doma
Črpalke za vrtine
Vrste beljakovin, njihove funkcije in struktura. Iz česa so sestavljene beljakovine? Primeri enostavnih in kompleksnih beljakovin

Vrste beljakovin, njihove funkcije in struktura. Iz česa so sestavljene beljakovine? Primeri enostavnih in kompleksnih beljakovin

    Razvrstitev beljakovin.

    Sestava in struktura

    peptidna vez

    elementarna sestava

    molekulska masa

    amino kisline

    Kemijske in fizikalne lastnosti.

    Vrednost beljakovin.

Seznam uporabljene literature.

Uvod

beljakovinein - visokomolekularne dušikove organske snovi, zgrajene iz aminokislin, ki igrajo temeljno vlogo v zgradbi in življenju organizmov. Beljakovine so glavna in nujna sestavina vseh organizmov. Prav beljakovine izvajajo presnovo in energetske transformacije, ki so neločljivo povezane z aktivnimi biološkimi funkcijami. Suha snov večine organov in tkiv ljudi in živali, pa tudi večina mikroorganizmov, je sestavljena predvsem iz beljakovin (40-50%), rastlinski svet pa teži k temu, da odstopa od te povprečne vrednosti navzdol, živalski pa se poveča. . Mikroorganizmi so običajno bogatejši z beljakovinami (nekateri virusi so skoraj čiste beljakovine). Tako lahko v povprečju domnevamo, da 10 % biomase na Zemlji predstavljajo beljakovine, torej se njegova količina meri v vrstnem redu 10 12 - 10 13 ton. Beljakovinske snovi so osnova najpomembnejših življenjskih procesov. Tako na primer presnovne procese (prebava, dihanje, izločanje in drugo) zagotavlja delovanje encimov, ki so v naravi beljakovine. Beljakovine vključujejo tudi kontraktilne strukture, ki so podlaga za gibanje, na primer kontraktilni protein mišic (aktomiozin), podporna tkiva telesa (kolagen kosti, hrustanca, kite), kožne obloge telesa (koža, lasje, nohti itd.) , ki ga sestavljajo predvsem kolageni, elastini, keratini, pa tudi toksini, antigeni in protitelesa, številni hormoni in druge biološko pomembne snovi. Vlogo beljakovin v živem organizmu poudarja že samo njihovo ime "proteini" (v prevodu iz grščine protos - prvi, primarni), ki ga je leta 1840 predlagal nizozemski kemik G. Mulder, ki je odkril, da tkiva živali in rastlin vsebujejo snovi, ki po svojih lastnostih spominjajo na jajčni beljak. Postopoma je bilo ugotovljeno, da so beljakovine ogromen razred raznolikih snovi, zgrajenih po istem načrtu. Engels je ob ugotovitvi izjemnega pomena beljakovin za življenjske procese ugotovil, da je življenje način obstoja beljakovinskih teles, ki je sestavljen iz nenehnega samoobnavljanja kemičnih sestavin teh teles.

Razvrstitev beljakovin.

Zaradi relativno velike velikosti beljakovinskih molekul, kompleksnosti njihove strukture in pomanjkanja dovolj natančnih podatkov o strukturi večine beljakovin še vedno ni racionalne kemične klasifikacije beljakovin. Obstoječa klasifikacija je večinoma pogojna in je zgrajena predvsem na podlagi fizikalno-kemijskih lastnosti beljakovin, virov njihove proizvodnje, biološke aktivnosti in drugih, pogosto naključnih, značilnosti. Tako beljakovine glede na njihove fizikalno-kemijske lastnosti delimo na fibrilarne in globularne, hidrofilne (topne) in hidrofobne (netopne) itd. Glede na vir pridobivanja beljakovine delimo na živalske, rastlinske in bakterijske; na mišične beljakovine, živčno tkivo, krvni serum itd.; glede na biološko aktivnost - encimske beljakovine, hormonske beljakovine, strukturne beljakovine, kontraktilne beljakovine, protitelesa itd. Vendar je treba upoštevati, da zaradi nepopolnosti same klasifikacije, pa tudi zaradi izjemne raznolikosti beljakovin, veliko posameznih beljakovin ni mogoče uvrstiti v nobeno od tukaj opisanih skupin.

Vse beljakovine običajno delimo na enostavne beljakovine ali beljakovine in kompleksne beljakovine ali proteide (kompleksi beljakovin z nebeljakovinskimi spojinami).Enostavne beljakovine so polimeri samo aminokislin; kompleksa poleg aminokislinskih ostankov vsebujejo tudi neproteinske, tako imenovane prostetične skupine.

Histoni

Imajo relativno nizko molekulsko maso (12-13 tisoč), s prevlado alkalnih lastnosti. Lokalizirani so predvsem v jedrih celic. Topen v šibkih kislinah, oborjen z amoniakom in alkoholom. Imajo le terciarno strukturo. V naravnih razmerah so močno povezani z DNK in so del nukleoproteinov. Glavna funkcija je regulacija prenosa genetskih informacij iz DNK in RNA (mogoča je blokada prenosa).

Protamini

Najnižja molekulska masa (do 12 tisoč). Prikazuje izražene osnovne lastnosti. Zelo topen v vodi in šibkih kislinah. Vsebuje se v zarodnih celicah in predstavlja večino proteina kromatina. Tako kot histoni tvorijo kompleks z DNK, je funkcija dati DNK kemično stabilnost.

Glutelini

Rastlinske beljakovine, ki jih vsebuje gluten žitnih semen in nekatere druge, v zelenih delih rastlin. Netopen v vodi, raztopinah soli in etanola, vendar zelo topen v šibkih alkalijskih raztopinah. Vsebujejo vse esencialne aminokisline in so popolna hrana.

Prolamini

rastlinskih beljakovin. Vsebuje se v glutenu žitnih rastlin. Topen le v 70% alkoholu (to je posledica visoke vsebnosti prolina in nepolarnih aminokislin).

Proteinoidi

Podpira tkivne beljakovine (kosti, hrustanec, vezi, kite, nohti, lasje). Netopen ali težko topen v vodi, soli in mešanicah vode in alkohola, beljakovine z visoko vsebnostjo žvepla. Proteinoidi vključujejo keratin, kolagen, fibroin.

Albumini

Nizka molekulska masa (15-17 tisoč). Zanj so značilne kislinske lastnosti. Topen v vodi in šibkih slanih raztopinah. Oborjen z nevtralnimi solmi pri 100 % nasičenosti. Sodelujejo pri vzdrževanju osmotskega tlaka krvi, prenašajo različne snovi s krvjo. Vsebuje ga krvni serum, mleko, jajčni beljak.

Globulini

Molekulska masa do 100 000. Netopen v vodi, vendar topen v šibkih raztopinah soli in oborjen v manj koncentriranih raztopinah (že pri 50% nasičenosti). Vsebuje se v semenih rastlin, zlasti v stročnicah in oljnicah; v krvni plazmi in v nekaterih drugih bioloških tekočinah. Izvajanje funkcije imunske zaščite zagotavlja odpornost telesa na virusne nalezljive bolezni.

Kompleksne beljakovine so glede na naravo protetične skupine razdeljene v več razredov.

Fosfoproteini

Imajo fosforno kislino kot nebeljakovinsko komponento. Predstavniki teh beljakovin so mlečni kazeinogen, vitelin (beljakovine jajčnega rumenjaka). Ta lokalizacija fosfoproteinov kaže na njihov pomen za razvijajoči se organizem. V odraslih oblikah so te beljakovine prisotne v kostnem in živčnem tkivu.

lipoproteini

Kompleksne beljakovine, katerih protetično skupino tvorijo lipidi. Po strukturi so to majhni (150-200 nm) sferični delci, katerih zunanjo lupino tvorijo beljakovine (kar jim omogoča gibanje skozi kri), notranji del pa lipidi in njihovi derivati. Glavna funkcija lipoproteinov je transport lipidov po krvi. Glede na količino beljakovin in lipidov delimo lipoproteine ​​na hilomikrone, lipoproteine ​​nizke gostote (LDL) in lipoproteine ​​visoke gostote (HDL), ki jih včasih imenujemo - in -lipoproteini.

Metaloproteini

Glikoproteini

Protetično skupino predstavljajo ogljikovi hidrati in njihovi derivati. Glede na kemično strukturo ogljikovih hidratov ločimo 2 skupini:

Prav Monosaharidi so najpogostejša sestavina ogljikovih hidratov. Proteoglikani- zgrajena iz zelo velikega števila ponavljajočih se enot, ki imajo disaharidni značaj (hialuronska kislina, hiparin, hondroitin, karoten sulfati).

Funkcije: strukturno-mehanske (na voljo v koži, hrustancu, kitah); katalitični (encimi); zaščitni; sodeluje pri uravnavanju delitve celic.

Kromoproteini

Opravljajo številne funkcije: sodelovanje v procesu fotosinteze in redoks reakcij, transport C in CO 2. So kompleksni proteini, katerih protetično skupino predstavljajo obarvane spojine.

