O tráviacich enzýmoch, ich druhoch a funkciách. Biochémia enzýmov

Akýkoľvek živý organizmus je dokonalý systém, v ktorom doslova každú minútu prebieha nejaký druh A tieto procesy nie sú úplné bez účasti enzýmov. Čo sú teda enzýmy? Aká je ich úloha v živote organizmu? Z čoho sú vyrobené? Aký je mechanizmus ich vplyvu? Nižšie sú uvedené odpovede na všetky tieto otázky.

Čo sú enzýmy?

Enzýmy alebo, ako sa tiež nazývajú, enzýmy, sú proteínové komplexy. Sú to katalyzátory chemických reakcií. V skutočnosti je úloha enzýmov ťažko preceňovať, pretože ani jeden proces v živej bunke a celý organizmus sa bez nich nezaobíde.

Samotný termín "enzým" navrhol v 17. storočí Helmont. A hoci vtedajší veľkí vedci pochopili, že mäso sa v prítomnosti trávi a škrob sa vplyvom slín rozkladá na jednoduché cukry, nikto presne nevedel, čo takéto procesy spôsobilo. Ale už na začiatku 19. storočia Kirchhoff prvýkrát izoloval slinný enzým - amylázu. O niekoľko rokov neskôr bol opísaný žalúdočný pepsín. Odvtedy sa veda o enzymológii začala aktívne rozvíjať.

Čo sú enzýmy? Vlastnosti a mechanizmus účinku

Na začiatok stojí za zmienku, že všetky enzýmy sú buď čisté proteíny alebo proteínové komplexy. K dnešnému dňu sa podarilo rozlúštiť sekvenciu aminokyselín väčšiny enzýmov v ľudskom tele.

Hlavnou vlastnosťou enzýmov je vysoká špecifickosť. Každý enzým môže katalyzovať iba jeden typ reakcie. Napríklad proteolytické enzýmy môžu štiepiť väzby iba medzi aminokyselinovými zvyškami molekuly proteínu. Niekedy môže byť jeden substrát (predmet pôsobenia enzýmu) ovplyvnený niekoľkými enzýmami podobnej štruktúry naraz.

Ale enzým môže byť špecifický nielen vzhľadom na reakciu, ale aj vzhľadom na substrát. Najbežnejší je skupinový.To znamená, že určitý enzým môže pôsobiť len na určitú skupinu substrátov, ktoré majú podobnú štruktúru.

Ale niekedy existuje takzvaná absolútna špecifickosť. To znamená, že enzým sa môže viazať na aktívne miesto iba jedného substrátu. Samozrejme, takáto špecifickosť je v prírode zriedkavá. Ale napríklad si môžeme spomenúť na enzým ureázu, ktorý dokáže len katalyzovať hydrolýzu močoviny.

Teraz sme zistili, čo sú enzýmy. Ale tieto látky môžu byť úplne iné. Preto sú klasifikované.

Klasifikácia enzýmov

Moderná veda pozná viac ako dvetisíc enzýmov, no v žiadnom prípade to nie je presné číslo. Pre pohodlie sú rozdelené do šiestich hlavných skupín v závislosti od katalyzovanej reakcie.

• Oxidoreduktázy sú skupinou enzýmov, ktoré sa podieľajú na redoxných reakciách. Spravidla pôsobia buď ako donory alebo akceptory elektrónov a vodíkových iónov. Tieto enzýmy sú veľmi dôležité, pretože sa podieľajú na procesoch bunkového a mitochondriálneho dýchania.
• Transferázy sú enzýmy, ktoré prenášajú atómové skupiny z jedného substrátu na druhý. Podieľajte sa na intermediárnom metabolizme.
• Lyázy – takéto enzýmy sú schopné odštiepiť atómové skupiny zo substrátu bez hydrolytickej reakcie. V dôsledku takéhoto procesu sa spravidla vytvorí molekula vody alebo oxidu uhličitého.
• Hydrolázy sú enzýmy, ktoré katalyzujú hydrolytické štiepenie substrátu pomocou
• Izomerázy – ako už názov napovedá, tieto enzýmy katalyzujú prechod látky z jednej izomérnej formy na druhú.
• Ligázy sú enzýmy, ktoré katalyzujú syntetické reakcie.

Ako vidíte, enzýmy sú pre telo veľmi dôležité látky, bez ktorých sú životne dôležité procesy jednoducho nemožné.

Rôzne chemické procesy sú základom života každého organizmu. Hlavnú úlohu v nich zohrávajú enzýmy. Enzýmy alebo enzýmy sú prírodné biokatalyzátory. V ľudskom tele sa aktívne podieľajú na procese trávenia potravy, fungovaní centrálneho nervového systému a stimulácii rastu nových buniek. Enzýmy sú svojou povahou proteíny určené na urýchlenie rôznych biochemických reakcií v tele. Rozklad bielkovín, tukov, sacharidov a minerálov sú procesy, pri ktorých sú enzýmy jednou z hlavných aktívnych zložiek.

Existuje pomerne veľa druhov enzýmov, z ktorých každý je navrhnutý tak, aby pôsobil na určitú látku. Molekuly bielkovín sú jedinečné a nemôžu sa navzájom nahradiť. Ich činnosť si vyžaduje určitý teplotný rozsah. Pre ľudské enzýmy je ideálna normálna telesná teplota. Kyslík a slnečné svetlo ničia enzýmy.

Všeobecná charakteristika enzýmov

Ako organické látky bielkovinového pôvodu pôsobia enzýmy na princípe anorganických katalyzátorov, ktoré urýchľujú reakcie v bunkách, v ktorých sú syntetizované. Synonymom pre názov takýchto proteínových molekúl sú enzýmy. Takmer všetky reakcie v bunkách prebiehajú za účasti špecifických enzýmov. Sú rozdelené na dve časti. Prvou je priamo proteínová časť, ktorú predstavuje proteín terciárnej štruktúry a nazýva sa apoenzým, druhou je aktívne centrum enzýmu, nazývané koenzým. Posledne uvedené môžu byť organické / anorganické látky a je to on, kto pôsobí ako hlavný „urýchľovač“ biochemických reakcií v bunke. Obe časti tvoria jednu molekulu proteínu nazývanú holoenzým.

Každý enzým je navrhnutý tak, aby pôsobil na špecifickú látku, ktorá sa nazýva substrát. Výsledok reakcie, ktorá prebehla, sa nazýva produkt. Samotné názvy enzýmov sa pomerne často tvoria na základe názvu substrátu s pridaním koncovky „-aza“. Napríklad enzým určený na rozklad kyseliny jantárovej (sukcinát) sa nazýva sukcinátdehydrogenáza. Okrem toho je názov proteínovej molekuly určený typom reakcie, ktorej implementáciu poskytuje. Dehydrogenázy sú teda zodpovedné za proces regenerácie a oxidácie a hydrolázy za štiepenie chemických väzieb.

Účinok enzýmov rôznych typov je zameraný na určité substráty. To znamená, že účasť proteínových molekúl na určitých biochemických reakciách je individuálna. Každý enzým je spojený so svojim substrátom a môže pracovať iba s ním. Za kontinuitu tohto spojenia je zodpovedný apoenzým.

Enzýmy sa môžu nachádzať vo voľnom stave v cytoplazme bunky alebo interagovať so zložitejšími štruktúrami. Existujú aj ich určité typy, ktoré pôsobia mimo bunky. Patria sem napríklad enzýmy, ktoré štiepia bielkoviny a škrob. Okrem toho môžu byť enzýmy produkované rôznymi mikroorganizmami.

Na štúdium enzýmov a procesov, ktoré sa vyskytujú s ich účasťou, je určená samostatná oblasť biochemickej vedy - enzymológia. Prvýkrát sa ako výsledok štúdia tráviacich procesov a fermentačných reakcií vyskytujúcich sa v ľudskom tele objavili informácie o špeciálnych proteínových molekulách pôsobiacich na princípe katalyzátorov. Významný podiel na rozvoji modernej enzymológie sa pripisuje L. Pasteurovi, ktorý veril, že všetky biochemické reakcie v organizme prebiehajú za účasti výlučne živých buniek. Neživých „účastníkov“ takýchto reakcií prvýkrát ohlásil E. Buchner na začiatku 20. storočia. V tom čase bol výskumník schopný určiť, že bezbunkový kvasnicový extrakt pôsobí ako katalyzátor v procese fermentácie sacharózy, po ktorom nasleduje uvoľnenie etylalkoholu a oxidu uhličitého. Tento objav bol rozhodujúcim impulzom pre podrobné štúdium takzvaných katalyzátorov rôznych biochemických procesov v organizme.

Už v roku 1926 bol izolovaný prvý enzým, ureáza. Autorom objavu bol J. Sumner, zamestnanec Cornell University. Potom, v priebehu jedného desaťročia, vedci izolovali množstvo ďalších enzýmov a konečne sa dokázala proteínová povaha všetkých organických katalyzátorov. K dnešnému dňu svet pozná viac ako 700 rôznych enzýmov. Zároveň však moderná enzymológia naďalej aktívne študuje, izoluje a študuje vlastnosti určitých typov proteínových molekúl.

Enzýmy: bielkovinová povaha

Rovnako ako enzýmy sa zvyčajne delia na jednoduché a zložité. Prvé sú zlúčeniny zložené z aminokyselín, ako je trypsín, pepsín alebo lyzozým. Komplexné enzýmy, ako je uvedené vyššie, pozostávajú z proteínovej časti s aminokyselinami (apoenzým) a z neproteínovej časti, nazývanej kofaktor. Bioreakcií sa môžu zúčastniť iba komplexné enzýmy. Okrem toho, podobne ako proteíny, aj enzýmy sú mono- a polyméry, to znamená, že pozostávajú z jednej alebo viacerých podjednotiek.

