Druhy bielkovín, ich funkcie a štruktúra. Z čoho sa skladá proteín? Príklady jednoduchých a zložitých bielkovín

Klasifikácia bielkovín.

Zloženie a štruktúra

peptidová väzba

elementárne zloženie

molekulová hmotnosť

aminokyseliny

Chemické a fyzikálne vlastnosti.

Hodnota bielkovín.

Zoznam použitej literatúry.

Úvod

bielkovinya - vysokomolekulárne dusíkaté organické látky postavené z aminokyselín, ktoré hrajú zásadnú úlohu v štruktúre a životnej činnosti organizmov. Proteíny sú hlavnou a nevyhnutnou zložkou všetkých organizmov. Sú to bielkoviny, ktoré vykonávajú metabolizmus a energetické premeny, ktoré sú neoddeliteľne spojené s aktívnymi biologickými funkciami. Sušina väčšiny orgánov a tkanív ľudí a zvierat, ako aj väčšina mikroorganizmov, pozostáva hlavne z bielkovín (40-50%) a rastlinný svet má tendenciu odchyľovať sa od tejto priemernej hodnoty smerom nadol a zviera - zvyšuje . Mikroorganizmy sú zvyčajne bohatšie na bielkoviny (niektoré vírusy sú takmer čisté bielkoviny). V priemere teda možno predpokladať, že 10 % biomasy na Zemi predstavuje bielkovina, to znamená, že jej množstvo sa meria rádovo 10 12 - 10 13 ton. Proteínové látky sú základom najdôležitejších životných procesov. Takže napríklad metabolické procesy (trávenie, dýchanie, vylučovanie a iné) sú zabezpečené aktivitou enzýmov, ktoré sú v prírode proteíny. Medzi proteíny patria aj kontraktilné štruktúry, ktoré sú základom pohybu, napríklad kontraktilný proteín svalov (aktomyozín), podporné tkanivá tela (kolagén kostí, chrupaviek, šliach), časti tela (koža, vlasy, nechty atď.) , pozostávajúce najmä z kolagénov, elastínov, keratínov, ako aj toxínov, antigénov a protilátok, mnohých hormónov a iných biologicky dôležitých látok. Úlohu bielkovín v živom organizme zdôrazňuje už ich samotný názov „proteíny“ (v preklade z gréčtiny protos – prvý, primárny), ktorý v roku 1840 navrhol holandský chemik G. Mulder, ktorý zistil, že tkanivá zvierat a rastlín obsahujú látky, ktoré svojimi vlastnosťami pripomínajú vaječný bielok. Postupne sa zistilo, že proteíny sú rozsiahlou triedou rôznorodých látok, zostavených podľa rovnakého plánu. Uvedomujúc si prvoradý význam bielkovín pre životné procesy, Engels určil, že život je spôsob existencie proteínových tiel, ktorý spočíva v neustálom sebaobnovovaní chemických zložiek týchto tiel.

Klasifikácia bielkovín.

Vzhľadom na relatívne veľkú veľkosť proteínových molekúl, zložitosť ich štruktúry a nedostatok dostatočne presných údajov o štruktúre väčšiny proteínov stále neexistuje racionálna chemická klasifikácia proteínov. Existujúca klasifikácia je do značnej miery podmienená a je postavená najmä na základe fyzikálno-chemických vlastností bielkovín, zdrojov ich produkcie, biologickej aktivity a iných, často náhodných znakov. Podľa fyzikálno-chemických vlastností sa teda proteíny delia na fibrilárne a globulárne, hydrofilné (rozpustné) a hydrofóbne (nerozpustné) atď. Podľa zdroja získavania sa bielkoviny delia na živočíšne, rastlinné a bakteriálne; na svalové bielkoviny, nervové tkanivo, krvné sérum atď.; podľa biologickej aktivity – enzýmové proteíny, hormónové proteíny, štruktúrne proteíny, kontraktilné proteíny, protilátky atď. Treba si však uvedomiť, že pre nedokonalosť samotnej klasifikácie, ako aj pre výnimočnú diverzitu proteínov nemožno mnohé z jednotlivých proteínov zaradiť do žiadnej z tu opísaných skupín.

Všetky proteíny sa zvyčajne delia na jednoduché proteíny alebo proteíny a komplexné proteíny alebo proteidy (komplexy proteínov s neproteínovými zlúčeninami) Jednoduché proteíny sú polyméry iba aminokyselín; komplex okrem aminokyselinových zvyškov obsahujú aj neproteínové, takzvané prostetické skupiny.

Históny

Majú relatívne nízku molekulovú hmotnosť (12-13 tisíc), s prevahou alkalických vlastností. Sú lokalizované hlavne v jadrách buniek. Rozpustný v slabých kyselinách, vyzrážaný amoniakom a alkoholom. Majú len terciárnu štruktúru. V prirodzených podmienkach sú silne spojené s DNA a sú súčasťou nukleoproteínov. Hlavnou funkciou je regulácia prenosu genetickej informácie z DNA a RNA (je možné blokovanie prenosu).

Protamíny

Najnižšia molekulová hmotnosť (do 12 tisíc). Zobrazuje vyjadrené základné vlastnosti. Dobre rozpustný vo vode a slabých kyselinách. Obsiahnuté v zárodočných bunkách a tvoria väčšinu proteínu chromatínu. Podobne ako históny tvoria komplex s DNA, funkciou je poskytnúť DNA chemickú stabilitu.

Glutelíny

Rastlinné bielkoviny obsiahnuté v lepku obilných semien a niektorých ďalších, v zelených častiach rastlín. Nerozpustný vo vode, soľných a etanolových roztokoch, ale vysoko rozpustný v slabých alkalických roztokoch. Obsahujú všetky esenciálne aminokyseliny a sú kompletným krmivom.

prolamíny

rastlinné bielkoviny. Obsiahnuté v lepku obilnín. Rozpustný iba v 70% alkohole (je to spôsobené vysokým obsahom prolínu a nepolárnych aminokyselín).

Proteinoidy

Podpora tkanivových bielkovín (kosti, chrupavky, väzy, šľachy, nechty, vlasy). Nerozpustné alebo ťažko rozpustné vo vode, soli a zmesi vody a alkoholu, bielkoviny s vysokým obsahom síry. Medzi proteíny patrí keratín, kolagén, fibroín.

albumíny

Nízka molekulová hmotnosť (15-17 tisíc). Charakterizované kyslými vlastnosťami. Rozpustný vo vode a slabých soľných roztokoch. Vyzrážaný neutrálnymi soľami pri 100% nasýtení. Podieľať sa na udržiavaní osmotického tlaku krvi, transportovať krvou rôzne látky. Obsiahnuté v krvnom sére, mlieku, vaječnom bielku.

Globulíny

Molekulová hmotnosť do 100 tis.. Nerozpustný vo vode, ale rozpustný v slabých soľných roztokoch a zrážaný v menej koncentrovaných roztokoch (už pri 50% nasýtení). Obsiahnuté v semenách rastlín, najmä v strukovinách a olejnatých semenách; v krvnej plazme a v niektorých iných biologických tekutinách. Vykonáva funkciu imunitnej ochrany, poskytuje odolnosť tela voči vírusovým infekčným ochoreniam.

Komplexné proteíny sú rozdelené do niekoľkých tried v závislosti od povahy protetickej skupiny.

Fosfoproteíny

Majú kyselinu fosforečnú ako nebielkovinovú zložku. Predstaviteľmi týchto bielkovín sú mliečny kazeinogén, vitellín (bielkovina vaječného žĺtka). Táto lokalizácia fosfoproteínov naznačuje ich význam pre vyvíjajúci sa organizmus. U dospelých foriem sú tieto proteíny prítomné v kostiach a nervových tkanivách.

Lipoproteíny

Komplexné proteíny, ktorých prostetickú skupinu tvoria lipidy. Podľa štruktúry sú to malé (150-200 nm) sférické častice, ktorých vonkajší obal je tvorený proteínmi (čo im umožňuje pohybovať sa krvou) a vnútorná časť - lipidmi a ich derivátmi. Hlavnou funkciou lipoproteínov je transport lipidov krvou. V závislosti od množstva proteínu a lipidov sa lipoproteíny delia na chylomikróny, lipoproteíny s nízkou hustotou (LDL) a lipoproteíny s vysokou hustotou (HDL), ktoré sa niekedy označujú ako - a -lipoproteíny.

Metaloproteíny

Glykoproteíny

Protetickú skupinu predstavujú sacharidy a ich deriváty. Na základe chemickej štruktúry sacharidovej zložky sa rozlišujú 2 skupiny:

Pravda Monosacharidy sú najbežnejšou sacharidovou zložkou. Proteoglykány- zostavené z veľmi veľkého počtu opakujúcich sa jednotiek, ktoré majú disacharidový charakter (kyselina hyalurónová, hyparín, chondroitín, karoténsulfáty).

Funkcie: štrukturálne-mechanické (dostupné v koži, chrupavke, šľachách); katalytické (enzýmy); ochranný; podieľajú sa na regulácii bunkového delenia.

Chromoproteíny

Vykonávajú množstvo funkcií: podieľajú sa na procese fotosyntézy a redoxných reakcií, transportujú C a CO2. Sú to komplexné proteíny, ktorých prostetickú skupinu predstavujú farebné zlúčeniny.