Nukleoproteini

Vlogo proteistične skupine opravlja DNK ali RNA. Beljakovinski del predstavljajo predvsem histoni in protamini. Takšne komplekse DNK s protamini najdemo v spermatozoidih, s histoni pa v somatskih celicah, kjer je molekula DNK "navita" okoli molekul histonskega proteina. Nukleoproteini so po svoji naravi virusi zunaj celice - to so kompleksi virusne nukleinske kisline in beljakovinskega plašča - kapsida.

Sestava in struktura

Peptidna vez

Beljakovine so nepravilni polimeri, zgrajeni iz ostankov α-aminokislin, katerih splošno formulo v vodni raztopini pri pH vrednostih blizu nevtralne lahko zapišemo kot NH 3 + CHRCOO - . Aminokislinski ostanki v beljakovinah so povezani z amidno vezjo med α-amino in α-karboksilno skupino. Vez med dvema ostankoma α-aminokislin običajno imenujemo peptidna vez, in polimeri, zgrajeni iz ostankov α-aminokislin, povezanih s peptidnimi vezmi, se imenujejo polipeptidi. Protein kot biološko pomembna struktura je lahko en sam polipeptid ali več polipeptidov, ki tvorijo en sam kompleks kot rezultat nekovalentnih interakcij.

Vsi atomi, vključeni v peptidno vez, se nahajajo v isti ravnini (planarna konfiguracija).

Razdalja med atomoma C in N (v vezi -CO-NH) je 0,1325 nm, to je manjša od normalne razdalje med atomom -ogljika in atomom N v isti verigi, izraženo kot 0,146 nm. Hkrati pa presega razdaljo med atomoma C in N, ki sta povezana z dvojno vezjo (0,127 nm). Tako lahko vez C in N v skupini -CO-NH obravnavamo kot vmesno med enojno in dvojno vezjo zaradi konjugacije π-elektronov karbonilne skupine s prostimi elektroni atoma dušika. To na določen način vpliva na lastnosti polipeptidov in beljakovin: tavtomerna preureditev se zlahka izvede na mestu peptidnih vezi, kar vodi do tvorbe enolne oblike peptidne vezi, za katero je značilna povečana reaktivnost.

Elementna sestava beljakovin

Za preučevanje aminokislinske sestave beljakovin se uporablja predvsem metoda hidrolize, to je segrevanje beljakovin s 6-10 mol / liter klorovodikove kisline pri temperaturi 100-110 0 C. Dobimo zmes α-aminokislin. , iz katerih je mogoče izolirati posamezne aminokisline. Za kvantitativno analizo te zmesi se trenutno uporabljata ionska izmenjava in papirna kromatografija. Zasnovani so posebni avtomatski analizatorji aminokislin.

Razvite so bile tudi encimske metode za postopno prebavo beljakovin. Nekateri encimi razgradijo beljakovinsko makromolekulo posebej - samo na mestih določene aminokisline. Tako se dobijo produkti postopnega cepitve - peptoni in peptidi, katerih naknadna analiza določa njihov aminokislinski ostanek.

Zaradi hidrolize različnih beljakovin ni bilo izoliranih več kot 30 aminokislin. Dvajset jih je pogostejših od drugih.

Med tvorbo proteinske ali polipeptidne molekule se lahko α-aminokisline kombinirajo v drugačnem zaporedju. Možno je ogromno različnih kombinacij, na primer iz 20 α-aminokislin lahko nastane več kot 10 18 kombinacij. Obstoj različnih vrst polipeptidov je praktično neomejen.

Zaporedje aminokislin v določenem proteinu se določi s postopnim cepljenjem ali analizo rentgenske difrakcije.

Za identifikacijo beljakovin in polipeptidov se uporabljajo specifične reakcije na beljakovine. Na primer:

a) ksantoproteinska reakcija (pojav rumene barve pri interakciji s koncentrirano dušikovo kislino, ki v prisotnosti amoniaka postane oranžna; reakcija je povezana z nitriranjem ostankov fenilalanina in tirozina);

b) biuretna reakcija na peptidne vezi - delovanje razredčenega bakrovega (II) sulfata na rahlo alkalno raztopino beljakovin, ki ga spremlja pojav vijolično modre barve raztopine, ki je posledica tvorbe kompleksa med bakrom in polipeptidi.

c) Millonova reakcija (tvorba rumeno-rjave barve ob interakciji s Hg(NO 3) 2 + HNO 3 + HNO 2 ;

Molekularna masa

Beljakovine so makromolekularne spojine. To so polimeri, sestavljeni iz sto in tisoč aminokislinskih ostankov – monomerov. V skladu s tem je molekulska masa beljakovin v območju 10.000-1.000.000. Torej ribonukleaza (encim, ki razgrajuje RNA) vsebuje 124 aminokislinskih ostankov in njena molekulska masa je približno 14 000. Mioglobin (mišična beljakovina), ki je sestavljen iz 153 aminokislinskih ostankov, ima molekulsko maso 17 000, hemoglobin - 65745, aminokislinski ostanki). Molekulske mase drugih beljakovin so višje: -globulin (tvori protitelesa) je sestavljen iz 1250 aminokislin in ima molekulsko maso okoli 150.000, molekulska masa beljakovin virusa gripe pa je 320.000.000.

Amino kisline

Trenutno je bilo v različnih predmetih prosto živečih živali najdenih do 200 različnih aminokislin. V človeškem telesu jih je na primer okoli 60. Vendar beljakovine vsebujejo le 20 aminokislin, včasih imenovanih tudi naravne.

Aminokisline so organske kisline, v katerih je vodikov atom ogljikovega atoma nadomeščen z amino skupino -NH2. Iz formule je razvidno, da sestava vseh aminokislin vključuje naslednje splošne skupine: -C-, -NH2, -COOH. Stranske verige (radikali –R) aminokislin se razlikujejo. Narava radikalov je raznolika: od atoma vodika do cikličnih spojin. Prav radikali določajo strukturne in funkcionalne značilnosti aminokislin.

Vse aminokisline, razen najpreprostejše aminoocetne kisline - glicina (NH 3 + CH 2 COO), imajo kiralni atom - C * - in lahko obstajajo v obliki dveh enantiomerov (optičnih izomerov): L-izomera in D-izomera.

Vsi trenutno preučevani proteini vsebujejo le aminokisline L-serije, v kateri se, če upoštevamo kiralni atom s strani atoma H, nahajajo v smeri urinega kazalca skupine NH 3 + , COO in radikal -R. Potreba po izdelavi biološko pomembne polimerne molekule iz strogo določenega enantiomera je očitna – iz racemične zmesi dveh enantiomerov bi dobili nepredstavljivo kompleksno zmes diastereoizomerov. Vprašanje, zakaj življenje na Zemlji temelji na beljakovinah, zgrajenih prav iz L- in ne D-aminokislin, še vedno ostaja zanimiva skrivnost. Treba je opozoriti, da so D-aminokisline v naravi precej razširjene in so poleg tega del biološko pomembnih oligopeptidov.

Kemijske in fizikalne lastnosti

Kljub zunanji neskladju imajo različni predstavniki beljakovin nekaj skupnih lastnosti.

Torej, ker so vsi proteini koloidni delci (velikost molekul je v območju od 1 μm do 1 nm), v vodi tvorijo koloidne raztopine. Za te raztopine je značilna visoka viskoznost, sposobnost sipanja vidnih svetlobnih žarkov in ne prehajajo skozi polprepustne membrane.

Viskoznost raztopine je odvisna od molekulske mase in koncentracije topljenca. Višja kot je molekulska masa, bolj viskozna je raztopina. Beljakovine kot makromolekularne spojine tvorijo viskozne raztopine. Na primer, raztopina jajčnega beljaka v vodi.

Koloidni delci ne prehajajo skozi polprepustne membrane (celofan, koloidni film), saj so njihove pore manjše od koloidnih delcev. Vse biološke membrane so neprepustne za beljakovine. Ta lastnost beljakovinskih raztopin se pogosto uporablja v medicini in kemiji za čiščenje beljakovinskih pripravkov iz nečistoč. Ta postopek ločevanja se imenuje dializa. Fenomen dialize je osnova delovanja aparata "umetne ledvice", ki se v medicini pogosto uporablja za zdravljenje akutne odpovedi ledvic.

Beljakovine so sposobne nabrekati, zanje je značilna optična aktivnost in mobilnost v električnem polju, nekatere so topne v vodi. Beljakovine imajo izoelektrično točko.

Najpomembnejša lastnost beljakovin je njihova sposobnost, da kažejo tako kisle kot bazične lastnosti, to je, da delujejo kot amfoterično elektroliti. To zagotavljajo različne disociacijske skupine, ki sestavljajo aminokislinske radikale. Na primer, kislinske lastnosti dajejo beljakovini karboksilne skupine asparaginskih in glutaminskih aminokislin, medtem ko alkalne lastnosti dajejo radikali arginina, lizina in histidina. Več dikarboksilnih aminokislin vsebuje beljakovina, močnejše so njegove kislinske lastnosti in obratno.