Všeobecné vlastnosti enzýmov ako proteínových štruktúr sú:

• účinnosť pôsobenia, čo znamená výrazné zrýchlenie chemických reakcií v tele;
• selektivita k substrátu a typu uskutočnenej reakcie;
• citlivosť na teplotu, acidobázickú rovnováhu a iné nešpecifické fyzikálno-chemické faktory prostredia, v ktorom enzýmy pôsobia;
• citlivosť na pôsobenie chemických činidiel atď.

Hlavnou úlohou enzýmov v ľudskom tele je premena niektorých látok na iné, teda substráty na produkty. Pôsobia ako katalyzátory vo viac ako 4 tisícoch biochemických životne dôležitých reakcií. Funkciou enzýmov je riadiť a regulovať metabolické procesy. Ako anorganické katalyzátory môžu enzýmy výrazne urýchliť doprednú a spätnú bioreakciu. Stojí za zmienku, že počas ich pôsobenia nie je narušená chemická rovnováha. Reakcie, ktoré prebiehajú, zabezpečujú rozklad a oxidáciu živín, ktoré sa dostávajú do buniek. Každá molekula proteínu môže vykonať obrovské množstvo akcií za minútu. Proteín enzýmov, ktorý reaguje s rôznymi látkami, zostáva nezmenený. Energiu vznikajúcu pri oxidácii živín bunka využíva rovnako ako produkty rozkladu látok potrebných na syntézu organických zlúčenín.

Široké uplatnenie dnes našli nielen enzýmové prípravky na medicínske účely. Enzýmy sa využívajú aj v potravinárskom a textilnom priemysle, v modernej farmakológii.

Klasifikácia enzýmov

Na stretnutí V. Medzinárodnej biochemickej únie, ktoré sa konalo v Moskve v roku 1961, bola prijatá moderná klasifikácia enzýmov. Z tejto klasifikácie vyplýva ich rozdelenie do tried v závislosti od typu reakcie, v ktorej enzým pôsobí ako katalyzátor. Okrem toho je každá trieda enzýmov rozdelená do podtried. Na ich označenie sa používa kód štyroch čísel oddelených bodkami:

• prvé číslo označuje reakčný mechanizmus, v ktorom enzým pôsobí ako katalyzátor;
• druhé číslo označuje podtriedu, do ktorej enzým patrí;
• tretie číslo je podtriedou opísaného enzýmu;
• a štvrté je poradové číslo enzýmu v podtriede, do ktorej patrí.

Celkovo sa v modernej klasifikácii enzýmov rozlišuje šesť tried enzýmov, a to:

• Oxidoreduktázy sú enzýmy, ktoré pôsobia ako katalyzátory rôznych redoxných reakcií, ktoré sa vyskytujú v bunkách. Táto trieda obsahuje 22 podtried.
• Transferázy sú triedou enzýmov s 9 podtriedami. Zahŕňa enzýmy, ktoré zabezpečujú transportné reakcie medzi rôznymi substrátmi, enzýmy, ktoré sa zúčastňujú reakcií vzájomnej premeny látok, ako aj neutralizácie rôznych organických zlúčenín.
• Hydrolázy sú enzýmy, ktoré rušia intramolekulárne väzby substrátu tým, že k nemu pripájajú molekuly vody. Táto trieda má 13 podtried.
• Lyázy sú triedou, ktorá obsahuje iba komplexné enzýmy. Má sedem podtried. Enzýmy patriace do tejto triedy pôsobia ako katalyzátory v reakciách štiepenia C-O, C-C, C-N a iných typov organických väzieb. Enzýmy triedy lyáz sa tiež podieľajú na reverzibilných biochemických štiepnych reakciách nehydrolytickým spôsobom.
• Izomerázy sú enzýmy, ktoré pôsobia ako katalyzátory v chemických procesoch izomérnych transformácií vyskytujúcich sa v jednej molekule. Rovnako ako v predchádzajúcej triede zahŕňajú iba komplexné enzýmy.
• Ligázy, inak známe ako syntetázy, sú triedou, ktorá zahŕňa šesť podtried a predstavuje enzýmy, ktoré katalyzujú proces spájania dvoch molekúl pod vplyvom ATP.

Zloženie enzýmov spája oddelené oblasti zodpovedné za výkon špecifických funkcií. Takže v zložení enzýmov sú spravidla izolované aktívne a alosterické centrá. Ten sa mimochodom nenachádza vo všetkých molekulách bielkovín. Aktívne miesto je kombináciou aminokyselinových zvyškov zodpovedných za kontakt so substrátom a za katalýzu. Aktívne centrum je zase rozdelené na dve časti: kotvovú a katalytickú. Enzýmy pozostávajúce z niekoľkých monomérov môžu obsahovať viac ako jedno aktívne miesto.

Alosterické centrum je zodpovedné za aktivitu enzýmov. Táto časť enzýmov dostala svoj názov vďaka tomu, že jej priestorová konfigurácia nemá nič spoločné s molekulou substrátu. Zmena rýchlosti reakcie, ku ktorej dochádza za účasti enzýmu, je určená väzbou rôznych molekúl na alosterické centrum. Enzýmy obsahujúce alosterické centrá vo svojom zložení sú polymérne proteíny.

Mechanizmus účinku enzýmov

Pôsobenie enzýmov možno rozdeliť do niekoľkých etáp, najmä:

• prvý stupeň zahŕňa pripojenie substrátu k enzýmu, v dôsledku čoho sa vytvorí komplex enzým-substrát;
• druhý stupeň spočíva v premene výsledného komplexu na jeden alebo niekoľko prechodných komplexov naraz;
• treťou fázou je tvorba komplexu enzým-produkt;
• a nakoniec štvrtý stupeň zahŕňa oddelenie konečného produktu reakcie a enzýmu, ktorý zostáva nezmenený.

Okrem toho môže dôjsť k pôsobeniu enzýmov za účasti rôznych mechanizmov katalýzy. Rozlišuje sa teda acidobázická a kovalentná katalýza. V prvom prípade sa reakcie zúčastňujú enzýmy, ktoré obsahujú vo svojom aktívnom centre špecifické aminokyselinové zvyšky. Takéto skupiny enzýmov sú vynikajúcimi katalyzátormi mnohých reakcií v tele. Kovalentná katalýza zahŕňa pôsobenie enzýmov, ktoré pri kontakte so substrátmi tvoria nestabilné komplexy. Výsledkom takýchto reakcií je tvorba produktov prostredníctvom intramolekulárnych preskupení.

Existujú tiež tri hlavné typy enzymatických reakcií:

• „Ping-pong“ je reakcia, pri ktorej sa enzým spája s jedným substrátom, pričom si z neho požičiava určité látky, a potom interaguje s iným substrátom, pričom mu dáva výsledné chemické skupiny.
• Sekvenčné reakcie zahŕňajú postupné pridávanie jedného a potom ďalšieho substrátu k enzýmu, v dôsledku čoho sa vytvára takzvaný „trojitý komplex“, v ktorom dochádza ku katalýze.
• Náhodné interakcie sú reakcie, pri ktorých substráty náhodne interagujú s enzýmom a po katalýze sa odštiepia v rovnakom poradí.

Aktivita enzýmov je nestabilná a do značnej miery závisí od rôznych faktorov prostredia, v ktorom musia pôsobiť. Takže hlavnými ukazovateľmi aktivity enzýmov sú faktory vnútorných a vonkajších účinkov na bunku. Aktivita enzýmov sa mení v kataloch, čo ukazuje množstvo enzýmu, ktoré premení za sekundu 1 mol substrátu, s ktorým interaguje. Medzinárodná jednotka merania je E, ktorá ukazuje množstvo enzýmu schopného premeniť 1 µmol substrátu za 1 minútu.

Inhibícia enzýmov: Proces

Jedným z hlavných smerov modernej medicíny a najmä enzymológie je vývoj metód kontroly rýchlosti metabolických reakcií, ktoré sa vyskytujú za účasti enzýmov. Inhibícia sa bežne označuje ako zníženie aktivity enzýmu použitím rôznych zlúčenín. V súlade s tým sa látka, ktorá poskytuje špecifické zníženie aktivity proteínových molekúl, nazýva inhibítor. Existujú rôzne typy inhibície. Takže v závislosti od sily väzby enzýmu s inhibítorom môže byť proces ich interakcie reverzibilný, a teda ireverzibilný. A v závislosti od toho, ako inhibítor pôsobí na aktívnom mieste enzýmu, môže byť proces inhibície kompetitívny alebo nekompetitívny.

Aktivácia enzýmov v tele

Na rozdiel od inhibície aktivácia enzýmov znamená zvýšenie ich pôsobenia v prebiehajúcich reakciách. Látky, ktoré umožňujú dosiahnuť požadovaný výsledok, sa nazývajú aktivátory. Takéto látky môžu byť organického alebo anorganického charakteru. Ako organické aktivátory môžu pôsobiť napríklad žlčové kyseliny, glutatión, enterokináza, vitamín C, rôzne tkanivové enzýmy atď.. Ako anorganické aktivátory možno použiť pepsinogén a ióny rôznych kovov, najčastejšie dvojmocné.

Rôzne enzýmy, reakcie, ktoré sa vyskytujú s ich účasťou, ako aj ich výsledok, našli svoje široké uplatnenie v rôznych oblastiach. Pôsobenie enzýmov sa už mnoho rokov aktívne využíva v potravinárskom, kožiarskom, textilnom, farmaceutickom a mnohých ďalších odvetviach. Napríklad pomocou prírodných enzýmov sa výskumníci snažia zvýšiť účinnosť alkoholovej fermentácie pri výrobe alkoholických nápojov, zlepšiť kvalitu potravín, vyvinúť nové metódy chudnutia atď.. Je však potrebné poznamenať, že použitie enzýmov v rôznych priemyselných odvetviach v porovnaní s použitím chemických katalyzátorov výrazne stráca. Koniec koncov, hlavným problémom pri realizácii takejto úlohy v praxi je tepelná nestabilita enzýmov a ich zvýšená citlivosť na rôzne faktory. Je tiež nemožné znovu použiť enzýmy vo výrobe kvôli ťažkostiam pri ich oddelení od hotových produktov uskutočnených reakcií.