Nukleoproteíny

Úlohu proteistickej skupiny plní DNA alebo RNA. Proteínovú časť predstavujú najmä históny a protamíny. Takéto komplexy DNA s protamínmi sa nachádzajú v spermiách a s histónmi - v somatických bunkách, kde je molekula DNA „navinutá“ okolo molekúl histónového proteínu. Nukleoproteíny sú svojou povahou vírusy mimo bunky – ide o komplexy vírusovej nukleovej kyseliny a proteínového obalu – kapsidy.

Zloženie a štruktúra

Peptidová väzba

Proteíny sú nepravidelné polyméry postavené zo zvyškov α-aminokyselín, ktorých všeobecný vzorec vo vodnom roztoku pri hodnotách pH blízkych neutrálnemu možno zapísať ako NH 3 + CHRCOO - . Aminokyselinové zvyšky v proteínoch sú spojené amidovou väzbou medzi a-amino a a-karboxylovými skupinami. Väzba medzi dvoma zvyškami a-aminokyselín sa zvyčajne nazýva peptidová väzba a polyméry zostavené zo zvyškov α-aminokyselín spojených peptidovými väzbami sa nazývajú polypeptidy. Proteín ako biologicky významná štruktúra môže byť buď jeden polypeptid alebo niekoľko polypeptidov, ktoré tvoria jeden komplex ako výsledok nekovalentných interakcií.

Všetky atómy zahrnuté v peptidovej väzbe sú umiestnené v rovnakej rovine (rovinná konfigurácia).

Vzdialenosť medzi atómami C a N (vo väzbe -CO-NH) je 0,1325 nm, čo je menšia ako normálna vzdialenosť medzi atómom uhlíka a atómom N toho istého reťazca, vyjadrená ako 0,146 nm. Zároveň presahuje vzdialenosť medzi atómami C a N spojenými dvojitou väzbou (0,127 nm). Väzba C a N v skupine -CO-NH sa teda môže považovať za medziprodukt medzi jednoduchou a dvojitou väzbou v dôsledku konjugácie π-elektrónov karbonylovej skupiny s voľnými elektrónmi atómu dusíka. To určitým spôsobom ovplyvňuje vlastnosti polypeptidov a proteínov: tautomérne preskupenie sa ľahko uskutočňuje v mieste peptidových väzieb, čo vedie k vytvoreniu enolovej formy peptidovej väzby, ktorá sa vyznačuje zvýšenou reaktivitou.

Elementárne zloženie bielkovín

Na štúdium aminokyselinového zloženia proteínov sa používa hlavne metóda hydrolýzy, to znamená zahrievanie proteínu s 6-10 mol / liter kyseliny chlorovodíkovej na teplotu 100-110 0 C. Získa sa zmes α-aminokyselín , z ktorých sa dajú izolovať jednotlivé aminokyseliny. Na kvantitatívnu analýzu tejto zmesi sa v súčasnosti používa iónová výmena a papierová chromatografia. Boli navrhnuté špeciálne automatické analyzátory aminokyselín.

Boli vyvinuté aj enzymatické metódy na postupné trávenie bielkovín. Niektoré enzýmy špecificky rozkladajú makromolekulu proteínu - iba v miestach určitej aminokyseliny. Takto sa postupne získavajú produkty štiepenia - peptóny a peptidy, ktorých následná analýza určuje ich aminokyselinový zvyšok.

V dôsledku hydrolýzy rôznych proteínov nebolo izolovaných viac ako 30 aminokyselín. Dvadsať z nich je bežnejších ako ostatné.

Počas tvorby proteínovej alebo polypeptidovej molekuly sa a-aminokyseliny môžu kombinovať v odlišnom poradí. Je možné veľké množstvo rôznych kombinácií, napríklad z 20 a-aminokyselín možno vytvoriť viac ako 1018 kombinácií. Existencia rôznych typov polypeptidov je prakticky neobmedzená.

Sekvencia aminokyselín v konkrétnom proteíne je stanovená postupným štiepením alebo rôntgenovou difrakčnou analýzou.

Na identifikáciu proteínov a polypeptidov sa používajú špecifické reakcie na proteíny. Napríklad:

a) xantoproteínová reakcia (výskyt žltej farby pri interakcii s koncentrovanou kyselinou dusičnou, ktorá sa v prítomnosti amoniaku zmení na oranžovú; reakcia je spojená s nitráciou fenylalanínových a tyrozínových zvyškov);

b) biuretová reakcia na peptidové väzby - pôsobenie zriedeného síranu meďnatého na mierne alkalický proteínový roztok, sprevádzané objavením sa fialovo-modrej farby roztoku, čo je spôsobené tvorbou komplexu medzi meďou a polypeptidmi.

c) Millonova reakcia (tvorba žltohnedého sfarbenia po interakcii s Hg(NO 3) 2 + HNO 3 + HNO 2;

Molekulová hmotnosť

Proteíny sú makromolekulárne zlúčeniny. Ide o polyméry pozostávajúce zo stoviek a tisícok aminokyselinových zvyškov – monomérov. V súlade s tým je molekulová hmotnosť proteínov v rozmedzí 10 000 až 1 000 000. Takže ribonukleáza (enzým, ktorý rozkladá RNA) obsahuje 124 aminokyselinových zvyškov a jej molekulová hmotnosť je približne 14 000. Myoglobín (svalový proteín), ktorý sa skladá zo 153 aminokyselinových zvyškov, má molekulovú hmotnosť 17 000 a hemoglobín - 64 500 (574 aminokyselinové zvyšky). Molekulové hmotnosti iných proteínov sú vyššie: -globulín (tvorí protilátky) pozostáva z 1250 aminokyselín a má molekulovú hmotnosť asi 150 000 a molekulová hmotnosť proteínu vírusu chrípky je 320 000 000.

Aminokyseliny

V súčasnosti sa v rôznych objektoch voľne žijúcich živočíchov našlo až 200 rôznych aminokyselín. V ľudskom tele je ich napríklad okolo 60. Bielkoviny však obsahujú len 20 aminokyselín, niekedy nazývaných aj tie prírodné.

Aminokyseliny sú organické kyseliny, v ktorých je atóm vodíka na atóme uhlíka nahradený aminoskupinou -NH2. Zo vzorca je zrejmé, že zloženie všetkých aminokyselín zahŕňa nasledujúce všeobecné skupiny: -C-, -NH2, -COOH. Vedľajšie reťazce (radikály –R) aminokyselín sa líšia. Povaha radikálov je rôznorodá: od atómu vodíka po cyklické zlúčeniny. Práve radikály určujú štrukturálne a funkčné vlastnosti aminokyselín.

Všetky aminokyseliny, okrem najjednoduchšej kyseliny aminooctovej - glycínu (NH 3 + CH 2 COO) majú chirálny atóm - C * - a môžu existovať vo forme dvoch enantiomérov (optické izoméry): L-izomér a D-izomér.

Všetky v súčasnosti študované proteíny obsahujú iba aminokyseliny L-série, v ktorých, ak vezmeme do úvahy chirálny atóm zo strany atómu H, sú skupiny NH 3 +, COO a radikál -R umiestnené v smere hodinových ručičiek. Potreba postaviť biologicky významnú molekulu polyméru z presne definovaného enantioméru je zrejmá – z racemickej zmesi dvoch enantiomérov by sa získala nepredstaviteľne zložitá zmes diastereoizomérov. Otázka, prečo je život na Zemi založený na bielkovinách vytvorených práve z L-, a nie D-aminokyselín, zostáva stále záhadnou záhadou. Treba poznamenať, že D-aminokyseliny sú v prírode pomerne rozšírené a navyše sú súčasťou biologicky významných oligopeptidov.

Chemické a fyzikálne vlastnosti

Napriek vonkajšej odlišnosti majú rôzni zástupcovia proteínov niektoré spoločné vlastnosti.

Pretože všetky proteíny sú koloidné častice (veľkosť molekúl leží v rozmedzí 1 μm až 1 nm), vo vode sa tvoria koloidné roztoky. Tieto roztoky sa vyznačujú vysokou viskozitou, schopnosťou rozptyľovať viditeľné svetelné lúče a neprechádzajú cez polopriepustné membrány.

Viskozita roztoku závisí od molekulovej hmotnosti a koncentrácie rozpustenej látky. Čím vyššia je molekulová hmotnosť, tým je roztok viskóznejší. Proteíny ako makromolekulárne zlúčeniny tvoria viskózne roztoky. Napríklad roztok vaječného bielka vo vode.

Koloidné častice neprechádzajú cez polopriepustné membrány (celofán, koloidný film), pretože ich póry sú menšie ako u koloidných častíc. Všetky biologické membrány sú nepriepustné pre proteíny. Táto vlastnosť proteínových roztokov je široko používaná v medicíne a chémii na čistenie proteínových prípravkov od nečistôt. Tento separačný proces sa nazýva dialýza. Fenomén dialýzy je základom fungovania aparátu "umelej obličky", ktorý je v medicíne široko používaný na liečbu akútneho zlyhania obličiek.

Proteíny sú schopné napučiavať, vyznačujú sa optickou aktivitou a pohyblivosťou v elektrickom poli, niektoré sú rozpustné vo vode. Proteíny majú izoelektrický bod.