Te skupine imajo tudi električne naboje, ki tvorijo celoten naboj beljakovinske molekule. V beljakovinah, kjer prevladujejo asparaginske in glutaminske aminokisline, bo naboj beljakovin negativen; presežek bazičnih aminokislin daje molekuli beljakovin pozitiven naboj. Posledično se v električnem polju proteini premikajo proti katodi ali anodi, odvisno od velikosti njihovega skupnega naboja. Torej, v alkalnem okolju (pH 7–14) protein odda proton in postane negativno nabit (premik na anodo), medtem ko se v kislem okolju (pH 1–7) disociacija kislinskih skupin zavira in beljakovina postane kation.

Tako je dejavnik, ki določa obnašanje proteina kot kationa ali aniona, reakcija medija, ki je določena s koncentracijo vodikovih ionov in je izražena z vrednostjo pH. Pri določenih pH vrednostih pa se število pozitivnih in negativnih nabojev izenači in molekula postane električno nevtralna, torej se v električnem polju ne bo premikala. Ta pH vrednost medija je opredeljena kot izoelektrična točka beljakovine. V tem primeru je beljakovina v najmanj stabilnem stanju in se z rahlimi spremembami pH na kislo ali alkalno stran zlahka obori. Za večino naravnih beljakovin je izoelektrična točka v rahlo kislem okolju (pH 4,8–5,4), kar kaže na prevlado dikarboksilnih aminokislin v njihovi sestavi.

Amfoterna lastnost je osnova puferskih lastnosti beljakovin in njihove udeležbe pri uravnavanju pH krvi. pH vrednost človeške krvi je konstantna in se giblje v območju 7,36–7,4, kljub različnim snovem kisle ali bazične narave, ki se redno vnašajo s hrano ali tvorijo v presnovnih procesih, zato obstajajo posebni mehanizmi za uravnavanje kislinsko-bazičnega delovanja. ravnovesje notranjega okolja telesa.

Beljakovine so aktivno vključene v kemične reakcije. Ta lastnost je posledica dejstva, da aminokisline, ki sestavljajo beljakovine, vsebujejo različne funkcionalne skupine, ki lahko reagirajo z drugimi snovmi. Pomembno je, da se takšne interakcije pojavljajo tudi znotraj proteinske molekule, kar povzroči nastanek peptidnih, vodikovih, disulfidnih in drugih vrst vezi. Na radikale aminokislin in posledično beljakovin se lahko vežejo različne spojine in ioni.

Beljakovine imajo visoko afiniteto do vode, torej so hidrofilna. To pomeni, da beljakovinske molekule tako kot nabiti delci privlačijo vodne dipole, ki se nahajajo okoli beljakovinske molekule in tvorijo vodno ali hidratno lupino. Ta lupina ščiti beljakovinske molekule pred lepljenjem in obarjanjem. Velikost hidratacijske lupine je odvisna od strukture beljakovin. Na primer, albumini se lažje vežejo na molekule vode in imajo relativno veliko vodno lupino, medtem ko globulini, fibrinogen slabše vežejo vodo, hidracijska lupina pa je manjša. Tako stabilnost vodne raztopine proteina določata dva dejavnika: prisotnost naboja na beljakovinski molekuli in vodna lupina okoli nje. Ko se ti dejavniki odstranijo, se beljakovina obori. Ta proces je lahko reverzibilen in nepovraten.

Vrednost beljakovin

Funkcije beljakovin so izjemno raznolike. Vsaka dana beljakovina kot snov z določeno kemično strukturo opravlja eno visoko specializirano funkcijo in le v nekaj posameznih primerih - več med seboj povezanih. Na primer, hormon adrenalin medule nadledvične žleze, ki vstopi v kri, poveča porabo kisika in krvni tlak, krvni sladkor, spodbuja presnovo in je tudi posrednik živčnega sistema pri hladnokrvnih živalih.

Številne biokemične reakcije v živih organizmih potekajo v blagih pogojih pri temperaturah blizu 40C in pH vrednosti blizu nevtralne. V teh pogojih so hitrosti večine reakcij zanemarljive, zato so za njihovo sprejemljivo izvedbo potrebni posebni biološki katalizatorji - encimi. . Tudi tako preprosta reakcija, kot je dehidracija ogljikove kisline:

CO 2 + H 2 O HCO 3 - + H +

katalizira encim karboanhidraza . Na splošno vse reakcije, z izjemo reakcije fotolize vode 2H 2 O4H + + 4e - + O 2, v živih organizmih katalizirajo encimi (sintezne reakcije potekajo s pomočjo encimov sintetaze, reakcije hidrolize - z s pomočjo hidrolaz, oksidacija - s pomočjo oksidaz, redukcija s priklopom - s pomočjo hidrogenaz itd.). Encimi so praviloma bodisi beljakovine ali kompleksi beljakovin z nekim kofaktorjem - kovinskim ionom ali posebno organsko molekulo. Encimi imajo visoko, včasih edinstveno, selektivnost delovanja. Na primer, encimi, ki katalizirajo dodajanje α-aminokislin ustreznim tRNA med biosintezo beljakovin, katalizirajo samo dodajanje L-aminokislin in ne katalizirajo dodajanja D-aminokislin.

Transportna funkcija beljakovin

V celico morajo vstopiti številne snovi, ki ji zagotavljajo gradbeni material in energijo. Hkrati so vse biološke membrane zgrajene po enem samem principu - dvojni sloj lipidov, v katerega so potopljeni različni proteini, hidrofilna področja makromolekul pa so koncentrirana na površini membran, hidrofobni "repi" so v debelini membrane. Ta struktura je neprepustna za tako pomembne sestavine, kot so sladkorji, aminokisline, ioni alkalijskih kovin. Njihov prodor v celico poteka s pomočjo posebnih transportnih proteinov, vgrajenih v celično membrano. Bakterije imajo na primer posebno beljakovino, ki prenaša mlečni sladkor, laktozo, skozi zunanjo membrano. Po mednarodni nomenklaturi je laktoza označena z -galatkozid, zato se transportni protein imenuje -galaktozidpermeaza.

Pomemben primer transporta snovi skozi biološke membrane proti koncentracijskemu gradientu je K/Na črpalka. Pri svojem delu se iz celice za vsaka dva pozitivna iona K+ v celico prenesejo trije pozitivni ioni Na +. To delo spremlja kopičenje razlike električnega potenciala na celični membrani. Hkrati se ATP razgradi in daje energijo. Pred kratkim so odkrili molekularno osnovo natrijevo-kalijeve črpalke, izkazalo se je, da gre za encim, ki razgrajuje ATP - od kalija od natrija odvisno ATP-azo.

Večcelični organizmi imajo sistem za prenos snovi iz enega organa v drugega. Prvi je hemoglobin. Poleg tega je v krvni plazmi stalno prisoten transportni protein, serumski albumin. Ta beljakovina ima edinstveno sposobnost tvorbe močnih kompleksov z maščobnimi kislinami, ki nastanejo pri prebavi maščob, z nekaterimi hidrofobnimi aminokislinami s steroidnimi hormoni, pa tudi s številnimi zdravili, kot so aspirin, sulfonamidi in nekateri penicilini.

Funkcija receptorja

Izjemnega pomena, zlasti za delovanje večceličnih organizmov, so receptorski proteini, ki so vgrajeni v plazemsko membrano celic in služijo za zaznavanje in transformacijo različnih signalov, ki vstopajo v celico, tako iz okolja kot iz drugih celic. Kot najbolj raziskane lahko navedemo acetilholinske receptorje, ki se nahajajo na celični membrani v številnih mednevronskih stikih, vključno s tistimi v možganski skorji in na živčno-mišičnih stikih. Ti proteini specifično medsebojno delujejo z acetilholinom CH 3 C (O) - OCH 2 CH 2 N + (CH 3) 3 in se na to odzovejo s prenosom signala znotraj celice. Po prejemu in pretvorbi signala je treba nevrotransmiter odstraniti, da se celica pripravi na zaznavanje naslednjega signala. Za to se uporablja poseben encim - acetilholinesteraza, ki katalizira hidrolizo acetilholina v acetat in holin.

Mnogi hormoni ne prodrejo v ciljne celice, ampak se vežejo na specifične receptorje na površini teh celic. Takšna vezava je signal, ki sproži fiziološke procese v celici.

