate la frigider.

Preparatele enzimatice pot fi numite în siguranță suplimente alimentare (aditivi biologic activi). Dar încă nu merită să le folosiți necontrolat pentru o lungă perioadă de timp. Este mai bine să consultați un medic.

Istoria studiului

Termen enzimă propusă în secolul al XVII-lea de chimistul van Helmont când discuta despre mecanismele digestiei.

În con. XVIII - timpuriu. secolul al 19-lea se știa deja că carnea este digerată de sucul gastric, iar amidonul este transformat în zahăr prin acțiunea salivei. Cu toate acestea, mecanismul acestor fenomene a fost necunoscut.

Clasificarea enzimelor

După tipul de reacții catalizate, enzimele sunt împărțite în 6 clase conform clasificării ierarhice a enzimelor (KF, - Enzyme Comission code). Clasificarea a fost propusă de Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Fiecare clasă conține subclase, astfel încât o enzimă este descrisă printr-un set de patru numere separate prin puncte. De exemplu, pepsina are denumirea EC 3.4.23.1. Primul număr descrie aproximativ mecanismul reacției catalizate de enzimă:

• CF 1: Oxidorreductaza care catalizează oxidarea sau reducerea. Exemplu: catalaza, alcool dehidrogenaza.
• CF 2: Transferaze care catalizează transferul grupelor chimice de la o moleculă de substrat la alta. Dintre transferaze, se disting în special kinazele, transferând o grupare fosfat, de regulă, dintr-o moleculă de ATP.
• CF 3: Hidrolazele care catalizează hidroliza legăturilor chimice. Exemplu: esteraze, pepsină, tripsină, amilază, lipoprotein lipază.
• CF 4: Legătura, catalizând ruperea legăturilor chimice fără hidroliză cu formarea unei duble legături într-unul dintre produse.
• CF 5: Izomeraze, care catalizează modificări structurale sau geometrice ale moleculei substratului.
• CF 6: Ligaze, catalizând formarea de legături chimice între substraturi datorită hidrolizei ATP. Exemplu: ADN polimeraza.

Cercetare cinetică

Cea mai simplă descriere cinetica reacțiile enzimatice cu un singur substrat este ecuația Michaelis-Menten (vezi Fig.). Până în prezent, au fost descrise mai multe mecanisme de acțiune a enzimelor. De exemplu, acțiunea multor enzime este descrisă de schema mecanismului „ping-pong”.

În 1972-1973. a fost creat primul model mecanic-cuantic al catalizei enzimatice (autori M. V. Volkenshtein, R. R. Dogonadze, Z. D. Urushadze și alții).

Structura și mecanismul de acțiune al enzimelor

Activitatea enzimelor este determinată de structura lor tridimensională.

Ca toate proteinele, enzimele sunt sintetizate ca un lanț liniar de aminoacizi care se pliază într-un mod specific. Fiecare secvență de aminoacizi se pliază într-un mod specific, iar molecula rezultată (globul proteic) are proprietăți unice. Mai multe lanțuri proteice pot fi combinate într-un complex proteic. Structura terțiară a proteinelor este distrusă atunci când sunt încălzite sau expuse la anumite substanțe chimice.

Loc activ al enzimelor

În centrul activ, alocați condiționat:

• centru catalitic - interacționează direct chimic cu substratul;
• centru de legare (site de contact sau „ancoră”) – asigură afinitatea specifică pentru substrat și formarea complexului enzimă-substrat.

Pentru a cataliza o reacție, o enzimă trebuie să se lege de unul sau mai multe substraturi. Lanțul proteic al enzimei este pliat în așa fel încât pe suprafața globului, unde se leagă substraturile, se formează un gol, sau depresiune. Această regiune se numește locul de legare a substratului. De obicei coincide cu locul activ al enzimei sau este situat în apropierea acestuia. Unele enzime conțin și locuri de legare pentru cofactori sau ioni metalici.