Okrem toho pôsobenie enzýmov našlo svoje aktívne využitie v medicíne, poľnohospodárstve a chemickom priemysle. Pozrime sa podrobnejšie na to, ako a kde možno využiť pôsobenie enzýmov:

Potravinársky priemysel. Každý vie, že dobré cesto by malo pri pečení kysnúť a napučiavať. Ale nie každý presne chápe, ako sa to deje. V múke, z ktorej sa vyrába cesto, je veľa rôznych enzýmov. Amyláza v zložení múky sa teda podieľa na procese rozkladu škrobu, pri ktorom sa aktívne uvoľňuje oxid uhličitý, čo prispieva k takzvanému „napučiavaniu“ cesta. Lepivosť cesta a zadržiavanie CO2 v ňom zabezpečuje pôsobenie enzýmu nazývaného proteáza, ktorý sa nachádza aj v múke. Ukazuje sa, že taký, zdá sa. jednoduché veci, ako napríklad príprava cesta na pečenie, zahŕňajú zložité chemické procesy. Tiež niektoré enzýmy, reakcie, ktoré sa vyskytujú s ich účasťou, získali osobitný dopyt v oblasti výroby alkoholu. Na zabezpečenie kvality procesu alkoholovej fermentácie sa v kvasinkách používajú rôzne enzýmy. Okrem toho niektoré enzýmy (napríklad papaín alebo pepsín) pomáhajú rozpúšťať sediment v alkoholických nápojoch. Enzýmy sa tiež aktívne využívajú pri výrobe fermentovaných mliečnych výrobkov a syrov.

V kožiarskom priemysle sa enzýmy používajú na efektívne štiepenie bielkovín, čo je najdôležitejšie pri odstraňovaní pretrvávajúcich škvŕn z rôznych potravinárskych výrobkov, krvi atď.

Celuláza sa môže použiť pri výrobe pracích prostriedkov. Ale pri použití takýchto práškov, aby sa dosiahol uvedený výsledok, je potrebné dodržiavať prípustný teplotný režim prania.

Okrem toho sa pri výrobe kŕmnych doplnkových látok využívajú enzýmy na zvýšenie ich nutričnej hodnoty, hydrolýzu bielkovín a neškrobových polysacharidov. V textilnom priemysle umožňujú enzýmy meniť povrchové vlastnosti textílií a v celulózovom a papierenskom priemysle odstraňovať atrament a tonery pri recyklácii papiera.

Obrovská úloha enzýmov v živote moderného človeka je nepopierateľná. Už dnes ich vlastnosti aktívne využívajú rôzne oblasti, no neustále sa hľadajú aj nové aplikácie jedinečných vlastností a funkcií enzýmov.

Ľudské enzýmy a dedičné choroby

Mnoho chorôb sa vyvíja na pozadí enzymopatií - porušení funkcií enzýmov. Prideľte primárne a sekundárne enzymopatie. Primárne poruchy sú dedičné, sekundárne - získané. Dedičné enzymopatie sú zvyčajne klasifikované ako metabolické ochorenia. Dedičnosť genetických defektov alebo znížená aktivita enzýmov sa vyskytuje prevažne autozomálne recesívnym spôsobom. Napríklad ochorenie, ako je fenylketonúria, je výsledkom defektu enzýmu, ako je fenylalanín-4-monooxygenáza. Tento enzým je normálne zodpovedný za premenu fenylalanínu na tyrozín. V dôsledku porušenia funkcií enzýmu dochádza k akumulácii abnormálnych metabolitov fenylalanínu, ktoré sú pre telo toxické.

Tiež sa hovorí o enzymopatiách, ktorých vývoj je spôsobený porušením metabolizmu purínových báz a v dôsledku toho stabilným zvýšením hladiny kyseliny močovej v krvi. Galaktozémia je ďalšie ochorenie spôsobené dedičnou dysfunkciou enzýmov. Táto patológia sa vyvíja v dôsledku porušenia metabolizmu uhľohydrátov, pri ktorom telo nemôže premeniť galaktózu na glukózu. Dôsledkom takéhoto porušenia je akumulácia galaktózy a jej metabolických produktov v bunkách, čo vedie k poškodeniu pečene, centrálneho nervového systému a iných životne dôležitých systémov tela. Hlavnými prejavmi galaktozémie sú hnačky, vracanie, ktoré sa objavujú hneď po narodení dieťaťa, obštrukčná žltačka, šedý zákal, oneskorený fyzický a intelektuálny vývin.

K dedičným enzymopatiám, inak označovaným ako enzymopatie, patria aj rôzne glykogenózy a lipidózy. Vývoj takýchto porúch je spôsobený nízkou enzymatickou aktivitou v ľudskom tele alebo jej úplnou absenciou. Dedičné metabolické defekty sú spravidla sprevádzané vývojom chorôb rôzneho stupňa závažnosti. Súčasne môžu byť niektoré enzymopatie asymptomatické a určujú sa iba vtedy, keď sa vykonajú vhodné diagnostické postupy. Ale vo všeobecnosti sa prvé príznaky dedičných metabolických porúch objavujú už v ranom detstve. Toto sa stáva menej často u starších detí a ešte častejšie u dospelých.

Pri diagnostike dedičných enzymopatií zohráva dôležitú úlohu genealogická metóda výskumu. Odborníci zároveň v laboratóriu kontrolujú reakcie enzýmov. Dedičná fermentopatia môže viesť k poruchám tvorby hormónov, ktoré majú osobitný význam pre plnohodnotné fungovanie organizmu. Napríklad kôra nadobličiek produkuje glukokortikoidy zodpovedné za reguláciu metabolizmu uhľohydrátov, mineralokortikoidy podieľajúce sa na metabolizme voda-soľ, ako aj androgénne hormóny, ktoré priamo ovplyvňujú vývoj sekundárnych sexuálnych charakteristík u dospievajúcich. Porušenie produkcie týchto hormónov teda môže viesť k rozvoju mnohých patológií z rôznych orgánových systémov.

Proces spracovania potravín v ľudskom tele prebieha za účasti rôznych tráviacich enzýmov. V procese trávenia potravy sa všetky látky rozkladajú na malé molekuly, pretože len zlúčeniny s nízkou molekulovou hmotnosťou sú schopné preniknúť cez črevnú stenu a vstrebať sa do krvného obehu. Špeciálnu úlohu v tomto procese zohrávajú enzýmy, ktoré štiepia bielkoviny na aminokyseliny, glycerol a mastné kyseliny a škrob na cukry. Rozklad bielkovín je zabezpečený pôsobením enzýmu pepsínu, ktorý je obsiahnutý v hlavnom orgáne tráviaceho systému – žalúdku. Časť tráviacich enzýmov je produkovaná v črevách pankreasom. Patria sem najmä:

• trypsín a chymotrypsín, ktorých hlavným účelom je hydrolýza proteínov;
• amyláza - enzýmy, ktoré štiepia tuky;
• lipáza – tráviace enzýmy, ktoré štiepia škrob.

Tráviace enzýmy ako trypsín, pepsín, chymotrypsín sa vyrábajú vo forme proenzýmov a až po vstupe do žalúdka a čriev sa aktivujú. Táto vlastnosť chráni tkanivá žalúdka a pankreasu pred ich agresívnymi účinkami. Vnútorný obal týchto orgánov je navyše navyše pokrytý vrstvou hlienu, čo zaisťuje ich ešte väčšiu bezpečnosť.

Niektoré tráviace enzýmy sa tvoria aj v tenkom čreve. Za spracovanie celulózy, ktorá vstupuje do tela spolu s rastlinnými potravinami, je zodpovedný enzým so súhlasným názvom celuláza. Inými slovami, prakticky každá časť gastrointestinálneho traktu produkuje tráviace enzýmy, od slinných žliaz až po hrubé črevo. Každý typ enzýmu plní svoje funkcie, spoločne zabezpečuje kvalitné trávenie potravy a plnú absorpciu všetkých užitočných látok v tele.

pankreatické enzýmy

Pankreas je orgán zmiešanej sekrécie, to znamená, že vykonáva endo- aj exogénne funkcie. Pankreas, ako je uvedené vyššie, produkuje množstvo enzýmov, ktoré sa aktivujú pod vplyvom žlče, ktorá vstupuje do tráviacich orgánov spolu s enzýmami. Pankreatické enzýmy sú zodpovedné za rozklad tukov, bielkovín a uhľohydrátov na jednoduché molekuly, ktoré môžu prejsť cez bunkovú membránu do krvného obehu. Vďaka enzýmom pankreasu teda dochádza k úplnej asimilácii užitočných látok, ktoré vstupujú do tela spolu s jedlom. Pozrime sa podrobnejšie na pôsobenie enzýmov syntetizovaných bunkami tohto orgánu gastrointestinálneho traktu:

• amyláza spolu s enzýmami tenkého čreva, ako je maltáza, invertáza a laktáza, poskytujú proces rozkladu komplexných sacharidov;
• proteázy, inak v ľudskom tele označované ako proteolytické enzýmy, sú zastúpené trypsínom, karboxypeptidázou a elastázou a sú zodpovedné za rozklad bielkovín;
• nukleázy - pankreatické enzýmy, reprezentované deoxyribonukleázou a ribonukleázou, pôsobiace na aminokyseliny RNA, DNA;
• lipáza je pankreatický enzým zodpovedný za premenu tukov na mastné kyseliny.

Pankreas tiež syntetizuje fosfolipázu, esterázu a alkalickú fosfatázu.

Najnebezpečnejšie v aktívnej forme sú proteolytické enzýmy produkované telom. Ak je narušený proces ich tvorby a uvoľňovania do iných orgánov tráviaceho systému, dochádza k aktivácii enzýmov priamo v pankrease, čo vedie k rozvoju akútnej pankreatitídy a s ňou súvisiacich komplikácií. Inhibítory proteolytických enzýmov, ktoré môžu spomaliť ich pôsobenie, sú pankreatický polypeptid a glukagón, somatostatín, YY peptid, enkefalín a pankreatín. Tieto inhibítory môžu inhibovať produkciu pankreatických enzýmov ovplyvnením aktívnych prvkov tráviaceho systému.