Zaščitna funkcija

Imunski sistem ima sposobnost, da se na pojav tujih delcev odzove s tvorbo ogromnega števila limfocitov, ki lahko specifično poškodujejo prav te delce, ki so lahko tuje celice, kot so patogene bakterije, rakave celice, supramolekularni delci, kot so virusi, makromolekule, vključno s tujimi beljakovinami. Ena od skupin limfocitov - B-limfociti, proizvaja posebne beljakovine, ki se izločajo v cirkulacijski sistem, ki prepoznajo tuje delce, medtem ko v tej fazi uničenja tvorijo zelo specifičen kompleks. Te beljakovine se imenujejo imunoglobulini. Tuje snovi, ki povzročajo imunski odziv, se imenujejo antigeni, ustrezni imunoglobulini pa protitelesa.


Življenjska aktivnost celice temelji na biokemičnih procesih, ki se pojavljajo na molekularni ravni in služijo kot predmet študija biokemije. V skladu s tem se pojavi dednosti in variabilnosti povezujejo tudi z molekulami organskih snovi, predvsem pa z nukleinskimi kislinami in beljakovinami.

Sestava beljakovin

Beljakovine so velike molekule, sestavljene iz sto in tisoč elementarnih enot - aminokislin. Takšne snovi, sestavljene iz ponavljajočih se osnovnih enot - monomerov, imenujemo polimeri. V skladu s tem lahko beljakovine imenujemo polimeri, katerih monomeri so aminokisline.

Skupno je v živi celici znanih 20 vrst aminokislin. Ime aminokisline je bilo posledica vsebnosti v njeni sestavi amino skupine NHy, ki ima bazične lastnosti, in karboksilne skupine COOH, ki ima kisle lastnosti. Vse aminokisline imajo enako skupino NH2-CH-COOH in se med seboj razlikujejo po kemični skupini, imenovani radikal - R. Povezava aminokislin v polimerno verigo nastane zaradi tvorbe peptidne vezi (CO - NH) med karboksilno skupino ene aminokisline in amino skupino druge aminokisline. Pri tem se sprosti molekula vode. Če je nastala polimerna veriga kratka, se imenuje oligopeptid, če je dolga, se imenuje polipeptid.

Struktura beljakovin

Pri obravnavanju strukture beljakovin ločimo primarne, sekundarne, terciarne strukture.

Primarna struktura določeno z vrstnim redom aminokislin v verigi. Sprememba razporeditve celo ene aminokisline vodi do tvorbe popolnoma nove beljakovinske molekule. Število beljakovinskih molekul, ki nastane z združevanjem 20 različnih aminokislin, doseže astronomsko številko.

Če bi se velike molekule (makromolekule) proteina nahajale v celici v podolgovatem stanju, bi v njej zavzele preveč prostora, kar bi otežilo delovanje celice. V zvezi s tem so beljakovinske molekule zvite, upognjene, zložene v različne konfiguracije. Torej na podlagi primarne strukture nastane sekundarna struktura - beljakovinska veriga se prilega v vijačnico, sestavljeno iz enotnih zavojev. Sosednji zavoji so med seboj povezani s šibkimi vodikovimi vezmi, ki ob večkratni ponovitvi dajejo stabilnost beljakovinskim molekulam s to strukturo.

Spirala sekundarne strukture se prilega v tuljavo in tvori terciarna struktura. Oblika tuljave v vsaki vrsti beljakovin je strogo specifična in je popolnoma odvisna od primarne strukture, torej od vrstnega reda aminokislin v verigi. Terciarno strukturo držijo skupaj številne šibke elektrostatične vezi: pozitivno in negativno nabite skupine aminokislin privlačijo in združujejo celo široko razmaknjene dele beljakovinske verige. Tudi drugi deli beljakovinske molekule, ki nosijo na primer hidrofobne (vodoodbojne) skupine, se približujejo drug drugemu.

Nekatere beljakovine, kot je hemoglobin, so sestavljene iz več verig, ki se razlikujejo po primarni strukturi. Če se združijo skupaj, ustvarijo kompleksno beljakovino, ki nima le terciarne, ampak tudi kvartarna struktura(slika 2).

V strukturah beljakovinskih molekul opazimo naslednji vzorec: višja kot je strukturna raven, šibkejše so kemične vezi, ki jih podpirajo. Vezi, ki tvorijo kvartarno, terciarno, sekundarno strukturo, so izjemno občutljive na fizikalno-kemijske razmere okolja, temperaturo, sevanje itd. Pod njihovim vplivom se strukture proteinskih molekul uničijo do primarne – prvotne strukture. Takšna kršitev naravne strukture beljakovinskih molekul se imenuje denaturacija. Ko se denaturacijsko sredstvo odstrani, lahko številni proteini spontano obnovijo svojo prvotno strukturo. Če je naravna beljakovina podvržena delovanju visoke temperature ali intenzivnemu delovanju drugih dejavnikov, je nepovratno denaturirana. Nezmožnost življenja pri zelo visokih temperaturah pojasnjuje dejstvo prisotnosti nepopravljive denaturacije celičnih beljakovin.

Biološka vloga beljakovin v celici

Beljakovine, imenovane tudi beljakovine(grški protos - prvi), v celicah živali in rastlin opravljajo raznolike in zelo pomembne funkcije, ki vključujejo naslednje.

katalitično. Naravni katalizatorji - encimi so v celoti ali skoraj v celoti beljakovine. Zahvaljujoč encimom se kemični procesi v živih tkivih pospešijo na stotine tisoč ali milijonkrat. Pod njihovim vplivom vsi procesi potekajo takoj v "mehkih" pogojih: pri normalni telesni temperaturi, v nevtralnem okolju za živo tkivo. Hitrost, natančnost in selektivnost encimov so neprimerljive z nobenim od umetnih katalizatorjev. Na primer, ena molekula encima v eni minuti izvede reakcijo razgradnje 5 milijonov molekul vodikovega peroksida (H202). Encimi so selektivni. Torej maščobe razgrajujejo s posebnim encimom, ki ne deluje na beljakovine in polisaharide (škrob, glikogen). Po drugi strani pa encim, ki razgrajuje samo škrob ali glikogen, ne deluje na maščobe.

Postopek cepitve ali sinteze katere koli snovi v celici je praviloma razdeljen na številne kemične operacije. Vsako operacijo izvaja ločen encim. Skupina takih encimov tvori biokemični cevovod.

Verjame se, da je katalitična funkcija beljakovin odvisna od njihove terciarne strukture; ko se le-ta uniči, katalitična aktivnost encima izgine.

Zaščitni. Nekatere vrste beljakovin ščitijo celico in telo kot celoto pred vdorom patogenov in tujkov. Takšne beljakovine se imenujejo protitelesa. Protitelesa se vežejo na beljakovine bakterij in virusov, ki so telesu tuje, kar zavira njihovo razmnoževanje. Za vsako tujo beljakovino telo proizvaja posebne »proteine« – protitelesa. Ta mehanizem odpornosti proti patogenom se imenuje imunost.

Za preprečevanje bolezni se ljudem in živalim dajejo oslabljeni ali ubiti patogeni (cepiva), ki ne povzročajo bolezni, ampak povzročijo, da posebne telesne celice proizvajajo protitelesa proti tem patogenom. Če po določenem času v tak organizem vstopijo patogeni virusi in bakterije, naletijo na močno zaščitno pregrado protiteles.

Hormonski. Mnogi hormoni so tudi beljakovine. Skupaj z živčnim sistemom hormoni s sistemom kemičnih reakcij nadzorujejo delo različnih organov (in celotnega telesa).

Odsevni. Celične beljakovine sprejemajo signale, ki prihajajo od zunaj. Hkrati različni okoljski dejavniki (temperatura, kemični, mehanski itd.) povzročajo spremembe v strukturi beljakovin - reverzibilno denaturacijo, kar pa prispeva k nastanku kemičnih reakcij, ki zagotavljajo odziv celice na zunanje draženje. Ta sposobnost beljakovin je osnova za delo živčnega sistema, možganov.

Motor. Vse vrste gibov celice in telesa: utripanje cilij pri praživalih, krčenje mišic pri višjih živalih in drugi motorični procesi - se proizvajajo s posebno vrsto beljakovin.

Energija. Beljakovine lahko služijo kot vir energije za celico. Ob pomanjkanju ogljikovih hidratov ali maščob se molekule aminokislin oksidirajo. Energija, ki se sprosti pri tem procesu, se uporablja za podporo vitalnih procesov v telesu.

Prevoz. Beljakovina hemoglobin v krvi lahko veže kisik iz zraka in ga prenaša po telesu. Ta pomembna funkcija je značilna tudi za nekatere druge beljakovine.

Plastični. Beljakovine so glavni gradbeni material celic (njihovih membran) in organizmov (njihove krvne žile, živci, prebavni trakt itd.). Hkrati imajo beljakovine individualno specifičnost, to pomeni, da je v organizmih posameznega človeka nekaj beljakovin, ki so značilne samo zanj -

Beljakovine so torej najpomembnejša sestavina celice, brez katere je manifestacija lastnosti življenja nemogoča. Vendar pa je reprodukcija živega, pojav dednosti, kot bomo videli kasneje, povezana z molekularnimi strukturami nukleinskih kislin. To odkritje je rezultat najnovejših dosežkov v biologiji. Zdaj je znano, da ima živa celica nujno dve vrsti polimerov - beljakovine in nukleinske kisline. Njihova interakcija vsebuje najgloblje vidike fenomena življenja.