Najdôležitejšou vlastnosťou bielkovín je ich schopnosť vykazovať kyslé aj zásadité vlastnosti, teda pôsobiť ako amfotérny elektrolytov. Zabezpečujú to rôzne disociačné skupiny, ktoré tvoria aminokyselinové radikály. Napríklad kyslé vlastnosti dodávajú proteínu karboxylové skupiny asparágových a glutámových aminokyselín, zatiaľ čo alkalické vlastnosti dodávajú arginínové, lyzínové a histidínové radikály. Čím viac dikarboxylových aminokyselín proteín obsahuje, tým silnejšie sú jeho kyslé vlastnosti a naopak.

Tieto skupiny majú tiež elektrické náboje, ktoré tvoria celkový náboj molekuly proteínu. V proteínoch, kde prevládajú aminokyseliny asparágové a glutamínové, bude náboj proteínu záporný, nadbytok základných aminokyselín dáva molekule proteínu pozitívny náboj. Výsledkom je, že v elektrickom poli sa proteíny budú pohybovať smerom ku katóde alebo anóde v závislosti od veľkosti ich celkového náboja. Takže v alkalickom prostredí (pH 7–14) proteín odovzdá protón a stane sa záporne nabitý (pohyb smerom k anóde), zatiaľ čo v kyslom prostredí (pH 1–7) je disociácia kyslých skupín potlačená a proteín sa stáva katiónom.

Faktor, ktorý určuje správanie proteínu ako katiónu alebo aniónu, je teda reakcia média, ktorá je určená koncentráciou vodíkových iónov a je vyjadrená hodnotou pH. Pri určitých hodnotách pH sa však počet kladných a záporných nábojov vyrovná a molekula sa stane elektricky neutrálnou, to znamená, že sa nebude pohybovať v elektrickom poli. Táto hodnota pH média je definovaná ako izoelektrický bod bielkoviny. V tomto prípade je proteín v najmenej stabilnom stave a pri miernych zmenách pH na kyslú alebo zásaditú stranu sa ľahko vyzráža. Pre väčšinu prírodných bielkovín je izoelektrický bod v mierne kyslom prostredí (pH 4,8–5,4), čo naznačuje prevahu dikarboxylových aminokyselín v ich zložení.

Amfotérna vlastnosť je základom tlmivých vlastností proteínov a ich účasti na regulácii pH krvi. Hodnota pH ľudskej krvi je konštantná a pohybuje sa v rozmedzí 7,36–7,4, napriek rôznym látkam kyslej alebo zásaditej povahy, pravidelne dodávaným potravou alebo vznikajúcim v metabolických procesoch, preto existujú špeciálne mechanizmy na reguláciu acidobázickej rovnováha vnútorného prostredia tela .

Proteíny sa aktívne podieľajú na chemických reakciách. Táto vlastnosť je spôsobená skutočnosťou, že aminokyseliny, ktoré tvoria proteíny, obsahujú rôzne funkčné skupiny, ktoré môžu reagovať s inými látkami. Je dôležité, aby k takýmto interakciám dochádzalo aj vo vnútri molekuly proteínu, čo má za následok tvorbu peptidových, vodíkových, disulfidových a iných typov väzieb. Rôzne zlúčeniny a ióny sa môžu naviazať na radikály aminokyselín a následne aj bielkovín.

Proteíny majú vysokú afinitu k vode, teda oni hydrofilné. To znamená, že molekuly proteínov, podobne ako nabité častice, priťahujú vodné dipóly, ktoré sa nachádzajú okolo molekuly proteínu a tvoria vodný alebo hydrátový obal. Táto škrupina chráni molekuly bielkovín pred zlepením a zrážaním. Veľkosť hydratačného obalu závisí od štruktúry proteínu. Napríklad albumíny sa ľahšie viažu na molekuly vody a majú relatívne veľký vodný obal, zatiaľ čo globulíny, fibrinogén viažu vodu horšie a hydratačný obal je menší. Stabilita vodného roztoku proteínu je teda určená dvoma faktormi: prítomnosťou náboja na molekule proteínu a vodným obalom okolo nej. Keď sú tieto faktory odstránené, proteín sa vyzráža. Tento proces môže byť reverzibilný a nezvratný.

Hodnota bielkovín

Funkcie proteínov sú mimoriadne rozmanité. Každá daná bielkovina ako látka s určitou chemickou štruktúrou plní jednu vysoko špecializovanú funkciu a len v niekoľkých individuálnych prípadoch - niekoľko vzájomne prepojených. Napríklad hormón drene nadobličiek adrenalín, ktorý sa dostáva do krvi, zvyšuje spotrebu kyslíka a krvný tlak, hladinu cukru v krvi, stimuluje metabolizmus a je aj mediátorom nervového systému u studenokrvných živočíchov.

Početné biochemické reakcie v živých organizmoch prebiehajú za miernych podmienok pri teplotách blízkych 40 °C a hodnotách pH blízkych neutrálnym. Za týchto podmienok sú rýchlosti väčšiny reakcií zanedbateľné, preto sú na ich prijateľnú realizáciu potrebné špeciálne biologické katalyzátory - enzýmy. . Dokonca aj taká jednoduchá reakcia, ako je dehydratácia kyseliny uhličitej:

C02 + H20 HCO3- + H+

katalyzovaný enzýmom karboanhydráza . Vo všeobecnosti sú všetky reakcie, s výnimkou reakcie fotolýzy vody 2H 2 O4H + + 4e - + O 2, v živých organizmoch katalyzované enzýmami (syntézne reakcie sa uskutočňujú pomocou syntetázových enzýmov, hydrolytické reakcie - s pomocou hydroláz, oxidácia - pomocou oxidáz, redukcia s pripojením - pomocou hydrogenáz a pod.). Enzýmy sú spravidla buď proteíny alebo komplexy proteínov s nejakým kofaktorom - kovovým iónom alebo špeciálnou organickou molekulou. Enzýmy majú vysokú, niekedy jedinečnú, selektivitu účinku. Napríklad enzýmy, ktoré katalyzujú pridávanie a-aminokyselín k zodpovedajúcim tRNA počas biosyntézy proteínov, katalyzujú iba pridávanie L-aminokyselín a nekatalyzujú pridávanie D-aminokyselín.

Transportná funkcia bielkovín

Do bunky sa musí dostať množstvo látok, ktoré jej poskytujú stavebný materiál a energiu. Zároveň sú všetky biologické membrány postavené na jedinom princípe - dvojitá vrstva lipidov, v ktorej sú ponorené rôzne proteíny a hydrofilné oblasti makromolekúl sú sústredené na povrchu membrán a hydrofóbne „chvosty“ sú v hrúbke membrány. Táto štruktúra je nepriepustná pre také dôležité zložky, ako sú cukry, aminokyseliny, ióny alkalických kovov. Ich prienik do bunky sa uskutočňuje pomocou špeciálnych transportných proteínov uložených v bunkovej membráne. Napríklad baktérie majú špeciálny proteín, ktorý prenáša mliečny cukor, laktózu, cez vonkajšiu membránu. Podľa medzinárodnej nomenklatúry sa laktóza označuje ako -galatkozid, preto sa transportný proteín nazýva -galaktozidpermeáza.

Dôležitým príkladom transportu látok cez biologické membrány proti koncentračnému gradientu je K/Na pumpa. Pri svojej práci sa z bunky prenesú tri kladné ióny Na + na každé dva kladné ióny K + do bunky. Táto práca je sprevádzaná akumuláciou rozdielu elektrického potenciálu na bunkovej membráne. Súčasne sa rozkladá ATP, čím sa dodáva energia. Molekulárny základ sodíkovo-draslíkovej pumpy bol objavený nedávno, ukázalo sa, že ide o enzým, ktorý rozkladá ATP – na draslík-sodík-dependentnú ATP-ázu.

Mnohobunkové organizmy majú systém na transport látok z jedného orgánu do druhého. Prvým je hemoglobín. Okrem toho je v krvnej plazme neustále prítomný transportný proteín, sérový albumín. Tento proteín má jedinečnú schopnosť vytvárať silné komplexy s mastnými kyselinami vznikajúcimi pri trávení tukov, s niektorými hydrofóbnymi aminokyselinami so steroidnými hormónmi, ako aj s mnohými liekmi, ako je aspirín, sulfónamidy a niektoré penicilíny.

Funkcia receptora

Veľký význam, najmä pre fungovanie mnohobunkových organizmov, majú receptorové proteíny zabudované v plazmatickej membráne buniek a slúžiace na vnímanie a transformáciu rôznych signálov vstupujúcich do bunky ako z prostredia, tak aj z iných buniek. Acetylcholínové receptory nachádzajúce sa na bunkovej membráne v mnohých interneuronálnych kontaktoch, vrátane kontaktov v mozgovej kôre a na neuromuskulárnych spojeniach, možno uviesť ako najviac preštudované. Tieto proteíny špecificky interagujú s acetylcholínom CH 3 C (O) - OCH 2 CH 2 N + (CH 3) 3 a reagujú na to prenosom signálu vo vnútri bunky. Po prijatí a premene signálu sa musí neurotransmiter odstrániť, aby sa bunka pripravila na vnímanie ďalšieho signálu. Na to sa používa špeciálny enzým – acetylcholínesteráza, ktorá katalyzuje hydrolýzu acetylcholínu na acetát a cholín.

Mnohé hormóny neprenikajú do cieľových buniek, ale viažu sa na špecifické receptory na povrchu týchto buniek. Takáto väzba je signálom, ktorý spúšťa fyziologické procesy v bunke.