Enzima se leagă de substrat:

• curăță substratul de „blana” de apă
• aranjează moleculele substratului care reacţionează în spaţiu în modul necesar pentru ca reacţia să se desfăşoare
• pregătește pentru reacție (de exemplu, polarizează) moleculele de substrat.

De obicei, atașarea unei enzime la un substrat are loc datorită legăturilor ionice sau de hidrogen, rareori datorită legăturilor covalente. La sfârșitul reacției, produsul (sau produsele) acestuia sunt separate de enzimă.

Ca urmare, enzima scade energia de activare a reacției. Acest lucru se datorează faptului că, în prezența enzimei, reacția ia o cale diferită (de fapt, are loc o reacție diferită), de exemplu:

În absența unei enzime:

• A+B = AB

În prezența unei enzime:

• A+F = AF
• AF+V = AVF
• AVF \u003d AV + F

unde A, B - substraturi, AB - produs de reacție, F - enzimă.

Enzimele nu pot furniza singure energie pentru reacțiile endergonice (care necesită energie). Prin urmare, enzimele care efectuează astfel de reacții le cuplează cu reacții exergonice care procedează cu eliberarea de mai multă energie. De exemplu, reacțiile de sinteză a biopolimerului sunt adesea cuplate cu reacția de hidroliză ATP.

Centrii activi ai unor enzime se caracterizează prin fenomenul de cooperare.

Specificitate

Enzimele prezintă de obicei o specificitate ridicată pentru substraturile lor (specificitate de substrat). Acest lucru se realizează prin complementaritatea parțială a formei, distribuției sarcinii și regiunilor hidrofobe de pe molecula de substrat și la locul de legare a substratului de pe enzimă. De asemenea, enzimele prezintă, de obicei, niveluri ridicate de stereospecificitate (formează doar unul dintre stereoizomerii posibili ca produs sau folosesc doar un stereoizomer ca substrat), regioselectivitate (formează sau rupe o legătură chimică doar în una dintre pozițiile posibile ale substratului) și chemoselectivitatea (catalizează o singură reacţie chimică).de mai multe condiţii posibile pentru aceste condiţii). În ciuda nivelului general ridicat de specificitate, gradul de substrat și specificitatea de reacție a enzimelor pot fi diferite. De exemplu, endopeptidaza tripsina rupe numai o legătură peptidică după arginină sau lizină, cu excepția cazului în care acestea sunt urmate de o prolină, iar pepsina este mult mai puțin specifică și poate rupe o legătură peptidică după mulți aminoacizi.

Model cu cheie de blocare

Conjectura de potrivire indusă a lui Koshland

O situație mai realistă este în cazul potrivirii induse. Substraturile incorecte - prea mari sau prea mici - nu se potrivesc cu locul activ

În 1890, Emil Fischer a sugerat că specificitatea enzimelor este determinată de corespondența exactă dintre forma enzimei și substrat. Această ipoteză se numește modelul de blocare și cheie. Enzima se leagă de substrat pentru a forma un complex enzimă-substrat de scurtă durată. Cu toate acestea, deși acest model explică specificitatea ridicată a enzimelor, nu explică fenomenul de stabilizare a stării de tranziție care se observă în practică.

Model de potrivire indusă

În 1958, Daniel Koshland a propus o modificare a modelului de blocare a cheilor. Enzimele nu sunt în general molecule rigide, ci flexibile. Locul activ al unei enzime poate schimba conformația după legarea substratului. Grupările laterale ale aminoacizilor locului activ iau o poziție care permite enzimei să-și îndeplinească funcția catalitică. În unele cazuri, molecula de substrat își schimbă, de asemenea, conformația după legarea la situsul activ. Spre deosebire de modelul key-lock, modelul de potrivire indusă explică nu numai specificitatea enzimelor, ci și stabilizarea stării de tranziție. Acest model a fost numit „mânușa de mână”.