Toda življenje na našem planetu je nastalo iz kapljice koacervata. Bila je tudi beljakovinska molekula. To pomeni, da sledi sklep, da so prav te kemične spojine osnova vsega življenja, ki obstaja danes. Toda kakšne so strukture beljakovin? Kakšno vlogo imajo danes v telesu in življenju ljudi? Katere vrste beljakovin obstajajo? Poskusimo ugotoviti.

Beljakovine: splošni koncept

Z vidika je molekula zadevne snovi zaporedje aminokislin, ki so med seboj povezane s peptidnimi vezmi.

Vsaka aminokislina ima dve funkcionalni skupini:

  • karboksil -COOH;
  • amino skupina -NH2.

Med njimi se pojavlja tvorba vezi v različnih molekulah. Tako ima peptidna vez obliko -CO-NH. Molekula beljakovin lahko vsebuje na stotine ali tisoče takšnih skupin, odvisno od specifične snovi. Vrste beljakovin so zelo raznolike. Med njimi so takšne, ki vsebujejo esencialne aminokisline za telo, kar pomeni, da jih je treba zaužiti s hrano. Obstajajo sorte, ki opravljajo pomembne funkcije v celični membrani in njeni citoplazmi. Izolirani so tudi biološki katalizatorji – encimi, ki so tudi beljakovinske molekule. Široko se uporabljajo v človeškem življenju in ne sodelujejo le v biokemičnih procesih živih bitij.

Molekulska masa obravnavanih spojin se lahko giblje od nekaj deset do milijonov. Konec koncev je število monomernih enot v veliki polipeptidni verigi neomejeno in je odvisno od vrste določene snovi. Beljakovino v svoji čisti obliki, v svoji naravni konformaciji, lahko vidimo pri pregledu piščančjega jajca v svetlo rumeni, prozorni, gosti koloidni masi, znotraj katere se nahaja rumenjak - to je želena snov. Enako lahko rečemo tudi za skuto brez maščob, ki je tudi skoraj čista beljakovina v naravni obliki.

Vendar pa vse obravnavane spojine nimajo enake prostorske strukture. Skupno se razlikujejo štiri organizacije molekule. Vrste določajo njegove lastnosti in govorijo o kompleksnosti strukture. Znano je tudi, da so bolj prostorsko zapletene molekule podvržene obsežni obdelavi pri ljudeh in živalih.

Vrste beljakovinskih struktur

Skupaj jih je štiri. Poglejmo si, kaj je vsak od njih.

  1. Primarni. Predstavlja običajno linearno zaporedje aminokislin, povezanih s peptidnimi vezmi. Ni prostorskih zasukov, ni spiralizacije. Število povezav, vključenih v polipeptid, lahko doseže nekaj tisoč. Vrste beljakovin s podobno strukturo so glicilalanin, inzulin, histoni, elastin in drugi.
  2. Sekundarni. Sestavljen je iz dveh polipeptidnih verig, ki sta zasukani v obliki spirale in usmerjeni druga proti drugi z nastalimi zavoji. V tem primeru se med njimi tvorijo vodikove vezi, ki ju držijo skupaj. Tako nastane ena sama beljakovinska molekula. Vrste beljakovin te vrste so naslednje: lizocim, pepsin in drugi.
  3. Terciarna konformacija. Je gosto zapakirana in kompaktno zvita sekundarna struktura. Tu se poleg vodikovih vezi pojavljajo tudi druge vrste interakcij - to je van der Waalsova interakcija in sile elektrostatičnega privlačenja, hidrofilno-hidrofobni stik. Primeri struktur so albumin, fibroin, svileni protein in druge.
  4. kvartar. Najbolj zapletena struktura, ki je več polipeptidnih verig, zvite v spiralo, zvite v kroglo in vse skupaj združene v kroglo. Primeri, kot so insulin, feritin, hemoglobin, kolagen, ponazarjajo prav takšno beljakovinsko konformacijo.

Če podrobno preučimo vse dane strukture molekul s kemičnega vidika, bo analiza trajala dolgo. Dejansko, višja kot je konfiguracija, bolj zapletena in zapletena je njena struktura, več vrst interakcij opazimo v molekuli.

Denaturacija beljakovinskih molekul

Ena najpomembnejših kemičnih lastnosti polipeptidov je njihova sposobnost razpadanja pod vplivom določenih pogojev ali kemičnih sredstev. Na primer, različne vrste denaturacije beljakovin so zelo razširjene. Kaj je ta postopek? Sestoji iz uničenja naravne strukture beljakovin. Se pravi, če je imela molekula sprva terciarno strukturo, potem se bo po delovanju posebnih sredstev zrušila. Vendar pa zaporedje aminokislinskih ostankov v molekuli ostane nespremenjeno. Denaturirane beljakovine hitro izgubijo svoje fizikalne in kemične lastnosti.

Kateri reagenti lahko privedejo do procesa uničenja konformacije? Obstaja več.

  1. Temperatura. Pri segrevanju pride do postopnega uničenja kvartarne, terciarne, sekundarne strukture molekule. Vizualno je to mogoče opaziti, na primer, pri cvrtju navadnega piščančjega jajca. Nastala "beljakovina" je primarna struktura albuminskega polipeptida, ki je bil v surovem izdelku.
  2. Sevanje.
  3. Delovanje močnih kemičnih sredstev: kislin, alkalij, soli težkih kovin, topil (na primer alkoholi, etri, benzen in drugi).

Ta proces včasih imenujemo tudi taljenje molekule. Vrste denaturacije beljakovin so odvisne od sredstva, pod čigar delovanjem se je zgodila. Poleg tega v nekaterih primerih pride do obratnega procesa. To je renaturacija. Niso vse beljakovine sposobne obnoviti svoje strukture nazaj, vendar pomemben del njih to zmore. Tako so kemiki iz Avstralije in Amerike izvedli renaturacijo kuhanega piščančjega jajca z nekaterimi reagenti in metodo centrifugiranja.

Ta proces je pomemben za žive organizme pri sintezi polipeptidnih verig z ribosomi in rRNA v celicah.

Hidroliza beljakovinske molekule

Poleg denaturacije je za beljakovine značilna še ena kemična lastnost - hidroliza. To je tudi uničenje naravne konformacije, vendar ne do primarne strukture, ampak v celoti do posameznih aminokislin. Pomemben del prebave je hidroliza beljakovin. Vrste hidrolize polipeptidov so naslednje.

  1. kemični. Temelji na delovanju kislin ali alkalij.
  2. Biološki ali encimski.

Vendar pa bistvo procesa ostaja nespremenjeno in ni odvisno od tega, katere vrste hidrolize beljakovin potekajo. Posledično nastanejo aminokisline, ki se prenašajo v vse celice, organe in tkiva. Njihova nadaljnja transformacija je v sodelovanju pri sintezi novih polipeptidov, že tistih, ki so potrebni za določen organizem.

V industriji se postopek hidrolize beljakovinskih molekul uporablja samo za pridobivanje želenih aminokislin.

Funkcije beljakovin v telesu

Različne vrste beljakovin, ogljikovih hidratov, maščob so ključne sestavine za normalno delovanje katere koli celice. In to pomeni celoten organizem kot celoto. Zato je njihova vloga v veliki meri posledica visoke stopnje pomembnosti in vseprisotnosti znotraj živih bitij. Obstaja več glavnih funkcij polipeptidnih molekul.

  1. katalitično. Izvajajo ga encimi, ki imajo beljakovinsko strukturo. O njih bomo govorili kasneje.
  2. Strukturni. Vrste beljakovin in njihove funkcije v telesu vplivajo predvsem na strukturo same celice, njeno obliko. Poleg tega polipeptidi, ki opravljajo to vlogo, tvorijo lase, nohte, školjke mehkužcev in ptičje perje. So tudi določena armatura v telesu celice. Iz teh vrst beljakovin je sestavljen tudi hrustanec. Primeri: tubulin, keratin, aktin in drugi.
  3. Regulativni. Ta funkcija se kaže v sodelovanju polipeptidov v procesih, kot so: transkripcija, translacija, celični cikel, spajanje, branje mRNA in drugi. Pri vseh imajo pomembno vlogo regulatorja.
  4. Signal. To funkcijo opravljajo proteini, ki se nahajajo na celični membrani. Od ene enote do druge prenašajo različne signale, kar vodi do komunikacije med tkivi. Primeri: citokini, inzulin, rastni faktorji in drugi.
  5. Prevoz. Nekatere vrste beljakovin in njihove funkcije, ki jih opravljajo, so preprosto vitalne. To se na primer zgodi z beljakovino hemoglobinom. Prenaša kisik iz celice v celico v krvi. Za osebo je nenadomestljiv.
  6. Rezervni ali rezervni. Takšni polipeptidi se kopičijo v rastlinah in živalskih jajčecih kot vir dodatne prehrane in energije. Primer so globulini.
  7. Motor. Zelo pomembna funkcija, zlasti za najpreprostejše organizme in bakterije. Navsezadnje se lahko premikajo le s pomočjo flagel ali cilijev. In ti organeli po svoji naravi niso nič drugega kot beljakovine. Primeri takšnih polipeptidov so: miozin, aktin, kinezin in drugi.