Ochranná funkcia

Imunitný systém má schopnosť reagovať na výskyt cudzích častíc produkciou obrovského množstva lymfocytov, ktoré môžu špecificky poškodiť práve tieto častice, ktorými môžu byť cudzie bunky, ako sú patogénne baktérie, rakovinové bunky, supramolekulárne častice, ako sú vírusy, makromolekúl vrátane cudzích proteínov. Jedna zo skupín lymfocytov – B-lymfocyty, produkuje špeciálne proteíny, ktoré sa vylučujú do obehového systému, ktoré rozpoznávajú cudzie častice, pričom v tomto štádiu deštrukcie tvoria vysoko špecifický komplex. Tieto proteíny sa nazývajú imunoglobulíny. Cudzie látky, ktoré spôsobujú imunitnú odpoveď, sa nazývajú antigény a zodpovedajúce imunoglobulíny sa nazývajú protilátky.

Životná aktivita bunky je založená na biochemických procesoch, ktoré prebiehajú na molekulárnej úrovni a slúžia ako predmet štúdia biochémie. V súlade s tým sú javy dedičnosti a variability tiež spojené s molekulami organických látok a predovšetkým s nukleovými kyselinami a proteínmi.

Zloženie bielkovín

Proteíny sú veľké molekuly pozostávajúce zo stoviek a tisícok elementárnych jednotiek – aminokyselín. Takéto látky, pozostávajúce z opakujúcich sa elementárnych jednotiek - monomérov, sa nazývajú polyméry. Podľa toho možno proteíny nazývať polyméry, ktorých monoméry sú aminokyseliny.

Celkovo je v živej bunke známych 20 druhov aminokyselín. Názov aminokyseliny bol spôsobený obsahom v zložení aminoskupiny NHy, ktorá má zásadité vlastnosti, a karboxylovej skupiny COOH, ktorá má kyslé vlastnosti. Všetky aminokyseliny majú rovnakú skupinu NH2-CH-COOH a líšia sa od seba chemickou skupinou nazývanou radikál - R. K spojeniu aminokyselín do polymérneho reťazca dochádza v dôsledku tvorby peptidovej väzby (CO - NH) medzi karboxylovou skupinou jednej aminokyseliny a aminoskupinou inej aminokyseliny. Tým sa uvoľní molekula vody. Ak je výsledný polymérny reťazec krátky, nazýva sa oligopeptid, ak je dlhý, nazýva sa polypeptid.

Štruktúra bielkovín

Pri zvažovaní štruktúry proteínov sa rozlišujú primárne, sekundárne a terciárne štruktúry.

Primárna štruktúra určuje poradie aminokyselín v reťazci. Zmena v usporiadaní čo i len jednej aminokyseliny vedie k vytvoreniu úplne novej molekuly proteínu. Množstvo proteínových molekúl, ktoré vzniká spojením 20 rôznych aminokyselín, dosahuje astronomické číslo.

Ak by sa veľké molekuly (makromolekuly) proteínu nachádzali v bunke v predĺženom stave, zaberali by v nej príliš veľa miesta, čo by sťažilo fungovanie bunky. V tomto ohľade sú proteínové molekuly skrútené, ohnuté, poskladané do rôznych konfigurácií. Takže na základe primárnej štruktúry vzniká sekundárna štruktúra - proteínový reťazec zapadá do špirály pozostávajúcej z rovnomerných závitov. Susedné závity sú prepojené slabými vodíkovými väzbami, ktoré pri mnohonásobnom opakovaní poskytujú stabilitu proteínovým molekulám s touto štruktúrou.

Špirála sekundárnej štruktúry zapadá do cievky a formuje sa terciárna štruktúra. Tvar cievky v každom type proteínu je prísne špecifický a úplne závisí od primárnej štruktúry, t.j. od poradia aminokyselín v reťazci. Terciárna štruktúra je držaná pohromade mnohými slabými elektrostatickými väzbami: kladne a záporne nabité skupiny aminokyselín priťahujú a spájajú aj široko vzdialené časti proteínového reťazca. K sebe sa približujú aj ďalšie časti molekuly proteínu, nesúce napríklad hydrofóbne (vodoodpudivé) skupiny.

Niektoré proteíny, ako napríklad hemoglobín, pozostávajú z niekoľkých reťazcov, ktoré sa líšia primárnou štruktúrou. Spoločným spojením vytvárajú komplexný proteín, ktorý má nielen terciárne, ale aj kvartérna štruktúra(obr. 2).

V štruktúrach molekúl proteínov sa pozoruje nasledujúci vzorec: čím vyššia je štrukturálna úroveň, tým slabšie sú chemické väzby, ktoré ich podporujú. Väzby, ktoré tvoria kvartérnu, terciárnu, sekundárnu štruktúru, sú mimoriadne citlivé na fyzikálno-chemické podmienky prostredia, teplotu, žiarenie atď. Pod ich vplyvom dochádza k deštrukcii štruktúr molekúl bielkovín na primárnu - pôvodnú štruktúru. Takéto porušenie prirodzenej štruktúry proteínových molekúl sa nazýva denaturácia. Keď je denaturačné činidlo odstránené, mnohé proteíny sú schopné spontánne obnoviť svoju pôvodnú štruktúru. Ak je prírodný proteín vystavený pôsobeniu vysokej teploty alebo intenzívnemu pôsobeniu iných faktorov, dochádza k jeho nevratnej denaturácii. Práve skutočnosť prítomnosti ireverzibilnej denaturácie bunkových bielkovín vysvetľuje nemožnosť života pri veľmi vysokých teplotách.

Biologická úloha proteínov v bunke

Proteíny, tiež tzv bielkoviny(grécki protos - najprv), v bunkách zvierat a rastlín plnia rôznorodé a veľmi dôležité funkcie, medzi ktoré patria nasledovné.

katalytický. Prírodné katalyzátory - enzýmy sú úplne alebo takmer úplne proteíny. Chemické procesy v živých tkanivách sa vďaka enzýmom zrýchľujú státisíce či miliónkrát. Pod ich pôsobením prebiehajú všetky procesy okamžite v „mäkkých“ podmienkach: pri normálnej telesnej teplote, v neutrálnom prostredí pre živé tkanivo. Rýchlosť, presnosť a selektivita enzýmov sú neporovnateľné so žiadnym z umelých katalyzátorov. Napríklad jedna molekula enzýmu za minútu vykoná rozklad 5 miliónov molekúl peroxidu vodíka (H202). Enzýmy sú selektívne. Tuky sú teda štiepené špeciálnym enzýmom, ktorý nepôsobí na bielkoviny a polysacharidy (škrob, glykogén). Enzým, ktorý štiepi iba škrob alebo glykogén, zase nepôsobí na tuky.

Proces štiepenia alebo syntézy akejkoľvek látky v bunke sa spravidla delí na množstvo chemických operácií. Každá operácia je vykonávaná samostatným enzýmom. Skupina takýchto enzýmov tvorí biochemické potrubie.

Predpokladá sa, že katalytická funkcia proteínov závisí od ich terciárnej štruktúry; keď je zničená, katalytická aktivita enzýmu zmizne.

Ochranný. Niektoré typy proteínov chránia bunku a telo ako celok pred vniknutím patogénov a cudzích telies. Takéto bielkoviny sa nazývajú protilátky. Protilátky sa viažu na proteíny baktérií a vírusov, ktoré sú pre telo cudzie, čo bráni ich reprodukcii. Pre každý cudzorodý proteín si telo vytvára špeciálne „antiproteíny“ – protilátky. Tento mechanizmus odolnosti voči patogénom je tzv imunita.

Na prevenciu chorôb sa ľuďom a zvieratám injekčne podávajú oslabené alebo usmrtené patogény (vakcíny), ktoré nespôsobujú ochorenie, ale spôsobujú, že špeciálne bunky tela vytvárajú protilátky proti týmto patogénom. Ak sa po určitom čase do takéhoto organizmu dostanú patogénne vírusy a baktérie, narazia na silnú ochrannú bariéru protilátok.

Hormonálne. Mnohé hormóny sú tiež proteíny. Spolu s nervovým systémom hormóny riadia prácu rôznych orgánov (a celého tela) prostredníctvom systému chemických reakcií.

Reflexné. Bunkové proteíny prijímajú signály prichádzajúce zvonku. Súčasne rôzne faktory prostredia (teplota, chemické, mechanické atď.) spôsobujú zmeny v štruktúre proteínov - reverzibilnú denaturáciu, čo zase prispieva k výskytu chemických reakcií, ktoré poskytujú bunkovú odpoveď na vonkajšie podráždenie. Táto schopnosť bielkovín je základom práce nervového systému, mozgu.

Motor. Všetky typy pohybov bunky a tela: blikanie mihalníc u prvokov, svalová kontrakcia u vyšších živočíchov a iné motorické procesy – sú produkované špeciálnym typom proteínu.

energie. Proteíny môžu slúžiť ako zdroj energie pre bunku. Pri nedostatku sacharidov alebo tukov dochádza k oxidácii molekúl aminokyselín. Energia uvoľnená v tomto procese sa využíva na podporu životne dôležitých procesov v tele.

Doprava. Proteín hemoglobín v krvi je schopný viazať kyslík zo vzduchu a transportovať ho do celého tela. Táto dôležitá funkcia je charakteristická aj pre niektoré iné proteíny.