Modificări

Multe enzime suferă modificări după sinteza lanțului proteic, fără de care enzima nu își arată activitatea în întregime. Astfel de modificări se numesc modificări post-traducționale (procesare). Unul dintre cele mai comune tipuri de modificare este adăugarea de grupări chimice la resturile laterale ale lanțului polipeptidic. De exemplu, adăugarea unui rest de acid fosforic se numește fosforilare și este catalizată de enzima kinază. Multe enzime eucariote sunt glicozilate, adică modificate cu oligomeri de carbohidrați.

Un alt tip comun de modificări post-translaționale este clivajul lanțului polipeptidic. De exemplu, chimotripsina (o protează implicată în digestie) este obținută prin scindarea unei regiuni polipeptidice din chimotripsinogen. Chimotripsinogenul este un precursor inactiv al chimotripsinei și este sintetizat în pancreas. Forma inactivă este transportată în stomac unde este transformată în chimotripsină. Acest mecanism este necesar pentru a evita scindarea pancreasului și a altor țesuturi înainte ca enzima să intre în stomac. Un precursor de enzimă inactiv este denumit și „zimogen”.

Cofactori enzimatici

Unele enzime îndeplinesc singure funcția catalitică, fără componente suplimentare. Cu toate acestea, există enzime care necesită componente non-proteice pentru cataliză. Cofactorii pot fi fie molecule anorganice (ioni metalici, clustere de fier-sulf etc.) fie organici (de exemplu, flavină sau hem). Cofactorii organici care sunt puternic asociați cu enzima se mai numesc și grupuri protetice. Cofactorii organici care pot fi separați de enzimă se numesc coenzime.

O enzimă care necesită un cofactor pentru a prezenta activitate catalitică, dar nu este legată de aceasta, se numește apo-enzimă. O apo-enzimă în combinație cu un cofactor se numește holo-enzimă. Majoritatea cofactorilor sunt asociați cu enzima prin interacțiuni non-covalente, dar destul de puternice. Există, de asemenea, grupări protetice care sunt legate covalent de enzimă, cum ar fi tiamină pirofosfat în piruvat dehidrogenaza.

Reglarea enzimatică

Unele enzime au locuri mici de legare a moleculelor și pot fi substraturi sau produse ale căii metabolice în care intră enzima. Ele scad sau cresc activitatea enzimei, ceea ce creează o oportunitate de feedback.

Inhibarea produsului final

Calea metabolică - un lanț de reacții enzimatice succesive. Adesea, produsul final al unei căi metabolice este un inhibitor al unei enzime care accelerează prima dintre reacțiile din acea cale metabolică. Dacă produsul final este prea mult, atunci acționează ca un inhibitor pentru prima enzimă, iar dacă după aceea produsul final devine prea mic, atunci prima enzimă este activată din nou. Astfel, inhibarea de către produsul final conform principiului feedback-ului negativ este o modalitate importantă de menținere a homeostaziei (constanța relativă a condițiilor mediului intern al organismului).

Influența condițiilor de mediu asupra activității enzimelor

Activitatea enzimelor depinde de condițiile din celulă sau organism - presiunea, aciditatea mediului, temperatura, concentrația sărurilor dizolvate (tăria ionică a soluției) etc.

Forme multiple de enzime

Formele multiple de enzime pot fi împărțite în două categorii:

• Izoenzime
• Forme proprii de plural (adevărat)

Izoenzime- Acestea sunt enzime, a căror sinteza este codificată de gene diferite, au structuri primare diferite și proprietăți diferite, dar catalizează aceeași reacție. Tipuri de izoenzime:

• Organic - enzime de glicoliză în ficat și mușchi.
• Celular - malat dehidrogenaza citoplasmatică și mitocondrială (enzimele sunt diferite, dar catalizează aceeași reacție).
• Hibrid - enzime cu structură cuaternară, se formează ca urmare a legării necovalente a subunităților individuale (lactat dehidrogenază - 4 subunități de 2 tipuri).
• Mutant - se formează ca urmare a unei singure mutații a unei gene.
• Aloenzime - codificate de diferite alele ale aceleiași gene.