Očitno so funkcije beljakovin v človeškem telesu in drugih živih bitjih zelo številne in pomembne. To še enkrat potrjuje, da brez spojin, o katerih razmišljamo, je življenje na našem planetu nemogoče.

Zaščitna funkcija beljakovin

Polipeptidi lahko ščitijo pred različnimi vplivi: kemičnimi, fizikalnimi, biološkimi. Na primer, če je telo v nevarnosti v obliki virusa ali bakterije tuje narave, potem imunoglobulini (protitelesa) vstopijo v boj z njimi, ki opravljajo zaščitno vlogo.

Če govorimo o fizikalnih učinkih, potem igrata pomembno vlogo fibrin in fibrinogen, ki sodelujeta pri koagulaciji krvi.

Prehranske beljakovine

Vrste prehranskih beljakovin so naslednje:

  • popolni - tisti, ki vsebujejo vse aminokisline, potrebne za telo;
  • nepopolne - tiste, v katerih je nepopolna aminokislinska sestava.

Vendar sta oba pomembna za človeško telo. Še posebej prva skupina. Vsak človek mora, še posebej v obdobjih intenzivnega razvoja (otroštvo in adolescenca) in pubertete, v sebi vzdrževati konstantno raven beljakovin. Navsezadnje smo že obravnavali funkcije, ki jih opravljajo te neverjetne molekule, in vemo, da praktično noben proces, nobena biokemična reakcija v nas ne more brez sodelovanja polipeptidov.

Zato je treba vsak dan zaužiti dnevno količino beljakovin, ki jih vsebujejo naslednji izdelki:

  • jajce;
  • mleko;
  • skuta;
  • meso in ribe;
  • fižol;
  • fižol;
  • arašidi;
  • pšenica;
  • oves;
  • leča in drugi.

Če človek zaužije 0,6 g polipeptida na kg teže na dan, potem človeku teh spojin nikoli ne bo manjkalo. Če telo dlje časa ne prejema potrebnih beljakovin, se pojavi bolezen, ki se imenuje stradanje z aminokislinami. To vodi do hudih presnovnih motenj in posledično do številnih drugih bolezni.

Beljakovine v celici

Znotraj najmanjše strukturne enote vseh živih bitij - celic - so tudi beljakovine. Poleg tega tam opravljajo skoraj vse zgoraj navedene funkcije. Najprej se oblikuje citoskelet celice, sestavljen iz mikrotubul, mikrofilamentov. Služi za vzdrževanje oblike, pa tudi za transport znotraj med organeli. Različni ioni in spojine se gibljejo vzdolž beljakovinskih molekul, na primer po kanalih ali tirnicah.

Pomembna je tudi vloga beljakovin, ki so potopljene v membrano in se nahajajo na njeni površini. Tukaj opravljajo tako receptorsko kot signalno funkcijo, sodelujejo pri gradnji same membrane. Stojijo na straži, kar pomeni, da igrajo zaščitno vlogo. Katere vrste beljakovin v celici lahko pripišemo tej skupini? Primerov je veliko, tukaj je nekaj.

  1. aktin in miozin.
  2. Elastin.
  3. keratin.
  4. kolagen.
  5. tubulin.
  6. Hemoglobin.
  7. Inzulin.
  8. Transkobalamin.
  9. Transferin.
  10. Albumen.

Skupno je več sto različnih, ki se nenehno premikajo znotraj vsake celice.

Vrste beljakovin v telesu

Seveda imajo ogromno raznolikosti. Če poskušate nekako razdeliti vse obstoječe beljakovine v skupine, potem lahko dobite nekaj takega kot ta klasifikacija.


Na splošno lahko številne značilnosti vzamemo kot osnovo za razvrščanje beljakovin, ki jih najdemo v telesu. Ena še ne obstaja.

Encimi

Biološki katalizatorji beljakovinske narave, ki znatno pospešijo vse tekoče biokemične procese. Normalna izmenjava je nemogoča brez teh spojin. Vsi procesi sinteze in razpada, sestavljanje molekul in njihova replikacija, translacija in transkripcija in drugi potekajo pod vplivom določene vrste encima. Primeri teh molekul so:

  • oksidoreduktaze;
  • transferaze;
  • katalaza;
  • hidrolaze;
  • izomeraze;
  • lyases in drugi.

Danes se encimi uporabljajo v vsakdanjem življenju. Torej, pri proizvodnji pralnih praškov se pogosto uporabljajo tako imenovani encimi - to so biološki katalizatorji. Izboljšajo kakovost pranja ob upoštevanju določenega temperaturnega režima. Z lahkoto se veže na delce umazanije in jih odstrani s površine tkanin.

Vendar pa encimi zaradi svoje beljakovinske narave ne prenašajo prevroče vode ali bližine alkalnih ali kislih zdravil. Dejansko bo v tem primeru prišlo do procesa denaturacije.

Za predstavljanje pomena beljakovin je dovolj, da se spomnimo dobro znane fraze Friedricha Engelsa: "Življenje je način obstoja beljakovinskih teles." Pravzaprav na Zemlji te snovi skupaj z nukleinskimi kislinami določajo vse manifestacije žive snovi. V tem delu bomo ugotovili, iz česa je sestavljena beljakovina, preučili, kakšno funkcijo opravlja, in določili tudi strukturne značilnosti različnih vrst.

Peptidi so visoko organizirani polimeri

Dejansko v živi celici, tako rastlinski kot živalski, beljakovine kvantitativno prevladujejo nad drugimi organskimi snovmi in opravljajo tudi največje število različnih funkcij. So vključeni v številne različne zelo pomembne celične procese, kot so gibanje, obramba, signalizacija in tako naprej. Na primer, v mišičnem tkivu živali in ljudi peptidi predstavljajo do 85% mase suhe snovi, v kosteh in dermisu pa od 15-50%.

Vse celične in tkivne beljakovine so sestavljene iz vrst). Njihovo število v živih organizmih je vedno enako dvajsetim vrstam. Različne kombinacije peptidnih monomerov tvorijo različne beljakovine v naravi. Izračunano je kot astronomsko število 2x10 18 možnih vrst. V biokemiji se polipeptidi imenujejo visokomolekularni biološki polimeri - makromolekule.

Aminokisline - beljakovinski monomeri

Vseh 20 vrst teh kemičnih spojin so strukturne enote beljakovin in imajo splošno formulo NH 2 -R-COOH. So amfoterne organske snovi, ki lahko kažejo tako bazične kot kisle lastnosti. Ne samo preproste beljakovine, ampak tudi kompleksne vsebujejo tako imenovane neesencialne aminokisline. Toda nenadomestljive monomere, na primer, kot so valin, lizin, metionin, lahko najdemo le v nekaterih beljakovinah, imenovanih popolni.

Zato pri karakterizaciji polimera upoštevamo ne le, koliko aminokislin je sestavljena iz beljakovin, temveč tudi, kateri monomeri so povezani s peptidnimi vezmi v makromolekulo. Naj dodamo, da se lahko nebistvene aminokisline, kot so asparagin, glutaminska kislina, cistein, neodvisno sintetizirajo v človeških in živalskih celicah. Nenadomestljive nastanejo v celicah bakterij, rastlin in gliv. V heterotrofne organizme vstopajo le s hrano.

Kako nastane polipeptid?

Kot veste, je 20 različnih aminokislin mogoče združiti v veliko različnih beljakovinskih molekul. Kako poteka vezava monomerov med seboj? Izkazalo se je, da karboksilne in aminske skupine sosednjih aminokislin medsebojno delujejo. Nastanejo tako imenovane peptidne vezi, molekule vode pa se sproščajo kot stranski produkt polikondenzacijske reakcije. Nastale beljakovinske molekule so sestavljene iz aminokislinskih ostankov in večkrat ponavljajočih se peptidnih vezi. Zato jih imenujemo tudi polipeptidi.

Pogosto beljakovine lahko vsebujejo ne eno, ampak več polipeptidnih verig hkrati in so sestavljene iz več tisoč aminokislinskih ostankov. Poleg tega lahko preprosti proteini, pa tudi proteidi, zapletejo njihovo prostorsko konfiguracijo. To ustvarja ne samo primarno, ampak tudi sekundarno, terciarno in celo kvartarno strukturo. Oglejmo si ta postopek podrobneje. Če nadaljujemo s preučevanjem vprašanja: iz česa je sestavljena beljakovina, ugotovimo, kakšno konfiguracijo ima ta makromolekula. Zgoraj smo ugotovili, da polipeptidna veriga vsebuje veliko kovalentnih kemičnih vezi. Ta struktura se imenuje primarna.