Plastové. Proteíny sú hlavným stavebným materiálom buniek (ich membrán) a organizmov (ich ciev, nervov, tráviaceho traktu atď.). Zároveň majú proteíny individuálnu špecifickosť, t.j. organizmy jednotlivých ľudí obsahujú niektoré proteíny, ktoré sú charakteristické iba pre neho -

Proteíny sú teda najdôležitejšou zložkou bunky, bez ktorej nie je možné prejaviť vlastnosti života. Avšak rozmnožovanie živých, fenomén dedičnosti, ako uvidíme neskôr, je spojený s molekulárnymi štruktúrami nukleových kyselín. Tento objav je výsledkom najnovších pokrokov v biológii. Dnes je známe, že živá bunka nevyhnutne obsahuje dva typy polymérov - proteíny a nukleové kyseliny. Ich interakcia obsahuje najhlbšie aspekty fenoménu života.

Ale život na našej planéte vznikol z koacervátových kvapiek. Bola to tiež molekula proteínu. To znamená, že z toho vyplýva záver, že práve tieto chemické zlúčeniny sú základom všetkého života, ktorý dnes existuje. Ale čo sú to proteínové štruktúry? Akú úlohu zohrávajú v tele a životoch ľudí dnes? Aké druhy bielkovín existujú? Skúsme na to prísť.

Proteíny: všeobecný pojem

Z hľadiska molekuly uvažovanej látky je sekvencia aminokyselín prepojených peptidovými väzbami.

Každá aminokyselina má dve funkčné skupiny:

• karboxyl-COOH;
• aminoskupina -NH2.

Práve medzi nimi dochádza k tvorbe väzieb v rôznych molekulách. Peptidová väzba má teda formu -CO-NH. Molekula proteínu môže obsahovať stovky alebo tisíce takýchto skupín, bude to závisieť od konkrétnej látky. Druhy bielkovín sú veľmi rôznorodé. Medzi nimi sú tie, ktoré obsahujú esenciálne aminokyseliny pre telo, čo znamená, že musia byť prijímané s jedlom. Existujú odrody, ktoré vykonávajú dôležité funkcie v bunkovej membráne a jej cytoplazme. Izolujú sa aj biologické katalyzátory – enzýmy, ktoré sú zároveň molekulami bielkovín. Sú široko používané v ľudskom živote a nielen sa podieľajú na biochemických procesoch živých bytostí.

Molekulová hmotnosť uvažovaných zlúčenín sa môže meniť od niekoľkých desiatok do miliónov. Koniec koncov, počet monomérnych jednotiek vo veľkom polypeptidovom reťazci je neobmedzený a závisí od typu konkrétnej látky. Proteín vo svojej čistej forme, vo svojej natívnej konformácii, možno vidieť pri skúmaní kuracieho vajca v svetložltej, priehľadnej, hustej koloidnej hmote, v ktorej sa nachádza žĺtok - to je požadovaná látka. To isté možno povedať o beztukovom tvarohu.Tento produkt je tiež takmer čistým proteínom v prírodnej forme.

Nie všetky uvažované zlúčeniny však majú rovnakú priestorovú štruktúru. Celkovo sa rozlišujú štyri organizácie molekuly. Druhy určujú jeho vlastnosti a hovoria o zložitosti štruktúry. Je tiež známe, že viac priestorovo zapletené molekuly podliehajú rozsiahlemu spracovaniu u ľudí a zvierat.

Typy proteínových štruktúr

Celkovo sú štyri. Poďme sa pozrieť na to, čo je každý z nich.

1. Primárny. Predstavuje obvyklú lineárnu sekvenciu aminokyselín spojených peptidovými väzbami. Neexistujú žiadne priestorové zvraty, žiadna špirála. Počet väzieb zahrnutých v polypeptide môže dosiahnuť niekoľko tisíc. Typy proteínov s podobnou štruktúrou sú glycylalanín, inzulín, históny, elastín a iné.
2. Sekundárne. Skladá sa z dvoch polypeptidových reťazcov, ktoré sú skrútené do tvaru špirály a orientované k sebe pomocou vytvorených závitov. V tomto prípade sa medzi nimi vytvoria vodíkové väzby, ktoré ich držia pohromade. Takto vzniká jedna molekula proteínu. Typy proteínov tohto typu sú nasledovné: lyzozým, pepsín a ďalšie.
3. Terciárna konformácia. Je to husto zbalená a kompaktne stočená sekundárna štruktúra. Tu sa objavujú okrem vodíkových väzieb aj iné typy interakcie – ide o van der Waalsovu interakciu a sily elektrostatickej príťažlivosti, hydrofilno-hydrofóbny kontakt. Príkladmi štruktúr sú albumín, fibroín, hodvábny proteín a iné.
4. kvartér. Najkomplexnejšia štruktúra, ktorou je niekoľko polypeptidových reťazcov stočených do špirály, zvinutých do gule a spojených do guľôčky. Príklady ako inzulín, feritín, hemoglobín, kolagén ilustrujú práve takú proteínovú konformáciu.

Ak podrobne zvážime všetky uvedené štruktúry molekúl z chemického hľadiska, potom bude analýza trvať dlho. V skutočnosti, čím vyššia je konfigurácia, tým zložitejšia a komplikovanejšia je jej štruktúra, tým viac typov interakcií sa pozoruje v molekule.

Denaturácia molekúl bielkovín

Jednou z najdôležitejších chemických vlastností polypeptidov je ich schopnosť rozkladať sa pod vplyvom určitých podmienok alebo chemických činidiel. Rozšírené sú napríklad rôzne typy denaturácie bielkovín. Čo je to za proces? Spočíva v deštrukcii prirodzenej štruktúry proteínu. To znamená, že ak mala molekula pôvodne terciárnu štruktúru, potom sa po pôsobení špeciálnych činidiel zrúti. Sekvencia aminokyselinových zvyškov však zostáva v molekule nezmenená. Denaturované bielkoviny rýchlo strácajú svoje fyzikálne a chemické vlastnosti.

Aké činidlá môžu viesť k procesu deštrukcie konformácie? Je ich viacero.

1. Teplota. Pri zahrievaní dochádza k postupnej deštrukcii kvartérnej, terciárnej, sekundárnej štruktúry molekuly. Vizuálne to možno pozorovať napríklad pri vyprážaní obyčajného kuracieho vajíčka. Výsledný "proteín" je primárna štruktúra albumínového polypeptidu, ktorý bol v surovom produkte.
2. Žiarenie.
3. Pôsobenie silnými chemickými činidlami: kyselinami, zásadami, soľami ťažkých kovov, rozpúšťadlami (napríklad alkoholy, étery, benzén a iné).

Tento proces sa niekedy nazýva aj tavenie molekuly. Typy denaturácie proteínov závisia od činidla, pod vplyvom ktorého k nej došlo. Okrem toho v niektorých prípadoch prebieha opačný proces. Toto je renaturácia. Nie všetky proteíny sú schopné obnoviť svoju štruktúru späť, no významná časť z nich to dokáže. Chemici z Austrálie a Ameriky teda vykonali renaturáciu uvareného kuracieho vajca pomocou niektorých činidiel a metódy odstreďovania.

Tento proces je dôležitý pre živé organizmy pri syntéze polypeptidových reťazcov ribozómami a rRNA v bunkách.

Hydrolýza molekuly proteínu

Okrem denaturácie sa proteíny vyznačujú ďalšou chemickou vlastnosťou – hydrolýzou. To je tiež deštrukcia natívnej konformácie, ale nie primárnej štruktúry, ale úplne jednotlivých aminokyselín. Dôležitou súčasťou trávenia je hydrolýza bielkovín. Typy hydrolýzy polypeptidov sú nasledujúce.

1. Chemický. Na základe pôsobenia kyselín alebo zásad.
2. Biologické alebo enzymatické.

Podstata procesu však zostáva nezmenená a nezávisí od toho, aké typy hydrolýzy bielkovín prebiehajú. V dôsledku toho vznikajú aminokyseliny, ktoré sú transportované do všetkých buniek, orgánov a tkanív. Ich ďalšia transformácia spočíva v účasti syntézy nových polypeptidov, už tých, ktoré sú potrebné pre konkrétny organizmus.

V priemysle sa proces hydrolýzy proteínových molekúl používa práve na získanie požadovaných aminokyselín.

Funkcie bielkovín v tele

Rôzne druhy bielkovín, uhľohydrátov, tukov sú životne dôležité zložky pre normálne fungovanie akejkoľvek bunky. A to znamená celý organizmus ako celok. Preto je ich úloha z veľkej časti spôsobená vysokým stupňom významu a všadeprítomnosti v rámci živých bytostí. Polypeptidové molekuly majú niekoľko hlavných funkcií.