Formele propriu-zise de plural(adevarat) sunt enzime a caror sinteza este codificata de aceeasi alela a aceleiasi gene, au aceeasi structura si proprietati primare, dar dupa sinteza pe ribozomi sufera modificari si devin diferite, desi catalizeaza aceeasi reactie.

Izoenzimele sunt diferite la nivel genetic și diferă de secvența primară, iar adevăratele forme multiple devin diferite la nivel post-translațional.

semnificație medicală

Legătura dintre enzime și bolile metabolice ereditare a fost stabilită pentru prima dată A. Garrodomîn anii 1910 Garrod a numit bolile asociate cu defecte enzimatice „erori înnăscute ale metabolismului”.

Dacă apare o mutație în gena care codifică o anumită enzimă, secvența de aminoacizi a enzimei se poate modifica. În același timp, ca urmare a majorității mutațiilor, activitatea sa catalitică scade sau dispare complet. Dacă un organism primește două dintre aceste gene mutante (una de la fiecare părinte), reacția chimică catalizată de acea enzimă încetează să apară în organism. De exemplu, apariția albinoșilor este asociată cu încetarea producției de enzimă tirozinază, care este responsabilă pentru una dintre etapele sintezei melaninei pigmentului întunecat. Fenilcetonuria este asociată cu activitate scăzută sau absentă a enzimei fenilalanin-4-hidroxilazei din ficat.

În prezent, sunt cunoscute sute de boli ereditare asociate cu defecte enzimatice. Au fost dezvoltate metode pentru tratamentul și prevenirea multora dintre aceste boli.

Uz practic

Enzimele sunt utilizate pe scară largă în economia națională - alimentară, industria textilă, farmacologie și medicină. Majoritatea medicamentelor afectează cursul proceselor enzimatice din organism, declanșând sau oprind anumite reacții.

Domeniul de aplicare al enzimelor în cercetarea științifică și în medicină este și mai larg.

Note

Literatură

• Volkenstein M. V., Dogonadze R. R., Madumarov A. K., Urushadze Z. D., Kharkats Yu. I. Despre teoria catalizei enzimatice.- Biologie moleculară, vol. 6, nr. 3, 1972, art. 431-439.
• Dixon, M. Enzymes / M. Dixon, E. Webb. - În 3 volume - Per. din engleza. - V.1-2. - M.: Mir, 1982. - 808 p.
Marea Enciclopedie Medicală

ENZIME- (din fermentație lat. fermentum, aluat), enzime, biocatalizatori, specifici. proteine ​​prezente în toate celulele vii și care joacă rolul de biol. catalizatori. Prin ele se realizează genetica. informații și toate procesele de schimb sunt efectuate ...... Dicționar enciclopedic biologic

ENZIME- (lat. Fermentum drojdie, de la fervere a fi fierbinte). Substanțe organice care fermentează alte corpuri organice fără a fi ele însele putrefiate. Dicționar de cuvinte străine incluse în limba rusă. Chudinov A.N., 1910. ENZIME ...... Dicționar de cuvinte străine ale limbii ruse

ENZIME- (din lat. fermentum drojdie) (enzime) catalizatori biologici prezenți în toate celulele vii. Efectuează transformarea substanțelor din organism, direcționând și reglând astfel metabolismul acestuia. Natura chimică a proteinelor. Enzime ...... Dicţionar enciclopedic mare

ENZIME- (din latinescul fermentum levadura), catalizatori biologici prezenti in toate celulele vii. Efectuează transformări (metabolismul) substanțelor din organism. Natura chimică a proteinelor. Participă la numeroase reacții biochimice din celulă ...... Enciclopedia modernă

enzime- substantiv, număr de sinonime: 2 biocatalizatori (1) enzime (2) Dicţionar de sinonime ASIS. V.N. Trishin. 2013... Dicţionar de sinonime

enzime- enzime. Vezi enzime. (

Adesea, alături de vitamine, minerale și alte elemente utile organismului uman, sunt menționate substanțe numite enzime. Ce sunt enzimele și ce funcție îndeplinesc în organism, care este natura lor și unde sunt localizate?