Ima pomembno vlogo pri kvantitativni in kvalitativni sestavi aminokislin ter zaporedju njihove povezave. Sekundarna struktura nastane v trenutku nastanka vijačnice. Stabilizirajo ga številne novo nastale vodikove vezi.

Višja raven organiziranosti beljakovin

Terciarna struktura se pojavi kot posledica pakiranja spirale v obliki krogle - globula, na primer mioglobinsko tkivo ima ravno takšno prostorsko strukturo. Podpirajo ga tako novo nastale vodikove vezi kot disulfidni mostovi (če je v proteinski molekuli vključenih več ostankov cisteina). Kvaternarna oblika je rezultat združevanja več beljakovinskih globul v eno samo strukturo hkrati z novimi vrstami interakcij, na primer hidrofobnimi ali elektrostatičnimi. Kvartarna struktura poleg peptidov vključuje tudi nebeljakovinske dele. Lahko so magnezijevi, železovi, bakrovi ioni ali ostanki ortofosfata ali nukleinskih kislin, pa tudi lipidi.

Značilnosti biosinteze beljakovin

Prej smo ugotovili, iz česa so sestavljene beljakovine. Zgrajen je iz zaporedja aminokislin. Njihovo sestavljanje v polipeptidno verigo poteka v ribosomih – nemembranskih organelah rastlinskih in živalskih celic. V samem procesu biosinteze sodelujejo tudi informacijske molekule, prve so matrica za sestavljanje beljakovin, druge pa prenašajo različne aminokisline. V procesu celične biosinteze se pojavi dilema, ali je protein sestavljen iz nukleotidov ali aminokislin? Odgovor je nedvoumen - polipeptidi, tako preprosti kot kompleksni, so sestavljeni iz amfoternih organskih spojin - aminokislin. V življenjskem ciklu celice obstajajo obdobja njenega delovanja, ko je sinteza beljakovin še posebej aktivna. To sta tako imenovani J1 in J2 stopnji interfaze. V tem času celica aktivno raste in potrebuje veliko količino gradbenega materiala, ki je beljakovina. Poleg tega kot posledica mitoze, ki se konča s tvorbo dveh hčerinskih celic, vsaka od njih potrebuje veliko količino organskih snovi, zato poteka aktivna sinteza lipidov in ogljikovih hidratov na kanalih gladkega endoplazmatskega retikuluma in biosinteza beljakovin poteka na zrnatem ER.

Funkcije beljakovin

Če vemo, iz česa so sestavljene beljakovine, lahko razložimo tako veliko raznolikost njihovih vrst kot edinstvene lastnosti teh snovi. Beljakovine opravljajo v celici najrazličnejše funkcije, na primer gradnjo, saj so del membran vseh celic in organelov: mitohondrijev, kloroplastov, lizosomov, Golgijevega kompleksa itd. Peptidi, kot so hamoglobulini ali protitelesa, so primeri preprostih beljakovin, ki opravljajo zaščitno funkcijo. Z drugimi besedami, celična imunost je posledica delovanja teh snovi. Kompleksna beljakovina - hemocianin, skupaj s hemoglobinom, opravlja transportno funkcijo pri živalih, to je, da prenaša kisik v krvi. Signalni proteini, ki so del celičnih membran, dajejo celici informacije o snoveh, ki poskušajo priti v njeno citoplazmo. Albuminski peptid je odgovoren za glavne parametre krvi, na primer za njeno sposobnost koagulacije. Beljakovina piščančjih jajc, ovalbumin, je shranjena v celici in služi kot glavni vir hranil.

Beljakovine so osnova celičnega citoskeleta

Ena od pomembnih funkcij peptidov je podpora. Zelo pomemben je za ohranjanje oblike in volumna živih celic. Tako imenovane submembranske strukture - mikrotubule in mikrofilamenti, ki se prepletajo, tvorijo notranji skelet celice. Beljakovine, ki sestavljajo njihovo sestavo, na primer tubulin, se zlahka stisnejo in raztegnejo. To pomaga celici, da ohrani svojo obliko pri različnih mehanskih deformacijah.

V rastlinskih celicah poleg hialoplazmatskih beljakovin opravljajo tudi podporno funkcijo prameni citoplazme - plazmodesmati. Ko prehajajo skozi pore v celični steni, določajo razmerje med sosednjimi celičnimi strukturami, ki tvorijo rastlinsko tkivo.

Encimi - snovi beljakovinske narave

Ena najpomembnejših lastnosti beljakovin je njihov vpliv na hitrost kemičnih reakcij. Bazične beljakovine so sposobne delne denaturacije - procesa odvijanja makromolekule v terciarni ali kvarterni strukturi. Sama polipeptidna veriga ni uničena. Delna denaturacija je osnova tako signalizacije, zadnja lastnost pa je sposobnost encimov, da vplivajo na hitrost biokemičnih reakcij v jedru in citoplazmi celice. Peptidi, ki nasprotno zmanjšujejo hitrost kemičnih procesov, se običajno imenujejo inhibitorji in ne encimi. Na primer, preprosta beljakovinska katalaza je encim, ki pospešuje proces razgradnje strupene snovi vodikovega peroksida. Nastane kot končni produkt številnih kemičnih reakcij. Katalaza pospešuje njeno izrabo do nevtralnih snovi: vode in kisika.

Lastnosti beljakovin

Peptidi so razvrščeni po številnih kriterijih. Na primer, glede na vodo jih lahko razdelimo na hidrofilne in hidrofobne. Temperatura na različne načine vpliva tudi na strukturo in lastnosti beljakovinskih molekul. Na primer, protein keratin, ki je sestavni del nohtov in las, lahko prenese tako nizke kot visoke temperature, torej je termolabilen. Toda beljakovinski ovalbumin, ki smo ga že omenili, se pri segrevanju na 80-100 ° C popolnoma uniči. To pomeni, da se njegova primarna struktura razgradi na aminokislinske ostanke. Ta proces se imenuje uničenje. Ne glede na to, kakšne pogoje ustvarimo, se beljakovina ne more vrniti v izvorno obliko. V mišičnih vlaknih sta prisotna motorična proteina aktin in milozin. Njihovo izmenično krčenje in sprostitev je osnova za delo mišičnega tkiva.

Pozdravljeni moji dragi bralci. Z vami sem, Galina Baeva, in danes bomo govorili o strukturi in funkcijah beljakovinskih molekul.

Zakaj je ta beljakovina potrebna? Ali lahko brez tega?

Ne, ne bomo. Bradati ustanovitelj dialektičnega materializma Friedrich Engels je rekel: življenje je način obstoja beljakovinskih teles. Z drugimi besedami, beljakovine so življenje, beljakovin ni - žal, ah. Običajno so beljakovine 50%, tiste. polovico suhe mase celice, od suhe mase človeškega telesa pa segajo od 45% .

Strukturne značilnosti beljakovin jim omogočajo, da kažejo različne lastnosti, kar določa njihove raznolike biološke funkcije.

Beljakovine se sicer imenujejo beljakovine, so eno in isto.

Kaj naredijo beljakovine v telesu?

  1. Beljakovine so gradniki našega telesa. So strukturni elementi celičnih membran (lipoproteini, glikoproteini) in zunajceličnih struktur. Kolagen tvori kite, odgovoren je tudi za elastičnost kože, keratin tvori lase in nohte.
  2. Beljakovine prenašajo bistvene elemente po telesu. Hemoglobin prenaša kisik iz pljuč v vse organe in tkiva, od njih pa odnaša ogljikov dioksid, albuminski proteini prenašajo maščobne kisline, posebne beljakovine pa holesterol. Celične membrane vsebujejo beljakovine, ki zagotavljajo prenos določenih snovi in ​​ionov iz celice v zunajcelični prostor in obratno.
  3. Hormoni - posebne snovi, ki uravnavajo presnovne procese - so beljakovinske narave. Na primer, hormon inzulin poganja sladkor iz krvne plazme v celice.
  4. Beljakovine ščitijo telo pred tujimi dejavniki. Gama globulini nevtralizirajo mikrobe, interferoni zavirajo razmnoževanje virusov. Fibrin ustavi krvavitev.
  5. Beljakovine zagotavljajo krčenje motoričnih mišic in drugih krčnih tkiv. Aktin in miozin sta del mišic telesa, troponin, tropomiozin - srčne mišice.
  6. Beljakovine sprejemajo signale iz zunanjega okolja in prenašajo ukaze v celico. Pod vplivom okoljskih dejavnikov signalne beljakovine spremenijo svojo terciarno strukturo, kar posledično sproži verigo biokemičnih procesov. Tako se rodopsin odzove na svetlobo in pretvarja svetlobno energijo v električno energijo, ki se preko živčnih celic prenaša v možgane, kjer nastane vizualna podoba.
  7. Beljakovine so encimi - katalizatorji, zaradi katerih lahko pri nizkih temperaturah (37 0 C) potekajo biokemične reakcije.
  8. Beljakovine – regulatorji vklopijo in izklopijo celične gene in s tem zavirajo ali aktivirajo biokemične procese.
  9. Beljakovine se praviloma ne kopičijo v telesu, z izjemo jajčnega albumina in mlečnega kazeina. V telesu ni dodatnih beljakovin. Vendar pa se lahko kombinirajo z drugimi snovmi in elementi v sledovih, kar preprečuje njihovo odstranitev iz telesa. Tako feritin tvori kompleks z železom, ki se sprosti med razgradnjo hemoglobina in ga ponovno vključi v biološke procese.
  10. Beljakovine lahko zagotovijo energijo. Z razgradnjo 1 g beljakovin se sprosti 4 kcal (17,6 kJ). Kot vir energije se beljakovine uporabljajo, ko se drugi, normativni viri – ogljikovi hidrati in maščobe – izčrpajo. Če parafraziramo D. I. Mendelejeva, lahko rečemo, da je utopitev z beljakovinami kot utopitev z bankovci, tako dragoceni so za telo.