Hlavné procesy trávenia potravy vstupujúcej do tela prebiehajú v tenkom čreve. V tomto úseku gastrointestinálneho traktu sa syntetizujú aj enzýmy, ktorých aktivačný proces prebieha v spojení s enzýmami pankreasu a žlčníka. Tenké črevo je úsek tráviaceho traktu, kde prebiehajú posledné štádiá hydrolýzy živín, ktoré sa dostávajú do tela spolu s potravou. Syntetizuje rôzne enzýmy, ktoré štiepia oligo- a polyméry na monoméry, ktoré môžu byť ľahko absorbované sliznicou tenkého čreva a vstupujú do lymfy a krvného obehu.

Vplyvom enzýmov tenkého čreva prebieha proces štiepenia bielkovín, ktoré prešli predbežnou premenou v žalúdku na aminokyseliny, komplexné sacharidy na monosacharidy, tuky na mastné kyseliny a glycerol. V zložení črevnej šťavy je viac ako 20 druhov enzýmov zapojených do procesu trávenia potravy. Za účasti pankreatických a črevných enzýmov je zabezpečený úplný vývoj chymu (čiastočne strávenej potravy). Všetky procesy v tenkom čreve prebiehajú do 4 hodín po vstupe tráviaceho traktu do tejto časti tráviaceho traktu.

Dôležitú úlohu pri trávení potravy v tenkom čreve zohráva žlč, ktorá sa pri trávení dostáva do dvanástnika. V samotnej žlči nie sú žiadne enzýmy, ale táto biologická tekutina zosilňuje pôsobenie enzýmov. Najvýznamnejšia žlč je na rozklad tukov, premieňa ich na emulziu. Takto emulgovaný tuk sa vplyvom enzýmov odbúrava oveľa rýchlejšie. Mastné kyseliny, ktoré interagujú s žlčovými kyselinami, sa premieňajú na ľahko rozpustné zlúčeniny. Okrem toho sekrécia žlče stimuluje črevnú motilitu a produkciu tráviacej šťavy pankreasom.

Črevná šťava je syntetizovaná žľazami umiestnenými v sliznici tenkého čreva. Zloženie takejto kvapaliny obsahuje tráviace enzýmy, ako aj enterokinázu, určené na aktiváciu účinku trypsínu. Črevná šťava navyše obsahuje enzým nazývaný erepsín, potrebný na posledný krok pri rozklade bielkovín, enzýmy, ktoré pôsobia na rôzne druhy uhľohydrátov (napríklad amyláza a laktáza) a lipázu, ktorá je určená na premenu tukov.

žalúdočných enzýmov

Proces trávenia potravy prebieha postupne v každej časti gastrointestinálneho traktu. Začína to teda v ústnej dutine, kde je jedlo rozdrvené zubami a zmiešané so slinami. Sliny obsahujú enzýmy, ktoré štiepia cukor a škrob. Po ústnej dutine sa rozdrvená potrava dostáva do pažeráka do žalúdka, kde začína ďalšia etapa jej trávenia. Hlavným žalúdočným enzýmom je pepsín, určený na premenu bielkovín na peptidy. Aj v žalúdku je želatináza - enzým, proces štiepenia kolagénu a želatíny, pre ktorý je hlavnou úlohou. Okrem toho je jedlo v dutine tohto orgánu vystavené pôsobeniu amylázy a lipázy, ktoré rozkladajú škrob a tuky.

Schopnosť tela získať všetky potrebné živiny závisí od kvality tráviaceho procesu. Rozdelenie zložitých molekúl na mnoho jednoduchých zaisťuje ich ďalšie vstrebávanie do krvi a lymfy v ďalších fázach trávenia v iných častiach gastrointestinálneho traktu. Nedostatočná produkcia žalúdočných enzýmov môže spôsobiť rozvoj rôznych ochorení.

Pečeňové enzýmy majú veľký význam pre priebeh rôznych biochemických procesov v organizme. Funkcie proteínových molekúl produkovaných týmto orgánom sú také početné a rôznorodé, že všetky pečeňové enzýmy sú zvyčajne rozdelené do troch hlavných skupín:

• Sekrečné enzýmy určené na reguláciu procesu zrážania krvi. Patria sem cholínesteráza a protrombináza.
• Pečeňové indikátorové enzýmy, vrátane aspartátaminotransferázy, skrátene AST, alanínaminotransferázy so zodpovedajúcim označením ALT a laktátdehydrogenázy, LDH. Uvedené enzýmy signalizujú poškodenie tkanív orgánu, v ktorom sú hepatocyty zničené, "opúšťajú" pečeňové bunky a vstupujú do krvného obehu;
• Vylučovacie enzýmy sú produkované pečeňou a opúšťajú orgán s žlčovým potom. Tieto enzýmy zahŕňajú alkalickú fosfatázu. Pri porušení odtoku žlče z orgánu sa zvyšuje hladina alkalickej fosfatázy.

Porušenie práce určitých pečeňových enzýmov v budúcnosti môže viesť k rozvoju rôznych chorôb alebo signalizovať ich prítomnosť v súčasnosti.

Jedným z najinformatívnejších testov na ochorenia pečene je biochémia krvi, ktorá umožňuje určiť hladinu indikátorových enzýmov AST, ATL. Takže normálne ukazovatele aspartátaminotransferázy pre ženu sú 20-40 U / l a pre silnejšie pohlavie - 15-31 U / l. Zvýšenie aktivity tohto enzýmu môže naznačovať poškodenie hepatocytov mechanickej alebo nekrotickej povahy. Obsah alanínaminotransferázy v norme by nemal presiahnuť 12-32 U / l u žien a u mužov sa aktivita ALT v rozmedzí 10-40 U / l považuje za normálnu. Desaťnásobné zvýšenie aktivity ALT môže naznačovať vývoj infekčných ochorení orgánu a dokonca aj dlho pred objavením sa ich prvých príznakov.

Na diferenciálnu diagnostiku sa spravidla používajú ďalšie štúdie aktivity pečeňových enzýmov. Na tento účel je možné vykonať analýzu pre LDH, GGT a GlDH:

Norma aktivity laktátdehydrogenázy je indikátorom v rozmedzí 140-350 U / l.

Zvýšené hladiny GDH môžu byť znakom dystrofických lézií orgánu, ťažkej intoxikácie, chorôb infekčnej povahy alebo onkológie. Maximálny povolený ukazovateľ takéhoto enzýmu pre ženy je 3,0 U / l a pre mužov - 4,0 U / l.

Norma aktivity enzýmu GGT pre mužov je až 55 U / l, pre ženy - až 38 U / l. Odchýlky od tejto normy môžu naznačovať vývoj cukrovky, ako aj ochorenia žlčových ciest. V tomto prípade sa index enzýmovej aktivity môže zvýšiť desaťnásobne. Okrem toho sa GGT v modernej medicíne používa na stanovenie alkoholickej hepatózy.

Enzýmy syntetizované pečeňou majú rôzne funkcie. Niektoré z nich sa spolu so žlčou vylučujú z tela cez žlčové cesty a aktívne sa podieľajú na procese trávenia potravy. Pozoruhodným príkladom je alkalická fosfatáza. Normálny indikátor aktivity tohto enzýmu v krvi by mal byť v rozmedzí 30-90 U / l. Stojí za zmienku, že u mužov môže toto číslo dosiahnuť 120 U / l (pri intenzívnych metabolických procesoch sa toto číslo môže zvýšiť).

Krvné enzýmy

Stanovenie aktivity enzýmov a ich obsahu v organizme je jednou z hlavných diagnostických metód pri určovaní rôznych ochorení. Krvné enzýmy obsiahnuté v plazme teda môžu naznačovať rozvoj pečeňových patológií, zápalových a nekrotických procesov v tkanivových bunkách, ochorenia kardiovaskulárneho systému atď. Krvné enzýmy sa zvyčajne delia do dvoch skupín. Do prvej skupiny patria enzýmy uvoľňované do krvnej plazmy určitými orgánmi. Napríklad pečeň produkuje takzvané prekurzory enzýmov, ktoré sú potrebné pre fungovanie systému zrážania krvi.

Druhá skupina má oveľa väčší počet krvných enzýmov. V tele zdravého človeka takéto proteínové molekuly nemajú fyziologický význam v krvnej plazme, pretože pôsobia výlučne na intracelulárnej úrovni v orgánoch a tkanivách, ktoré produkujú. Normálne by aktivita takýchto enzýmov mala byť nízka a konštantná. Pri poškodení buniek, ktoré je sprevádzané rôznymi chorobami, sa v nich obsiahnuté enzýmy uvoľňujú a dostávajú sa do krvného obehu. Dôvodom môžu byť zápalové a nekrotické procesy. V prvom prípade dochádza k uvoľňovaniu enzýmov v dôsledku narušenia permeability bunkovej membrány, v druhom - v dôsledku narušenia integrity buniek. Zároveň platí, že čím vyššia je hladina enzýmov v krvi, tým väčší je stupeň poškodenia buniek.

Biochemická analýza umožňuje určiť aktivitu určitých enzýmov v krvnej plazme. Aktívne sa používa pri diagnostike rôznych ochorení pečene, srdca, kostrových svalov a iných typov tkanív v ľudskom tele. Okrem toho takzvaná enzýmová diagnostika pri určovaní niektorých ochorení zohľadňuje subcelulárnu lokalizáciu enzýmov. Výsledky takýchto štúdií nám umožňujú presne určiť, aké procesy sa vyskytujú v tele. Takže pri zápalových procesoch v tkanivách majú krvné enzýmy cytosolickú lokalizáciu a pri nekrotických léziách sa určuje prítomnosť jadrových alebo mitochondriálnych enzýmov.

Treba poznamenať, že zvýšenie obsahu enzýmov v krvi nie je vždy dôsledkom poškodenia tkaniva. Aktívna patologická proliferácia tkanív v tele, najmä pri rakovine, zvýšená produkcia niektorých enzýmov alebo porucha vylučovacej schopnosti obličiek, môže byť podmienená aj zvýšeným obsahom niektorých enzýmov v krvi.