Acestea sunt substanțe de natură proteică, biocatalizatori. Fără ele, nu ar exista mâncare pentru copii, cereale gata preparate, kvas, brânză, brânză, iaurt, chefir. Ele afectează funcționarea tuturor sistemelor corpului uman. Activitatea insuficientă sau excesivă a acestor substanțe afectează negativ sănătatea, așa că trebuie să știți ce sunt enzimele pentru a evita problemele cauzate de lipsa lor.

Ce este?

Enzimele sunt molecule proteice sintetizate de celulele vii. Sunt mai mult de o sută în fiecare celulă. Rolul acestor substanțe este colosal. Ele influențează cursul vitezei reacțiilor chimice la o temperatură care este potrivită pentru un anumit organism. Un alt nume pentru enzime este catalizatori biologici. O creștere a vitezei unei reacții chimice are loc prin facilitarea curgerii acesteia. Ca catalizatori, ei nu sunt consumați în timpul reacției și nu își schimbă direcția. Principalele funcții ale enzimelor sunt că, fără ele, toate reacțiile ar decurge foarte lent în organismele vii, iar acest lucru ar afecta vizibil viabilitatea.

De exemplu, atunci când mestecați alimente care conțin amidon (cartofi, orez), în gură apare un gust dulceag, care este asociat cu activitatea amilaza, o enzimă care descompune amidonul prezent în salivă. În sine, amidonul este lipsit de gust, deoarece este o polizaharidă. Produsele sale de scindare (monozaharide) au un gust dulce: glucoză, maltoză, dextrine.

Toate sunt împărțite în simple și complexe. Primele constau numai din proteine, în timp ce cele din urmă constau din părți proteice (apoenzime) și non-proteice (coenzime). Vitaminele din grupele B, E, K pot fi coenzime.

Clasele de enzime

În mod tradițional, aceste substanțe sunt împărțite în șase grupuri. Numele le-a fost dat inițial în funcție de substratul pe care acționează o anumită enzimă, prin adăugarea terminației -ase la rădăcina acesteia. Deci, acele enzime care hidrolizează proteinele (proteinele) au început să fie numite proteinaze, grăsimi (lipos) - lipaze, amidon (amilon) - amilaze. Apoi, enzimele care catalizează reacții similare au primit nume care indică tipul reacției corespunzătoare - acilaze, decarboxilaze, oxidaze, dehidrogenaze și altele. Cele mai multe dintre aceste nume sunt încă folosite astăzi.

Ulterior, Uniunea Biochimică Internațională a introdus o nomenclatură conform căreia denumirea și clasificarea enzimelor ar trebui să corespundă tipului și mecanismului reacției chimice catalizate. Acest pas a adus ușurare în sistematizarea datelor care se referă la diferite aspecte ale metabolismului. Reacțiile și enzimele care le catalizează sunt împărțite în șase clase. Fiecare clasă este formată din mai multe subclase (4-13). Prima parte a denumirii enzimei corespunde denumirii substratului, a doua - tipului de reacție catalizată cu terminația -aza. Fiecare enzimă conform clasificării (CF) are propriul său număr de cod. Prima cifră corespunde clasei de reacție, următoarea subclasei și a treia subsubclasei. A patra cifră indică numărul enzimei în ordine în subclasa sa. De exemplu, dacă EC este 2.7.1.1, atunci enzima aparține clasei a 2-a, subclasa a 7-a, subclasa I. Ultimul număr se referă la enzima hexokinaza.