1. katalytický. Vykonávajú ho enzýmy, ktoré majú proteínovú štruktúru. Povieme si o nich neskôr.
2. Štrukturálne. Druhy bielkovín a ich funkcie v organizme ovplyvňujú predovšetkým stavbu samotnej bunky, jej tvar. Okrem toho polypeptidy, ktoré plnia túto úlohu, tvoria vlasy, nechty, lastúry mäkkýšov a vtáčie perie. Sú tiež určitou armatúrou v tele bunky. Z týchto typov bielkovín sa skladá aj chrupavka. Príklady: tubulín, keratín, aktín a iné.
3. Regulačné. Táto funkcia sa prejavuje účasťou polypeptidov na procesoch ako: transkripcia, translácia, bunkový cyklus, zostrih, čítanie mRNA a iné. Vo všetkých zohrávajú dôležitú úlohu regulátora.
4. Signál. Túto funkciu vykonávajú proteíny umiestnené na bunkovej membráne. Prenášajú rôzne signály z jednej jednotky do druhej, čo vedie ku komunikácii medzi tkanivami. Príklady: cytokíny, inzulín, rastové faktory a iné.
5. Doprava. Niektoré typy bielkovín a ich funkcie, ktoré vykonávajú, sú jednoducho životne dôležité. To sa deje napríklad pri bielkovine hemoglobín. Prenáša kyslík z bunky do bunky v krvi. Pre človeka je nenahraditeľná.
6. Náhradné alebo rezervné. Takéto polypeptidy sa hromadia v rastlinách a vo vajciach zvierat ako zdroj dodatočnej výživy a energie. Príkladom sú globulíny.
7. Motor. Veľmi dôležitá funkcia najmä pre najjednoduchšie organizmy a baktérie. Koniec koncov, sú schopní sa pohybovať iba pomocou bičíkov alebo rias. A tieto organely svojou povahou nie sú nič iné ako bielkoviny. Príklady takýchto polypeptidov sú nasledujúce: myozín, aktín, kinezín a iné.

Je zrejmé, že funkcie bielkovín v ľudskom tele a iných živých bytostiach sú veľmi početné a dôležité. To opäť potvrdzuje, že bez zlúčenín, o ktorých uvažujeme, je život na našej planéte nemožný.

Ochranná funkcia bielkovín

Polypeptidy môžu chrániť pred rôznymi vplyvmi: chemickými, fyzikálnymi, biologickými. Napríklad, ak je telo v nebezpečenstve vo forme vírusu alebo baktérie mimozemskej povahy, potom s nimi vstupujú do boja imunoglobulíny (protilátky), ktoré plnia ochrannú úlohu.

Ak hovoríme o fyzikálnych účinkoch, tak dôležitú úlohu tu zohráva fibrín a fibrinogén, ktoré sa podieľajú na zrážaní krvi.

Potravinové bielkoviny

Typy diétnych bielkovín sú nasledovné:

• úplné - tie, ktoré obsahujú všetky aminokyseliny potrebné pre telo;
• neúplné - tie, v ktorých je neúplné zloženie aminokyselín.

Obe sú však pre ľudský organizmus dôležité. Najmä prvá skupina. Každý človek, najmä v období intenzívneho vývoja (detstvo a dospievanie) a puberty, si musí v sebe udržiavať stálu hladinu bielkovín. Koniec koncov, už sme zvážili funkcie, ktoré tieto úžasné molekuly vykonávajú, a vieme, že prakticky ani jeden proces, ani jedna biochemická reakcia v nás sa nezaobíde bez účasti polypeptidov.

Preto je potrebné každý deň konzumovať dennú normu bielkovín, ktoré sú obsiahnuté v nasledujúcich produktoch:

• vajce;
• mlieko;
• tvaroh;
• mäso a ryby;
• fazuľa;
• fazuľa;
• arašidy;
• pšenica;
• ovos;
• šošovica a iné.

Ak človek skonzumuje 0,6 g polypeptidu na kg hmotnosti denne, potom tieto zlúčeniny nikdy nebudú mať nedostatok. Ak telo dlhší čas nedostáva potrebné bielkoviny, dochádza k ochoreniu, ktoré má názov hladovanie po aminokyselinách. To vedie k závažným metabolickým poruchám a v dôsledku toho k mnohým ďalším ochoreniam.

Proteíny v bunke

Vo vnútri najmenšej štruktúrnej jednotky všetkých živých vecí - buniek - sa nachádzajú aj proteíny. Okrem toho tam vykonávajú takmer všetky vyššie uvedené funkcie. Najprv sa vytvorí cytoskelet bunky pozostávajúci z mikrotubulov, mikrofilamentov. Slúži na udržanie tvaru, ako aj na transport vnútri medzi organelami. Rôzne ióny a zlúčeniny sa pohybujú pozdĺž proteínových molekúl, napríklad pozdĺž kanálov alebo koľajníc.

Dôležitá je aj úloha proteínov ponorených do membrány a umiestnených na jej povrchu. Tu vykonávajú receptorové aj signálne funkcie, podieľajú sa na konštrukcii samotnej membrány. Stoja na stráži, čo znamená, že hrajú ochrannú úlohu. Aké typy proteínov v bunke možno priradiť k tejto skupine? Príkladov je veľa, tu je niekoľko.

1. aktín a myozín.
2. Elastín.
3. Keratín.
4. Kolagén.
5. Tubulín.
6. Hemoglobín.
7. inzulín.
8. transkobalamín.
9. transferín.
10. Albumín.

Celkovo existuje niekoľko stoviek rôznych, ktoré sa neustále pohybujú vo vnútri každej bunky.

Druhy bielkovín v tele

Samozrejme, majú obrovskú rozmanitosť. Ak sa pokúsite nejako rozdeliť všetky existujúce proteíny do skupín, potom môžete získať niečo ako túto klasifikáciu.

Vo všeobecnosti možno za základ klasifikácie proteínov nachádzajúcich sa v tele brať mnohé znaky. Jeden ešte neexistuje.

Enzýmy

Biologické katalyzátory proteínovej povahy, ktoré výrazne urýchľujú všetky prebiehajúce biochemické procesy. Bez týchto zlúčenín nie je možná normálna výmena. Všetky procesy syntézy a rozpadu, zostavovania molekúl a ich replikácie, translácie a transkripcie a iné sa uskutočňujú pod vplyvom špecifického typu enzýmu. Príklady týchto molekúl sú:

• oxidoreduktázy;
• transferázy;
• kataláza;
• hydrolázy;
• izomerázy;
• lyázy a iné.

Dnes sa enzýmy používajú v každodennom živote. Takže pri výrobe pracích práškov sa často používajú takzvané enzýmy - to sú biologické katalyzátory. Zlepšujú kvalitu prania pri dodržaní určeného teplotného režimu. Ľahko sa viaže na častice nečistôt a odstraňuje ich z povrchu látok.

Enzýmy však kvôli svojej bielkovinovej povahe neznášajú príliš horúcu vodu ani blízkosť zásaditých či kyslých liekov. V tomto prípade skutočne dôjde k procesu denaturácie.

Aby sme si predstavili dôležitosť bielkovín, stačí si pripomenúť známu vetu Friedricha Engelsa: „Život je spôsob existencie proteínových tiel.“ V skutočnosti na Zemi tieto látky spolu s nukleovými kyselinami určujú všetky prejavy živej hmoty. V tejto práci zistíme, z čoho pozostáva proteín, študujeme, akú funkciu plní, a tiež určíme štrukturálne znaky rôznych druhov.

Peptidy sú vysoko organizované polyméry

V živej bunke, rastlinnej aj živočíšnej, totiž bielkoviny kvantitatívne prevažujú nad inými organickými látkami a tiež vykonávajú najväčší počet rôznych funkcií. Podieľajú sa na mnohých rôznych veľmi dôležitých bunkových procesoch, ako je pohyb, obrana, signalizácia atď. Napríklad v svalovom tkanive zvierat a ľudí tvoria peptidy až 85% hmotnosti sušiny a v kostiach a derme - od 15 do 50%.

Všetky bunkové a tkanivové proteíny sú zložené z druhov). Ich počet v živých organizmoch sa vždy rovná dvadsiatim druhom. Rôzne kombinácie peptidových monomérov tvoria v prírode rôzne proteíny. Vypočíta sa ako astronomický počet 2x10 18 možných druhov. V biochémii sa polypeptidy nazývajú vysokomolekulárne biologické polyméry – makromolekuly.

Aminokyseliny – proteínové monoméry

Všetkých 20 typov týchto chemických zlúčenín sú štruktúrne jednotky proteínov a majú všeobecný vzorec NH2-R-COOH. Sú to amfotérne organické látky schopné prejavovať zásadité aj kyslé vlastnosti. Nielen jednoduché bielkoviny, ale aj komplexné obsahujú takzvané neesenciálne aminokyseliny. Ale nenahraditeľné monoméry, napríklad valín, lyzín, metionín, možno nájsť len v niektorých proteínoch nazývaných kompletné.

Preto sa pri charakterizácii polyméru berie do úvahy nielen to, z koľkých aminokyselín pozostáva proteín, ale aj to, ktoré monoméry sú spojené peptidovými väzbami do makromolekuly. Dodajme, že neesenciálne aminokyseliny ako asparagín, kyselina glutámová, cysteín môžu byť nezávisle syntetizované v ľudských a zvieracích bunkách. Nenahraditeľné sa tvoria v bunkách baktérií, rastlín a húb. Do heterotrofných organizmov sa dostávajú len s potravou.

Ako vzniká polypeptid?

Ako viete, 20 rôznych aminokyselín môže byť kombinovaných do mnohých rôznych proteínových molekúl. Ako dochádza k vzájomnej väzbe monomérov? Ukazuje sa, že karboxylové a amínové skupiny susedných aminokyselín navzájom interagujú. Vznikajú takzvané peptidové väzby a ako vedľajší produkt polykondenzačnej reakcie sa uvoľňujú molekuly vody. Výsledné proteínové molekuly pozostávajú z aminokyselinových zvyškov a opakovane sa opakujúcich peptidových väzieb. Preto sa nazývajú aj polypeptidy.