Kaj je molekula življenja?

To je dolga veriga, t.j. polimer, sestavljen iz monomerov - aminokislin. Zakaj aminokisline? Ker ima vsaka molekula C-O-OH rep organske kisline in NH 2 amino skupino. V polimerni verigi vsak monomer aminokisline veže svoj kislinski ostanek na amino skupino drugega monomera, kar povzroči močno vez, imenovano peptid.

Koncepta beljakovin in peptida sta si blizu, vendar nista enakovredna. Peptidi se običajno imenujejo določeno zaporedje aminokislinskih ostankov. Oligopeptidi so izolirani - kratke verige 10-15 aminokislin in polipeptidi - dolge verige aminokislinskih zaporedij. Protein je polipeptid, ki ima posebno obliko prostorske organizacije.

Z nizanjem aminokislin kot kroglic v ogrlico, a primarna struktura beljakovin tiste. zaporedje aminokislinskih ostankov.\

V vesolju protein ne obstaja v obliki podolgovate niti, ampak se zvija v spiralo, t.j. oblike sekundarna struktura.

Spirala se spremeni v kroglo - kroglo, to je že terciarna struktura beljakovin.

Nekatere beljakovine (ne vse) imajo kvartarna struktura, ki v svoji sestavi združuje več molekul, od katerih ima vsaka svojo primarno, sekundarno in terciarno strukturo.

Zakaj morate vedeti? Ker je prebava in asimilacija beljakovin neposredno odvisna od njegove strukture: gostejša ko je beljakovina pakirana v sestavi živilskega izdelka, težje je prebavljiva, več energije je treba porabiti za njeno asimilacijo.

Razpad vezi v proteinski molekuli se imenuje denaturacija. Denaturacija je lahko reverzibilna, ko beljakovina obnovi strukturo, in nepovratna. Beljakovine so podvržene nepovratni denaturaciji, tudi ko so izpostavljene visokim temperaturam - za človeka je nad 42 0 C, zato je vročina smrtno nevarna.

Beljakovine podvržemo nadzorovani denaturaciji med kuhanjem, ko kuhamo meso ali ribe, kuhamo mleko, cvremo ali kuhamo jajca, skuhamo žitarice in pečemo kruh. Ob blagi temperaturni izpostavljenosti postanejo beljakovine s pretrganimi vezmi bolj dostopne prebavnim encimom in jih telo bolje absorbira. Pri dolgotrajni in ostri izpostavljenosti temperaturi - cvrtju na oglju, dolgotrajnem kuhanju - pride do sekundarne denaturacije beljakovin s tvorbo neprebavljivih spojin.

Amino kisline

Obstaja več kot dvesto različnih aminokislin, a le dvajset jih nenehno najdemo v sestavi beljakovin - polimerov. Teh 20 "čarobnih" aminokislin je razdeljenih v dve neenaki skupini: nebistvene, t.j. tiste, ki jih lahko proizvede telo samo, in so nenadomestljive (esencialne), jih človeško telo ne proizvaja in jih moramo nujno pridobiti s hrano.

Med neesencialne aminokisline sodijo: alanin, arginin, aspargin, asparaginska kislina, glicin, glutamin, glutaminska kislina, prolin, serin, tirozin, cistin.

Esencialne aminokisline: valin, izolevcin, levcin, lizin, metionin, trionin, triptofan, fenilalanin

Za otroke sta esencialni aminokislini arginin in histidin.

Aminokisline bodo ločena objava.

Razvrstitev beljakovin

Popolna beljakovina vsebuje v svoji sestavi vse potrebne aminokisline, nepopolna beljakovina pa zato ne vsebuje nobenih aminokislin.

Za izgradnjo vseh telesnih beljakovin ni pomembna le prisotnost vseh aminokislin, temveč tudi njihova razmerja v živilskem izdelku. Hrana, ki je po sestavi aminokislin najbližja beljakovinam človeškega telesa, je optimalna. Če manjka ena aminokislina, druge aminokisline telo ne more uporabiti, poleg tega se bodo za nadomestitev pomanjkanja začele razgrajevati lastne beljakovine, predvsem beljakovine - encimi, ki sodelujejo v biosinteznih procesih, in mišične beljakovine. V pogojih pomanjkanja ene ali druge esencialne aminokisline se druge aminokisline izkažejo za prekomerne, čeprav je ta presežek relativno. Razpadajoči mišični proteini tvorijo zelo strupene presnovne produkte in jih telo intenzivno izloča, kar ustvarja negativna bilanca dušika.Človek začne šibati, čeprav lahko iskreno verjame, da je z njegovo prehrano vse v redu.

Glede na njihov izvor delimo beljakovine na živalske in rastlinske.

Živalske beljakovine vključujejo beljakovine jajc, mleka in mlečnih izdelkov, rib in morskih sadežev, mesa živali in ptic.

Rastlinske beljakovine vključujejo beljakovine iz žitaric, stročnic, oreščkov in gob.

Hrana se šteje za beljakovinsko, če vsebuje vsaj 15 % beljakovin.

Vse živalske beljakovine so popolne, t.j. vsebujejo celoten nabor aminokislin. Večina rastlinskih beljakovin je nepopolnih.

Z nezadostnim vnosom beljakovin iz hrane se v telesu razvijejo degenerativni procesi, povezani z nezmožnostjo opravljanja potrebnih funkcij. Najprej trpi imuniteta. Oseba postane nagnjena k virusnim in bakterijskim okužbam, bolezni postanejo dolgotrajne, kronične. Lasje začnejo izpadati, koža postane mlahava, nagubana. Voljna sfera trpi, apatija pokriva človeka, popolna nepripravljenost narediti karkoli, pridruži se depresija. Mišična masa se zmanjša, metabolizem se upočasni. Začnejo se prebavne težave, t.i. »sindrom razdražljivega črevesja«, ko prehranjevanje spremlja napenjanje, drisko nadomesti zaprtje in obratno. Reproduktivna funkcija je zatrta, menstruacija pri ženskah preneha. V hujših primerih se začnejo strukturne spremembe v organih in tkivih, vidna izčrpanost. Pomanjkanje beljakovin pri otrocih vodi do duševne zaostalosti.

Hudo beljakovinsko stradanje se v našem času v civiliziranih državah, kamor uvrščamo tudi našo državo, če izvzamemo bolezni, kot sta tuberkuloza ali onkologija, pojavlja pri ljudeh, ki izvajajo nore stradanje diete v manični želji po hujšanju.

Zadnje sporočilo se je nanašalo na Angelino Jolie, hospitalizirana je bila s težo 35 kg - tako so ugotovili sovjetski osvoboditelji ujetnikov nacističnih koncentracijskih taborišč. Malo verjetno je, da bi bili živi okostnjaki primer lepote.

Vendar pomanjkanje beljakovin ni tako redko stanje zaradi nezdravega vzorca prehrane, ki se je razvil zaradi relativno visokih stroškov beljakovinskih izdelkov. Da bi prihranili denar, ljudje preidejo na prehrano z ogljikovimi hidrati in maščobami z uživanjem pomanjkljivih rastlinskih beljakovin. Svoj prispevek prispevajo polizdelki iz nadomestkov in nebeljakovinski izdelki. Tako lahko človek, ki kupuje že pripravljene kotlete, klobase, klobase, iskreno verjame, da zaužije dovolj beljakovin. Da ne bo pomote.

V naslednjem članku boste izvedeli, koliko in kakšne beljakovine potrebuje človek, da ostane zdrav.

Pustite komentarje, delite informacije na družbenih omrežjih. Galina Bayeva.



Razdelki