Sens

Dacă vorbim despre ce sunt enzimele, nu putem ignora problema semnificației lor în lumea modernă. Ele sunt utilizate pe scară largă în aproape toate ramurile activității umane. O astfel de prevalență a acestora se datorează faptului că sunt capabili să-și păstreze proprietățile unice în afara celulelor vii. În medicină, de exemplu, se folosesc enzime din grupele de lipaze, proteaze și amilaze. Ele descompun grăsimile, proteinele, amidonul. De regulă, acest tip face parte din medicamente precum Panzinorm, Festal. Aceste fonduri sunt utilizate în principal pentru a trata bolile tractului gastro-intestinal. Unele enzime sunt capabile să dizolve cheagurile de sânge în vasele de sânge, ele ajută la tratarea rănilor purulente. Terapia enzimatică ocupă un loc special în tratamentul bolilor oncologice.

Datorită capacității sale de a descompune amidonul, enzima amilaza este utilizată pe scară largă în industria alimentară. În aceeași zonă se folosesc lipaze, care descompun grăsimile și proteazele, care descompun proteinele. Enzimele amilaze sunt utilizate în fabricarea berii, vinificație și coacere. La prepararea cerealelor gata preparate și pentru a înmuia carnea se folosesc proteaze. În producția de brânză se folosesc lipaze și cheag. Nici industria cosmetică nu se poate descurca fără ele. Ele fac parte din prafurile de spălat, cremele. În pulberile de spălat, de exemplu, se adaugă amilaza, care descompune amidonul. Impuritățile proteice și proteinele sunt descompuse de proteaze, iar lipazele curăță țesutul de ulei și grăsime.

Rolul enzimelor în organism

Două procese sunt responsabile în corpul uman de metabolism: anabolism și catabolism. Primul asigură absorbția energiei și a substanțelor esențiale, al doilea - descompunerea produselor reziduale. Interacțiunea constantă a acestor procese afectează absorbția carbohidraților, proteinelor și grăsimilor și menținerea funcțiilor vitale ale organismului. Procesele metabolice sunt reglate de trei sisteme: nervos, endocrin și circulator. Ele pot funcționa normal cu ajutorul unui lanț de enzime, care, la rândul lor, asigură adaptarea unei persoane la schimbările din condițiile mediului extern și intern. Enzimele conțin atât produse proteice, cât și produse neproteice.

În procesul de reacții biochimice din organism, în cursul căruia iau parte enzimele, ele însele nu sunt consumate. Fiecare dintre ele are propria sa structură chimică și propriul său rol unic, astfel încât fiecare inițiază doar o anumită reacție. Catalizatorii biochimici ajută rectul, plămânii, rinichii, ficatul să elimine toxinele și deșeurile din organism. De asemenea, contribuie la construirea pielii, a oaselor, a celulelor nervoase, a țesuturilor musculare. Pentru oxidarea glucozei se folosesc enzime specifice.

Toate enzimele din organism sunt împărțite în metabolice și digestive. Metabolice sunt implicate în neutralizarea toxinelor, producerea de proteine ​​și energie și accelerează procesele biochimice din celule. Asa ca, de exemplu, superoxid dismutaza este cel mai puternic antioxidant, care se gaseste in mod natural in majoritatea plantelor verzi, varza alba, varza de Bruxelles si broccoli, in germeni de grau, verdeata, orz.

Activitatea enzimatică

Pentru ca aceste substanțe să își îndeplinească pe deplin funcțiile, sunt necesare anumite condiții. Activitatea lor este afectată în primul rând de temperatură. Odată cu creșterea, viteza reacțiilor chimice crește. Ca urmare a creșterii vitezei moleculelor, este mai probabil ca acestea să se ciocnească între ele, iar posibilitatea unei reacții, prin urmare, crește. Temperatura optimă asigură cea mai mare activitate. Datorită denaturarii proteinelor, care are loc atunci când temperatura optimă se abate de la normă, viteza unei reacții chimice scade. Când temperatura punctului de îngheț este atinsă, enzima nu se denaturează, ci este inactivată. Metoda de congelare rapidă, care este utilizată pe scară largă pentru depozitarea pe termen lung a produselor, oprește creșterea și dezvoltarea microorganismelor, urmată de inactivarea enzimelor care se află în interior. Ca urmare, alimentele nu se descompun.