V modernej medicíne sa osobitné miesto venuje používaniu rôznych enzýmov na diagnostické a terapeutické účely. Tiež enzýmy našli svoje uplatnenie ako špecifické činidlá, ktoré umožňujú presne určiť rôzne látky. Napríklad pri vykonávaní analýzy na stanovenie hladiny glukózy v moči a krvnom sére moderné laboratóriá používajú glukózooxidázu. Ureáza sa používa na hodnotenie kvantitatívneho obsahu močoviny v moči a krvných testoch. Rôzne typy dehydrogenáz umožňujú presne určiť prítomnosť rôznych substrátov (laktát, pyruvát, etylalkohol atď.).

Vysoká imunogenicita enzýmov výrazne obmedzuje ich použitie na terapeutické účely. Ale napriek tomu sa aktívne rozvíja takzvaná enzymoterapia, ktorá využíva enzýmy (prípravky s ich obsahom) ako prostriedok substitučnej terapie alebo ako prvok komplexnej liečby. Substitučná terapia sa používa pri ochoreniach tráviaceho traktu, ktorých rozvoj je spôsobený nedostatočnou tvorbou tráviacej šťavy. Pri deficite pankreatických enzýmov možno ich nedostatok kompenzovať perorálnym podávaním liekov, v ktorých sú prítomné.

Ako doplnkový prvok v komplexnej liečbe možno enzýmy použiť pri rôznych ochoreniach. Napríklad také proteolytické enzýmy ako trypsín a chymotrypsín sa používajú pri liečbe hnisavých rán. Prípravky s enzýmami deoxyribonukleáza a ribonukleáza sa používajú pri liečbe adenovírusovej konjunktivitídy alebo herpetickej keratitídy. Enzýmové prípravky sa používajú aj pri liečbe trombózy a tromboembólie, onkologických ochorení a pod. Ich použitie je relevantné pri resorpcii popáleninových kontraktúr a pooperačných jaziev.

Využitie enzýmov v modernej medicíne je veľmi rôznorodé a táto oblasť sa neustále vyvíja, čo nám umožňuje neustále nachádzať nové a účinnejšie metódy liečby niektorých ochorení.

>>> Enzýmy

Čo viete o enzýmoch? Vyrábajú sa od nich tie tabletky, ktoré vždy propagujú v televízii? Pomôžu stráviť horu vyprážaného kurčaťa a koláčov? Nie príliš veľa informácií. Chcete vedieť viac? Prečítajte si tento článok.

Enzýmy sú látky, bez ktorých nie sú možné mnohé procesy v tele. V skutočnosti sa enzýmy podieľajú nielen na trávení potravy, ale aj na práci centrálneho nervového systému, na procesoch rastu nových buniek.
Enzýmy sú bielkoviny. Ale obsahujú aj minerálne soli. Enzýmov je veľa a každý má úplne jedinečný účinok na úzky okruh látok. Enzýmy sa nemôžu navzájom nahradiť.

Enzýmy môžu pôsobiť len pri teplotách nepresahujúcich päťdesiatštyri stupňov. Ale príliš nízke teploty tiež neprispievajú k ich aktivite. Enzýmy totiž v ľudskom tele „pracujú“ a práve telesná teplota je pre ne optimálna. Slnečné svetlo a kyslík sú pre enzýmy škodlivé. Metabolizmus tukov, bielkovín, minerálov a sacharidov prebieha len za prítomnosti enzýmov.

V črevách fungujú enzýmy. Vitamín E zároveň pomáha enzýmom dostať sa do čriev v nezmenenom stave. Práca enzýmov výrazne znižuje energetické náklady tela na spracovanie potravín. Ak nie ste fanúšikom surového ovocia a zeleniny, potom s najväčšou pravdepodobnosťou vaše telo neprodukuje dostatok enzýmov.

Všetky enzýmy sú rozdelené do troch hlavných skupín: amyláza, lipáza a proteáza.
Enzým amylázy potrebné na spracovanie uhľohydrátov. Pod vplyvom amylázy sa sacharidy ničia a ľahko sa vstrebávajú do krvi. Amyláza je prítomná v slinách aj v čreve. Amyláza sa tiež líši. Každý druh cukru má svoj vlastný typ tohto enzýmu.

lipáza- Sú to enzýmy, ktoré sú prítomné v žalúdočnej šťave a sú produkované pankreasom. Lipáza je nevyhnutná pre vstrebávanie tukov v tele.

Proteáza- Ide o skupinu enzýmov, ktoré sú prítomné v žalúdočnej šťave a sú tiež produkované pankreasom. Okrem toho je v čreve prítomná aj proteáza. Proteáza je nevyhnutná pre rozklad bielkovín.

Existujú enzýmy, ktoré spúšťajú procesy metabolizmu vo vnútri buniek. V tele prakticky neexistuje taký systém, ktorý by neprodukoval vlastné enzýmy. Existujú aj potraviny, ktoré majú svoje vlastné enzýmy. Ide o avokádo, ananás, papája, mango, banány a rôzne naklíčené obilniny.

Telo produkuje aj takzvané proteolytické enzýmy, ktoré sa podieľajú nielen na trávení, ale zmierňujú aj zápaly. Tieto enzýmy zahŕňajú pankreatín, pepsín, renín, trypsín a chymotrypsín.

Najbežnejším v liekovej forme je enzým pankreatín. Používa sa pri nedostatku enzýmov v organizme, na uľahčenie trávenia potravy, pri potravinových alergiách, rôznych ťažkých poruchách imunity, ako aj iných zložitých vnútorných ochoreniach.

Ak trpíte nedostatkom enzýmov, potom je vhodnejšie použiť lieky, ktoré obsahujú niekoľko enzýmov naraz. Existujú však prípravky obsahujúce iba jeden z akéhokoľvek enzýmu. Zvyčajne by sa enzýmové prípravky mali užívať s jedlom, ale niekedy je efektívnejšie užívať po jedle. Lieky, ktoré obsahujú enzýmy, by sa mali uchovávať v chladničke.

Enzýmové prípravky môžeme pokojne nazvať aj doplnkami stravy (biologicky aktívnymi prísadami). Ale stále sa neoplatí ich nekontrolovateľne používať dlhodobo. Je lepšie poradiť sa s lekárom.

História štúdia

Termín enzým navrhol v 17. storočí chemik van Helmont pri diskusii o mechanizmoch trávenia.

V kon. XVIII - skoré. 19. storočie už bolo známe, že mäso sa trávi žalúdočnou šťavou a škrob sa pôsobením slín mení na cukor. Mechanizmus týchto javov však nebol známy.

Klasifikácia enzýmov

Podľa typu katalyzovaných reakcií sa enzýmy delia do 6 tried podľa hierarchickej klasifikácie enzýmov (KF, - Enzyme Comission code). Klasifikáciu navrhla Medzinárodná únia biochémie a molekulárnej biológie (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Každá trieda obsahuje podtriedy, takže enzým je opísaný súborom štyroch čísel oddelených bodkami. Napríklad pepsín má názov EC 3.4.23.1. Prvé číslo zhruba popisuje mechanizmus reakcie katalyzovanej enzýmom:

• CF 1: Oxidoreduktáza ktoré katalyzujú oxidáciu alebo redukciu. Príklad: kataláza, alkoholdehydrogenáza.
• CF 2: transferázy ktoré katalyzujú prenos chemických skupín z jednej molekuly substrátu na druhú. Medzi transferázami sa rozlišujú najmä kinázy, ktoré spravidla prenášajú fosfátovú skupinu z molekuly ATP.
• CF 3: Hydrolázy ktoré katalyzujú hydrolýzu chemických väzieb. Príklad: esterázy, pepsín, trypsín, amyláza, lipoproteínová lipáza.
• CF 4: Liase, katalyzujúci rozpad chemických väzieb bez hydrolýzy s tvorbou dvojitej väzby v jednom z produktov.
• CF 5: izomerázy, ktoré katalyzujú štrukturálne alebo geometrické zmeny v molekule substrátu.
• CF 6: Ligázy, katalyzujúce tvorbu chemických väzieb medzi substrátmi v dôsledku hydrolýzy ATP. Príklad: DNA polymeráza.

Kinetický výskum

Najjednoduchší popis kinetika jednosubstrátové enzymatické reakcie je Michaelis-Mentenova rovnica (pozri obr.). Doteraz bolo opísaných niekoľko mechanizmov pôsobenia enzýmov. Napríklad pôsobenie mnohých enzýmov je opísané schémou mechanizmu „ping-pong“.

V rokoch 1972-1973. vznikol prvý kvantovo-mechanický model enzymatickej katalýzy (autori M. V. Volkenshtein, R. R. Dogonadze, Z. D. Urushadze a ďalší).

Štruktúra a mechanizmus účinku enzýmov

Aktivita enzýmov je určená ich trojrozmernou štruktúrou.

Ako všetky proteíny, aj enzýmy sú syntetizované ako lineárny reťazec aminokyselín, ktorý sa skladá špecifickým spôsobom. Každá aminokyselinová sekvencia sa skladá špecifickým spôsobom a výsledná molekula (proteínová globula) má jedinečné vlastnosti. Niekoľko proteínových reťazcov sa môže spojiť do proteínového komplexu. Terciárna štruktúra proteínov je zničená pri zahrievaní alebo vystavení určitým chemikáliám.

Aktívne miesto enzýmov

V aktívnom centre podmienečne prideľte:

• katalytické centrum - priamo chemicky interagujúce so substrátom;
• väzbové centrum (kontaktné alebo "kotvové" miesto) - poskytujúce špecifickú afinitu k substrátu a tvorbu komplexu enzým-substrát.