Proteíny často môžu obsahovať nie jeden, ale niekoľko polypeptidových reťazcov naraz a pozostávajú z mnohých tisícok aminokyselinových zvyškov. Navyše jednoduché proteíny, ako aj proteidy, môžu skomplikovať ich priestorovú konfiguráciu. Vzniká tak nielen primárna, ale aj sekundárna, terciárna a dokonca aj kvartérna štruktúra. Pozrime sa na tento proces podrobnejšie. Pokračujeme v štúdiu otázky: z čoho pozostáva proteín, zistime, akú konfiguráciu má táto makromolekula. Vyššie sme zistili, že polypeptidový reťazec obsahuje mnoho kovalentných chemických väzieb. Práve táto štruktúra sa nazýva primárna.

Hrá dôležitú úlohu v kvantitatívnom a kvalitatívnom zložení aminokyselín, ako aj v postupnosti ich spojenia. Sekundárna štruktúra vzniká v momente vzniku špirály. Je stabilizovaný mnohými novovzniknutými vodíkovými väzbami.

Vyššia úroveň organizácie bielkovín

Terciárna štruktúra sa objavuje ako výsledok zbalenia špirály vo forme gule - globule, napríklad myoglobínové tkanivo má práve takúto priestorovú štruktúru. Je podporovaný novovytvorenými vodíkovými väzbami a disulfidovými mostíkmi (ak je v molekule proteínu zahrnutých niekoľko cysteínových zvyškov). Kvartérna forma je výsledkom spojenia niekoľkých proteínových guľôčok do jednej štruktúry naraz prostredníctvom nových typov interakcií, napríklad hydrofóbnych alebo elektrostatických. Spolu s peptidmi zahŕňa kvartérna štruktúra aj neproteínové časti. Môžu to byť ióny horčíka, železa, medi alebo zvyšky ortofosfátu alebo nukleových kyselín, ako aj lipidy.

Vlastnosti biosyntézy bielkovín

Predtým sme zistili, z čoho pozostáva proteín. Skladá sa zo sekvencie aminokyselín. K ich zostaveniu do polypeptidového reťazca dochádza v ribozómoch – nemembránových organelách rastlinných a živočíšnych buniek. Informačné molekuly sa tiež podieľajú na procese samotnej biosyntézy a prvé sú matricou na zostavenie proteínov, zatiaľ čo druhé transportujú rôzne aminokyseliny. V procese bunkovej biosyntézy vzniká dilema, konkrétne, pozostáva proteín z nukleotidov alebo aminokyselín? Odpoveď je jednoznačná – polypeptidy, jednoduché aj zložité, pozostávajú z amfotérnych organických zlúčenín – aminokyselín. V životnom cykle bunky existujú obdobia jej aktivity, keď je syntéza bielkovín obzvlášť aktívna. Ide o takzvané štádiá J1 a J2 medzifázy. V tomto čase bunka aktívne rastie a potrebuje veľké množstvo stavebného materiálu, ktorým je proteín. Okrem toho v dôsledku mitózy, ktorá končí vytvorením dvoch dcérskych buniek, každá z nich potrebuje veľké množstvo organických látok, preto na kanáloch hladkého endoplazmatického retikula prebieha aktívna syntéza lipidov a uhľohydrátov, a biosyntéza proteínov prebieha na granulárnom ER.

Funkcie bielkovín

Keď vieme, z čoho pozostáva proteín, je možné vysvetliť obrovskú rozmanitosť ich typov a jedinečné vlastnosti, ktoré sú týmto látkam vlastné. Proteíny vykonávajú v bunke širokú škálu funkcií, napríklad stavebné, pretože sú súčasťou membrán všetkých buniek a organel: mitochondrie, chloroplasty, lyzozómy, Golgiho komplex atď. Peptidy, ako sú hemoglobulíny alebo protilátky, sú príkladmi jednoduchých proteínov, ktoré plnia ochrannú funkciu. Inými slovami, bunková imunita je výsledkom pôsobenia týchto látok. Komplexný proteín - hemocyanín spolu s hemoglobínom vykonáva transportnú funkciu u zvierat, to znamená, že prenáša kyslík v krvi. Signálne proteíny, ktoré sú súčasťou bunkových membrán, poskytujú informácie samotnej bunke o látkach, ktoré sa snažia dostať do jej cytoplazmy. Albumínový peptid je zodpovedný za hlavné parametre krvi, napríklad za jej schopnosť koagulácie. Vaječný proteín ovalbumín je uložený v bunke a slúži ako hlavný zdroj živín.

Proteíny sú základom bunkového cytoskeletu

Jednou z dôležitých funkcií peptidov je podpora. Je veľmi dôležitý pre udržanie tvaru a objemu živých buniek. Vnútornú kostru bunky tvoria takzvané submembránové štruktúry - mikrotubuly a mikrofilamenty, ktoré sa prelínajú. Proteíny, ktoré tvoria ich zloženie, napríklad tubulín, sa dokážu ľahko stlačiť a natiahnuť. To pomáha bunke udržiavať svoj tvar pri rôznych mechanických deformáciách.

V rastlinných bunkách spolu s hyaloplazmatickými proteínmi plnia podpornú funkciu aj vlákna cytoplazmy - plasmodesmata. Prechádzajúc cez póry v bunkovej stene určujú vzťah medzi susednými bunkovými štruktúrami, ktoré tvoria rastlinné tkanivo.

Enzýmy – látky bielkovinovej povahy

Jednou z najdôležitejších vlastností bielkovín je ich vplyv na rýchlosť chemických reakcií. Základné proteíny sú schopné čiastočnej denaturácie - procesu odvíjania makromolekuly v terciárnej alebo kvartérnej štruktúre. Samotný polypeptidový reťazec nie je zničený. Čiastočná denaturácia je základom signalizácie a poslednou vlastnosťou je schopnosť enzýmov ovplyvňovať rýchlosť biochemických reakcií v jadre a cytoplazme bunky. Peptidy, ktoré naopak rýchlosť chemických procesov znižujú, sa zvyčajne nazývajú skôr inhibítory ako enzýmy. Napríklad jednoduchá proteínová kataláza je enzým, ktorý urýchľuje rozklad toxickej látky peroxid vodíka. Vzniká ako konečný produkt mnohých chemických reakcií. Kataláza urýchľuje jeho využitie na neutrálne látky: vodu a kyslík.

Vlastnosti bielkovín

Peptidy sú klasifikované podľa mnohých kritérií. Napríklad vo vzťahu k vode ich možno rozdeliť na hydrofilné a hydrofóbne. Teplota tiež rôznymi spôsobmi ovplyvňuje štruktúru a vlastnosti proteínových molekúl. Napríklad proteín keratín, zložka nechtov a vlasov, znesie nízke aj vysoké teploty, čiže je termolabilný. Ale proteínový ovalbumín, ktorý už bol spomenutý vyššie, je úplne zničený pri zahriatí na 80-100 ° C. To znamená, že jeho primárna štruktúra je rozdelená na aminokyselinové zvyšky. Tento proces sa nazýva deštrukcia. Bez ohľadu na to, aké podmienky vytvoríme, proteín sa nemôže vrátiť do svojej pôvodnej formy. Vo svalových vláknach sú prítomné motorické proteíny aktín a mylozín. Ich striedavá kontrakcia a relaxácia je základom práce svalového tkaniva.

Dobrý deň moji milí čitatelia. Som s vami, Galina Baeva, a dnes budeme hovoriť o štruktúre a funkciách molekúl bielkovín.

Prečo je to potrebné, tento proteín? Dokážeme sa bez toho zaobísť?

Nie, nebudeme. Bradatý zakladateľ dialektického materializmu Friedrich Engels povedal: život je spôsob existencie proteínových tiel. Inými slovami, bielkoviny sú život, bielkoviny neexistujú – žiaľ, ach. Normálne je to proteín 50%, tie. polovice suchej hmoty bunky a zo suchej hmoty ľudského tela sa pohybujú od 45% .

Štrukturálne vlastnosti proteínov im umožňujú vykazovať rôzne vlastnosti, čo určuje ich rozmanité biologické funkcie.

Proteíny sa inak nazývajú proteíny, sú to jedno a to isté.

Čo robia proteíny v tele?