Activitatea enzimelor este afectată și de aciditatea mediului. Ele funcționează la pH neutru. Doar unele dintre enzime funcționează în medii alcaline, puternic alcaline, acide sau puternic acide. De exemplu, cheag descompune proteinele în mediul extrem de acid al stomacului uman. Enzima poate fi afectată de inhibitori și activatori. Unii ioni, de exemplu, metalele, îi activează. Alți ioni au un efect supresor asupra activității enzimelor.

Hiperactivitate

Activitatea excesivă a enzimelor are consecințele sale asupra funcționării întregului organism. În primul rând, provoacă o creștere a ratei de acțiune a enzimei, care, la rândul său, provoacă o deficiență a substratului de reacție și formarea unui exces de produs de reacție chimică. Deficiența substraturilor și acumularea acestor produse agravează semnificativ starea de sănătate, perturbă activitatea vitală a organismului, provoacă dezvoltarea bolilor și poate duce la moartea unei persoane. Acumularea de acid uric, de exemplu, duce la gută și insuficiență renală. Din cauza lipsei de substrat, nu va exista exces de produs. Acest lucru funcționează numai dacă unul și celălalt pot fi renunțați.

Există mai multe motive pentru activitatea excesivă a enzimelor. Prima este o mutație genetică; poate fi congenitală sau dobândită sub influența mutagenilor. Al doilea factor este un exces de vitamină sau oligoelement în apă sau alimente, care este necesar pentru ca enzima să funcționeze. Un exces de vitamina C, de exemplu, prin activitatea crescută a enzimelor de sinteza de colagen, perturbă mecanismele de vindecare a rănilor.

Hipoactivitate

Atât activitatea crescută, cât și cea scăzută a enzimelor afectează negativ activitatea organismului. În al doilea caz, este posibilă încetarea completă a activității. Această stare reduce dramatic viteza reacției chimice a enzimei. Ca urmare, acumularea substratului este completată de o deficiență a produsului, ceea ce duce la complicații grave. Pe fondul tulburărilor în activitatea vitală a corpului, starea de sănătate se înrăutățește, se dezvoltă boli și poate exista un rezultat fatal. Acumularea de amoniac sau deficitul de ATP duce la moarte. Oligofrenia se dezvoltă din cauza acumulării de fenilalanină. Principiul se aplică și aici că, în absența unui substrat enzimatic, nu va exista nicio acumulare a substratului de reacție. Un efect negativ asupra organismului are o afecțiune în care enzimele din sânge nu își îndeplinesc funcțiile.

Sunt luate în considerare mai multe cauze ale hipoactivității. Mutația genelor, congenitală sau dobândită - aceasta este prima. Afecțiunea poate fi corectată cu ajutorul terapiei genice. Puteți încerca să excludeți substraturile enzimei lipsă din alimente. În unele cazuri, acest lucru poate ajuta. Al doilea factor este lipsa unei vitamine sau a unui oligoelement din alimentele necesare pentru ca enzima să funcționeze. Următoarele cauze sunt afectarea activării vitaminelor, deficitul de aminoacizi, acidoza, apariția inhibitorilor în celulă, denaturarea proteinelor. Activitatea enzimatică scade, de asemenea, odată cu scăderea temperaturii corpului. Unii factori afectează funcția tuturor tipurilor de enzime, în timp ce alții afectează doar activitatea anumitor tipuri.

Enzime digestive

O persoană se bucură de procesul de a mânca și uneori ignoră faptul că sarcina principală a digestiei este transformarea alimentelor în substanțe care pot deveni o sursă de energie și material de construcție pentru organism, fiind absorbite în intestine. La acest proces contribuie enzimele proteice. Substanțele digestive sunt produse de organele digestive, care sunt implicate în procesul de divizare a alimentelor. Acțiunea enzimelor este necesară pentru a obține necesarul de carbohidrați, grăsimi, aminoacizi din alimente, care reprezintă nutrienții și energia necesare pentru funcționarea normală a organismului.