Na katalyzovanie reakcie sa enzým musí viazať na jeden alebo viacero substrátov. Proteínový reťazec enzýmu je poskladaný tak, že sa na povrchu globule vytvorí medzera alebo priehlbina, kde sa viažu substráty. Táto oblasť sa nazýva väzbové miesto substrátu. Zvyčajne sa zhoduje s aktívnym miestom enzýmu alebo sa nachádza v jeho blízkosti. Niektoré enzýmy obsahujú aj väzbové miesta pre kofaktory alebo ióny kovov.

Enzým sa viaže na substrát:

• čistí podklad od vodného "kožuchu"
• usporiada molekuly reagujúceho substrátu v priestore spôsobom potrebným na priebeh reakcie
• pripravuje na reakciu (napríklad polarizuje) molekuly substrátu.

Zvyčajne k pripojeniu enzýmu k substrátu dochádza v dôsledku iónových alebo vodíkových väzieb, zriedkavo v dôsledku kovalentných väzieb. Na konci reakcie sa jej produkt (alebo produkty) oddelí od enzýmu.

V dôsledku toho enzým znižuje aktivačnú energiu reakcie. Je to preto, že v prítomnosti enzýmu prebieha reakcia inou cestou (v skutočnosti prebieha iná reakcia), napríklad:

V neprítomnosti enzýmu:

• A+B = AB

V prítomnosti enzýmu:

• A+F = AF
• AF+V = AVF
• AVF \u003d AV + F

kde A, B - substráty, AB - reakčný produkt, F - enzým.

Enzýmy nedokážu samy poskytnúť energiu pre endergonické reakcie (ktoré si vyžadujú energiu). Preto ich enzýmy, ktoré vykonávajú takéto reakcie, spájajú s exergonickými reakciami, ktoré prebiehajú s uvoľňovaním väčšieho množstva energie. Napríklad reakcie syntézy biopolymérov sú často spojené s reakciou hydrolýzy ATP.

Aktívne centrá niektorých enzýmov sa vyznačujú fenoménom kooperatívnosti.

Špecifickosť

Enzýmy zvyčajne vykazujú vysokú špecifickosť pre svoje substráty (substrátová špecifickosť). To sa dosiahne čiastočnou komplementaritou tvaru, distribúcie náboja a hydrofóbnych oblastí na molekule substrátu a na väzbovom mieste substrátu na enzýme. Enzýmy tiež typicky vykazujú vysoké úrovne stereošpecifickosti (tvoria iba jeden z možných stereoizomérov ako produkt alebo používajú iba jeden stereoizomér ako substrát), regioselektivitu (tvoria alebo prerušujú chemickú väzbu iba v jednej z možných polôh substrátu) a chemoselektivita (katalyzovať len jednu chemickú reakciu).viacerých možných podmienok pre tieto stavy). Napriek všeobecne vysokej úrovni špecifickosti môže byť stupeň substrátovej a reakčnej špecifickosti enzýmov rôzny. Napríklad endopeptidáza trypsín ruší peptidovú väzbu len po arginíne alebo lyzíne, pokiaľ nie sú nasledované prolínom, a pepsín je oveľa menej špecifický a môže prerušiť peptidovú väzbu za mnohými aminokyselinami.

Model so zámkom na kľúč

Koshlandova indukovaná domnienka fit

Reálnejšia situácia je v prípade indukovaného párovania. Nesprávne substráty – príliš veľké alebo príliš malé – sa nehodia na aktívne miesto

V roku 1890 Emil Fischer navrhol, že špecifickosť enzýmov je určená presnou zhodou medzi formou enzýmu a substrátom. Tento predpoklad sa nazýva model zámku a kľúča. Enzým sa viaže na substrát za vzniku komplexu enzým-substrát s krátkou životnosťou. Aj keď tento model vysvetľuje vysokú špecifickosť enzýmov, nevysvetľuje fenomén stabilizácie prechodného stavu, ktorý sa pozoruje v praxi.

Model s indukovaným strihom

V roku 1958 Daniel Koshland navrhol modifikáciu modelu s kľúčovým zámkom. Enzýmy vo všeobecnosti nie sú tuhé, ale flexibilné molekuly. Aktívne miesto enzýmu môže zmeniť konformáciu po naviazaní substrátu. Bočné skupiny aminokyselín aktívneho miesta zaujmú polohu, ktorá umožňuje enzýmu vykonávať svoju katalytickú funkciu. V niektorých prípadoch molekula substrátu tiež mení konformáciu po naviazaní na aktívne miesto. Na rozdiel od modelu s kľúčovým zámkom, model indukovaného prispôsobenia vysvetľuje nielen špecifickosť enzýmov, ale aj stabilizáciu prechodného stavu. Tento model sa nazýval „rukavice“.

Úpravy

Mnoho enzýmov prechádza po syntéze proteínového reťazca modifikáciami, bez ktorých enzým nevykazuje svoju aktivitu v plnom rozsahu. Takéto modifikácie sa nazývajú posttranslačné modifikácie (spracovanie). Jedným z najbežnejších typov modifikácií je pridanie chemických skupín k bočným zvyškom polypeptidového reťazca. Napríklad pridanie zvyšku kyseliny fosforečnej sa nazýva fosforylácia a je katalyzované enzýmom kinázou. Mnohé eukaryotické enzýmy sú glykozylované, t.j. modifikované sacharidovými oligomérmi.

Ďalším bežným typom posttranslačných modifikácií je štiepenie polypeptidového reťazca. Napríklad chymotrypsín (proteáza zapojená do trávenia) sa získa odštiepením polypeptidovej oblasti z chymotrypsinogénu. Chymotrypsinogén je neaktívnym prekurzorom chymotrypsínu a je syntetizovaný v pankrease. Neaktívna forma je transportovaná do žalúdka, kde sa premieňa na chymotrypsín. Tento mechanizmus je potrebný, aby sa predišlo štiepeniu pankreasu a iných tkanív predtým, ako enzým vstúpi do žalúdka. Neaktívny prekurzor enzýmu sa tiež označuje ako "zymogén".

Enzýmové kofaktory

Niektoré enzýmy vykonávajú katalytickú funkciu samy o sebe, bez akýchkoľvek ďalších zložiek. Existujú však enzýmy, ktoré na katalýzu vyžadujú neproteínové zložky. Kofaktory môžu byť buď anorganické molekuly (kovové ióny, zhluky železa a síry atď.) alebo organické (napríklad flavín alebo hem). Organické kofaktory, ktoré sú silne spojené s enzýmom, sa tiež nazývajú protetické skupiny. Organické kofaktory, ktoré možno od enzýmu oddeliť, sa nazývajú koenzýmy.

Enzým, ktorý vyžaduje kofaktor, aby vykazoval katalytickú aktivitu, ale nie je naň viazaný, sa nazýva apoenzým. Apoenzým v kombinácii s kofaktorom sa nazýva holoenzým. Väčšina kofaktorov je spojená s enzýmom nekovalentnými, ale pomerne silnými interakciami. Existujú tiež prostetické skupiny, ktoré sú kovalentne spojené s enzýmom, ako je tiamínpyrofosfát v pyruvátdehydrogenáze.

Regulácia enzýmov

Niektoré enzýmy majú väzbové miesta s malými molekulami a môžu byť substrátmi alebo produktmi metabolickej dráhy, do ktorej enzým vstupuje. Znižujú alebo zvyšujú aktivitu enzýmu, čo vytvára príležitosť na spätnú väzbu.

Inhibícia konečného produktu

Metabolická dráha – reťaz po sebe idúcich enzymatických reakcií. Konečným produktom metabolickej dráhy je často inhibítor enzýmu, ktorý urýchľuje prvú z reakcií v tejto metabolickej dráhe. Ak je konečného produktu príliš veľa, potom pôsobí ako inhibítor pre úplne prvý enzým, a ak je potom konečný produkt príliš malý, potom sa prvý enzým znova aktivuje. Inhibícia konečným produktom podľa princípu negatívnej spätnej väzby je teda dôležitým spôsobom udržania homeostázy (relatívnej stálosti podmienok vnútorného prostredia tela).

Vplyv podmienok prostredia na aktivitu enzýmov

Aktivita enzýmov závisí od podmienok v bunke alebo organizme – tlak, kyslosť prostredia, teplota, koncentrácia rozpustených solí (iónová sila roztoku) atď.

Viaceré formy enzýmov

Viaceré formy enzýmov možno rozdeliť do dvoch kategórií:

• izoenzýmy
• Správne tvary množného čísla (pravda)

izoenzýmy- Sú to enzýmy, ktorých syntéza je kódovaná rôznymi génmi, majú rôzne primárne štruktúry a rôzne vlastnosti, ale katalyzujú rovnakú reakciu. Druhy izoenzýmov:

• Organické - enzýmy glykolýzy v pečeni a svaloch.
• Bunková - cytoplazmatická a mitochondriálna malátdehydrogenáza (enzýmy sú rôzne, ale katalyzujú rovnakú reakciu).
• Hybridné – enzýmy s kvartérnou štruktúrou, vznikajú ako výsledok nekovalentnej väzby jednotlivých podjednotiek (laktátdehydrogenáza – 4 podjednotky 2 typov).
• Mutant – vznikajú ako výsledok jedinej mutácie génu.
• Aloenzýmy – kódované rôznymi alelami toho istého génu.

Vlastné tvary množného čísla(pravda) sú enzýmy, ktorých syntéza je kódovaná tou istou alelou toho istého génu, majú rovnakú primárnu štruktúru a vlastnosti, no po syntéze na ribozómoch podliehajú modifikácii a stávajú sa inými, hoci katalyzujú rovnakú reakciu.

Izoenzýmy sú odlišné na genetickej úrovni a líšia sa od primárnej sekvencie a skutočné viaceré formy sa stávajú odlišnými na post-translačnej úrovni.

medicínsky význam

Najprv sa zistilo spojenie medzi enzýmami a dedičnými metabolickými ochoreniami A. Garrodom v 10. rokoch 20. storočia Garrod nazval choroby spojené s defektmi enzýmov „vrodenými chybami metabolizmu“.