1. Bielkoviny sú stavebnými kameňmi nášho tela. Sú štrukturálnymi prvkami bunkových membrán (lipoproteíny, glykoproteíny) a extracelulárnych štruktúr. Kolagén tvorí šľachy, je zodpovedný aj za elasticitu pokožky, keratín tvorí vlasy a nechty.
2. Proteíny transportujú dôležité prvky do celého tela. Hemoglobín prenáša kyslík z pľúc do všetkých orgánov a tkanív a z nich odoberá oxid uhličitý, bielkovina albumín nesie mastné kyseliny a špeciálne bielkoviny cholesterol. Bunkové membrány obsahujú proteíny, ktoré zabezpečujú prenos určitých látok a iónov z bunky do extracelulárneho priestoru a naopak.
3. Hormóny – špeciálne látky, ktoré regulujú metabolické procesy – sú bielkovinovej povahy. Napríklad hormón inzulín poháňa cukor z krvnej plazmy do buniek.
4. Proteíny chránia telo pred cudzími látkami. Gamaglobulíny neutralizujú mikróby, interferóny potláčajú reprodukciu vírusov. Fibrín zastavuje krvácanie.
5. Proteíny zabezpečujú kontrakciu motorických svalov a iných kontrakčných tkanív. Aktín a myozín sú súčasťou svalov tela, troponín, tropomyozín - svaly srdca.
6. Proteíny prijímajú signály z vonkajšieho prostredia a prenášajú príkazy do bunky. Signálne proteíny pod vplyvom faktorov prostredia menia svoju terciárnu štruktúru, čo následne spúšťa reťazec biochemických procesov. Takto rodopsín reaguje na svetlo, pričom premieňa svetelnú energiu na elektrickú energiu, ktorá sa prenáša nervovými bunkami do mozgu, kde vzniká vizuálny obraz.
7. Proteíny sú enzýmy - katalyzátory, vďaka ktorým môžu pri nízkych teplotách (37 0 C) prebiehať biochemické reakcie.
8. Proteíny – regulátory zapínajú a vypínajú bunkové gény, čím potláčajú alebo aktivujú biochemické procesy.
9. Proteíny sa spravidla nehromadia v tele, s výnimkou vaječného albumínu a mliečneho kazeínu. V tele nie sú žiadne bielkoviny navyše. Môžu sa však kombinovať s inými látkami a stopovými prvkami, čím bránia ich odstráneniu z tela. Feritín teda tvorí komplex so železom, ktorý sa uvoľňuje pri rozklade hemoglobínu, a znovu ho začleňuje do biologických procesov.
10. Proteíny môžu poskytnúť energiu. Pri rozklade 1 g bielkovín sa uvoľnia 4 kcal (17,6 kJ). Ako zdroj energie sa bielkoviny využívajú pri vyčerpaní iných, normatívnych zdrojov – sacharidov a tukov. Aby sme parafrázovali D.I. Mendelejeva, môžeme povedať, že utopiť sa bielkovinami je ako utopiť sa bankovkami, tie sú pre telo také cenné.

Čo je to molekula života?

Ide o dlhú reťaz, t.j. polymér, pozostávajúci z monomérov - aminokyselín. Prečo aminokyseliny? Pretože každá molekula má koniec organickej kyseliny C-O-OH a aminoskupinu NH2. V polymérnom reťazci každý aminokyselinový monomér pripojí svoj kyslý zvyšok k aminoskupine iného monoméru, čo vedie k silnej väzbe tzv. peptid.

Pojmy proteín a peptid sú si blízke, ale nie ekvivalentné. Peptidy sa zvyčajne označujú ako určitá sekvencia aminokyselinových zvyškov. Izolujú sa oligopeptidy - krátke reťazce 10-15 aminokyselín a polypeptidy - dlhé reťazce aminokyselinových sekvencií. Proteín je polypeptid, ktorý má špeciálnu formu priestorovej organizácie.

Navliekaním aminokyselín ako guľôčok do náhrdelníka, a primárna štruktúra proteínu tie. sekvencia aminokyselinových zvyškov.\

Vo vesmíre proteín neexistuje vo forme podlhovastého vlákna, ale špirálovito sa krúti, t.j. tvary sekundárna štruktúra.

Špirála sa zmení na guľu - guľu, to už je terciárna štruktúra proteínu.

Niektoré bielkoviny (nie všetky) majú kvartérna štruktúra kombinujúci vo svojom zložení niekoľko molekúl, z ktorých každá má svoju vlastnú primárnu, sekundárnu a terciárnu štruktúru.

Prečo to potrebujete vedieť? Pretože trávenie a asimilácia bielkovín priamo závisí od ich štruktúry: čím hustejšia je bielkovina v zložení potravinového výrobku, tým je ťažšie ju stráviť, tým viac energie sa musí minúť na jej asimiláciu.

Rozpad väzieb v molekule proteínu je tzv denaturácia. Denaturácia môže byť reverzibilná, keď proteín obnovuje štruktúru, a nevratná. Bielkoviny prechádzajú nezvratnou denaturáciou, aj keď sú vystavené vysokým teplotám – pre človeka je to nad 42 0 C, preto je horúčka životu nebezpečná.

Bielkoviny podrobujeme riadenej denaturácii počas varenia, keď varíme mäso alebo ryby, varíme mlieko, smažíme alebo varíme vajcia, varíme obilniny a pečieme chlieb. Pri miernej teplote sa bielkoviny s prerušenými väzbami stávajú prístupnejšie pre tráviace enzýmy a telo ich lepšie vstrebáva. Pri dlhšom a drsnom vystavení teplote - vyprážanie na drevenom uhlí, predĺžené varenie - dochádza k sekundárnej denaturácii bielkovín s tvorbou nestráviteľných zlúčenín.

Aminokyseliny

Existuje viac ako dvesto rôznych aminokyselín, ale iba dvadsať sa neustále nachádza v zložení bielkovín - polymérov. Týchto 20 „magických“ aminokyselín sa delí na dve nerovnaké skupiny: neesenciálne, t.j. tie, ktoré si telo dokáže vyrobiť samo a nenahraditeľné (nevyhnutné), tie si ľudské telo nevyrába a musíme ich nevyhnutne prijímať v potrave.

Medzi neesenciálne aminokyseliny patria: alanín, arginín, aspargín, kyselina asparágová, glycín, glutamín, kyselina glutámová, prolín, serín, tyrozín, cystín.

Esenciálne aminokyseliny: valín, izoleucín, leucín, lyzín, metionín, trionín, tryptofán, fenylalanín

Pre deti sú esenciálne aminokyseliny arginín a histidín.

Aminokyseliny budú samostatným príspevkom.

Klasifikácia bielkovín

Kompletný proteín obsahuje vo svojom zložení všetky potrebné aminokyseliny a neúplný proteín teda neobsahuje žiadne aminokyseliny.

Pre stavbu všetkých telesných bielkovín je dôležitá nielen prítomnosť všetkých aminokyselín, ale aj ich zastúpenie v potravine. Optimálna je potravina, ktorá je zložením aminokyselín najbližšia bielkovinám ľudského tela. Ak jedna aminokyselina chýba, ostatné aminokyseliny telo nedokáže využiť, navyše na kompenzáciu nedostatku sa začnú štiepiť ich vlastné bielkoviny, predovšetkým bielkoviny – enzýmy zapojené do procesov biosyntézy a svalové bielkoviny. V podmienkach nedostatku jednej alebo druhej esenciálnej aminokyseliny sa ostatné aminokyseliny ukážu ako nadmerné, hoci tento prebytok je relatívny. Rozpadajúce sa svalové bielkoviny tvoria vysoko toxické produkty látkovej premeny a telo ich intenzívne vylučuje, tvoria negatívna dusíková bilancia.Človek začína slabnúť, hoci môže úprimne veriť, že s jeho výživou je všetko v poriadku.

Podľa pôvodu sa bielkoviny delia na živočíšne a rastlinné.

Živočíšne bielkoviny zahŕňajú bielkoviny vajec, mlieka a mliečnych výrobkov, rýb a morských plodov, mäsa zvierat a vtákov.

Rastlinné bielkoviny zahŕňajú bielkoviny z obilnín, strukovín, orechov a húb.

Jedlo sa považuje za bielkovinu, ak obsahuje aspoň 15 % bielkovín.

Všetky živočíšne bielkoviny sú kompletné, t.j. obsahujú kompletnú sadu aminokyselín. Väčšina rastlinných bielkovín je neúplná.

Pri nedostatočnom príjme bielkovín z potravy vznikajú v organizme degeneratívne procesy spojené s neschopnosťou vykonávať potrebné funkcie. V prvom rade trpí imunita. Človek sa stáva predisponovaným k vírusovým a bakteriálnym infekciám, choroby sa stávajú zdĺhavými, chronickými. Vlasy začínajú vypadávať, pokožka je ochabnutá, vráskavá. Vôľová sféra trpí, apatia pokrýva človeka, úplná neochota robiť čokoľvek, depresia sa spája. Ubúda svalová hmota, spomaľuje sa metabolizmus. Začínajú sa problémy s trávením, tzv. „syndróm dráždivého čreva“, kedy jedenie sprevádza plynatosť, hnačku vystrieda zápcha a naopak. Reprodukčná funkcia je potlačená, u žien sa zastaví menštruácia. V závažných prípadoch začínajú štrukturálne zmeny v orgánoch a tkanivách, viditeľné vyčerpanie. Hladovanie bielkovín u detí vedie k mentálnej retardácii.

Ťažký proteínový hlad v našej dobe v civilizovaných krajinách, kam zaraďujeme aj našu krajinu, ak vylúčime choroby ako tuberkulóza či onkológia, nastáva u ľudí praktizujúcich šialené hladovky v manickej túžbe schudnúť.

Posledná správa sa týkala Angeliny Jolie, hospitalizovali ju s váhou 35 kg – takto našli sovietski osloboditelia väzňov nacistických koncentračných táborov. Je nepravdepodobné, že živé kostry boli príkladmi krásy.

Nedostatok bielkovín však nie je až taký zriedkavý stav v dôsledku nezdravého spôsobu stravovania, ktorý sa vyvinul v dôsledku relatívne vysokých nákladov na proteínové produkty. V snahe ušetriť ľudia prechádzajú na sacharidovo-tukovú diétu s konzumáciou závadných rastlinných bielkovín. Prispievajú k tomu polotovary vyrobené zo surogátov a nebielkovinové produkty. Takže človek, ktorý si kupuje hotové rezne, klobásy, klobásy, môže úprimne veriť, že prijíma dostatok bielkovín. Neurobiť chybu.

V ďalšom článku sa dozviete, koľko a akých bielkovín človek potrebuje, aby zostal zdravý.

Zanechajte komentáre, zdieľajte informácie na sociálnych sieťach. Galina Bayeva.