Pentru a normaliza digestia afectată, se recomandă utilizarea simultană a substanțelor proteice necesare la mese. Când mâncați în exces, puteți lua 1-2 comprimate după sau în timpul meselor. Farmaciile vând un număr mare de preparate diferite de enzime care ajută la îmbunătățirea digestiei. Ele ar trebui să fie aprovizionate atunci când iau un tip de nutrient. Pentru probleme de mestecat sau înghițire a alimentelor, este necesar să luați enzime în timpul meselor. Motive semnificative pentru utilizarea lor pot fi, de asemenea, boli precum fermentopatia dobândită și congenitală, sindromul intestinului iritabil, hepatita, colangita, colecistita, pancreatita, colita, gastrita cronică. Preparatele enzimatice trebuie luate împreună cu medicamentele care afectează procesul digestiv.

Enzimopatologie

În medicină, există o întreagă secțiune care se ocupă de căutarea unei legături între o boală și lipsa sintezei unei anumite enzime. Acesta este domeniul enzimologiei - enzimopatologie. De asemenea, trebuie luată în considerare sinteza insuficientă a enzimelor. De exemplu, boala ereditară fenilcetonuria se dezvoltă pe fondul pierderii capacității celulelor hepatice de a sintetiza această substanță, care catalizează conversia fenilalaninei în tirozină. Simptomele acestei boli sunt tulburări ale activității mentale. Datorită acumulării treptate a substanțelor toxice în organism, pacientul este deranjat de semne precum vărsături, anxietate, iritabilitate crescută, lipsă de interes pentru orice, oboseală severă.

La nașterea unui copil, patologia nu se manifestă. Simptomele primare pot fi observate între vârsta de două și șase luni. A doua jumătate a vieții bebelușului este caracterizată de o întârziere pronunțată în dezvoltarea mentală. La 60% dintre pacienți se dezvoltă idioția, mai puțin de 10% sunt limitate la un grad ușor de oligofrenie. Enzimele celulare nu fac față funcțiilor lor, dar acest lucru poate fi corectat. Diagnosticul în timp util al modificărilor patologice poate opri dezvoltarea bolii până la pubertate. Tratamentul consta in limitarea aportului de fenilalanina cu alimente.

Preparate enzimatice

Răspunzând la întrebarea ce sunt enzimele, pot fi remarcate două definiții. Primul sunt catalizatorii biochimici, iar al doilea sunt preparatele care îi conțin. Ele sunt capabile să normalizeze starea mediului în stomac și intestine, să asigure descompunerea produselor finale în microparticule și să îmbunătățească procesul de absorbție. Ele previn, de asemenea, apariția și dezvoltarea bolilor gastroenterologice. Cea mai faimoasă dintre enzime este medicamentul Mezim Forte. În compoziția sa, are lipază, amilază, protează, care ajută la reducerea durerii în pancreatita cronică. Capsulele sunt luate ca tratament de înlocuire pentru producerea insuficientă a enzimelor necesare de către pancreas.

Aceste medicamente sunt luate în principal cu mese. Numărul de capsule sau tablete este prescris de medic, pe baza încălcărilor identificate ale mecanismului de absorbție. Este mai bine să le păstrați la frigider. Cu utilizarea prelungită a enzimelor digestive, dependența nu apare, iar acest lucru nu afectează activitatea pancreasului. Atunci când alegeți un medicament, ar trebui să acordați atenție datei, raportului dintre calitate și preț. Preparatele enzimatice sunt recomandate pentru boli cronice ale sistemului digestiv, supraalimentare, probleme periodice de stomac și intoxicații alimentare. Cel mai adesea, medicii prescriu preparatul de tabletă Mezim, care s-a dovedit bine pe piața internă și își menține cu încredere poziția. Există și alți analogi ai acestui medicament, nu mai puțin faimoși și mai mult decât accesibile. În special, mulți preferă tabletele Pacreatin sau Festal, care au aceleași proprietăți ca și omologii mai scumpi.