Ak dôjde k mutácii v géne kódujúcom konkrétny enzým, sekvencia aminokyselín enzýmu sa môže zmeniť. Zároveň v dôsledku väčšiny mutácií klesá alebo úplne zaniká jeho katalytická aktivita. Ak organizmus dostane dva z týchto mutantných génov (jeden od každého rodiča), chemická reakcia katalyzovaná týmto enzýmom prestane v tele prebiehať. Napríklad výskyt albínov je spojený so zastavením produkcie enzýmu tyrozinázy, ktorý je zodpovedný za jednu z fáz syntézy tmavého pigmentu melanínu. Fenylketonúria je spojená so zníženou alebo chýbajúcou aktivitou enzýmu fenylalanín-4-hydroxylázy v pečeni.

V súčasnosti sú známe stovky dedičných chorôb spojených s defektmi enzýmov. Boli vyvinuté metódy liečby a prevencie mnohých z týchto chorôb.

Praktické využitie

Enzýmy majú široké využitie v národnom hospodárstve – potravinárstve, textilnom priemysle, farmakológii a medicíne. Väčšina liekov ovplyvňuje priebeh enzymatických procesov v tele, spúšťa alebo zastavuje určité reakcie.

Rozsah využitia enzýmov vo vedeckom výskume a v medicíne je ešte širší.

Poznámky

Literatúra

• Volkenstein M. V., Dogonadze R. R., Madumarov A. K., Urushadze Z. D., Kharkats Yu. I. K teórii enzymatickej katalýzy. - Molekulárna biológia, zväzok 6, č. 3, 1972, čl. 431-439.
• Dixon, M. Enzymes / M. Dixon, E. Webb. - V 3 zväzkoch - Per. z angličtiny. - V.1-2. - M.: Mir, 1982. - 808 s.
Veľká lekárska encyklopédia

ENZÝMY- (z lat. fermentum fermentum, zákvas), enzýmy, biokatalyzátory, špec. proteíny prítomné vo všetkých živých bunkách a hrajúce úlohu biol. katalyzátory. Prostredníctvom nich sa realizuje genetika. informácie a všetky procesy výmeny sa vykonávajú ... ... Biologický encyklopedický slovník

ENZÝMY- (lat. Fermentum kvas, od fervere byť horký). Organické látky, ktoré fermentujú iné organické telá bez toho, aby samy hnili. Slovník cudzích slov zahrnutých v ruskom jazyku. Chudinov A.N., 1910. ENZÝMY ... ... Slovník cudzích slov ruského jazyka

ENZÝMY- (z lat. fermentum kvas) (enzýmy) biologické katalyzátory prítomné vo všetkých živých bunkách. Vykonávať premenu látok v tele, usmerňovať a tým regulovať jeho metabolizmus. Chemická povaha bielkovín. Enzýmy...... Veľký encyklopedický slovník

ENZÝMY- (z lat. fermentum kvas), biologické katalyzátory prítomné vo všetkých živých bunkách. Vykonávať premeny (metabolizmus) látok v tele. Chemická povaha bielkovín. Podieľa sa na mnohých biochemických reakciách v bunke ... ... Moderná encyklopédia

enzýmy- podstatné meno, počet synoným: 2 biokatalyzátory (1) enzýmy (2) ASIS Slovník synonym. V.N. Trishin. 2013... Slovník synonym

enzýmy- enzýmy. Pozri enzýmy. (

Často sa spolu s vitamínmi, minerálmi a ďalšími prvkami užitočnými pre ľudský organizmus spomínajú látky nazývané enzýmy. Čo sú to enzýmy a akú funkciu v tele vykonávajú, aká je ich podstata a kde sa nachádzajú?

Ide o látky bielkovinovej povahy, biokatalyzátory. Bez nich by nebola detská výživa, hotové cereálie, kvas, syr, syr, jogurt, kefír. Ovplyvňujú fungovanie všetkých systémov ľudského tela. Nedostatočná alebo nadmerná aktivita týchto látok nepriaznivo ovplyvňuje zdravie, preto musíte vedieť, čo sú to enzýmy, aby ste sa vyhli problémom spôsobeným ich nedostatkom.

Čo to je?

Enzýmy sú proteínové molekuly syntetizované živými bunkami. V každej bunke je ich viac ako sto. Úloha týchto látok je kolosálna. Ovplyvňujú priebeh rýchlosti chemických reakcií pri teplote, ktorá je vhodná pre daný organizmus. Ďalším názvom enzýmov sú biologické katalyzátory. K zvýšeniu rýchlosti chemickej reakcie dochádza uľahčením jej priebehu. Ako katalyzátory sa počas reakcie nespotrebúvajú a nemenia jej smer. Hlavnou funkciou enzýmov je, že bez nich by všetky reakcie v živých organizmoch prebiehali veľmi pomaly, čo by výrazne ovplyvnilo životaschopnosť.

Napríklad pri žuvaní potravín, ktoré obsahujú škrob (zemiaky, ryža), sa v ústach objavuje sladkastá chuť, ktorá je spojená s prácou amylázy, enzýmu, ktorý rozkladá škrob prítomný v slinách. Škrob je sám o sebe bez chuti, keďže ide o polysacharid. Jeho štiepne produkty (monosacharidy) majú sladkú chuť: glukóza, maltóza, dextríny.

Všetky sú rozdelené na jednoduché a zložité. Prvé pozostávajú iba z bielkovín, zatiaľ čo druhé pozostávajú z proteínových (apoenzýmových) a neproteínových (koenzýmových) častí. Vitamíny skupín B, E, K môžu byť koenzýmy.

Enzýmové triedy

Tradične sa tieto látky delia do šiestich skupín. Pôvodne dostali názov v závislosti od substrátu, na ktorý určitý enzým pôsobí, pridaním koncovky -ase do jeho koreňa. Takže tie enzýmy, ktoré hydrolyzujú proteíny (proteíny), sa začali nazývať proteinázy, tuky (lipos) - lipázy, škrob (amilon) - amylázy. Potom dostali enzýmy, ktoré katalyzujú podobné reakcie, názvy, ktoré označujú typ zodpovedajúcej reakcie - acylázy, dekarboxylázy, oxidázy, dehydrogenázy a ďalšie. Väčšina z týchto mien sa používa dodnes.

Neskôr Medzinárodná biochemická únia zaviedla nomenklatúru, podľa ktorej by názov a klasifikácia enzýmov mala zodpovedať typu a mechanizmu katalyzovanej chemickej reakcie. Tento krok priniesol úľavu v systematizácii údajov, ktoré sa týkajú rôznych aspektov metabolizmu. Reakcie a enzýmy, ktoré ich katalyzujú, sú rozdelené do šiestich tried. Každá trieda pozostáva z niekoľkých podtried (4-13). Prvá časť názvu enzýmu zodpovedá názvu substrátu, druhá - typu katalyzovanej reakcie s koncovkou -aza. Každý enzým podľa klasifikácie (CF) má svoje vlastné kódové číslo. Prvá číslica zodpovedá triede reakcie, ďalšia podtriede a tretia podtriede. Štvrtá číslica označuje číslo enzýmu v poradí v jeho podtriede. Napríklad, ak je EC 2.7.1.1, potom enzým patrí do 2. triedy, 7. podtriedy, 1. podtriedy. Posledné číslo sa vzťahuje na enzým hexokinázu.

Význam

Ak hovoríme o tom, čo sú enzýmy, nemôžeme ignorovať otázku ich významu v modernom svete. Sú široko používané takmer vo všetkých odvetviach ľudskej činnosti. Takáto ich prevalencia je spôsobená skutočnosťou, že sú schopné zachovať svoje jedinečné vlastnosti mimo živých buniek. V medicíne sa používajú napríklad enzýmy zo skupiny lipáz, proteáz a amyláz. Rozkladajú tuky, bielkoviny, škrob. Spravidla je tento typ súčasťou takých liekov ako Panzinorm, Festal. Tieto prostriedky sa primárne používajú na liečbu ochorení gastrointestinálneho traktu. Niektoré enzýmy sú schopné rozpúšťať krvné zrazeniny v cievach, pomáhajú pri liečbe hnisavých rán. Enzýmoterapia zaujíma osobitné miesto v liečbe onkologických ochorení.

Enzým amyláza je vďaka svojej schopnosti štiepiť škrob široko používaný v potravinárskom priemysle. V rovnakej oblasti sa používajú lipázy, ktoré štiepia tuky a proteázy, ktoré štiepia bielkoviny. Enzýmy amylázy sa používajú v pivovarníctve, vinárstve a pečení. Pri príprave hotových obilnín a na zmäkčenie mäsa sa používajú proteázy. Pri výrobe syra sa používajú lipázy a syridlo. Kozmetický priemysel sa bez nich tiež nezaobíde. Sú súčasťou pracích práškov, krémov. V pracích práškoch sa pridáva napríklad amyláza, ktorá štiepi škrob. Proteínové nečistoty a bielkoviny rozkladajú proteázy a lipázy čistia tkanivo od oleja a tuku.

Úloha enzýmov v tele

Za metabolizmus sú v ľudskom tele zodpovedné dva procesy: anabolizmus a katabolizmus. Prvý zabezpečuje vstrebávanie energie a základných látok, druhý - odbúravanie odpadových látok. Neustála interakcia týchto procesov ovplyvňuje vstrebávanie sacharidov, bielkovín a tukov a udržanie životných funkcií organizmu. Metabolické procesy sú regulované tromi systémami: nervovým, endokrinným a obehovým. Dokážu normálne fungovať pomocou reťazca enzýmov, ktoré zase zabezpečia prispôsobenie človeka zmenám podmienok vonkajšieho a vnútorného prostredia. Enzýmy obsahujú bielkovinové aj nebielkovinové produkty.

V procese biochemických reakcií v tele, ktorých sa enzýmy zúčastňujú, sa samotné nespotrebúvajú. Každý z nich má svoju vlastnú chemickú štruktúru a svoju jedinečnú úlohu, takže každý iniciuje len určitú reakciu. Biochemické katalyzátory pomáhajú konečníku, pľúcam, obličkám, pečeni odstraňovať toxíny a odpadové látky z tela. Tiež prispievajú k stavbe kože, kostí, nervových buniek, svalového tkaniva. Na oxidáciu glukózy sa používajú špecifické enzýmy.

Všetky enzýmy v tele sa delia na metabolické a tráviace. Metabolické sa podieľajú na neutralizácii toxínov, tvorbe bielkovín a energie a urýchľujú biochemické procesy v bunkách. Napríklad superoxiddismutáza je najsilnejší antioxidant, ktorý sa prirodzene nachádza vo väčšine zelených rastlín, bielej kapuste, ružičkovom keli a brokolici, v pšeničných klíčkoch, zelenine, jačmeni.

Enzýmová aktivita

Aby tieto látky mohli plne vykonávať svoje funkcie, sú potrebné určité podmienky. Ich činnosť je primárne ovplyvnená teplotou. So zvyšujúcou sa rýchlosťou sa zvyšuje rýchlosť chemických reakcií. V dôsledku zvýšenia rýchlosti molekúl je pravdepodobnejšie, že sa navzájom zrážajú, a preto sa zvyšuje možnosť reakcie. Optimálna teplota poskytuje najväčšiu aktivitu. V dôsledku denaturácie bielkovín, ku ktorej dochádza, keď sa optimálna teplota odchyľuje od normy, rýchlosť chemickej reakcie klesá. Keď sa dosiahne teplota bodu mrazu, enzým nedenaturuje, ale je inaktivovaný. Metóda rýchleho zmrazovania, ktorá je široko používaná na dlhodobé skladovanie produktov, zastavuje rast a vývoj mikroorganizmov s následnou inaktiváciou enzýmov, ktoré sú vo vnútri. V dôsledku toho sa jedlo nerozkladá.

Na aktivitu enzýmov má vplyv aj kyslosť prostredia. Pracujú pri neutrálnom pH. Len niektoré z enzýmov fungujú v zásaditom, silne zásaditom, kyslom alebo silne kyslom prostredí. Napríklad syridlo rozkladá bielkoviny vo vysoko kyslom prostredí ľudského žalúdka. Enzým môže byť ovplyvnený inhibítormi a aktivátormi. Niektoré ióny, napríklad kovy, ich aktivujú. Ostatné ióny majú tlmivý účinok na aktivitu enzýmov.

Hyperaktivita

Nadmerná aktivita enzýmov má svoje dôsledky na fungovanie celého organizmu. Po prvé, vyvoláva zvýšenie rýchlosti pôsobenia enzýmu, čo následne spôsobuje nedostatok reakčného substrátu a tvorbu nadbytku produktu chemickej reakcie. Nedostatok substrátov a hromadenie týchto produktov výrazne zhoršuje zdravotný stav, narúša životnú činnosť organizmu, vyvoláva rozvoj chorôb a môže mať za následok smrť človeka. Akumulácia kyseliny močovej napríklad vedie k dne a zlyhaniu obličiek. V dôsledku nedostatku substrátu nevznikne nadbytočný produkt. Toto funguje len vtedy, ak sa jedno a druhé dá obísť.

Príčin nadmernej aktivity enzýmov je niekoľko. Prvou je génová mutácia, môže byť vrodená alebo získaná pod vplyvom mutagénov. Druhým faktorom je nadbytok vitamínu alebo stopového prvku vo vode alebo potrave, ktorý je nevyhnutný pre fungovanie enzýmu. Nadbytok vitamínu C napríklad prostredníctvom zvýšenej aktivity enzýmov syntézy kolagénu narúša mechanizmy hojenia rán.

Hypoaktivita

Zvýšená aj znížená aktivita enzýmov negatívne ovplyvňuje činnosť organizmu. V druhom prípade je možné úplné zastavenie činnosti. Tento stav dramaticky znižuje rýchlosť chemickej reakcie enzýmu. Výsledkom je, že akumulácia substrátu je doplnená nedostatkom produktu, čo vedie k závažným komplikáciám. Na pozadí porúch vitálnej činnosti tela sa zdravotný stav zhoršuje, choroby sa vyvíjajú a môže dôjsť k smrteľnému výsledku. Akumulácia amoniaku alebo nedostatok ATP vedie k smrti. Oligofrénia sa vyvíja v dôsledku akumulácie fenylalanínu. Aj tu platí zásada, že v neprítomnosti enzýmového substrátu nedôjde k akumulácii reakčného substrátu. Zlý vplyv na telo má stav, v ktorom krvné enzýmy neplnia svoje funkcie.

Uvažuje sa o niekoľkých príčinách hypoaktivity. Mutácia génov, vrodená alebo získaná - to je prvá. Stav sa dá upraviť pomocou génovej terapie. Môžete sa pokúsiť vylúčiť substráty chýbajúceho enzýmu z potravy. V niektorých prípadoch to môže pomôcť. Druhým faktorom je nedostatok vitamínu alebo stopového prvku v potrave potrebného na to, aby enzým fungoval. Nasledujúce príčiny sú narušená aktivácia vitamínu, nedostatok aminokyselín, acidóza, objavenie sa inhibítorov v bunke, denaturácia bielkovín. S poklesom telesnej teploty klesá aj aktivita enzýmov. Niektoré faktory ovplyvňujú funkciu všetkých typov enzýmov, zatiaľ čo iné ovplyvňujú len prácu určitých typov.

Tráviace enzýmy

Človek si užíva proces jedenia a niekedy ignoruje skutočnosť, že hlavnou úlohou trávenia je premena potravy na látky, ktoré sa môžu stať zdrojom energie a stavebným materiálom pre telo, ktoré sa vstrebávajú do čriev. K tomuto procesu prispievajú proteínové enzýmy. Tráviace látky sú produkované tráviacimi orgánmi, ktoré sa podieľajú na procese štiepenia potravy. Pôsobenie enzýmov je nevyhnutné na získanie potrebných sacharidov, tukov, aminokyselín z potravy, čo sú potrebné živiny a energia pre normálne fungovanie organizmu.

Na normalizáciu zhoršeného trávenia sa odporúča súčasne s jedlom užívať potrebné bielkovinové látky. Pri prejedaní môžete užiť 1-2 tablety po jedle alebo počas jedla. V lekárňach sa predáva veľké množstvo rôznych enzýmových prípravkov, ktoré pomáhajú zlepšovať trávenie. Pri príjme jedného druhu živín by sa mali zásobiť. Pri problémoch s žuvaním alebo prehĺtaním potravy je potrebné užívať enzýmy s jedlom. Významnými dôvodmi pre ich použitie môžu byť aj ochorenia ako získaná a vrodená fermentopatia, syndróm dráždivého čreva, hepatitída, cholangitída, cholecystitída, pankreatitída, kolitída, chronická gastritída. Enzýmové prípravky by sa mali užívať spolu s liekmi, ktoré ovplyvňujú tráviaci proces.

Enzymopatológia

V medicíne existuje celá sekcia, ktorá sa zaoberá hľadaním súvislosti medzi chorobou a nedostatočnou syntézou konkrétneho enzýmu. Ide o oblasť enzymológie – enzymopatológie. Do úvahy treba vziať aj nedostatočnú syntézu enzýmov. Napríklad dedičné ochorenie fenylketonúria sa vyvíja na pozadí straty schopnosti pečeňových buniek syntetizovať túto látku, ktorá katalyzuje premenu fenylalanínu na tyrozín. Príznaky tohto ochorenia sú poruchy duševnej činnosti. V dôsledku postupného hromadenia toxických látok v tele je pacient vyrušovaný takými príznakmi, ako je zvracanie, úzkosť, zvýšená podráždenosť, nezáujem o čokoľvek, silná únava.

Pri narodení dieťaťa sa patológia neprejavuje. Primárne symptómy možno pozorovať vo veku od dvoch do šiestich mesiacov. Druhá polovica života dieťaťa sa vyznačuje výrazným oneskorením v duševnom vývoji. U 60% pacientov sa vyvinie idiocia, menej ako 10% je obmedzených na mierny stupeň oligofrénie. Bunkové enzýmy nezvládajú svoje funkcie, ale to sa dá napraviť. Včasná diagnostika patologických zmien môže zastaviť vývoj ochorenia až do puberty. Liečba spočíva v obmedzení príjmu fenylalanínu s jedlom.

Enzýmové prípravky

Pri odpovedi na otázku, čo sú enzýmy, možno uviesť dve definície. Prvým sú biochemické katalyzátory a druhým prípravky, ktoré ich obsahujú. Sú schopné normalizovať stav prostredia v žalúdku a črevách, zabezpečiť rozklad finálnych produktov na mikročastice, zlepšiť proces vstrebávania. Zabraňujú aj vzniku a rozvoju gastroenterologických ochorení. Najznámejším z enzýmov je liek Mezim Forte. Vo svojom zložení má lipázu, amylázu, proteázu, ktoré pomáhajú znižovať bolesť pri chronickej pankreatitíde. Kapsuly sa berú ako náhradná liečba pri nedostatočnej tvorbe potrebných enzýmov pankreasom.

Tieto lieky sa užívajú hlavne s jedlom. Počet kapsúl alebo tabliet predpisuje lekár na základe zistených porušení absorpčného mechanizmu. Je lepšie ich skladovať v chladničke. Pri dlhodobom používaní tráviacich enzýmov nedochádza k závislosti, čo neovplyvňuje prácu pankreasu. Pri výbere lieku by ste mali venovať pozornosť dátumu, pomeru kvality a ceny. Enzýmové prípravky sa odporúčajú pri chronických ochoreniach tráviaceho ústrojenstva, prejedaní sa, periodických žalúdočných problémoch, otravách jedlom. Lekári najčastejšie predpisujú tabletový prípravok Mezim, ktorý sa na domácom trhu dobre osvedčil a s istotou si drží svoju pozíciu. Existujú aj iné analógy tejto drogy, nie menej známe a cenovo dostupné. Najmä mnohí preferujú tablety Pacreatin alebo Festal, ktoré majú rovnaké vlastnosti ako drahšie náprotivky.